Enzymatische Charakterisierung von Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerasen aus Mycoplasma genitalium:
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2001
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1.
ZUSAMMENFASSUNG
3
2.
EINLEITUNG
4
2.1
PROLYLBINDUNGEN
IN
PEPTIDEN
UND
PROTEINEN
4
2.2
CIS
UND
TRANS-KONFORMERE
IN
PROLYLBINDUNGEN
UND
KATALYSIERENDE
ENZYME
BEI
DER
GLEICHGEWICHTSEINSTELLUNG:
PEPTIDYL-PROLYL-CIS/TRANS-ISOMERASEN
5
23
CHARAKTERISIERUNG
UND
KLASSIFIZIERUNG
DER
PEPTIDYL-PROLYL-CIS/TRANS-ISOMERASEN
_
6
2.3.1
DIE
FAMILIE
DER
CYCLOPHILINE
_
7
2.3.2
DIE
FAMILIE
DER
FKBP'S
_
9
2.3.3
VERMITTLUNG
DER
IMMUNSUPPRESSIVITAET
DURCH
DIE
SUBSTANZEN
CYCLOSPORIN
A,
FK
506
UND
RAPAMYCIN
_
11
234
DIE
FAMILIE
DER
PARVULINE
15
2.3.5
DIE
FAMILIE
DER
TRIGGERFAKTOREN
17
2
3.6
DER
TRIGGERFAKTOR
AUS
MYCOPLASMA
GENITALIUM
_
_
20
3
ZIEL
DIESER
ARBEIT
23
4
MATERIAL
UND
METHODEN
24
4.1
MATERIAL
_
24
4.1
1
MIKROORGANISMEN
_
24
4.1.2
CHEMIKALIEN
_
24
4
1.3
ENZYME,
KITS
UND
MEMBRANEN
_
25
4.1.4
SAEULENMATERIAL
_
_
_
26
4
1.5
GERAETE
_
26
4
1.6
MEDIEN
_
27
4
1.7
PUFFERLOESUNGEN,
SDS-PAGE
UND
FAERBELOESUNGEN
27
4.2
METHODEN
_
_
31
4
2
1
KULTURBEDINGUNGEN
_
31
4
2.2
KLONIERUNG
MIT
HILFE
DES
QIAEXPRESS-SYSTEMS
_
32
4.2.2
1
AGAROSE-GELELEKTROPHORESE
VON
DNA
_
32
4.2
2.2
EXTRAKTION
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
LOW
MELT
AGAROSE
GELEN_
33
4
2.2.3
LIGATION
VON
DNA
33
4.2.2.4
TRANSFORMATION
VON
PLASMID-DNA
IN
KOMPETENTE
E.
COLI
-ZEILEN
34
4.2.2.5
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
_
34
4.2
2
6
SCHNELLISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
AUS
E
COLI
_
35
4.2.2
7
VERDAU
VON
DNA
MIT
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
_
35
4
2.3
PROTEINEXPRESSION
IN
E
COLI
_
_36
4.2.4
PROTEINREINIGUNG
MIT
DER
NI-NTA-MATRIX
_
36
4.2.4
1
REINIGUNG
DER
PPIASE-AKTIVEN
DOMAENE
_
36
4
2
4.2
REINIGUNG
DES
TRIGGERFAKTORS
_
37
4.2.4.2.1
NI-NTA-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
_
37
4.2
4
2.2
LONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
_
37
4.2.5
METHODEN
ZUR
CHARAKTERISIERUNG
DER
PROTEINE
_
38
4
2.5
1
SDS-PAGE
_
38
4
2.5.2
SILBERFAERBUNG
VON
PROTEINBANDEN
IN
POLYACRYLAMIDGELEN
_
39
4
2.5.3
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
_
39
4.2
5
4
TEST
FUER
DIE
PPLASE-AKTIVITAT
_
39
4.2
5.5
HERSTELLUNG
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
_
41
4.2.5.6
TRANSFER
VON
PROTEINEN
AUF
TRAEGERMEMBRANEN
(WESTEMBLOT)
41
4
2.5.7
WESTEMBLOTANALYSE
MITTELS
CHLORONAPHTHOLFAERBUNG
_
42
4
2.5.8
N-TERMINALE
PROTEINSEQUENZIERUNG
_
_
.
42
4
2
6
METHODEN
ZUR
BESTIMMUNG
VON
BINDUNGSPEPTIDEN
DES
TRIGGERFAKTORS
UND
DER
PPIASE-AKTIVEN
DOMAENE
_
43
4.2
6
1
PHAGE
DISPLAY
_
43
4.2
6
2
FRAKTIONIERTES
BLOTTEN
VON
BINDUNGSPROTEINEN
AN
PEPSPOT-MEMBRANEN
44
5
ERGEHN
ISSE
4
6
5.1
KLONIERUNG
DES
TRIGGERFAKTORGENS
IN
EINEN
EXPRESSIONSVEKTOR
46
5.2
TRIGGERFAKTORPROTEIN-EXPRESSION
IN
E.
COLI
47
5.3
PROTEOLYTISCHE
SENSITIVITAET
UND
N-TERMINALE
PROTEINSEQUENZIERUNG
DES
TRIGGERFAKTORS
48
5.4
REINIGUNG
DES
TRIGGERFAKTORPROTEINS
_
49
5.4.1
NI-NTA-SAEULENCHROMATOGRAPHIE
_
49
5.4.2
LONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
50
5.5
REINIGUNG
DER
PPIASE-AKTIVEN
DOMAENE
51
5.6
HERSTELLUNG
VON
POLYKLONALEN
ANTIKOERPERN
52
5.7
BESTIMMUNG
VON
SUBSTRATPEPTIDEN
_
53
5.7.1
PHAGE
DISPLAY
_
54
5.7.2
FRAKTIONIERTES
BLOTTEN
DER
BINDUNGSPROTEINE
VON
PEPSPOT
LIBRARIES
_
58
5.7.2.1
SUBSTRATIDENTIFIZIERUNG
ANHAND
EINER
RANDOM-PEPSPOT
LIBRARY
_
58
5.7.2.2
CHARAKTERISIERUNG
DER
BINDUNGSAFFINITAETEN
VON
SUBSTRATPEPTIDEN
60
5.8
SEQUENZANALYSEN
DER
SUBSTRATPEPTIDE
63
5.9
DAS
DNAJ-IIKE
PROTEIN
MG200
STELLT
EIN
SUBSTRAT
FUER
DEN
TRIGGERFAKTOR
DAR
74
5.10
MODIFIZIERUNG
DER
PPIASE-AKTIVITAETEN
DURCH
VERSCHIEDENE
SUBSTRATPEPTIDE
76
6
DISKUSSION
79
6.1
TRIGGERFAKTOR
ZEIGT
EINE
VON
PROLIN-SUBSTITUENTEN
UNABHAENGIGE
SUBSTRATSPEZIFITAET
GEGENUEBER
RANDOM-OLIGOPEPTIDEN
79
6.2
DER
TRIGGERFAKTOR
ZEIGT
EINE
SPEZIFITAET
FUER
VOLUMINOESE
AMINOSAEURESUBSTITUENTEN
IN
SEINEN
SUBSTRATEN
81
6.3
DAS
DNAJ-IIKE
PROTEIN
MG200
STELLT
DAS
ERSTE
BEKANNTE
SUBSTRATPROTEIN
FUER
DEN
TRIGGERFAKTOR
AUS
MYCOPLASMA
GENITALIUM
DAR
84
6.4
CHAPERONE
UND
PROTEINFALTUNG
IN
PROKARYONTEN
86
6.5
TRIGGERFAKTOR
ALS
MULTIFUNKTIONELLES
ENZYM
BEI
MINIMALER
GENOMGROESSE
91
6.6
DER
TRIGGERFAKTOR
AUS
MYCOPLASMA
GENITALIUM
ALS
TARGET
FUER
ANTIBIOTIKA
94
7
ANHANG
95
2 |
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