Inter- und intramolekulare enzymatisch katalysierte Reaktionen am Beispiel der Penicillinamidase:
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| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
2000
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I
NHALTSVERZEICHNIS
1.
E
INLEITUNG
.
1
2.
T
HEORIE
.
5
2.1
GRUNDLAGEN
ENZYMATISCH
KATALYSIERTER
REAKTIONEN
.
5
2.1.1
ENZYMKINETIK
.
5
2.1.2
BINDUNG
.
7
2.1.3
KATALYSE
.
11
2.2
DETERMINANTEN
DER
ENZYMATISCHEN
KATALYSE
.
16
2.2.1
DIE
ENANTIOSELEKTIVITAET
DER
ENZYMATISCHEN
KATALYSE
.
19
2.2.2
PH-ABHAENGIGKEIT
DER
ENANTIOSELEKTIVITAET
.
26
2.3
DIE
INTRAMOLEKULARE
AUTOPROTEOLYTISCHE
PROZESSIERUNG
.
29
2.3.1
NTN-HYDROLASEN
.
33
2.4
DIE
PENICILLINAMIDASE
.
38
2.4.1
PROZESSIERUNG
DER
PENICILLINAMIDASE
AUS
E.
COLI
.
42
2.5
3-D-STRUKTURANALYSE
VON
ENZYMEN
.
45
2.5.1
KRISTALLISATION
VON
PROTEINEN
.
47
2.5.2
KRISTALLISATION
VON
ENZYM-SUBSTRAT-KOMPLEXEN
.
49
3.
A
UFGABENSTELLUNG
.
51
4.
M
ATERIAL
UND
M
ETHODEN
.
53
4.1
CHEMIKALIEN
UND
GERAETE
.
53
4.1.1
CHEMIKALIENLISTE
.
53
4.1.2
GERAETELISTE
.
54
4.1.3
DARSTELLUNG
VON
N-PHENYLACETYL-AMINOSAEUREN
.
55
4.1.4
DARSTELLUNG
VON
MANDELAMID
.
55
4.2
EXPRESSION
DER
VORSTUFENMUTANTE
DER
PENICILLINAMIDASE
.
56
4.2.1
FERMENTATION
DER
VORSTUFENMUTANTE
.
56
4.2.2
AUFREINIGUNG
DER
VORSTUFENMUTANTE
.
58
4.3
KRISTALLISATION
DER
VORSTUFENMUTANTE
.
60
4.3.1
HAENGENDE-TROPFEN-GAS-DIFFUSIONS
METHODE
.
60
4.3.2
SCREENINGVERFAHREN
.
61
4.3.3
UEBERIMPFEN
.
63
II
4.4
STRUKTURAUFKLAERUNG
DER
VORSTUFENMUTANTE
.
63
4.4.1
DATENAUFNAHME
.
63
4.4.2
DATENAUSWERTUNG
UND
VERFEINERUNG
.
63
4.4.3
VISUALISIERUNG
.
64
4.5
ZEITABHAENGIGKEIT
DER
PROZESSIERUNG
.
65
4.6
ELEKTROPHORETISCHE
METHODEN
.
65
4.6.1
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
.
65
4.6.2
COOMASSIEFAERBUNG
.
66
4.7
PHOTOMETRISCHE
METHODEN
.
66
4.7.
1
AKTIVITAETSBESTIMMUNG
MIT
NIPAB
.
66
4.7.2
ACTIVE-SITE-TITRATION
.
66
4.7.3
PROTEINBESTIMMUNGEN
.
67
4.8
BESTIMMUNG
DER
PH-ABHAENGIGEN
ENZYMSTABILITAET
.
67
4.9
BESTIMMUNG
ENZYMKINETISCHER
PARAMETER
.
68
4.9.1
TRENNUNG
REINER
ENANTIOMERE
.
68
4.9.2
MESSUNG
DER
REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT
.
69
4.10
VERMEIDUNG
UND
ENTSORGUNG
VON
GEFAHRSTOFFEN
.
69
5.
E
RGEBNISSE
UND
D
ISKUSSION
.
71
5.1
INTERMOLEKULARE
REAKTIONEN
.
71
5.1.1
SYNTHESEVON
MANDELATAMINOSAEUREN
.
71
5.1.2
KINETISCHE
UNTERSUCHUNGEN
DER
S
'I-STELLE
.
77
5.1.3
MODELLIERUNGEN
ZUR
KRISTALLISIERBARKEIT
VON
ENZYM
SUBSTRATKOMPLEXEN
.
83
5.1.4
PH-STABILITAET
DER
PENICILLINAMIDASE
AUS
ALCALIGENES
FAECALIS
.
92
5.2
INTRAMOLEKULARE
REAKTIONEN
.
94
5.2.1
PRODUKTION
UND
REINIGUNG
DER
VORSTUFE
.
94
5.2.2
KRISTALLISATION
DER
VORSTUFE
DER
PENICILLINAMIDASE
AUS
E.
COLI
.
95
5.2.3
STRUKTUR
DER
THNSSGLY-VORSTUFENMUTANTE
DER
PENICILLINAMIDASE
AUS
E.
COLI
.
97
5.2.4
VERGLEICH
MIT
DER
STRUKTUR
DER
AKTIVEN
PENICILLINAMIDASE
AUS
E.
COLI
.
103
5.2.5
DER
MECHANISMUS
DER
PROZESSIERUNG
.
106
5.3
ABSCHLIESSENDE
BETRACHTUNG
.
120
6.
Z
USAMMENFASSUNG
_
.123
7.
L
ITERATUR
_
.
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