Funktion kleiner Hitzeschockproteine der Bäckerhefe S. cerevisiae:
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2001
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INHALTSVERZEICHNIS
I
INHALTSVERZEICHNIS
1. EINLEITUNG I
1.1. DIE FALTUNG VON PROTEINEN 1
1.2. PROTEINFALTUNG
IN VITRO VS. PROTEINFALTUNG IN VIVO 2
1.3. MORPHOLOGISCHE, BIOCHEMISCHE UND MOLEKULARE VERAENDERUNGEN 4
IN GESTRESSTEN ZELLEN
1.4. MOLEKULARE CHAPERONE 5
1.5 KLEINE HITZESCHOCKPROTEINE 8
1.5.1. DIE STRUKTUR KLEINER HITZESCHOCKPROTEINE 13
1.5.2. DIE CHAPERONFUNKTION KLEINER HITZESCHOCKPROTEINE 15
1.5.3. KLEINE HITZESCHOCKPROTEINE IM KONTEXT DER ZELLULAEREN
CHAPERONMASCHINERIE 18
1.5.4. KLEINE HITZESCHOCKPROTEINE IN
S. CEREVISIAE 19
1.6. PROBLEMSTELLUNG 22
2. MATERIAL UND METHODEN 24
2.1. ORGANISMEN UND VEKTOREN 24
2.2. VERWENDETE OLIGONUKLEOTIDE 28
2.3. VERWENDETES MATERIAL 30
2.3.1. CHEMIKALIEN 30
2.3.2. GROESSENSTANDARDS 32
2.3.3. PROTEINE 32
2.3.4. ANTIKOERPER 32
2.3.5. CHROMATOGRAPHIEMATERIALIEN 3 3
2.3.6. SONSTIGES MATERIAL 34
2.3.7. GERAETE 34
2.3.8. COMPUTERPROGRAMME 36
2.4. NAEHRMEDIEN UND ANTIBIOTIKA 37
2.4.1. MEDIEN ZUR ANZUCHT VON
E. COLI 37
2.4.3. MEDIEN ZUR ANZUCHT VON
S. CEREVISIAE 38
2.5. PUFFER 38
2.5.1. LOESUNGEN FUER MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN 3 8
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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N /
II
INHALTSVERZEICHNIS
2.5.2. LOESUNGEN FUER PROTEINCHEMISCHE METHODEN 41
2.5.3. LOESUNGEN FUER PROTEOMANALYTISCHE METHODEN 42
2.6. MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN 45
2.6.1. ANZUCHT UND AUFBEWAHRUNG VON ORGANISMEN 45
2.6.2. ALLGEMEINE MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN 46
2.6.3. PCR-METHODEN 52
2.6.4. ENZYMATISCHE MODIFIZIERUNG VON DNA 54
2.7. PROTEINCHEMISCHE METHODEN 55
2.7.1. PROTEIN-GELELEKTROPHORESE 5 5
2.7.2. PROTEIN FAERBEMETHODEN 56
2.7.3. ALLGEMEINE PROTEINCHEMISCHE METHODEN 5 7
2.8. PROTEOMANALYTISCHE METHODEN 63
2.8.1. PROBENVORBEREITUNG FUER DIE 2D-GELELEKTROPHORESE 63
2.8.2. ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG 65
2.8.3. 2D-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE 65
2.8.4. FAERBUNG VON 2D-GELEN 66
2.9. CHROMATOGRAPHISCHE METHODEN 67
2.9.1. IONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE 67
2.9.2. HYDROPHOBE INTERAKTIONSCHROMATOGRAPHIE 67
2.9.3. GELFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE 68
2.9.4. AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE 68
2.9.5. HYDROXYAPATIT-CHROMATOGRAPHIE 69
2.9.6. AFFI-GEL BLUE 69
2.10. PRAEPARATIVE METHODEN 69
2.10.1. REINIGUNG VON NATUERLICHEM HSP26 AUS
S. CEREVISIAE 69
2.10.2. REINIGUNG VON HSPL2 AUS
E. COLI 70
2.10.3. REINIGUNG VON REKOMBINANTEM HSP42 AUS
E. COLI 72
2.10.4. REINIGUNG VON REKOMBINANTEM HSP42 MIT 6 N- ODER C-TERMINALEN 73
HISTIDINEN AUS
E. COLI
2.10.5. REINIGUNG VON NATUERLICHEM HSP42 74
.10.6. REINIGUNG VON HSPL04 75
2.10.7. REINIGUNG VON SSAL 76
2.10.8. AFFINITAETSREINIGUNG VON ANTIKOERPERN 78
INHALTSVERZEICHNIS
III
2.11. SPEKTROSKOPISCHE METHODEN 78
2.11.1. UV-ABSORPTIONSSPEKTROSKOPIE 79
2.11.2. FLUORESZENZSPEKTROSKOPIE 80
2.11.3. CD-SPEKTROSKOPIE 81
2.12. ANALYTISCHE GELFILTRATION 83
2.13. ATPASE-AKTIVITAETSTESTS 84
2.13.1. ATPASE-AKTIVITAETSTEST MIT DEM ENZCHEK-KIT 84
2.13.2. ATPASE-AKTIVITAETSTEST MIT MALACHITGRUEN 84
2.14. CHAPERON-ASSAYS 85
2 .14 .1. EINFLUSS VON CHAPERONEN AUF DIE THERMISCHE AGGREGATION VON
CITRATSYNTHASE 85
2.14.2. EINFLUSS VON CHAPERONEN AUF DIE AKTIVITAET DER CITRATSYNTHASE 86
2.14.3. EINFLUSS VON CHAPERONEN AUF DIE AGGREGATION DER INSULIN B-KETTE
87
2.14.4. BESTIMMUNG DER AKTIVITAET VON GFP 88
2.15. MASSENSPEKTROMETRISCHE METHODEN 88
2.15.1. IM-GEL-VERDAU VON PROTEINEN UND PROBENVORBEREITUNG FUER DIE 89
MASSENSPEKTROMETRIE
2.15.2. MALDI-T OF MASSENSPEKTROMETRIE 90
2.16. ELEKTRONENMIKROSKOPISCHE METHODEN 90
2.16.1. NEGATIVKONTRASTIERUNG 90
2.16.2. RASTERELEKTRONENMIKROSKOPISCHE METHODEN 91
2.17. FLUORESZENZMIKROSKOPISCHE METHODEN 92
2.17.1. FIXIERUNG VON HEFEZELLEN 92
2.17.2. FAERBUNG DES ZYTOSKELETTS MIT PHALLOIDIN 92
2.18. METHODEN ZUR
IN VITRO TRANSKRIPTION UND TRANSLATION VON PROTEINEN 93
2.18.1.7
VITRO TRANSKRIPTION UND TRANSLATION IM RTS-SYSTEM 93
2.18.2. AUFFEINIGUNG VON CITRATSYNTHASE NACH EXPRESSION IM RTS-SYSTEM 94
3. ERGEBNISSE 95
3.1. DELETION VON KLEINEN HITZESCHOCKPROTEINEN IN S. CEREVISIAE 95
3.1.1. DIE DELETION VON
HSP26 95
3.1.2. DIE DELETION VON
HSPL2 96
3.1.3. DIE DELETION VON
HSP42 97
3.1.4. DOPPEL- UND DREIFACHDELETION DER POTENTIELLEN SHSPS IN
S. CEREVISIAE 98
IV
INHALTSVERZEICHNIS
3.2. HERSTELLUNG VON PLASMIDEN FUER DIE UEBEREXPRESSION VON SHSPS IN 100
S. CEREVISIAE
3.3. UNTERSUCHUG PHAENOTYPISCHER AUSWIRKUNGEN DER DELETION VON SHSPS 101
3.3.1. CHARAKTERISIERUNG DER EXPRESSION KLEINER HITZESCHOCKPROTEINE 102
3.3.2. PHAENOTYPISCHE CHARAKTERISIERUNG DER SHSP DELETIONSSTAEMME UNTER
105
PHYSIOLOGISCHEN KULTURBEDINGUNGEN
3.3.3. PHAENOTYPISCHE UNTERSUCHUNGEN VON SHSP DELETIONSSTAEMMEN UNTER
HITZESTRESS 108
3.3.4. PHAENOTYPISCHE UNTERSUCHUNGEN VON SHSP DELETIONSSTAEMMEN IN
GEGENWART 113
VON ZELLGIFTEN, DIE DIE ORGANISATION DES ZYTOSKELETTS STOEREN
3.3.5. PHAENOTYPISCHE UNTERSUCHUNGEN VON SHSP DELETIONSSTAEMMEN IN
GEGENWART 116
VON ZELLGIFTEN, DIE DIE AUSWAHL DER LOKALISATION DER
TOCHTERZELLAUSBILDUNG
STOEREN
3.3.6. PHAENOTYPISCHE UNTERSUCHUNGEN VON SHSP DELETIONSSTAEMMEN BEI 119
OSMOTISCHEM STRESS
3.3.7. PHAENOTYPISCHE UNTERSUCHUNGEN VON SHSP DELETIONSSTAEMMEN BEI
ETHANOLSTRESS 119
3.3.8. PHAENOTYPISCHE UNTERSUCHUNGEN VON SHSP DELETIONSSTAEMMEN BEI 122
VARIATION DER KOHLENSTOFFQUELLE
3.3.9. PHAENOTYPISCHE UNTERSUCHUNGEN VON SHSP DELETIONSSTAEMMEN BEI
PH-STRESS 124
3.3.10. PHAENOTYPISCHE UNTERSUCHUNGEN VON SHSP DELETIONSSTAEMMEN BEI 126
OXIDATIVEM STRESS
3.3.11. PHAENOTYPISCHE UNTERSUCHUNGEN VON SHSP DELETIONSSTAEMMEN IN
GEGENWART 127
VON ZELLGIFTEN, DIE DIE DNA-REPLIKATION BEEINFLUSSEN
3.3.12. PHAENOTYPISCHE UNTERSUCHUNGEN AN SHSP DELETIONSSTAEMMEN IN
GEGENWART 128
VON ZELLGIFTEN, DIE DIE PROTEINSYNTHESE BEEINFLUSSEN
3.3.13. PHAENOTYPISCHE UNTERSUCHUNGEN VON SHSP DELETIONSSTAEMMEN IN
GEGENWART 13 0
VON ZELLGIFTEN, DIE DIE FUNKTION DES ENDOPLASMATISCHEN RETIKULUMS
BEEINTRAECHTIGEN
3.3.14 ZUSAMMENFASSUNG DER PHAENOTYPISCHEN CHARAKTERISTIKA DER SHSP 132
DELETIONSSTAEMME
3.4. STRUKTURELLE UND FUNKTIONELLE CHARAKTERISIERUNG VON HSP26
IN VIVO 134
3.4.1. HSP26 DISSOZIERT BEI HITZESCHOCKTEMPERATUREN IN DIMERE 134
3.4.2. DIE CHAPERONAKTIVITAET VON HSP26 IST AUCH
IN VIVO TEMPERATURABHAENGIG 136
3.4.3. ANALYSE DES HSP26 SUBSTRATSPEKTRUMS 138
INHALTSVERZEICHNIS
V
3.5. STRUKTURELLE UND FUNKTIONELLE CHARAKTERISIERUNG VON HSP42 140
3.5.1. KLONIERUNG UND EXPRESSION VON HSP42 140
3.5.2. REINIGUNG VON HSP42 140
3.5.3. CHARAKTERISIERUNG VON HSP42 DURCH ABSORPTIONS- UND
FLUORESZENZSPEKTROSKOPIE 141
3.5.4. UNTERSUCHUNG DER SEKUNDAERSTRUKTUR VON HSP42 DURCH
CD-SPEKTROSKOPIE 143
3.5.5. UNTERSUCHUNG DER THERMISCHEN STABILITAET VON HSP42 144
3.5.6. ANALYSE DER QUARTAERSTRUKTUR VON HSP42 145
3.5.7. ANALYSE DER CHAPERONEIGENSCHAFTEN VON HSP42 149
3.5.8. HSP42 BESITZT KEINE ATPASE-AKTIVITAET 152
3.5.9. HSP42 KOLOKALISIERT MIT AKTINFILAMENTEN 153
3.5.10. EINFLUESSE AUF DIE PROTEINAGGREGATION
IN VIVO 154
3.5.11. SUBSTRATE UND INTERAKTIONSPARTNER VON HSP42 155
3.6. ANALYSE DER EINFLUESSE VON CHAPERONEN AUF DIE
IN VITRO 159
TRANSKRIPTION / TRANSLATION
3.6.1. GENERELLE EINFLUESSE VON CHAPERONEN AUF DIE
IN VITRO TRANSKRIPTION / TRANSLATION 160
3.6.2. EINFLUSS VON GROEL/ES AUF DIE
IN VITRO TRANSKRIPTION / TRANSLATION 161
VON MODELLSUBSTRATEN
3.6.3. EINFLUSS VON HSP70 AUF DIE
IN VITRO TRANSKRIPTION / TRANSLATION 163
VON MODELLSUBSTRATEN
3.6.4. EINFLUSS VON HSP90 AUF DIE
IN VITRO TRANSKRIPTION / TRANSLATION 166
VON MODELLPROTEINEN
3.6.5. EINFLUESSE VON HSPL04 AUF DIE
IN VITRO TRANSKRIPTION / TRANSLATION 167
VON MODELLPROTEINEN
3.6.6. EINFLUESSE VON SHSPS AUF DIE
IN VITRO TRANSKRIPTION / TRANSLATION 169
VON MODELLPROTEINEN
3.6.7. COEXPRESSION VON CHAPERONEN
IN VITRO TRANSKRIPTION / TRANSLATIONS 171
REAKTIONEN
VI
INHALTSVERZEICHNIS
4. DISKUSSION
1
4.1. AUSWIRKUNGEN DER DELETION VON SHSPS AUF
S. CEREVISIAE 173
4.2.
IN VIVO CHAPERONFUNKTION VON HSP26 187
4.3. STRUKTURELLE UND FUNKTIONELLE CHARAKTERISIERUNG VON HSP42 191
4.4 EINFLUESSE VON CHAPERONEN AUF DIE
IN VITRO TRANSKRIPTION / TRANSLATION 198
VON MODELLSUBSTRATEN
5. ZUSAMMENFASSUNG 202
6. LITERATURVERZEICHNIS 205
7. ABKUERZUNGEN 224
8. PUBLIKATIONSLISTE 227
PUBLIKATIONEN 228-267 |
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