Lehninger Biochemie: mit 40 Tabellen
Gespeichert in:
| Vorheriger Titel: | Lehninger, Albert L. Prinzipien der Biochemie |
|---|---|
| Hauptverfasser: | , |
| Format: | Buch |
| Sprache: | German English |
| Veröffentlicht: |
Berlin [u.a.]
Springer
2001
|
| Ausgabe: | 3., vollst. überarb. und erw. Aufl. |
| Schriftenreihe: | Springer-Lehrbuch
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | XXXVII, 1342 S. Ill., graph. Darst. 28 cm |
| ISBN: | 354041813X |
Internformat
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|---|---|
| adam_text | Inhaltsverzeichnis
Teil
I
Grundlagen der Biochemie
1 Die molekulare Logik des Lebens ... 3
1.1 Die chemische Einheit der verschiedenen
Lebewesen ................... 3
1.1.1 Die Biochemie erklärt verschiedenartige
Lebensformen mit einheitlichen
chemischen Begriffen ............ 4
1.1.2 Sämtliche Makromoleküle bestehen
aus einigen wenigen einfachen
Verbindungen ................. 5
1.2 Energie - Produktion und Verbrauch
im Stoffwechsel ................
б
1.2.1 Organismen befinden sich nie im
Gleichgewicht mit ihrer Umgebung ... 7
1.2.2 In der molekularen Zusammensetzung
spiegelt sich ein dynamisches
Fließgleichgewicht wider.......... 7
1.2.3 Organismen wandeln Energie
und Materie aus ihrer Umgebung um .. 8
1.2.4 Organismen holen ihre Energie
aus einem Fluss von Elektronen...... 9
1.2.5 Biologische Reaktionen sind über Ener¬
giekopplung miteinander verbunden .. 9
1.2.6 Enzyme ermöglichen eine Abfolge
chemischer Reaktionen ........... 11
1.2.7 Die Regulation des Stoffwechsels sorgt
für Balance und Ökonomie......... 12
1.3 Biologischer Informationsaustausch ... 13
1.3.1 In den DNA-Molekülen wird die
genetische Kontinuität bewahrt ..... 13
1.3.2 Aufgrund ihrer Struktur kann
die DNA nahezu perfekt repariert
und repliziert werden ............ 13
1.3.3 Veränderungen in der Erbinformation
ermöglichen die Evolution ......... 14
1.3.4 Die Molekülstruktur offenbart
evolutionäre Verwandtschaften...... 16
1.3.5 In der linearen DNA-Sequenz
ist die Information für dreidimensionale
Proteinstrukturen gespeichert....... 17
1.3.6 Nicht-kovalente Wechselwirkungen
stabilisieren dreidimensionale Strukturen 18
1.4 Die physikalischen Wurzeln
der biochemischen Welt........... 18
Weiterführende Literatur.......... 20
2 Zellen.................... 21
2.1 Die Größenordnungen der Zelle...... 22
2.2 Zellen und Gewebe, die in biochemischen
Untersuchungen verwendet werden ... 23
2.3 Evolution und Struktur
prokaryotischer Zellen............ 25
2.4 Evolution eukaryotischer Zellen...... 30
2.4.1 Eukaryotische Zellen entwickelten
sich in mehreren Phasen aus den
Prokaryoten .................. 30
2.4.2 Aus den ersten eukaryotischen Zellen
entstanden unterschiedliche Protisten . 31
2.5 Die wichtigsten Strukturen
eukaryotischer Zellen ............ 32
2.5.1 Die Plasmamembran enthält Transport¬
proteine und Rezeptoren.......... 32
2.5.2 Endocytose und Exocytose sorgen
für den Transport durch die
Plasmamembran ............... 34
2.5.3 Das endoplasmatische Reticulum steuert
die Protein- und Lipidsynthese ...... 34
2.5.4 Im Golgi-Apparat werden Proteine
verarbeitet und sortiert ........... 36
2.5.5 In den Lysosomen werden Substanzen
abgebaut .................... 36
2.5.6 Vacuolen von Pflanzenzellen haben
mehrere wichtige Funktionen....... 36
2.5.7 Peroxisomen zerstören Wasserstoff¬
peroxid, Glyoxysomen verwandeln Fette
in Kohlenhydrate ............... 37
Inhaltsverzeichnis
XIX
2.5.8 Im Zellkern befindet sich das
Genom
.. 37
2.5.9 Mitochondrien sind die Kraftwerke
aerober eukaryotischer Zellen....... 40
2.5.10 Chloroplasten wandeln Sonnenenergie
in chemische Energie um.......... 41
2.5.11 Mitochondrien und Chloroplasten sind
wahrscheinlich aus endosymbiotischen
Bakterien hervorgegangen......... 41
2.5.12 Das Cytoskelett stabilisiert die Zellform,
organisiert das Cytoplasma und dient
der Bewegung................. 43
2.5.13 Im Cytoplasma befinden sich viele
Strukturen, die hochgradig geordnet
sind und sich ständig verändern ..... 45
2.6 Untersuchung zellulärer Bestandteile . . 46
2.6.1 Organellen lassen sich durch
Zentrifugation isolieren ........... 46
2.6.2 Bei In-vitro-Studien werden unter
Umständen wichtige Wechselwirkungen
zwischen Molekülen übersehen...... 47
2.7 Die Evolution vielzelliger Organismen
und ihre Differenzierung auf Zellebene . 48
2.8 Viren, die Parasiten der Zelle........ 50
Zusammenfassung .............. 52
Weiterführende Literatur .......... 53
Aufgaben .................... 55
3 Biomoleküle................ 57
3.1 Chemische Zusammensetzung
und chemische Bindung........... 57
3.1.1 Biomoleküle sind Kohlenstoff¬
verbindungen ................. 59
3.1.2 Funktionelle Gruppen bestimmen
die chemischen Eigenschaften ...... 60
3.2 Dreidimensionale Struktur: Konformation
und Konfiguration .............. 61
3.2.1 Die Konfiguration eines Moleküls
kann sich nur ändern,
wenn eine Bindung gelöst wird...... 62
3.2.2 Die Konformation eines Moleküls
ändert sich durch Drehung
um Einfachbindungen............ 64
^m EXKURS 3-1 Louis
Pasteur
und die
optische Aktivität: In
vino
veritas..... 65
3.2.3 Konfiguration und Konformation
definieren zusammen die Struktur
von Biomolekülen .............. 65
3.2.4 Wechselwirkungen zwischen
Biomolekülen sind stereospezifisch ... 66
3.3 Chemische Reaktivität............ 67
3.3.1 Die Bindungsstärke hängt von
den Eigenschaften der daran
beteiligten Atome ab ............ 67
3.3.2 Es gibt fünf Klassen biochemischer
Reaktionen ................... 68
3.3.3 Bei allen
Oxidations-Reduktions-
Reaktionen
werden Elektronen
übertragen ................... 69
3.3.4 In nucleophilen Substitutions¬
reaktionen werden Kohlenstoff-
Kohlenstoff-Bindungen gespalten
und neue gebildet .............. 69
3.3.5 Ein Elektronentransfer innerhalb
eines Moleküls führt zu internen
Umlagerungen ................ 71
3.3.6 Gruppenübertragungsreaktionen
aktivieren Stoffwechselzwischen¬
produkte .................... 72
3.3.7 Durch Kondensation entstehen
Biopolymere .................. 73
3.4 Makromoleküle und ihre
monomeren
Untereinheiten ................ 73
3.4.1 Die Hauptbestandteile der Zellen sind
Makromoleküle ................ 74
3.4.2 Makromoleküle setzen sich aus
monomeren
Untereinheiten zusammen . 74
3.4.3
Monomere
Untereinheiten sind
einfach aufgebaut .............. 75
3.4.4 Die Kondensation von Untereinheiten
erhöht den Ordnungsgrad, erfordert
aber Energie .................. 75
3.4.5 In der Zelle herrscht eine strukturelle
Hierarchie.................... 77
3.5 Die Evolution vor dem Beginn des Lebens 78
3.5.1 Die ersten Biomoleküle entstanden
im Verlauf einer chemischen Evolution . 79
3.5.2 Die chemische Evolution kann im Labor
nachgeahmt werden............. 79
3.5.3
RNA
oder verwandte Vorstufen waren
möglicherweise die ersten Gene
und Katalysatoren .............. 80
3.5.4 Die biologische Evolution begann
vor über 3,5 Milliarden Jahren....... 81
Zusammenfassung .............. 83
Weiterführende Literatur .......... 84
Aufgaben .................... 85
4 Wasser ................... 87
4.1 Schwache Wechselwirkungen
in wässrigen Systemen............ 87
4.1.1 Wasserstoffbrücken verleihen Wasser
seine ungewöhnlichen Eigenschaften . . 88
4.1.2 Wasser bildet Wasserstoffbrücken
mit polaren gelösten Stoffen........ 89
4.1.3 Wasser geht mit gelösten Ionen elektro¬
statische Wechselwirkungen ein ..... 90
4.1.4 Beim Auflösen kristalliner Substanzen
nimmt die Entropie zu............ 92
Inhaltsverzeichnis
4.1.5 Unpolare Gase lösen sich schlecht
in Wasser .................... 92
4.1.6 Unpolare Verbindungen erzwingen
energetisch ungünstige Veränderungen
der Wasserstruktur .............. 93
4.1.7 Van-der-Waals-Wechselwirkungen
sind schwache interatomare
Anziehungskräfte............... 95
4.1.8 Schwache Wechselwirkungen sind
für Struktur und Funktion von
Makromolekülen ausschlaggebend ... 96
4.1.9 Gelöste Stoffe beeinflussen
die kolligativen Eigenschaften wässriger
Lösungen.................... 97
4.2 Dissoziation von Wasser, schwachen
Säuren und schwachen Basen ....... 99
^Ш
EXKURS 4-1 Reaktion von Pflanzen auf
Berührungen: Ein osmotischer Effekt ... 100
4.2.1 Reines Wasser ist in geringem Umfang
dissoziiert.................... 101
4.2.2 Die Dissoziation von Wasser lässt sich
durch eine Gleichgewichtskonstante
ausdrücken................... 102
IH
EXKURS 4-2 Das lonenprodukt von Wasser:
zwei Beispiele zur Veranschaulichung . . 103
4.2.3 Die pH-Skala gibt die H+-
und
OH~-Konzentrationen
an ....... 103
4.2.4 Schwache Säuren und Basen
haben charakteristische Dissoziations¬
konstanten ................... 104
4.2.5 Titrationskurven zeigen den p/(a-Wert
schwacher Säuren .............. 105
4.3 Pufferung gegen pH-Änderungen
in biologischen Systemen.......... 107
4.3.1 Puffer sind Mischungen schwacher
Säuren und ihrer konjugierten Basen .. 108
4.3.2 Eine einfache Gleichung verbindet pH,
p/C, und Pufferkonzentration........ 109
^Ш
EXKURS 4-3 Berechnungen mit der
Henderson-Hasselbalch-Gleichung .... 110
4.3.3 Schwache Säuren oder Basen
puffern Zellen und Gewebe gegen
pH-Änderungen................ 110
■■ EXKURS 4-4 Blut, Lungen und Puffer:
DasHydrogencarbonat-Puffersystem . . 112
4.4 Wasser als Reaktant ............. 112
4.5 Die Eignung der wässrigen Umgebung
für Lebewesen................. 113
Zusammenfassung .............. 114
Weiterführende Literatur .......... 115
Aufgaben .................... 116
Teil
II
Struktur und Katalyse
5 Aminosäuren,
Peptide
und Proteine . 121
5.1 Aminosäuren.................. 122
5.1.1 Aminosäuren besitzen gemeinsame
Strukturmerkmale .............. 122
5.1.2 Aminosäuren in Proteinen haben
I-Konfiguration ................ 124
5.1.3 Aminosäuren lassen sich durch ihre
Seitenketten unterscheiden ........ 124
5.1.4 Nicht-Standardaminosäuren haben
ebenfalls wichtige Funktionen....... 126
5.1.5 Aminosäuren können als Säuren
und Basen wirken............... 127
^Ш
EXKURS 5-1 Absorption von Licht durch
Moleküle: Das Lambert-Beer-Gesetz ... 128
5.1.6 Aminosäuren besitzen charakteristische
Titrationskurven................ 128
5.1.7 Aus der Titrationskurve lässt sich der
isoelektrische Punkt einer Aminosäure
bestimmen................... 130
5.1.8 Aminosäuren haben unterschiedliche
Säure-Base-Eigenschaften ......... 131
5.2
Peptide
und Proteine............. 132
5.2.1
Peptide
sind Ketten aus Aminosäuren .. 132
5.2.2
Peptide
lassen sich anhand ihres
Dissoziationsverhaltens unterscheiden . 132
5.2.3 Biologisch aktive
Peptide
und Polypeptide kommen in
unterschiedlichen Größen vor....... 133
5.2.4 Polypeptide haben charakteristische
Aminosäurenzusammensetzungen ... 134
5.2.5 Einige Proteine enthalten neben
Aminosäuren noch andere chemische
Gruppen..................... 135
5.2.6 Die Proteinstruktur kann auf vier Ebenen
definiert werden ............... 135
5.3 Arbeiten mit Proteinen............ 135
5.3.1 Proteine können isoliert und gereinigt
werden ..................... 136
5.3.2 Proteine können durch Elektrophorese
getrennt und charakterisiert werden ... 139
5.3.3 Nicht getrennte Proteine können
quantitativ bestimmt werden ....... 142
5.4 Die kovalente Struktur der Proteine ... 144
5.4.1 Die Funktion eines Proteins wird durch
seine Aminosäuresequenz bestimmt .. 144
5.4.2 Die Aminosäuresequenzen zahlreicher
Proteine sind bekannt............ 145
^m EXKURS 5-2 Homologe Proteine bei
verschiedenen Arten ............. 146
Inhaltsverzeichnis
XXI
5.4.3
Kurze
Polypeptide werden
mit
automatisierten Verfahren sequenziert . 148
5.4.4 Große Proteine müssen in kleinen
Abschnitten sequenziert werden ..... 149
5.4.5 Aminosäuresequenzen können
auchmit anderen Methoden
abgeleitet werden .............. 152
5.4.6 Aminosäuresequenzen liefern wichtige
biochemische Informationen ....... 153
5.4.7 Kleine
Peptide
und Proteine können
chemisch synthetisiert werden ...... 153
■■ EXKURS 5-3 Massenspektrometrische
Untersuchung von Proteinen........ 154
Zusammenfassung .............. 159
Weiterführende Literatur .......... 160
Aufgaben .................... 161
6 Die dreidimensionale Struktur
von Proteinen ................ 165
6.1 Übersicht über die Proteinstruktur .... 165
6.1.1 Die Proteinkonformation wird
hauptsächlich durch schwache Wechsel¬
wirkungen stabilisiert ............ 166
6.1.2 Die Peptidbindung ist starr und
planar
. 168
6.2 Sekundärstruktur von Proteinen ..... 168
6.2.1 Die
α
-Helix
ist eine häufige
Sekundärstruktur in Proteinen....... 169
Mi EXKURS 6-1 Unterscheidung der rechten
von der linken Hand ............. 170
6.2.2 Die Aminosäuresequenz beeinflusst
die Stabilität von
α
-Helices
......... 171
6.2.3 Die
/З
-Konformation
ordnet Polypeptid-
ketten zu Schichten ............. 172
6.2.4
/Î-Schleifen
kommen in Proteinen
häufig vor.................... 174
6.2.5 Häufig auftretende Sekundärstrukturen
besitzen charakteristische
Bindungswinkel und
Aminosäurenzusammensetzungen ... 175
6.3 Tertiär- und Quartärstrukturen
von Proteinen ................. 175
6.3.1 Faserproteine sind an ihre strukturelle
Funktion angepasst ............. 177
IM EXKURS 6-2 Dauerwellen sind das
Ergebnis eines biochemischen Prozesses 179
6.3.2 Die strukturelle Vielfalt spiegelt
die
funktionelie
Vielfalt globulärer
Proteine wider................. 181
6.3.3 Myoglobin lieferte frühe Hinweise auf die
komplexe Struktur globulärer Proteine . 182
6.3.4
Globulare
Proteine besitzen vielfältige
Tertiärstrukturen ............... 185
I^H EXKURS 6-3 Methoden zur Bestimmung
der dreidimensionalen Struktur eines
Proteins..................... 186
6.3.5 Die Analyse vieler globulärer
Proteine zeigt strukturelle
Gemeinsamkeiten .............. 190
6.3.6 Proteinmotive sind die Grundlage für
die Klassifizierung der Proteinstruktur .. 193
6.3.7 Quartärstrukturen von Proteinen
reichen von einfachen Dimerenbis
zu großen Komplexen ............ 196
6.3.8 Die Größe von Proteinen ¡st begrenzt .. 199
6.4 Denaturierung und Faltung
von Proteinen ................. 200
6.4.1 Der Verlust der Proteinstruktur führt
zum Verlust der Funktion .......... 200
6.4.2 Die Aminosäuresequenz bestimmt
die Tertiärstruktur............... 200
6.4.3 Polypeptide falten sich rasch in einem
schrittweisen Prozess ............ 201
6.4.4 Bei einigen Proteinen wird die Faltung
unterstützt ................... 203
Mi EXKURS 6-4 Tod durch Fehlfaltung:
Prionenerkrankungen ............ 204
Zusammenfassung .............. 207
Weiterführende Literatur.......... 208
Aufgaben .................... 209
7 Proteinfunktion............... 213
7.1 Die reversible Bindung eines Proteins
an einen Liganden: Sauerstoff bindende
Proteine..................... 214
7.1.1 Sauerstoff kann an eine prosthetische
Hämgruppe binden ............. 214
7.1.2 Myoglobin hat eine einzige Bindungs¬
stelle für Sauerstoff .............. 215
7.1.3 Protein-Ligand-Wechselwirkungen
können quantitativ beschrieben werden 216
7.1.4 Die Proteinstruktur beeinflusst
die Ligandenbindung ............ 219
7.1.5 Der Sauerstofftransport im Blut erfolgt
durch Hämoglobin .............. 220
7.1.6 Hämoglobin-Untereinheiten ähneln
in ihrer Struktur dem Myoglobin ..... 220
7.1.7 Bei Sauerstoffbindung erfährt Hämo¬
globin eine Strukturänderung ....... 222
7.1.8 Hämoglobin bindet Sauerstoff
kooperativ ................... 223
7.1.9 Die kooperative Ligandenbindung kann
quantitativ beschrieben werden ..... 225
7.1.10 Zwei Modelle zeigen die möglichen
Mechanismen der kooperativen Bindung 226
7.1.11 Hämoglobin transportiert auch H+
und CO2 ..................... 226
Inhaltsverzeichnis
7.1.12 Die Sauerstoffbindung an Hämoglobin
wird durch 2,3-Bisphosphoglycerat
reguliert..................... 228
7.1.13 Sichelzellanämie ¡st eine molekulare
Erkrankung des Hämoglobins....... 229
7.2 Komplementäre Wechselwirkungen
zwischen Proteinen und Liganden:
Immunsystem und
Immunglobuliné
... 231
7.2.1 Für die Immunantwort steht
ein ganzes Heer spezialisierter Zellen
und Moleküle zur Verfügung........ 232
7.2.2 Die Unterscheidung von„Selbsf
und„Nicht-Selbst erfolgt durch
Peptide
auf der Zelloberfläche ............ 233
7.2.3 Molekulare Kontakte an der Zellober¬
fläche lösen die Immunreaktion aus ... 236
7.2.4 Antikörper haben zwei identische
Antigen-Bindungsstellen .......... 239
7.2.5 Antikörper binden fest und spezifisch
an
Antigene
.................. 241
7.2.6 Die Antikörper-Antigen-Wechselwirkung
ist Grundlage für eine Vielzahl wichtiger
analytischer Verfahren............ 242
7.3 Die Modulation von Proteinwechsel¬
wirkungen durch chemische Energie:
Actin, Myosin und molekulare Motoren . 244
7.3.1 Myosin und Actin sind die wichtigsten
Proteine des Muskels............. 245
7.3.2 Weitere Proteine lassen aus den dünnen
und dicken Filamenten geordnete
Strukturen entstehen ............ 246
7.3.3 Dicke Myosinfilamente gleiten
an dünnen Actinfilamenten entlang ... 249
Zusammenfassung .............. 251
Weiterführende Literatur .......... 252
Aufgaben .................... 253
8 Enzyme..................... 257
8.1 Einführung ................... 258
8.1.1 Die meisten Enzyme sind Proteine .... 258
8.1.2 Die Klassifizierung der Enzyme
erfolgt nach den Reaktionen, die sie
katalysieren................... 259
8.2 Die Funktionsweise der Enzyme...... 260
8.2.1 Enzyme beeinflussen
die Geschwindigkeit, aber nicht
das Gleichgewicht einer Reaktion..... 261
8.2.2 Reaktionsgeschwindigkeiten und
-gleichgewichte sind thermodynamisch
genau definiert ................ 263
8.2.3 Wenige Prinzipien genügen, um
die katalytische Leistung und Spezifität
der Enzyme zu erklären ........... 264
8.2.4 Schwache Wechselwirkungen zwischen
Enzym und Substratwerden
im Übergangszustand optimiert ..... 265
8.2.5 Bindungsenergie leistet einen Beitrag
zur Spezifität der Reaktion und zu
ihrer Katalyse.................. 267
8.2.6 Spezifische katalytische Gruppen
beteiligen sich an der Katalyse....... 269
8.3 Durch Enzymkinetik zum Verständnis
der Reaktionsmechanismen ........ 272
8.3.1 Die Substratkonzentration beeinflusst
die Geschwindigkeit enzymkatalysierter
Reaktionen ................... 272
8.3.2 Die Beziehung zwischen
Substratkonzentration
und Reaktionsgeschwindigkeit kann
quantitativ ausgedrückt werden ..... 273
I^B EXKURS 8-1 Transformationen der
Michaelis-Menten-Gleichung:
Die doppelt-reziproke Darstellung .... 276
8.3.3 Kinetische Parameter werden zum
Vergleich enzymatischer Aktivitäten
herangezogen................. 276
8.3.4 Viele Enzyme katalysieren Reaktionen
mit zwei oder mehr Substraten ...... 279
8.3.5 Kinetische Daten des prästationären
Zustands können Hinweise auf
spezifische Reaktionsschritte liefern ... 279
8.3.6 Enzyme können gehemmt werden .... 280
8.3.7 Reversible Hemmung kann
kompetitív,
unkompetitiv oder gemischt sein..... 280
^m EXKURS 8-2 Kinetische Bestimmung der
verschiedenen Hemmungsmechanismen 282
8.3.8 Die irreversible Hemmung ist ein
wichtiges Werkzeug in Enzymforschung
und Pharmakologie ............. 283
8.3.9 Die Enzymaktivität wird vom pH-Wert
beeinflusst ................... 284
8.4 Beispiele enzymatischer Reaktionen ... 284
8.4.1 Reaktionsmechanismen ausgewählter
Enzyme ..................... 285
■Ш
EXKURS 8-3 Hinweise auf
die Komplementarität von Enzym
und Übergangszustand ........... 286
8.5 Regulatorische Enzyme ........... 292
8.5.1 Allosterische Enzyme reagieren auf
die Bindung eines Modulators mit einer
Konformationsänderung .......... 294
8.5.2 Der regulatorische Schritt vieler Stoff¬
wechselwege wird von allosterischen
Enzymen katalysiert ............. 295
8.5.3 Die kinetischen Eigenschaften
allosterischer Enzyme weichen vom
Michaelis-Menten-Verhalten ab...... 295
Inhaltsverzeichnis
XXIII
8.5.4
8.5.5
8.5.6
8.5.7
8.5.8
Einige regulatorische Enzyme erfahren
reversible kovalente Modifikation .... 296
Phosphatgruppen beeinflussen
die Struktur und katalytische Aktivität
von Proteinen ................. 297
Multiple Phosphorylierungen erlauben
eine hervorragende regulatorische
Kontrolle .................... 299
Die proteolytische Spaltung
einer Enzymvorstufe als Regulations¬
mechanismus ................. 301
Einige regulatorische Enzyme
verwenden multiple regulatorische
Mechanismen ................. 302
Zusammenfassung .............. 303
Weiterführende Literatur.......... 304
Aufgaben .................... 305
Kohlenhydrate und Glycobiologie
309
9.1
Monosaccharide und Disaccharide
.... 310
9.1.1 Die
beiden Monosaccharidfamilien
sind
Aldosen und Ketosen
............ 310
9.1.2
Monosaccharide
besitzen asymmetrische
Zentren ..................... 311
9.1.3 Die häufigen Monosaccharide haben
eine ringförmige Struktur.......... 313
9.1.4 Lebewesen enthalten eine Vielzahl
von Hexosederivaten............. 315
9.1.5 Monosaccharide sind Reduktionsmittel . 317
9.1.6 Disaccharide enthalten
eine glycosidische Bindung ........ 317
9.2 Polysaccharide................. 319
9.2.1 Stärke und Glycogen sind gespeicherte
Brennstoffe................... 319
9.2.2
Cellulose
und Chitin sind Struktur-
Homopolysacchande ............ 321
9.2.3 Bakterienzellwände enthalten
Peptidoglycane ................ 323
9.2.4 Glycosaminoglycane sind Bestandteile
der extrazellulären Matrix.......... 324
9.3 Glycokonjugate: Proteoglycane,
Glycoproteine und Glycolipide....... 326
9.3.1 Proteoglycane sind Glycosaminoglycan-
haltige Makromoleküle der Zelloberfläche
und der extrazellulären Matrix....... 327
9.3.2 Glycoproteine sind informationsreiche
Konjugate, die Ollgosaccharide enthalten 329
9.3.3 Glycolipide und Lipopolysaccharide
sind Bestandteile von Membranen .... -331
9.3.4 Wechselwirkungen zwischen Oligo-
sacchariden und Lectinen vermitteln
zahlreiche biologische Prozesse...... 332
9.4 Analyse von Kohlenhydraten........ 334
Zusammenfassung .............. 337
Weiterführende Literatur.......... 338
Aufgaben .................... 339
10 Nucleotide und Nucleinsäuren..... 343
10.1 Einige Grundlagen .............. 343
10.1.1 Nucleotide und Nucleinsäuren
enthalten charakteristische Basen
und Pentosen ................. 344
10.1.2 In Nucleinsäuren sind die aufeinander
folgenden Nucleotide über
Phosphodiesterbindungen miteinander
verbunden ................... 346
10.1.3 Die Eigenschaften der Nucleotidbasen
beeinflussen die dreidimensionale
Struktur der Nucleisäuren.......... 349
10.2 Die Struktur der Nudeinsäuren ...... 350
10.2.1 In der DNA ¡st die genetische Information
gespeichert................... 351
10.2.2 Jedes DNA-Molekül hat eine eindeutige
Basenzusammensetzung .......... 354
10.2.3 Die DNA ist eine Doppelhelix ....... 354
10.2.4 Die DNA kann unterschiedliche
dreidimensionale Formen annehmen .. 356
10.2.5 Bestimmte DNA-Sequenzen nehmen
ungewöhnliche Formen an......... 358
10.2.6 Messenger-RNAs codieren Polypeptid-
ketten ...................... 360
10.2.7 Viele RNAs haben kompliziertere
dreidimensionale Strukturen........ 362
10.3 Die Chemie der Nucleinsäuren....... 364
10.3.1 Doppelhelicale DNA und
RNA
kann
denaturiert werden.............. 365
10.3.2 Nucleinsäuren aus unterschiedlichen
Spezies können hybridisieren ....... 366
10.3.3 Nicht-enzymatische Veränderungen
von Nucleotiden und Nucleinsäuren ... 367
10.3.4 Einige DNA-Basen sind methyliert .... 370
10.3.5 Sequenzierung langer DNA-Stränge ... 370
10.3.6 Die chemische DNA-Synthese
¡st automatisiert................ 372
10.4 Andere Funktionen der Nucleotide .... 373
10.4.1 Nucleotide sind die Träger
der chemischen Energie........... 374
10.4.2 Viele Cofaktoren von Enzymen
enthalten Adeninnucleotide........ 374
10.4.3 Einige Nucleotide haben regulatorische
Funktionen ................... 376
Zusammenfassung .............. 377
Weiterführende Literatur .......... 378
Aufgaben .................... 379
XXIV
Inhaltsverzeichnis
Il Lipide
...................... 381
11.1 Speicheriipide ................. 381
11.1.1 Fettsäuren leiten sich
von Kohlenwasserstoffen ab........ 381
11.1.2 Triacylglycerine sind Fettsäureester
des
Glycerins
.................. 384
11.1.3 Triacylglycerine speichern Energie
und sind gute Isolatoren .......... 384
^m EXKURS 11-1 Pottwale-mit Köpfen
voller Fett in die Tiefe ............ 385
11.1.4 Viele Nahrungsmittel enthalten
Triacylglycerine ................ 385
11.1.5 Wachse speichern Energie und sind
wasserabstoßend............... 387
11.2 Strukturiipide in Membranen ....... 387
11.2.1 Glycerophospholipide leiten sich
von Phosphatidsäureab........... 388
11.2.2 Bei einigen Phospholipiden sind die
Fettsäuren mit dem Molekül verethert . 390
11.2.3 Sphingolipide stammen
vomSphingosinab.............. 390
11.2.4 Biologische Erkennung erfolgt über
Sphingolipide auf der Zelloberfläche . . 392
11.2.5 Phospholipide und Sphingolipide
werden in Lysosomen abgebaut ..... 393
11.2.6
Sterole
enthalten vier fusionierte
Kohlenstoffringe ............... 394
11.3
Lipide
als Signale, Cofaktoren
und Pigmente ................. 395
11.3.1 Phosphatidylinositole dienen als
intrazelluläre Signale............. 395
IH
EXKURS 11-2 Menschliche Erbkrankhei¬
ten, die auf einer anomalen Anhäufung
von Membranlipiden beruhen....... 396
11.3.2 Eicosanoide übermitteln benachbarten
Zellen Botschaften .............. 396
11.3.3 Steroidhormone überbringen
Botschaften zwischen den Geweben . . 398
11.3.4 Die Vitamine
A
und
D
sind
Hormonvorstufen............... 399
11.3.5 Die Vitamine
E
und
К
sowie
die Lipidchinone sind Cofaktoren für
Redoxreaktionen ............... 401
11.3.6 Dolichole aktivieren Zuckervorstufen
für die Biosynthese.............. 403
11.4 Isolierung und Untersuchung
vonLipiden................... 404
11.4.1 Für eine Lipidextraktion benötigt man
organische Lösungsmittel ......... 404
11.4.2 Mit Adsorptionschromatographie
trennt man unterschiedlich polare
Lipide
...................... 404
11.4.3 Mit Gasflüssigkeitschromatographie
trennt man Gemische von flüchtigen
Lipidderivaten................. 406
11.4.4 Eine spezifische Hydrolyse ist
ein erster Schritt zur Bestimmung
der Lipidstruktur ............... 406
11.4.5 Mithilfe der Massenspektrometrie
lässt sich die gesamte Lipidstruktur
entschlüsseln ................. 407
Zusammenfassung .............. 407
Weiterführende Literatur.......... 408
Aufgaben .................... 409
12 Biologische Membranen und Transport 411
12.1 Die molekularen Bestandteile
der Membran.................. 412
12.2 Die supramolekulare Membran
architektur
................... 413
12.2.1 Das grundlegende Strukturelement der
Membran ist eine Lipiddoppelschicht .. 414
12.2.2 Membraniipide sind ständig
in Bewegung.................. 416
12.2.3 Lateraldiffusion von Membranproteinen
in der Doppelschicht............. 418
ШЕ
EXKURS 12-1 Ein Blick auf Membranen . 419
12.2.4 Einige Membranproteine ziehen sich
durch die Lipiddoppelschicht ....... 419
12.2.5 Periphere Membranproteine lassen sich
leicht in Lösung bringen .......... 421
12.2.6 Einige periphere Membranproteine
sind über
kova
lent
gebundene
Lipide
verankert .................... 422
12.2.7 Integrale Proteine werden über
hydrophobe Wechselwirkungen mit
Lipiden in der Membran fixiert ...... 423
12.2.8 Manchmal kann man die
Topologie
eines
integralen Membranproteins aufgrund
seiner Sequenz vorhersagen........ 426
12.2.9 Integrale Proteine sorgen für Inter¬
aktionen und Adhäsion zwischen Zellen . 428
12.2.10 Die Fusion von Membranen steht im
Zentrum vieler biologischer Prozesse . . 429
12.3 Transport gelöster Stoffe durch
die Membran.................. 432
12.3.1 Membranproteine erleichtern
den passiven Transport ........... 432
12.3.2 Aquaporine bilden hydrophile Kanäle,
über die Wasser durch die Membran
gelangt ..................... 434
12.3.3 Der Glucosetransporter der Erythrocyten
sorgt für einen passiven Transport .... 435
12.3.4 Chlorid und Hydrogencarbonat werden
zusammen durch die Erythrocyten-
membran geschleust............. 438
Inhaltsverzeichnis
XXV
12.3.5 Durch aktiven Transport werden gelöste
Stoffe gegen einen Konzentrations- oder
elektrochemischen Gradienten bewegt . 438
Hi
EXKURS 12-2 GestörterGlucose-
und Wassertransport bei zwei Formen
von Diabetes.................. 440
12.3.6 Es gibt mindestens vier allgemeine
Arten von Transport-ATPasen ....... 441
Mi EXKURS 12-3 Cystische
Fibrose
entstellt
aufgrund eines defekten lonenkanals .. 444
12.3.7 Eine ATPase vom
P
-Тур
katalysiert den
aktiven Cotransport von
Nał
und K+ ... 444
12.3.8 ATP-abhängige Ca^-Pumpen sorgen
für eine niedrige Calciumkonzentration
im Cytosol ................... 446
12.2.9 lonengradienten liefern die Energie für
einen sekundären aktiven Transport ... 448
12.3.10 Mithilfe von ionenselektiven Kanäle
können Ionen schnell durch Membranen
geschleust werden .............. 450
12.3.11 Anhand der Struktur eines K+-Kanals
kann man erkennen, worauf seine
lonenspezifität beruht............ 450
12.3.12 Der Acetylcholinrezeptor ist
einligandengesteuerterlonenkanal ... 452
12.3.13 Der neuronale Na+-Kanal ist ein
spannungsgesteuerter lonenkanal .... 453
12.3.14 Man kann die Funktion der lonenkanäle
elektrisch messen............... 456
12.3.15 Defekte lonenkanäle können erhebliche
physiologische Folgen haben ....... 457
12.3.16 Porine sind Kanäle, die kleine Moleküle
die Membran passieren lassen....... 457
Zusammenfassung .............. 459
Weiterführende Literatur.......... 461
Aufgaben .................... 462
13 Biologische Signale ............ 465
13.1 Molekulare Mechanismen der Signal¬
übertragung .................. 465
Mi EXKURS 13-1 Scatchard-Analyse:
Untersuchungen zu Wechselwirkungen
zwischen Ligand und Rezeptor....... 467
13.2 Gesteuerte lonenkanäle........... 470
13.2.1 Erregbare Zellen nutzen Jonenkanäle für
die Übertragung elektrischer Signale . . 470
13.2.2 Der nicotinische Acetylcholinrezeptor ist
ein ligandengesteuerter lonenkanal ... 472
13.2.3 Spannungsgesteuerte lonenkanäle
erzeugen neuronale Aktionspotentiale . 473
13.2.4 Neuronen haben Rezeptorkanäle,
die auf viele verschiedene
Neurotransmitterreagieren......... 474
13.3 Rezeptorenzyme ............... 475
13.3.1 Der Insulinrezeptor ist eine
tyrosinspezifische Proteinkinase ..... 475
13.3.2 Die Guanylylcyclase ist ein Rezeptor¬
enzym, das den
second messenger
cGMP
herstellt ..................... 478
13.4 Mit G-Proteinen gekoppelte Rezeptoren
und Second-messenger-Molekiile..... 480
13.4.1 Das ß-adrenerge Rezeptorsystem wirkt
über den
second messenger
cAMP..... 480
13.4.2 Der ß-adrenerge Rezeptor wird durch
Phosphorylierung desensibilisiert .... 484
13.4.3 Zyklisches
AMP
dient einer Reihe von
regulatorischen Molekülen als
second
messenger.................... 485
13.4.4 Zwei
second messenger
stammen von
Phosphatidylinositol ab........... 486
13.4.5
Calcium
wirkt bei vielen
Signalübertragungreaktionen als
second messenger
............... 488
13.5 Übertragung sensorischer Reize beim
Sehen, Riechen und Schmecken ...... 489
13.5.1 Licht hyperpolarisiert Stäbchen- und
Zapfenzellen im Auge von Wirbeltieren . 489
13.5.2 Licht löst im Rezeptor Rhodopsin
Konformationsänderungen aus...... 491
13.5.3 Angeregtes Rhodopsin senkt mithilfe
des G-ProteinsTransducin
die cGMP-Konzentration .......... 491
13.5.4 In den Stäbchen- und Zapfenzellen wird
das Signal verstärkt.............. 492
13.5.5 Das visuelle Signal wird rasch
abgeschaltet.................. 493
13.5.6 Rhodopsin wird durch Phosphorylierung
desensibilisiert................. 493
13.5.7 Zapfenzellen sind auf das Farbsehen
spezialisiert................... 493
Mi EXKURS 13-2 Farbblindheit:
Wie ein Experiment von John
Dalton
noch nach seinem Tod erfolgreich
abgeschlossen wurde ............ 494
13.5.8 Beim Riechen und Schmecken nutzen
Wirbeltiere ähnliche Mechanismen wie
beim Sehen................... 495
13.5.9 Sieben-Helix-Rezeptorsysteme,
die an G-Proteine gekoppelt sind,
haben einige gemeinsame Merkmale .. 497
13.5.10 Eine Störung der Signalübertragung
von G-Proteinen verursacht
Krankheiten .................. 498
13.6 Regulation durch Phosphorylierung . . . 499
13.6.1 Die Lokalisation der Proteinkinasen und
Phosphatasen beinflussen die Spezifität
für ihre Zielproteine ............. 499
XXVI
Inhaltsverzeichnis
13.7 Regulation der Transcription durch
Steroidhormone................ 499
13.8 Die Rolle der Proteinkinasen bei
der Steuerung des Zellzyklus........ 501
13.8.1 Der Zellzyklus besteht aus vier Phasen . 501
13.8.2 Die Konzentration an Cyclin-abhängigen
Proteinkinasen oszilliert........... 501
13.8.3 CDKs regulieren die Zellteilung
durch Phosphorylierung bestimmter
Proteine..................... 505
13.9
Oncogene,
Tumorsuppressor-Gene
und programmierter Zelltod ........ 506
13.9.1
Oncogene
sind mutierte Formen von
Genen für Proteine, die den Zellzyklus
regulieren.................... 506
13.9.2 Fehler in Tumorsuppressor-Genen sorgen
dafür,
dass
die normalen Kontrollen
der Zellteilung entfallen........... 508
13.9.3 Apoptose ist programmierter Zelltod .. 509
Zusammenfassung .............. 511
Weiterführende Literatur .......... 512
Aufgaben .................... 514
Teil
III
Bioenergetik und Stoffwechsel
14 Prinzipien der Bioenergetik....... 525
14.1 Bioenergetik und Thermodynamik .... 526
14.1.1 Biologische Energieumwandlungen
gehorchen den Gesetzen
der Thermodynamik ............. 526
14.1.2 Zellen benötigen Quellen von
Freier Enthalpie ................ 527
^m EXKURS 14-1 Entropie: Der Vorteil
mangelnder Organisation.......... 528
14.1.3 Die Änderung der Freien Standard¬
enthalpie steht in direkter Beziehung zur
Gleichgewichtskonstante.......... 528
14.1.4 Die tatsächliche Änderung der Freien
Enthalpie hängt von den Konzentrationen
der Reaktanten und Produkte ab ..... 531
14.1.5 Änderungen der Freien Standardenthalpie
sind additiv................... 533
14.2 Phosphorylgruppenübertragungen
und ATP ..................... 535
14.2.1 Die Freie Enthalpieänderung der
ATP-Hydrolyse 1st groß und negativ ... 535
14.2.2 Die Freie Enthalpie der Hydrolyse von
anderen phosphorylierten Verbindungen
und Thioestern ist ebenfalls groß..... 536
■■ EXKURS 14-2 Die Freie Enthalpie
der ATP-Hydrolyse in Zellen: Die wahren
Kosten des Stoffwechsels .......... 537
14.2.3 ATP liefert Energie durch Gruppen¬
übertragungen, nicht durch einfache
Hydrolyse.................... 540
14.2.4 ATP ist ein Donator von Phosphoryl-,
Pyrophosphoryl- und Adenylatgruppen 541
14.2.5 Der Aufbau von informationsreichen
Makromolekülen erfordert Energie .... 543
Hl EXKURS 14-3 Leuchtkäferlicht macht
ATP sichtbar .................. 545
14.2.6 ATP liefert die Energie für den aktiven
Transport und die Muskelkontraktion . . 545
14.2.7 Phosphorylgruppenübertragungen
zwischen Nucleotiden kommen in allen
Zelltypen vor.................. 546
14.2.8 Anorganisches Polyphosphat ist ein
potentieller Phosphorylgruppendonator 547
14.2.9 Biochemische und chemische
Gleichungen sind nicht identisch..... 548
14.3 Biologische Redoxreaktionen ....... 549
14.3.1 Der Elektronenfluss kann biologische
Arbeit verrichten ............... 549
14.3.2 Redoxreaktionen können als
Halbreaktionen formuliert werden .... 550
14.3.3 Bei biologischen
Oxidationen
kommt es
häufig zu Dehydrierung........... 551
14.3.4 Reduktionspotentiale messen
die Elektronenaffinität............ 553
14.3.5 Standardreduktionspotentiale können
für die Berechnung von Freien Enthalpie¬
änderungen benutzt werden ....... 554
14.3.6 Für die zelluläre
Oxidation
von
Glucose
zu Kohlendioxid sind spezialisierte
Elektronencarrier
nötig ........... 556
14.3.7 Einige Arten von Coenzymen und Prote¬
inen sind universelle
Elektronencarrier
. 556
14.3.8 NADH und NADPH wirken zusammen
mit Dehydrogenasen als lösliche
Elektronencarrier
............... 557
14.3.9 Flavinnucleotide sind fest an
Flavoproteine gebunden .......... 559
Zusammenfassung .............. 561
Weiterführende Literatur.......... 562
Aufgaben .................... 563
15 GlycolyseundderKatabolismus
der Hexosen ................. 567
15.1 Glycolyse .................... 567
15.1.1 Ein Überblick: Die Glycolyse verläuft
in zwei Stufen ................. 568
15.1.2 Die erste Stufe der Glycolyse
erfordert ATP.................. 572
15.1.3 In der zweiten Stufe der Glycolyse -
der Ertragsstufe - werden ATP
und NADH gebildet.............. 576
Inhaltsverzeichnis
XXVII
15.1.4 Die Gesamtbilanz weist einen Netto¬
gewinn an ATP auf .............. 581
15.1.5 Die Zwischenprodukte der Glycolyse wer¬
den von Enzym zu Enzym weitergegeben 581
15.1.6 Die Glycolyse ist streng reguliert ..... 582
15.1.7 Der Glucoseabbau gerät in Tumoren
außer Kontrolle ................ 583
■■ EXKURS 15-1 Glycolyse bei begrenzter
Sauerstoffzufuhr: Athleten, Alligatoren
und Quastenflosser.............. 584
15.2 Der Abbau von Pyruvat unter aeroben
und anaeroben Bedingungen ....... 584
15.2.1 Pyruvat ist der endgültige Elektronen¬
akzeptor bei der Milchsäuregärung ... 585
ШЛ
EXKURSU^
Bierbrauen.......... 586
15.2.2
Ethanol
ist das reduzierte Produkt
der alkoholischen Gärung ......... 586
15.2.3 Thiaminpyrophosphat trägt „aktive
Aldehydgruppen ............... 587
15.2.4 Mikrobielle Fermentation liefert auch
weitere, wirtschaftlich bedeutende
Produkte .................... 588
15.3 Stoffwechselwege, die die Glycolyse
speisen ..................... 589
15.3.1 Glycogen und Stärke werden durch
Phosphorolyse abgebaut.......... 589
15.3.2 Auch andere Monosaccharide treten
in die Glycolyse ein - allerdings an
verschiedenen Punkten ........... 591
15.3.3
Poly-
und Disaccharide aus der Nahrung
werden hydrolytisch zu
Monosacchariden abgebaut........ 592
15.4 Die Regulation des Kohlenhydrat-
stoffwechsels.................. 593
15,4.1 Regulatorische Enzyme wirken
im Metabolismus als Ventile ........ 594
15.4.2 Glycolyse und Gluconeogenese
werden koordiniert reguliert........ 596
15.4.3 Phosphofructokinase-I steht unter
komplexerallosterischerRegulation ... 597
15.4.4 Hexokinase wird von ihrem eigenen
Produkt allosterisch gehemmt....... 597
15.4.5 Pyruvatkinase wird durch ATP inhibiert . 598
¡■I
EXKURS 15-3 Isoenzyme: Verschiedene
Proteine - die gleiche Reaktion ...... 599
15.4.6 Glycogen-Phosphorylase wird allosterisch
und durch Hormone reguliert....... 600
15.5
Glucose-Oxidation
im Pentosephosphat-Weg.......... 601
IM EXKURS 15-4
Glucose-ć-phosphat-
Mangel: Warum
Pythagoras
keinen
Falafel essen wollte.............. 602
Zusammenfassung .............. 604
Weiterführende Literatur.......... 606
Aufgaben .................... 607
16 DerCitratzyklus............... 611
16.1 Bildung von
Acetat
.............. 612
16.1.1 Pyruvat wird zu Acetyl-CoA und CO2
oxidiert ..................... 612
16.1.2 Der Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex
benötigt fünf Coenzyme .......... 613
16.1.3 Der Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex
besteht aus drei unterschiedlichen
Enzymen .................... 614
16.1.4 Zwischenprodukte bleiben an
die Enzymoberfläche gebunden ..... 614
16.2 Reaktionen des Citratzy
klus
........ 616
16.2.1 Der Citratzyklus umfasst acht Schritte .. 617
■■ EXKURS 16-1 Zur verwirrenden Nomen¬
klatur von Synthasen und Synthetasen;
Ligasen
und Lyasen; Kinasen,
Phosphatasen und Phosphorylasen ... 622
16.2.2 Die Energie der
Oxidationen
im Zyklus . 624
16.2.3 Warum ist die
Oxidation
von
Acetat
so kompliziert? ................ 625
■■ EXKURS 16-2
Citrát:
Ein symmetrisches
Molekül, das asymmetrisch reagiert ... 626
16.2.4 Die Komponenten des Citratzyklus
sind wichtige Zwischenprodukte
der Biosynthese ................ 627
ІШ
EXKURS 16-3 Citrat-Synthase, Limonaden¬
getränke und Nahrungsmittel für die Welt 628
16.2.5 Anaplerotische Reaktionen füllen
die Zwischenprodukte des Citratzyklus
wieder auf ................... 628
16.2.6 Biotin in Pyruvat-Carboxylase ¡st ein
COrCarrier ................... 630
16.3 Regulation des Citratzyklus......... 631
16.3.1 Die Produktion von Acetyl-CoA durch
den Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex
wird durch allosterische und
kovalente Mechanismen reguliert .... 631
16.3.2 Der Citratzyklus wird auf Ebene seiner
drei exergonen Schritte reguliert..... 633
16.4 DerGlyoxylatzyklus ............. 633
16.4.1 Der Glyoxylatzyklus erzeugt aus
Acetat
C^Verbindungen ............... 635
16.4.2 Der
Citrát-
und der Glyoxylatzyklus
werden gemeinsam reguliert ....... 635
Zusammenfassung .............. 638
Weiterführende Literatur.......... 639
Aufgaben .................... 640
XXVIII
Inhaltsverzeichnis
17
Die Oxidation
von Fettsäuren ..... 645
17.1 Verdauung, Mobilisierung
und Transport von Fetten.......... 646
17.1.1 Nahrungsfette werden im Dünndarm
absorbiert.................... 646
17.1.2 Hormone mobilisieren gespeicherte
Triacylglycerine ................ 648
17.1.3 Fettsäuren werden aktiviert und in
die Mitochondrien transportiert ..... 650
17.2
^-Oxidation
................... 652
17.2.1 Die /J-Oxidation von gesättigten
Fettsäuren verläuft in vier Schritten ... 653
17.2.2 Die vier Schritte werden zur Bildung
von Acetyl-CoA und ATP wiederholt ... 654
17.2.3 Acetyl-CoA kann im Citratzyklus
weiter oxidiert werden............ 655
¡H EXKURS 17-1
^-Oxidation
bei Bären
im Winterschlaf ................ 656
17.2.4 Die
Oxidation
ungesättigter Fettsäu
ren
erfordert zwei zusätzliche Reaktionen . . 657
17.2.5 Die vollständige
Oxidation
von
Fettsäuren mit ungerader
Kohlenstoffzahl erfordert drei
zusätzliche Reaktionen ........... 658
17.2.6 Die Fettsäureoxidation ist streng
reguliert..................... 659
^m EXKURS 17-2 CoenzymB^: eine radikale
Lösung für ein kompliziertes Problem . . 661
17.2.7 Peroxisomen führen ebenfalls
jö-Oxidation aus ................ 663
17.2.8 Peroxisomen und Glyoxysomen in
Pflanzen verwenden Acetyl-CoA aus der
^-Oxidation
als Biosynthesevorstufen . . 665
17.2.9 Die Enzyme der
^-Oxidation
u
nter-
schiedlicher Organellen haben sich im
Laufe der Evolution auseinander
entwickelt.................... 665
17.2.10 Die Omega-Oxidation läuft im endo-
plasmatischen Reticulum ab........ 666
17.2.11 Genetische Defekte von Fettsäureacyl-
CoA-Dehydrogenasen verursachen
schwere Erkrankungen ........... 666
17.3 Ketokörper ................... 668
17.3.1 In der Leber gebildete Ketokörper
werden in andere Organe transportiert . 669
17.3.2 Extrahepatische Gewebe verwenden
Ketokörper als Brennstoff.......... 669
17.3.3 Überproduktion von Ketokörpern bei
Diabetes und längerem Fasten ...... 669
Zusammenfassung .............. 671
Weiterführende Literatur .......... 672
Aufgaben .................... 672
18 Aminosäureoxidation
und die Produktion von Harnstoff . . 675
18.1 Stoffwechselwege von
Aminogruppen
. . 676
18.1.1 Nahrungsproteine werden enzymatisch
zu Aminosäuren abgebaut......... 678
18.1.2 Pyridoxalphosphat wirkt bei
der Übertragung von
a-Aminogruppen
aufa-Ketoglutarat mit............ 680
18.1.3 Glutamat setzt in der Leber
Ammoniak frei................. 681
18.1.4
Glutamin
transportiert Ammoniak
in den Blutkreislauf.............. 683
■■ EXKURS 18-1 Untersuchungen
auf Gewebeschäden ............. 684
18.1.5 Alanin transportiert Ammoniak von
den Muskeln zur Leber ........... 684
18.1.6 Ammoniak ist fürTiere toxisch....... 685
18.2 Stickstoffausscheidung und der
Harnstoffzyklus ................ 686
18.2.1 Harnstoff entsteht aus Ammoniak in
fünfenzymatischen Schritten ....... 686
18.2.2
Citrát-
und Harnstoffzyklus sind
miteinander verbunden........... 688
18.2.3 Die Aktivität des Harnstoffzyklus wird
in zwei Stufen reguliert ........... 688
18.2.4 Verknüpfungen von Reaktionswegen
reduzieren den Energieaufwand für
die Harnstoffsynthese ............ 689
18.2.5 Genetische Defekte im Harnstoffzyklus
können lebensbedrohend sein ...... 689
18.2.6 Der natürliche Lebenraum bestimmt
den Weg der Stickstoffausscheidung . . . 690
18.3 Wege des Aminosäureabbaus ....... 691
18.3.1 Beim Aminosäure-Katabolismus sind
mehrere Enzym-Cofaktoren wichtig . . . 692
18.3.2 Zehn Aminosäuren werden zu
Acetyl-CoA abgenaut............. 695
18.3.3 Bei manchen Menschen weist der
Phenylalanin-Katabolismus genetische
Defekte auf................... 698
18.3.4 Fünf Aminosäuren werden zu
a-Ketoglutarat umgesetzt ......... 701
18.3.5 Vier Aminosäuren werden zu
Succinyl-CoA umgesetzt .......... 701
18.3.6 Verzweigte Aminosäuren werden nicht
in der Leber abgebaut............ 703
ШІ
EXKURS 18-2 Wissenschaftliche Detek¬
tive klären einen rätselhaften Mordfall . 704
18.3.7
Asparagin
und Aspartat werden zu
Oxalacetat abgebaut............. 706
18.3.8 Einige Aminosäuren können
zu
Glucose
umgesetzt werden,
andere zu Ketokörpern ........... 706
Inhaltsverzeichnis
XXIX
Zusammenfassung .............. 707
Weiterführende Literatur .......... 708
Aufgaben .................... 708
19 Oxidative Phosphorylierung
und Photophosphorylierung...... 713
19.1 Elektronenübertragungen
in Mitochondrien ............... 714
19.1.1 Elektronen werden zu universelle
Elektronenakzeptoren geschleust .... 714
19.1.2 Elektronen passieren eine Reihe von
membrangebundenen Carriem...... 715
19.1.3
Elektronen-Carrier
wirken in
Multienzymkomplexen ........... 719
19.1.4 Die Energie der Elektronenübertragung
wird in einem Protonengradienten
effizient gespeichert............. 726
19.1.5 Bei pflanzlichen Mitochondrien folgt
die
Oxidation
von NADH anderen
Mechanismen ................. 727
19.2 ATP-Synthese.................. 728
Mi EXKURS 19-1 Alternative Wege
der Atmungskette und heiße,
stinkende Pflanzen.............. 730
19.2.1 ATP-Synthase hat zwei funktionelle
Bereiche: Fo und F, .............. 731
19.2.2 ATP wird an der Oberfläche von F, relativ
zu ADP stabilisiert............... 732
19.2.3 Der Protonengradient treibt
die Freisetzung von ATP von
der Enzymoberfläche ............ 734
19.2.4 Jede ^-Untereinheit der ATP-Synthase
kann drei verschiedene Konformationen
annehmen ................... 734
19.2.5 Die Rotationskatalyse ¡st entscheidend
für den Bindungswechsel-Mechanismus
bei der ATP-Synthese............. 737
19.2.6 Chemiosmotische Kopplung erlaubt
nicht-ganzzahlige Stöchiometrien
von Oj-Verbrauch und ATP-Synthese . . 738
19.2.7 Die protonenmotorische Kraft liefert
Energie für den aktiven Transport..... 739
19.2.8 Shuttle-Systeme sind für
die mitochondriale
Oxidation
von cytosolischem NADH nötig...... 740
19.3 Regulation der oxidativen
Phosphorylierung............... 741
19.3.1 Die oxidative Phosphorylierung wird
durch den Energiebedarf der Zelle
reguliert..................... 742
19.3.2 Entkoppelte Mitochondrien in braunem
Fettgewebe erzeugen Wärme ....... 742
19.3.3 ATP erzeugende Reaktionswege werden
koordiniert reguliert ............. 743
19.3.4 Mutationen in mitochondrialen Genen
verursachen Erkrankungen......... 743
19.3.5 Mitochondrien entwickelten sich
wahrscheinlich aus endo-symbiotischen
Bakterien .................... 746
19.4 Allgemeine Merkmale
der Photophosphorylierung ........ 747
19.4.1 Die Photosynthese findet bei höheren
Pflanzen in den Chloroplasten statt . . . 748
19.4.2 Licht treibt den Elektronenfluss
in Chloroplasten an.............. 748
19.5 Absorption von Licht............. 749
19.5.1
Chlorophylle
absorbieren Lichtenergie
für die Photosynthese ............ 751
19.5.2 Hilfspigmente erweitern den Spektral¬
bereich der Lichtabsorption ........ 752
19.5.3 Chlorophyll leitet absorbierte Energie
durch Excitonentransfer an Reaktions¬
zentren weiter................. 753
19.6 Das zentrale photochemische Ereignis:
der vom Licht getriebene Elektronenfluss 754
19.6.1 Bakterien besitzen einen von
zwei Typen einzelner photochemischer
Reaktionszentren ............... 754
19.6.2 Kinetische und thermodynamische
Faktoren verhindern Energieverlust
durch innere
Conversion
.......... 759
19.6.3 In höheren Pflanzen wirken zwei
Reaktionszentren als Tandem ....... 760
19.6.4 DieräumlicheTrennung
der Photosysteme
I
und
II
verhindert
ein„Leck fürExcitonen ........... 762
19.6.5 Der Cytochrom ¿»/-Komplex verknüpft
die Photosysteme
II
und
I
miteinander . 763
19.6.6 Cyanobakterien nutzen den Cytochrom
bZ-Komplex und Cytochrom
с
bei
der oxidativen Phosphorylierung
und bei der Photophosphorylierung . , . 764
19.6.7 Wasser wird durch den Sauerstoff
bildenden Komplex gespalten....... 764
19.7 ATP-Synthese durch Photo¬
phosphorylierung ............... 766
19.7.1 Ein Protonengradient verknüpft
Elektronenfluss und Phosphorylierung . 766
19.7.2 Die ungefähre Stöchiometrie
der Photophosphorylierung konnte
aufgeklärt werden .............. 768
19.7.3 Der zyklische Elektronenfluss erzeugt
ATP,jedoch kein NADPH oder O2 ..... 768
19.7.4 Die ATP-Synthase von Ch loroplasten
ähnelt der von Mitochondrien....... 769
19.7.5 Chloroplasten entwickelten sich
wahrscheinlich aus endosymbiotischen
Bakterien .................... 769
:xx
Inhaltsverzeichnis
19.7.6 Verschiedene photosynthetisierende
Organismen nutzen andere Wasserstoff¬
donatoren als Wasser ............ 770
19.7.7 In halophilen Bakterien nimmt
ein einzelnes Protein Licht auf
und pumpt Protonen, um
die ATP-Synthese anzutreiben....... 771
Zusammenfassung .............. 773
Weiterführende Literatur .......... 775
Aufgaben .................... 777
20 Biosynthese von Kohlenhydraten .. 781
20.1 Gluconeogenese................ 782
20.1.1 Für die Umsetzung von Pyruvat zu
Phosphoenolpyruvat sind
zwei exergone Reaktionen erforderlich . 785
20.1.2 Die Umsetzung von Fructose-1,6-
bisphosphat zu
Fructose-ó-phosphat
ist
die zweite Umgehungsreaktion...... 788
20.1.3 Die Umsetzung von Glucose-ö-phosphat
zu freier
Glucose
¡st die dritte
Umgehungsreaktion............. 788
20.1.4 Die Gluconeogenese erfordert
viel Energie................... 788
20.1.5 Die Zwischenprodukte
des Citrat-zyklus und viele
Aminosäuren sind glucogen ........ 789
20.1.6 Leerlaufzyklen im Kohlenhydratstoff-
wechsel verbrauchen ATP.......... 790
20.1.7 Gluconeogenese und Glycolyse werden
reziprok reguliert ............... 791
20.1.8 Die Gluconeogenese setzt in
keimenden Samen Fette und Proteine
zu
Glucose
um................. 792
20.2 Biosynthese von Glycogen, Stärke,
Saccharose und anderen Kohlenhydraten 793
20.2.1 UDP-Glucose ist das Substrat für
die Glycogensynthese............ 796
20.2.2 Glycogen-Synthase
und Glycogen-Phosphorylase
werden reziprok reguliert.......... 800
20.2.3 ADP-Glucose ist das Substrat für
die Stärkesynthese bei Pflanzen und für
die Glycogensynthese bei Bakterien ... 801
20.2.4 UDP-Glucose ist bei Pflanzen das Substrat
für die Synthese von Saccharose ..... 801
20.2.5 Die Lactosesynthese wird auf eine
ungewöhnliche Weise reguliert...... 802
20.2.6 UDP-Glucose ist ein Zwischenprodukt
bei der Bildung von Glucuronat
und Vitamin
С
................. 804
20.2.7 Zuckernucleotide sind Vorstufen
beim Aufbau der Bakterienzellwand ... 805
20.3 Synthese von Kohlenhydraten
bei der Photosynthese............ 806
20.3.1 Die COj-Fixierung läuft in drei Stufen ab 807
^M EXKURS 20-1 Penicillin und b-Lactamase:
Wunderwaffe gegen kugelsichere Weste 808
20.3.2 Pro Molekül Triosephosphat, das aus CO2
synthetisiert wird, sind 6 NADPH-
und 9 ATP-Moleküle erforderlich ..... 815
20.3.3 Ein Transportsystem schleust
Triosephosphate aus dem Chloroplasten
heraus und Phosphat hinein........ 817
20.4 Regulation des Kohlenhydratstoff-
wechsels bei Pflanzen ............ 818
20.4.1 Rubisco wird sowohl positiv als auch
negativ reguliert ............... 819
20.4.2 Bestimmte Enzyme des Calvin-Zyklus
werden durch Licht indirekt aktiviert .. 820
20.4.3 Die Nutzung vonTriosephosphaten
für die Synthese von Saccharose
und Stärke wird bei Pflanzen fein
reguliert..................... 820
20.4.4 Photorespiration resultiert aus
der Oxygenase-Aktivität von Rubisco .. 822
20.4.5 Einige Pflanzen haben einen
Mechanismus, mit dem die Photo¬
respiration minimiert wird ......... 823
Zusammenfassung .............. 826
Weiterführende Literatur .......... 827
Aufgaben .................... 828
21 Biosynthese von Lipiden......... 833
21.1 Biosynthese von Fettsäuren
und Eicosanoiden............... 833
21.1.1 Malonyl-CoA wird aus Acetyl-CoA
und Hydrogencarbonat gebildet ..... 834
21.1.2 Fettsäuren werden in einer repetitiven
Reaktionsfolge synthetisiert ........ 835
21.1.3 Der Fettsäure-Synthase-Komplex hat
sieben verschiedene aktive Zentren . . . 835
21.1.4 Die Fettsäure-Synthase nimmt
die
Acetyl-
und Malonylgruppen auf ... 837
21.1.5 Die Fettsäure-Synthase-Reaktionen
werden zur Bildung von Palmitat
wiederholt ................... 838
21.1.6 Die Fettsäure-Synthase einiger
Organismen besteht aus
multifunktionellen Proteinen ....... 840
21.1.7 Die Fettsäure-Synthese erfolgt bei vielen
Organismen im Cytosol,aber bei Pflanzen
in den Chloroplasten............. 841
21.1.8
Acetat
wird als
Citrát
aus den
Mitochondrien heraustransportiert ... 843
21.1.9 Die Biosynthese von Fettsäuren wird
strikt reguliert ................. 843
21.1.10 Langkettige gesättigte Fettsäuren
werden aus Palmitat synthetisiert .... 845
21.1.11 Einige Fettsäuren sind ungesättigt .... 845
Inhaltsverzeichnis
XXXI
21.1.12
Eicosanoide werden
aus mehrfach
ungesättigten Qj-Fettsäuren
synthetisiert .................. 847
■■ EXKURS 21-1 Mischfunktionelle
Oxidasen,
Oxygenasen und Cytochrom P-450 .... 848
21.2 Biosynthese von Triacylglycerinen .... 850
21.2.1 Triacylglycerine und Glycerophospho-
lipide werden aus denselben Vorstufen
synthetisiert .................. 851
■■ EXKURS 21-2 Cyclooxygenase-Isoenzyme
und die Suche nach einem besseren
Aspirin: Die Erleichterung liegt im
(aktiven) Zentrum............... 852
21.2.2 Die Biosynthese von Triacylglycerinen
wird bei Tieren durch Hormone reguliert 853
21.3 Biosynthese von Membran-
phospholipiden ................ 855
21.3.1 Es gibt zwei Strategien zur Befestigung
von Kopfgruppen............... 856
21.3.2 Die Phospholipidsynthese bei E.coli
verwendet CDP-Diacylglycerin ...... 857
21.3.3 Eukaryoten synthetisieren anionische
Phospholipide aus CDP-Diacylglycerin . 859
21.3.4 Eukaryotische Reaktionswege zu
Phosphatidylserin, Phosphatidylethanol-
amin und Phosphatidylcholin hängen
miteinander zusammen........... 860
21.3.5 Die Synthese von
Plasmalogenen
erfordert die Bildung eines ether-
verknüpften Fettalkohols.......... 862
21.3.6 Die Synthesewege von Sphingolipiden
und von Glycerophospholipiden haben
Vorstufen und einige Mechanismen
gemeinsam................... 862
21.3.7 Polare
Lipide
werden zu spezifischen
Zellmembranen gesteuert ......... 864
21.4 Biosynthese von Cholesterin, Steroiden
und Isoprenoiden............... 864
21.4.1 Cholesterin wird in vier Stufen aus
Acetyl-CoA produziert............ 865
21.4.2 Cholesterin reagiertauf verschiedene
Weisen weiter ................. 869
21.4.3 Cholesterin und andere
Lipide
werden in Form von Plasmalipoproteinen
befördert .................... 871
■■ EXKURS 21-3 Apolipoprotein-E-Allele
geben Hinweise auf
die Alzheimer-Krankheit .......... 873
21.4.4 Cholesterinester gelangen
durch rezeptorvermittelte Endocytose
in die Zelle ................... 876
21.4.5 Die Biosynthese von Cholesterin wird
durch mehrere Faktoren reguliert..... 876
21.4.6 Steroidhormone werden durch Spaltung
der Seitenkette und
Oxidation
von Cholesterin gebildet .......... 879
21.4.7 Zwischenprodukte der Biosynthese
von Cholesterin können unterschiedliche
Wege einschlagen .............. 880
Zusammenfassung .............. 882
Weiterführende Literatur .......... 883
Aufgaben .................... 884
22 Biosynthese von Aminosäuren,
Nucleotiden und verwandten
Molekülen................... 887
22.1 Der Stickstoff metabolismus im Überblick 888
22.1.1 Der Stickstoffkreislauf hält
ein Reservoir biologisch verfügbaren
Stickstoffs aufrecht.............. 888
22.1.2 Stickstoff wird durch Enzyme
desNitrogenase-Komplexesfixiert .... 889
22.1.3 Ammoniak wird durch Glutamat und
Glutamin
in Biomoleküle eingebaut ... 892
22.1.4 Glutamin-Synthetase
ist ein wichtiger Regulationspunkt
im Stickstoffmetabolismus ......... 893
22.1.5 Mehrere Reaktionsklassen spielen
besondere Rollen bei der Biosynthese
von Aminosäuren und Nucleotiden . . . 894
22.2 Biosynthese von Aminosäuren....... 897
22.2.1 Aus a-Ketoglutarat entstehen Glutamat,
Glutamin,
Prolin
und Arginin........ 898
22.2.2 Serin,Glycin und
Cystein
entstehen
aus S-Phosphoglycerat ........... 900
22.2.3 Drei nicht-essentielle und sechs
essentielle Aminosäuren werden aus
Oxalacetat und Pyruvat synthetisiert ... 904
22.2.4 Chorismat ¡st ein entscheidendes
Zwischenprodukt bei der Synthese von
Tryptophan,PhenylalaninundTyrosin .. 904
22.2.5 Die Biosynthese von Histidin erfolgt
mithilfe von Vorstufen aus
derPurinbiosynthese ............ 910
22.2.6 Die Biosynthese von Aminosäuren
unterliegtallosterischerRegulation ... 910
22.3 Von Aminosäuren abgeleitete Moleküle 912
22.3.1 Glycin ¡st eine Vorstufe der Porphyrine . 912
^Ш
EXKURS 22-1 Biochemie von Königen
und Vampiren ................. 913
22.3.2 Beim Abbau von Häm entstehen
Gallenfarbstoffe................ 913
22.3.3 Aminosäuren sind für die Biosynthese
von Creatin und Glutathion erforderlich 914
22.3.4 D-Aminosäuren kommen hauptsächlich
bei Bakterien vor ............... 914
XXII
Inhaltsverzeichnis
22.3.5
Aromatische
Aminosäuren sind Vorstufen
vieler pflanzlicher Substanzen....... 915
22.3.6 Aminosäuren werden durch
Decarboxylierung in biologische
Amine
umgewandelt ................. 915
22.3.7 Arginin ist die Vorstufe für die biologische
Synthese von Stickstoffmonoxid ..... 917
^m EXKURS 22-2 Die Kurierung der
Afrikanischen Schlafkrankheit mithilfe
eines biochemischen trojanischen
Pferdes ..................... 918
22.4 Biosynthese und Abbau von Nucleotiden 920
22.4.1 Die De-novo-Synthese von
Purin
beginnt mit PRPP............... 921
22.4.2 Die Purinnucleotid-Biosynthese wird
durch Feedback-Hemmung reguliert . . 923
22.4.3 Pyrimidinnucleotide entstehen
aus Aspartat, PRPP
und Carbamoylphosphat .......... 924
22.4.4 Die Biosynthese von Pyrimidin-
nucleotiden wird durch
Feedback-Hemmung reguliert....... 926
22.4.5 Nucleosidmonophosphate werden in
Nucleosidtriphosphate umgewandelt . . 926
22.4.6 Ribonucleotide sind Vorstufen
der Desoxyribonucleotide ......... 927
22.4.7 Thymidylat entsteht aus dCDP und dUMP 930
22.4.8 Beim Abbau von Purinen und Pyrimidinen
entsteht Harnsäure oder Harnstoff .... 932
22.4.9
Purin-
und Pyrimidinbasen werden
durch Wiederverwendungswege
zurückgewonnen ............... 933
22.4.10 Eine Überproduktion von Harnsäure
verursacht Gicht................ 934
22.4.11 Viele Chemotherapeutika wirken auf
Enzyme der Nucleotidbiosynthese .... 934
Zusammenfassung .............. 936
Weiterführende Literatur.......... 938
Aufgaben .................... 939
23 Integration und hormoneile
Regulation des Stoffwechsels
von Säugetieren............... 941
23.1 Gewebespezifischer Stoffwechsel:
Arbeitsteilung ................. 941
23.1.1 Die Leber verarbeitet
und verteilt Nährstoffe............ 942
23.1.2 Fettgewebe speichert
und liefert Fettsäuren ............ 946
23.1.3 Muskeln verbrauchen ATP
für mechanische Arbeit ........... 946
23.1.4 Das Gehirn verbraucht Energie
zur Übertragung elektrischer Impulse .. 948
23.1.5 Das Blut transportiert Sauerstoff,
Stoffwechselprodukte und Hormone . . 949
23.2 Hormonelle Steuerung
des Brennstoffhaushalts........... 951
23.2.1 Adrenalin signalisiert
bevorstehende Aktivität........... 951
23.2.3 Glucagon signalisiert einen niedrigen
Blutglucosespiegel .............. 952
23.2.3 Beim Fasten und Hungern verändert
sich der Stoffwechsel, damit das Gehirn
weiterhin mit Brennstoff versorgt wird . 954
23.2.4 Insulin signalisiert einen hohen
Blutglucosespiegel .............. 956
23.2.5 Cortisol signalisiert Stress^inschließlich
eines niedrigen Blutglucosespiegels . . . 956
23.2.6 Diabetes ist ein Defekt bei der Produktion
oder Wirkung von Insulin .......... 957
23.3 Hormone: unterschiedliche Strukturen
für unterschiedliche Funktionen...... 958
23.3.1 Zur Entdeckung und Reinigung
von Hormonen ¡stein Bioassay nötig .. 958
^m EXKURS 23-1 Wie wird ein Hormon
entdeckt? Der beschwerliche Weg
zu gereinigtem Insulin............ 960
23.3.2 Hormone wirken über spezifische
zelluläre Rezeptoren mit hoher Affinität . 960
23.3.3 Hormone sind chemisch vielfältig .... 963
23.3.4 Was reguliert die Regulatoren? ...... 967
23.4 Langfristige Regulation
der Körpermasse ............... 971
23.4.1 Die Existenz von Leptin wurde in der
lipostatischen Hypothese vorhergesagt . 972
23.4.2 Viele Faktoren regulieren die Nahrungs¬
aufnahme und den Energieverbrauch .. 973
23.4.3 Leptin löst eine Regulationskaskade aus 974
23.4.4 Das Leptinsystem könnte sich entwickelt
haben, um die Reaktion auf Hunger
zu regulieren.................. 975
Zusammenfassung .............. 976
Weiterführende Literatur .......... 977
Aufgaben .................... 978
Teil
IV
Wege der Informationsübertragung
24 Gene und Chromosomen......... 985
24.1 Elemente der Chromosomen........ 985
24.1.1 Gene sind DNA-Abschnitte, die Poly-
peptidketten und RNAs codieren..... 986
24.1.2 Eukaryotenchromosomen sind
sehr kompliziert gebaut........... 987
24.1.3 Viele Eukaryotengene enthalten
nicht-transkribierte intervenierende
Sequenzen
(Introns)
............. 988
Inhaltsverzeichnis
XXXIII
24.2 Größe und Sequenzstruktur
von DNA-Molekülen ............. 989
24.2.1 DNA-Moleküle von Viren sind relativ klein 989
24.2.2 Bakterien enthalten Chromosomen
und extrachromosomale DNA....... 990
24.2.3 Eukaryotenzellen enthalten mehr DNA
als Prokaryoten ................ 991
24.2.4 Auch die Organellen der Eukaryoten
enthalten DNA................. 992
24.3 Superspiralisierung von DNA........ 993
24.3.1 Zeil-DNA ist zum größten Teil
aufgewunden ................. 994
24.3.2 Die Aufwindung einer DNA lässt sich
durch die
topologische
Verwind
u
ngsza hl
beschreiben .................. 997
24.3.3. Topoisomerasen katalysieren
Veränderungen derVerwindungszahl
in der DNA ................... 999
24.3.4 Die dichte Packung der DNA
erfordert eine besondere Form
der Superspiralisierung ........... 1001
24.4 Die Struktur von Chromatin
undNucleoid.................. 1001
24.4.1 Histone sind kleine, basische Proteine .. 1002
24.4.2 Nucleosomen sind die grundlegenden
Organisationseinheiten des Chromatins 1003
24.4.3 Die Nucleosomen sind in Strukturen
immer höherer Ordnung gepackt..... 1005
24.4.4 Auch Bakterien-DNA ist hoch organisiert 1008
Zusammenfassung .............. 1008
Weiterführende Literatur .......... 1009
Aufgaben .................... 1010
25 DNA-Stoffwechsel ............. 1013
25.1 Eine kurze Bemerkung zur Terminologie 1014
25.2 DNA-Replikation ............... 1014
25.2.1 Die DNA-Replikation erfolgt nach einer
Reihe grundsätzlicher Regeln ....... 1016
25.2.2 DNA wird von Nucleasen abgebaut ... 1018
25.2.3 DNA wird von DNA-Polymerasen
synthetisiert .................. 1019
25.2.4 Die Replikation ist sehr genau....... 1020
25.2.5 F.
coli
hat mindestens fünf
DNA-Polymerasen .............. 1022
25.2.6 Die DNA-Replikation erfordert
viele Enzyme und Proteinfaktoren .... 1024
25.2.7 Die Replikation des £ coW-Chromosoms
verläuft in Stadien .............. 1025
25.2.8 Bei Eukaryotenzellen ist die Replikation
komplizierter..................
Ю30
25.3 DNA-Reparatur ................ 1032
25.3.1 Zwischen Mutationen und Krebs besteht
ein Zusammenhang ............. 1033
25.3.2 Alle Zellen besitzen mehrere
Reparatursysteme............... 1033
^m EXKURS 25-1 DNA-Reparatur und Krebs 1038
25.3.3 Die Wechselwirkungen zwischen
Replikationsgabel und Schadstellen
in der DNA führen zu Rekombination
oder fehleranfälliger Reparatur ...... 1040
25.4 DNA-Rekombination ............. 1043
25.4.1 Homologe genetische Rekombination
hat mehrere Funktionen .......... 1044
25.4.2 Die Rekombination wird während
der
Méiose
durch Doppelstrangbrüche
in Gang gesetzt ................ 1047
25.4.3 Für die Rekombination sind besondere
Enzyme erforderlich ............. 1048
25.4.4 Bei der Reparatur stillstehender
Replikationsgabeln wirken alle Teile
des DNA-Stoffwechsels zusammen .... 1051
25.4.5 Sequenzspezifische Rekombination führt
zu präziser Umordnung der DNA..... 1052
25.4.6 Die Replikation ganzer Chromosomen
erfordert manchmal sequenzspezifische
Rekombination ................ 1055
25.4.7 Transponierbare genetische
Elemente wandern von einer Stelle
zur anderen................... 1055
25.4.8 Immunglobulin-Gene werden durch
Rekombination zusammengesetzt .... 1057
Zusammenfassung .............. 1062
Weiterführende Literatur.......... 1063
Aufgaben .................... 1064
26 RNA-Stoffwechsel ............. 1067
26.1 DNA-abhängige RNA-Synthese ...... 1068
26.1.1
RNA
wird von RNA-Polymerase
synthetisiert .................. 1068
26.1.2 Die RNA-Synthese beginnt
an Promotoren................. 1071
Hl EXKURS 26-1 RNA-Polymerase
hinterlässt ihren Fußabdruck
am Promotor.................. 1072
26.1.3 Die Transkription wird reguliert...... 1075
26.1.4 Für die
Termination
der RNA-Synthese
sorgen besondere Signalsequenzen ... 1075
26.1.5 Im Kern der Eukaryotenzellen gibt es
dreierlei RNA-Polymerasen......... 1076
26.1.6 Die RNA-Polymerase
II
braucht für
ihre Aktivität viele andere Proteine .... 1076
26.1.7 Die DNA-abhängige RNA-Polymerase
lässt sich selektiv hemmen ......... 1079
26.2 RNA-Processing ................ 1080
26.2.1 Die
Introns
werden aus der
RNA
durch Spleißen entfernt........... 1081
Inhaltsverzeichnis
26.2.2
RNA
katalysiert das Spleißen........ 1082
26.2.3 Die mRNA der Eukaryoten macht
weitereVerarbeitungsschritte durch . . . 1086
26.2.4 Durch
differentielies
RNA-Processing entstehen an einem
Gen mehrere Produkte ........... 1088
26.2.5 Auch ribosomale
RNA
und tRNA werden
weiterverarbeitet ............... 1089
26.2.6 Manche Vorgänge im RNA-Stoffwechsel
werden von RNA-Enzymen katalysiert .. 1092
26.2.7 Die mRNA wird in den Zellen
unterschiedlich schnell abgebaut..... 1095
26.2.8 Die Polynucleotidphosphorylase stellt
RNA-ähnliche Zufallspolymere her .... 1096
26.3 RNA-abhängige
RNA-
und DNA-Synthese 1097
26.3.1 Die ReverseTranskriptase stellt DNA
anhand von Virus-RNA her ......... 1097
26.3.2 Retroviren verursachen Krebs und AIDS . 1099
26.3.3 Viele
Transposons,
Retroviren und
Introns
dürften in der Evolution einen
gemeinsamen Ursprung haben...... 1100
ШЕ
EXKURS 26-2 AIDS-Bekämpfung mit
Hemmstoffen für die Reverse
Transkriptase.................. 1101
26.3.4 Telomerase ist eine spezialisierte Reverse
Transkriptase.................. 1103
26.3.5 Manche Virus-RNAs werden
durch RNA-abhängige RNA-Polymerasen
repliziert..................... 1105
26.3.6 Die RNA-Synthese liefert wichtige
Anhaltspunkte für die biochemische
Evolution .................... 1105
Zusammenfassung .............. 1109
Weiterführende Literatur .......... 1110
Aufgaben .................... 1111
27 Proteinstoffwechsel ............ 1113
27.1 Der genetische Code ............. 1113
27.1.1 Der genetische Code wurde
mithilfe künstlicher mRNA-Matrizen
entschlüsselt.................. 1114
27.1.2 DurchnWobble können manche tRNAs
mehrere
Codons
erkennen......... 1119
^m EXKURS 27-1 Rasterverschiebung bei
der Translation und RNA-Editing: mRNA,
die mitten im Fluss die Pferde wechselt . 1120
Mi EXKURS 27-2 Natürliche Abweichungen
des genetischen Codes............ 1122
27.1.3 In der DNA mancher Viren gibt es
überlappende Gene in unterschiedlichen
Leserastern................... 1124
27.2 Proteinsynthese................ 1126
27.2.1 Das Ribosom ist eine komplizierte
supramolekulare Maschine......... 1128
27.2.2 Transfer-RNAs haben charakteristische
Strukturmerkmale .............. 1130
27.2.3 Phase liAminoacyl-tRNA-Synthetasen
verküpfen die richtigen Aminosäuren
mit ihren tRNAs ................ 1132
27.2.4 Phase 2: Eine spezifische Aminosäure
setzt die Proteinsynthese in Gang .... 1135
27.2.5 Phase 3: In der Elongationsphase
werden Peptidbindungen gebildet .... 1140
27.2.6 Phase4:DieTermination
der Polypeptidsynthese erfordert
ein besonderes Signal ............ 1144
Hl EXKURS 27-3 Induzierte Abweichungen
vom genetischen Code:
Suppression
von Nonsense-Codons ............ 1145
27.2.7 Phase 5: Neu synthetisierte
Polypeptidketten falten sich und werden
weiterverarbeitet ............... 1148
27.2.8 Die Proteinsynthese wird durch viele
Antibiotika und
Toxine
gehemmt..... 1150
27.3 Protein-Targeting und Abbau
von Proteinen ................. 1152
27.3.1 Die Modifikation, die viele Eukaryoten-
proteine nach der Translation durch¬
laufen, beginnt im endoplasmatischen
Reticulum.................... 1153
27.3.2 Die Glycosylierung spielt eine Schlüssel¬
rolle beim Protein-Targeting ........ 1154
27.3.3 In Mitochondrien und Chloroplasten
werden die Proteine von ähnlichen
Mechanismen dirigiert............ 1157
27.3.4 Signalsequenzen für den Transport in
den Zellkern werden nicht abgespalten . 1159
27.3.5 Auch bei Bakterien dienen
Signalsequenzen zum gerichteten
Proteintransport................ 1160
27.3.6 Proteine werden durch
rezeptorvermittelte Endocytose
in die Zellen geschleust........... 1161
27.3.7 Für den Proteinabbau sorgt in allen
Zellen ein spezialisiertes System ..... 1162
Zusammenfassung .............. 1164
Weiterführende Literatur .......... 1165
Aufgaben .................... 1166
28 Regulation der Genexpression..... 1169
28.1 Grundprinzipien der Genregulation ... 1171
28.1.1 Die RNA-Polymerase bindet an
Promotoren in der DNA........... 1171
28.1.2 Die Transkriptionsinitiation wird von
Proteinen reguliert, die am Promotor
oder in seiner Nähe binden......... 1172
Inhaltsverzeichnis
XXXV
28.1.3 Die meisten Prokaryotengene
werden in Gruppen reguliert, die man
Opérons
nennt................. 1174
28.1.4 Das /ac-Operon unterliegt
der negativen Regulation.......... 1174
28.1.5 Regulationsproteine haben abgegrenzte
DNA bindende Domänen.......... 1176
28.1.6 Regulationsproteine enthalten
auch Domänen für Protein-Protein-
Wechselwirkungen .............. 1181
28.2 Regulation der Genexpression
bei Prokaryoten................ 1182
28.2.1 Das /oc-Operon unterliegt positiver
Regulation ................... 1183
28.2.2 Das ara-Operon wird von einem
einzigen Regulationsprotein sowohl
positiv als auch negativ reguliert..... 1185
28.2.3 Viele Gene für die Aminosäurebio¬
synthese werden durch
Attenuation
derTranskription reguliert ......... 1186
28.2.4 Zur Induktion der SOS-Reaktion müssen
Repressorproteine zerstört werden .... 1189
28.2.5 Die Synthese der Ribosomenproteine
wird mit der rRNA-Synthese koordiniert 1192
28.2.6 Manche Gene werden durch genetische
Rekombination reguliert .......... 1194
28.3 Regulation der Genexpression
bei Eukaryoten................. 1196
28.3.1 Aktiv transkribiertes Chromatin
unterscheidet sich in seiner Struktur
von inaktivem Chromatin.......... 1196
28.3.2 Durch Modifikationen wird die DNA
besser zugänglich............... 1197
28.3.3 Chromatin wird durch Acetylierung und
Nucleosomenverschiebung umgestaltet 1197
28.3.4 Viele eukaryotische Promotoren
werden positiv reguliert........... 1198
28.3.5 DNA bindende Transaktivatoren
und Coaktivatoren erleichtern die
Zusammenlagerung der allgemeinen
Transkriptionsfaktoren............ 1199
28.3.6 An der Transkriptionsaktivierung sind
Proteine aus drei Gruppen beteiligt ... 1199
28.3.7 Die Gene für den Galactosestoffwechsel
der Hefe unterliegen sowohl positiver
als auch negativer Regulation ....... 1201
28.3.8 DNA bindende Transaktivatoren
sind
modular
aufgebaut........... 1203
28.3.9 Die Genexpression kann bei Eukaryoten
durch
inter-
und intrazelluläre Signale
reguliert werden ............... 1204
28.3.10 Regulation kann durch Phosphory-
lierung von Transkriptionsfaktoren im
Zellkern erfolgen ............... 1205
28.3.11 Viele eukaryotische mRNAs unterliegen
der Translationsrepression ......... 1206
28.3.12 Die Entwicklung wird durch Kaskaden
von Regulationsproteinen gesteuert ... 1207
Zusammenfassung .............. 1214
Weiterführende Literatur.......... 1215
Aufgaben .................... 1216
29 DNA-Rekombinationstechnik ..... 1219
29.1 DNA-Klonierung-die Grundlagen .... 1220
29.1.1 Mit Restriktionsendonucleasen
und DNA-Ligase kann man
rekombinante DNA herstellen....... 1220
29.1.2 Klonierungsvektoren ermöglichen
die Vermehrung eingefügter
DNA-Abschnitte................ 1225
29.2 Isolierung eines Gens
aus einem Zellchromosom ......... 1229
29.2.1 Um ein Gen zu klonieren, braucht man
häufig eine DNA-Bibliothek ........ 1229
29.2.2 Man kann spezifische DNA-Sequenzen
vermehren ................... 1231
29.2.3 Hybridisierung ermöglicht den Nachweis
ganz bestimmter Sequenzen........ 1232
■■ EXKURS 29-1 Eine mächtige Waffe
der Kriminalistik................ 1234
29.2.4 DNA-Mikroarrays bieten kompakte
Bibliotheken zur Untersuchung
von Genen und ihrer Expression ..... 1235
29.3 Anwendungsgebiete
der DNA-Rekombinationstechnik..... 1237
29.3.1 Klonierte Gene kann man
exprimieren
. 1238
29.3.2 Klonierte Gene kann man verändern ... 1239
29.3.3 Ein wichtiger eukaryotischer Wirt
für rekombinante DNA ist die Hefe .... 1239
29.3.4 In künstlichen Hefechromosomen
kann man sehr große DNA-Abschnitte
klonieren .................... 1241
29.3.5 Die Klonierung in Pflanzen wird durch
ein parasitisch lebendes
Bakterium
vereinfacht ................... 1243
^m EXKURS 29-2 Das Genom des Menschen
und die Gentherapie ............. 1244
29.3.6 Die Klonierung in Tierzellen weist den
Weg zur Gentherapie beim Menschen .. 1249
29.3.7 Die DNA-Rekombinationstechnik
schafft neue Produkte und stellt uns
vor neue Entscheidungen.......... 1252
Zusammenfassung .............. 1253
Weiterführende Literatur.......... 1254
Aufgaben .................... 1255
:xxvi
Inhaltsverzeichnis
Anhang
A
Biochemische Abkürzungen
Anhang
В
Lösungen der Aufgaben . . .
1259
1263
Bildnachweis....................... 1289
Glossar .......................... 1299
Sachverzeichnis ..................... 1321
Inhaltsverzeichnis
XXXVII
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