Methoden der Proteomforschung: molekulare Analyse der Proteinexpression
Gespeichert in:
Format: | Buch |
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Sprache: | German |
Veröffentlicht: |
Heidelberg [u.a.]
Spektrum, Akad. Verl.
2001
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Schlagworte: | |
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Beschreibung: | X, 266 S. Ill., graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS
VORWORT
.
V
1
VOM
GENOM
ZUM
PROTEOM
.
1
1.1
WAS
IST
EIN
GENOM?
WAS
BEDEUTET
ES?
WIE
WERDEN
GENOME
ANALYSIERT?
.
1
1.2
YYFUNCTIONAL
GENOMICS
"
.
5
1.3
VOM
GENOM
ZUM
TRANSKRIPTOM
.
7
1.4
VOM
TRANSKRIPTOM
ZUM
PROTEOM
.
14
1.5
GESCHICHTE
DER
PROTEOMFORSCHUNG
.
16
1.6
YYTWO
HYBRID
"
-ANALYSE
.
19
1.7
ZUSAMMENFUEHRUNG
VON
PROTEOMICS
UND
GENOMICS
.
21
1.8
GRUNDLAGENFORSCHUNG
.
23
2
THEORETISCHE
GRUNDLAGEN
.
25
2.1
EPIGENETISCHE
ERSCHEINUNGEN
.
25
2.2
PROTEINE,
GLOSSAR
VON
GRUNDBEGRIFFEN
.
28
2.2.1
DIE
ZELLE,
ZELLULAERE
KOMPARTIMENTE,
FRAKTIONIERUNGEN
.
28
2.2.2
PROTEOMFORSCHUNG
ALS
RENAISSANCE
DER
PROTEINBIOCHEMIE
30
2.2.3
AMINOSAEUREN
UND
PEPTIDE
.
32
2.2.4
DER
GENETISCHE
CODE
.
36
2.2.5
HOMOLOGE
PROTEINE
.
38
2.2.6
MOLEKULARE
VARIABILITAET
VON
PROTEINEN
.
39
2.3
ZWEIDIMENSIONALE
ELEKTROPHORESE
IN
DER
PROTEOMFORSCHUNG
.
48
2.3.1
ALLGEMEINE
GRUNDLAGEN
.
48
2.3.2
PROBENVORBEREITUNG
.
50
2.3.3
DIE
GELMATRIX
.
50
2.3.4
DIE
ERSTE
DIMENSION:
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
(IEF).
51
2.3.5
DIE
ZWEITE
DIMENSION:
SDS-POLYACRYLAMID
GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
.
55
2.4
DETEKTIONSVERFAHREN
.
57
2.4.1
DETEKTION
VON
PROTEINEN
IN
2-D-GELEN
.
57
2.5
METHODEN
DER
PROTEOMANALYTIK
JENSEITS
VON
2-D-GELEN
.
66
2.5.1
CHROMATOGRAPHISCHE
METHODEN
.
66
2.5.2
KAPILLARELEKTROPHORESE
.
67
2.5.3
PROTEINCHIPS
.
68
VIII
INHALTSVERZEICHNIS
2.5.4
PROTEIN-MIKROARRAYS
.
69
2.5.5
MOLEKULARE
SCANNER
.
70
2.6
MASSENSPEKTROMETRISCHE
METHODEN
IN
DER
PROTEOMANALYTIK:
IDENTIFIZIERUNG
VON
PROTEINEN
.
71
2.6.1
YYPEPTIDE
MASS
FINGERPRINTS
"
:
FRAGMENTIERUNGEN
DER
ISOLIERTEN
PROTEINE
.
71
2.7
DATENBANKEN/BIOINFORMATIK
.
75
2.7.1
COMPUTER
UND
BIOLOGISCHE
DATEN
.
76
2.8
PROTEOMDATENBANKEN
.
79
2.8.1
DATENQUALITAET
IN
BIOLOGISCHEN
DATENBANKEN
.
80
2.9
PROTEOMICS
FUER
DIE
KLINISCHE
FORSCHUNG
.
81
2.10
TRENDS,
PROBLEME,
ENTWICKLUNGEN
DES
GANZEN
FELDES
.
83
2.10.1
KONTINUITAET
VON
GENOMICS
ZU
PROTEOMICS
UND
IHRE
KOMPLEMENTARITAET
IM
YYULTIMATIVEN
BIOLOGISCHEN
PROJ
EKT
"
.
84
2.10.2
AUSBLICK
.
86
3
PRAKTISCHER
TEIL/REZEPTE
.
89
3.1
EINLEITUNG
SPEZIELLE
FRAKTIONIERUNGEN
NACH
FUNKTIONELLEN
GESICHTSPUNKTEN
.
89
3.2
ALLGEMEINES
ZUR
PROBENGEWINNUNG
.
90
3.2.1
PROBENHOMOGENISIERUNG
.
91
3.2.2
OPTIMIERUNGSSTRATEGIEN
FUER
INTAKTE
PROTEINE
IN
DER
PROTEOMANALYSE
.
92
3.2.3
PROBENGEWINNUNG
.
95
3.2.4
AFFINITAETSFRAKTIONIERUNGEN
.
98
3.2.5
EXKURS:
DETERGENZIEN
.
104
3.2.6
WEITERE
FRAKTIONIERUNGEN
NACH
STRUKTURELLEN
GESICHTSPUNKTEN
.
106
3.3
ZWEIDIMENSIONALE
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE:
2D-PAGE
.
116
3.3.1
DIE
ERSTE
DIMENSION:
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
MIT
IMMOBILINEN:
(IPG)-GELE
.
116
3.3.2
DIE
ERSTE
DIMENSION:
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
MIT
TRAEGERAMPHOLYTEN
.
119
3.3.3
DIE
ERSTE
DIMENSION:
NEPHGE
(YYNONEQUILIBRIUM
PH
GEL
ELECTROPHORESIS
"
)
.
124
3.3.4
DIE
ZWEITE
DIMENSION:
VERTIKALE
SDS-GELELEKTROPHORESE
.
127
INHALTSVERZEICHNIS
3.4
VISUALISIERUNG
DER
GETRENNTEN
PROTEINE
.
139
3.4.1
ALLGEMEINE
FAERBEMETHODEN
.
140
3.4.2
SPEZIFISCHE
FAERBEMETHODEN
.
142
3.5
TRANSFER
VON
PROTEINEN
AUS
GELEN
AUF
MEMBRANEN-ELEKTROBLOTTING
.
144
3.5.1
IMMUNOBLOTTING
.
148
3.5.2
FAERBUNG
UND
TRYPSINVERDAU
AUF
WESTERN
BLOTS
.
153
3.5.3
RADIOAKTIVITAETSMESSUNGEN
VON
AUS
2-D-GELEN
ELUIERTEN
PROTEINEN
.
154
3.5.4
FLUOROGRAPHIE
VON
2-D-GELEN
.
156
3.6
FRAGMENTIERUNG
VON
PROTEINEN
FUER
DIE
MASSENSPEKTROMETRIE
.
.
158
3.7
LITERATUREMPFEHLUNGEN
.
159
3.8
BILDANALYSE
UND
DOKUMENTATION
.
160
3.8.1
BILDANALYSE
VON
2-D-ELEKTROPHORESEGELEN
.
160
4
MASSENSPEKTROMETRIE
.
171
4.1
EINLEITUNG
.
171
4.2
EINIGE
GRUNDPRINZIPIEN
MASSENSPEKTROMETRISCHER
APPARATE
.
.
171
4.2.1
YYSTATISCHE
"
MS
.
172
4.2.2
YYDYNAMISCHE
"
MS
.
174
4.2.3
TANDEM-MASSENSPEKTROMETER
(MS/MS)
.
177
4.2.4
VAKUUMSYSTEME
.
178
4.2.5
EINLASSSYSTEME
.
178
4.2.6
LONISIERUNGSVERFAHREN
.
178
4.2.7
PROBENPRAEPARATION
FUER
DIE
N
ANO-ESI-MASSENSPEKTROMETRIE
.
182
4.3
MASSENSPEKTROMETRISCHE
METHODEN
ZUR
PROTEIN
UND
PEPTIDANALYSE
.
183
4.3.1
MALDI-TOF-MS
.
184
4.3.2
PROBENPRAEPARATION
FUER
DIE
MALDI-MASSENSPEKTROMETRIE
.
185
4.3.3
PSD-MALDI-MS
.
186
4.3.4
TRIPEL-QUADRUPOL-MS
UND
IONENFALLEN-(YYION
TRAP
"
)-MS
MIT
ESI-IONENQUELLEN
.
187
4.4
MESSUNG
.
190
4.4.1
PEPTIDMASSE
UND
ISOTOPENVERTEILUNG
.
190
4.4.2
AUFLOESUNG
UND
GENAUIGKEIT
DER
MASSENSPEKTROMETRIE
.
.
193
4.4.3
KALIBRIERUNG
.
195
4.4.4
MALDI-TOF-SPEKTREN
.
196
4.4.5
PSD-SPEKTREN
.
197
4.4.6
ESLMS-SPEKTREN
.
199
4.4.7
ESI-MS
N
-SPEKTREN
.
200
4.4.8
DATENREDUKTION
.
201
X
INHALTSVERZEICHNIS
4.5
PROTEINIDENTIFIKATION
MITHILFE
DER
MASSENSPEKTROMETRIE
.
202
4.5.1
PROTEINIDENTIFIKATION
DURCH
PEPTIDE-MASS-FINGERPRINTING
.
202
4.5.2
MALDI-TOF-MS
.
205
4.5.3
PSD-UND
MS
N
-SEQUENZANALYSE
.
208
4.5.4
DE-NOVO-SEQUENZIERUNG
.
210
5
BIOINFORMATIK
.
215
5.1
DAS
INTERNET
(YYWORLD
WIDE
WEB
"
)
.
215
5.2
AUFGABEN
DER
BIOINFORMATIK
.
217
5.3
DATENBANKEN
MIT
ZUGRIFF
UEBER
DAS
INTERNET
.
219
5.3.1
SEQUENZSUCHE
IN
DATENBANKEN
.
219
5.3.2
PRIMAERE
UND
ABGELEITETE
DATENBANKEN
.
220
5.3.3
DATENBANKUEBERSICHT
.
221
5.4
BEISPIELE
FUER
DATENBANKRECHERCHEN
.
228
FORMENLISTE
.
245
FARBANHANG
.
249
INDEX
.
253 |
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