Struktur-Funktionsstudien an rekombinant hergestellten Varianten der Blutgerinnungsenzyme Faktor IXa, Faktor Xa und Faktor VIIa:
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2001
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INHALTSVERZEICHNIS
I
INHALTSVERZEICHNIS
I ZUSAMMENFASSUNG 1
II EINLEITUNG §
11.1 HAEMOSTASE 5
II. 1.1 DIE GERINNUNGSKASKADE 5
II. 1.2 DIE FAKTOR IX-GENFAMILIE 8
II. 1.3 BEDEUTUNG VON FAKTOR IXA UND KONTROLLE SPINER AKTIVITAET 9
II. 1.4 REGULATION DER AKTIVITAET VON FAKTOR XA 10
II. 1.5 DIE AKTIVITAET VON FAKTOR VHA WIRD AUF VIELEN EBENEN REGULIERT 10
11.2 STRUKTURELLE GRUNDLAGEN DER AKTIVITAET VON FIXA, FXA UND FVIIA 12
11.2.1 SPEZIFITAETSDETERMINANTEN IN SERINPROTEASEN 12
11.2.2 SPEZIFITAETSDETERMINANTEN INNERHALB DER FAKTOR IX-GENFAMILIE 13
11.2.3 STRUKTURELLE GRUNDLAGEN DER UNTERSCHIEDLICHEN AKTIVITAET VON FIXA
UND FXA 14
11.3 KONSEQUENZEN EINER GESTOERTEN HAEMOSTASE 16
11.4 REKOMBINANTE PRODUKTION VON GERINNUNGSPROTEASEN- 17
11.4.1 KRISTALLISATIONSMODELL FUER FAKTOR X: RXYA 18
11.4.2 INCLUSION BODIES 19
11.4.3 RENATURIERUNG VON INCLUSION BODIES 20
11.5 KRISTALLOGRAPHIE 22
11.5.1 KRISTALLSTRUKTURANALYSE 22
11.5.1.1 KRISTALLISATION VON PROTEINEN 22
11.5.1.2 KRISTALLE 23
11.5.1.3 BEUGUNG VON ROENTGENSTRAHLEN 23
11.5.1.4 BERECHNUNG DER ELEKTRONENDICHTE 24
11.5.1.5 LOESUNG DES PHASENPROBLEMS 25
11.5.1.5.1 MOLEKULARER ERSATZ MIT DER PATTERSONSUCHE 25
11.5.1.6 MODELLBAU UND VERFEINERUNG 26
11.6 ZIELE UND INHALT DER ARBEIT 27
11.6.1 EINFLUSS VON MUTATIONEN IN DER SUBSTRATBINDEREGION AUF DIE
AKTIVITAET VON RF9A 27
11.6.1.1 UNTERSUCHUNG DER S2-S4-BINDEREGION VON RF9A 27
11.6.1.2 UNTERSUCHUNG DER S1 -TASCHE VON RF9A 27
11.6.2 HERSTELLUNG VON RF7A AUS
E. COLI INCLUSION BODIES FUER DIE KRISTALLISATION 27
11.6.3 VERBESSERUNG DES FXA-KRISTALLISATIONSMODELLS RXYA: UNTERSUCHUNG
DER SL-TASCHE 28
III MATERIAL UND METHODEN 29
111.1 MATERIAL 29
111.1.1 CHEMIKALIEN UND BIOCHEMISCHE REAGENZIEN ' 29
III. 1.2 GERAETE UND VERBRAUCHSMATERIALIEN 29
III. 1.3 PUFFER UND LOESUNGEN 30
III. 1.4 BAKTERIENSTAMM 31
III. 1.5 NAEHRMEDIEN 32
III. 1.6 PLASMIDE 32
111.1.6.1 PSA 32
III. 1.6.2 PUBS520 32
III. 1.7 OLIGONUKLEOTIDE 33
111.2 METHODEN 35
111.2.1 MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN 35
111.2.1.1 ISOLIERUNG VON DNA 35
111.2.1.1.1 ISOLIERUNG VON PLASMID-DNA AUS
E. COLI 35
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
HTTP://D-NB.INFO/962308064
II
INHALTSVERZEICHNIS
III.2.1.1.2 ISOLIERUNG VON DNA-FRAGMENTEN AUS AGAROSEGELEN 35
111.2.1.2 CHARAKTERISIERUNG VON DNA 35
111.2.1.2.1 KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON DNA 35
111.2.1.2.2 RESTRIKTIONSANALYSE 35
111.2.1.2.3 AGAROSE-GELELEKTROPHORESE 36
111.2.1.2.4 SEQUENZIERUNG 36
111.2.1.3 MUTAGENESE VON DNA 36
111.2.1.3.1 POLYMERASE KETTENREAKTION (PCR) 36
111.2.1.3.2 PCR-MUTAGENESE 37
111.2.1.4 KLONIERUNG IN
E. COLI 39
111.2.1.4.1 PRAEPARATIVER VERDAU 39
111.2.1.4.2 LIGATION 39
111.2.1.4.3 TRANSFORMATION 39
111.2.1.4.4 ANALYSE DER TRANSFORMANDEN 39
111.2.1.4.5 EXPRESSIONSANALYSE 39
111.2.2 PROTEINANALYTISCHE METHODEN 40
111.2.2.1 POLYACRYLAMID - GELELEKTROPHORESE 40
111.2.2.1.1 SDS-PAGE 40
111.2.2.1.2 NATIVE PAGE 40
111.2.2.2 WESTEM-BLOT-ANALYSE 40
111.2.2.3 KONZENTRIERUNG VON PROTEINEN 41
111.2.2.3.1 KONZENTRIERUNG DURCH FAELLUNG 41
111.2.2.3.1.1 TCA-FAELLUNG 41
111.2.2.3.1.2 NA-DOC FAELLUNG 41
111.2.2.3.2 KONZENTRIERUNG DURCH ULTRAFILTRATION 41
111.2.2.4 KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON PROTEINEN 42
111.2.3 HERSTELLUNG REKOMBINANTER GERINNUNGSPROTEASEN 42
111.2.3.1 ALLGEMEINES 42
111.2.3.1.1 UMPUFFEM DURCH DIALYSE 42
111.2.3.2 PRAEPARATIVE EXPRESSION 42
111.2.3.2.1 LABORMASSSTAB 42
111.2.3.2.2 FERMENTATIONSMASSSTAB 42
111.2.3.3 REINIGUNG DER INCLUSION BODIES 43
111.2.3.3.1 LABORMASSSTAB 43
111.2.3.3.2 FERMENTATIONSMASSSTAB 43
111.2.3.4 SOLUBILISIERUNG DER INCLUSION BODIES 43
111.2.3.5 NATURIERUNG VON INCLUSION BODY PROTEIN 44
111.2.3.5.1 STANDARDVERFAHREN FUER DIE NATURIERUNG VON REKOMBINANTEN
SERINPROTEASEN 44
111.2.3.5.2 OPTIMIERUNG EINES RENATURIERUNGSVERFAHRENS FUER REKOMBINANTEN
FAKTOR VII 44
111.2.3.5.2.1 UNTERSUCHUNG DER NATURIERUNGSEFFIZIENZ 45
111.2.3.5.2.2 BESTIMMUNG FREIER SH-GRUPPEN MIT ELLMAN'S REAGENS 45
111.2.3.6 REINIGUNG DER ENZYME 45
111.2.3.6.1 REINIGUNG DER ZYMOGENE 45
111.2.3.6.1.1 RF9, RF10 UND RXY 45
111.2.3.6.1.2 RF7 45
111.2.3.6.2 AKTIVIERUNG 46
111.2.3.6.2.1 AKTIVITAETSASSAYS 46
111.2.3.6.2.2 AKTIVIERUNG VON RF9 47
111.2.3.6.2.3 AKTIVIERUNG VON RF 10 47
111.2.3.6.2.4 AKTIVIERUNG VON RXY 47
111.2.3.6.2.5 AKTIVIERUNG VON RF7 47
111.2.3.6.3 REINIGUNG DER AKTIVEN ENZYME 47
111.2.3.6.3.1 RTRY 47
111.2.3.6.3.2 RXYA 48
111.2.3.6.3.3 RF9A YY 48
111.2.3.6.3.4 RF10A 48
111.2.4 ENZYMATISCHE METHODEN 48
111.2.4.1 TITRATION DER AKTIVEN ZENTREN 48
111.2.4.1.1 RTRYA, RXYA UND THROMBIN 49
111.2.4.1.2 ATIII 49
111.2.4.1.3 RF9A UND RF10A 49
111.2.4.2 UNTERSUCHUNG KATALYTISCHER EIGENSCHAFTEN 49
INHALTSVERZEICHNIS
III
III. 3 ROENTGENSTRUKTURANALYSE VON PROTEINEN 51
111.3.1 KRISTALLISATION VON PROTEINEN 51
111.3.2 DATENSAMMLUNG UND DATENAUSWERTUNG 51
111.3.2.1 RXYA S190A 51
111.3.2.2 RF7A 51
111.3.3 PATTERSONSUCHE 51
111.3.4 MODELLBAU UND VERFEINERUNG 52
IV ERGEBNISSE 53
IV. L UNTERSUCHUNG VON DETERMINANTEN FUER DIE GERINGE AMIDOLYTISCHE
AKTIVITAET VON FAKTOR IXA 53
1V. 1.1 HERSTELLUNG, AUFREINIGUNG UND AKTIVIERUNG DER VARIANTEN VON RF9A
53
IV. 1.2 EINFLUSS VON MUTATIONEN IN DER SUBSTRATBINDEREGION AUF DIE
AKTIVITAET VON RF9A 53
IV.L.2.1 UNTERSUCHUNG DER S2-S4-BINDEREGION VON RF9A 53
IV. 1.2.2 UNTERSUCHUNG DER S1 -TASCHE VON RF9A 57
IV. 1.3 EINFLUSS DER MUTATIONEN IN DER SUBSTRATBINDEREGION AUF DIE
SELEKTIVITAET VON RF9A 58
IV. 1.4 WECHSELWIRKUNG VON ETHYLENGLYCOL MIT DEM 99-LOOP 59
IV.2 ETABLIERUNG EINES RENATURIERUNGSVERFAHRENS FUER REKOMBINANTEN FAKTOR
VII 61
I V.2.1 HERSTELLUNG VERSCHIEDENER CHIMAEREN UND KONSTRUKTE VON RF7 62
IV.2.1.1 VERLAENGERUNG DES AKTIVIERUNGSPEPTIDS VON RF7 62
IV.2.1.2 CHIMAEREN VERSCHIEDENER GERINNUNGSENZYME _ 63
IV.2.1.3 VERLAENGERUNG VON RF7 ' 63
IV.2.1.4 SUCHE NACH GEEIGNETEN RENATURIERUNGSBEDINGUNGEN FUER RF7 64
IV.2.1.5 OPTIMIERUNG DER ANFAENGLICHEN RENATURIERUNGSBEDINGUNGEN 64
IV.2.1.5.1 OPTIMIERUNG DER ARGININ- UND ETHYLENGLYCOLKONZENTRATION FUER
DIE VERSCHIEDENEN
KONSTRUKTE 64
IV.2.1.5.2 OPTIMIERUNG WEITERER PARAMETER DER RENATURIERUNG VON RF7 66
IV.2.1.5.2.1 OPTIMIERUNG DER PUFFERZUSAMMENSETZUNG 67
IV.2.1.5.2.2 OPTIMIERUNG DER CYSTEINKONZENTRATION 67
IV.2.1.5.2.3 OPTIMIERUNG DER PROTEINZUGABE 69
IV.2.1.5.2.4 TEMPERATUR 69
IV.2.1.6 OPTIMIERTE RENATURIERUNGSBEDINGUNGEN FUER RF7 69
IV.2.2 AUFREINIGUNG VON RF7 70
IV.2.3 AKTIVIERUNG VON RF7 70
IV.2.4 BIOCHEMISCHE CHARAKTERISIERUNG VON RF7A 71
IV.2.4.1 ETHYLENGLYCOL STIMULIERT DIE AKTIVITAET VON RF7A 71
IV.2.5 VERGLEICH DER RENATURIERUNG VON RF7 UND RF9 73
IV.3 KRISTALLISATION UND ROENTGENSTRUKTURANALYSE VON RF7A 75
IV.3.1 KRISTALLISATION VON RF7A 75
IV.3.2 ROENTGENSTRUKTURANALYSE DES KOMPLEXES VON RF7A MIT BENZAMIDIN 76
IV.3.2.1 DATENSAMMLUNG 76
IV.3.2.2 MODELLBAU UND VERFEINERUNG 76
IV.3.2.3 STRUKTURBESCHREIBUNG 78
IV.3.2.3.1 UEBERBLICK 78
IV.3.2.3.2 KONFORMATION DES AKTIVEN ZENTRUMS UND BINDUNG DES INHIBITOR
BENZAMIDIN IN RF7A
BA 78
IV.3.2.3.3 170-LOOP UND INTERMEDIAERE HELIX 79
IV.3.2.3.4 WEITERE LIGANDEN IN RF7A
BA 81
IV.3.2.3.4.1 SULFATE 81
IV.3.2.3.4.2 GLYCERIN 81
IV.3.2.3.5 KONFORMATION DER EGF2-DOMAENE 82
IV.3.3 ROENTGENSTRUKTURANALYSE VON FREIEM RF7A 83
IV.3.3.1 VORBEREITUNG DES KRISTALLS 83
IV.3.3.2 DATENSAMMLUNG 84
IV.3.3.3 MODELLBAU UND VERFEINERUNG 84
IV.3.3.4 STRUKTURBESCHREIBUNG 86
IV.3.3.4.1 KONFORMATION DER AKTIVIERUNGSDOMAENE VON RF7A 86
IV.3.3.4.2 KONFORMATION DES 170-LOOPS VON RF7A 87
IV.3.3.4.3 CA
2+-BINDESCHLEIFE UND ZN2+-BINDUNG 87
IV.3.3.4.4 KONFORMATION DER EGF2-DOMAENE VON RF7A 87
IV
INHALTSVERZEICHNIS
IV.3.3.4.5 ETHYLENGLYCOL 88
IV.3.3.4.6 VERGLEICH DER BINDESTELLEN FUER ETHYLENGLYCOL UND GLYCERIN IN
RF7A, FIXA UND FXA 89
IV.4 ANGLEICH DER SL-TASCHE VON RXYA AN DIE SL-TASCHE VON FXA 91
IV.4.1 HERSTELLUNG, AUFREINIGUNG UND AKTIVIERUNG DER VARIANTEN VON
RFIOA, RF9A, RXYA UND TRYPSIN 91
IV.4.2 BIOCHEMISCHE UNTERSUCHUNG DER BEDEUTUNG VON SERIN/ALANIN 190 FUER
DIE
AMIDOLYTISCHE AKTIVITAET VON TRYPSIN, RXYA, RFIOA UND RF9A 91
IV.4.2.1 EINFLUSS VON REST 190 AUF DAS SELEKTIVITAETSPROFIL IN S2-S4 94
IV.4.2.2 EINFLUSS VON REST 190 AUF DIE ARGININ- UND LYSIN- SELEKTIVITAET
DER SL-TASCHE IN TRYPSIN,
RXYA, RF 10A UND RF9A 96
IV.4.2.2.1 SELEKTIVITAETSAENDERUNG IN DER S1 -TASCHE DURCH SER/AIA 190 96
IV.4.2.2.2 EINFLUSS VON SER/ALA 190 AUF DIE SPEZIFITAETSKONSTANTE K^/K
YY
97
1 V.4.2.2.3 GENAUERE ANALYSE DER KINETISCHEN PARAMETER K^ UND K
M IN ABHAENGIGKEIT
VON SER/ALA 190 98
IV. 5 ROENTGENSTRUKTURANALYSE VON RXYA S190A 100
IV.5.1 KRISTALLISATION VON RXYA S190A 100
IV.S.2 DATENSAMMLUNG UND PATTERSONSUCHE 100
IV.5.3 MODELLBAU UND VERFEINERUNG 101
IV. 5.4 STRUKTURBESCHREIBUNG 103
IV.5.4.1 ALLGEMEINE BESCHREIBUNG 103
IV.5.4.2 WECHSELWIRKUNG DES FXA-INHIBITORS 34755 MIT DEM AKTIVEN ZENTRUM
104
IV.5.4.3 VERGLEICH DER SUBSTRATBINDEREGION VON XY190 MIT DERJENIGEN VON
FAKTOR XA UND TRYPSIN 105
IV. 5.4.4 DIE CA
2+-BINDESCHLEIFE VON XY UND XY190 HAT EINE UNGEWOEHNLICHE KONFORMATION
107
V DISKUSSION 109
V. L UNTERSUCHUNG DER DETERMINANTEN FUER DIE GERINGE AMIDOLYTISCHE
AKTIVITAET VON FIXA 109
V. L.L DER 99-LOOP IST FUER DIE GERINGE AMIDOLYTISCHE AKTIVITAET VON FIXA
VERANTWORTLICH 109
V. 1.1.1 TYROSIN 99 STABILISIERT DEN 99-LOOP 109
V. 1.1.2 LADUNG UND LAENGE VON LYSIN 98 BEHINDERN DIE SUBSTRATBINDUNG IN
S1 110
V. 1.1.3 DIE LAENGE DES 99-LOOPS IN FIXA IST NICHT ENTSCHEIDEND FUER DIE
AKTIVITAET 111
V. 1.1.4 DER 99-LOOP WIRD IM KOMPLEX MIT FVIIIA UND FX UMORIENTIERT UND
ERMOEGLICHT DANN
DIE SUBSTRATBINDUNG 111
V.1.2 DIE SL-TASCHE VON FIXA WIRD DURCH GLU219 STABILISIERT 114
V.2 HERSTELLUNG UND KRISTALLISATION VON RF7A 115
V.2.1 RENATURIERUNG 115
V.2.2 ROENTGENSTRUKTURANALYSE VON RF7A
BA UND RF7A 115
V.3 ETHYLENGLYCOL STIMULIERT DIE AKTIVITAET VON FIXA DURCH WECHSELWIRKUNG
MIT DEM 99-LOOP
UND BINDET IN FVIIA IN DER NAEHE DES 60-LOOPS 117
V.4 VERBESSERUNG VON RXYA ALS MODELL FUER FXA 119
V.4.1 EIN SERIN/ALANIN-AUSTAUSCH AN POSITION 190 BEEINFLUSST NUR DIE
SPEZIFITAET DER SL-TASCHE
UND NICHT DIE DER S2-S4-TASCHEN 119
V.4.2 SERIN/ALANIN 190 HABEN EINEN VERGLEICHBAREN EINFLUSS AUF DIE
S1-SELEKTIVITAET IN MEHREREN
VERWANDTEN SERINPROTEASEN 120
V.4.2.1 K
M 120
V.4.2.2 K^ 120
V.4.3 RF9A HAT EINE BESONDERS HOHE SELEKTIVITAET FUER ARGININ-PL-RESTE 121
V.4.4 RF9A ALAL90 UND RFIOA ALAL90 HABEN EINE ERHOEHTE REAKTIVITAET GEGEN
ARGININSUBSTRATE 122
V.4.5 RXYA S190A HAT FXA-, TRYPSIN-UND NEUE EIGENSCHAFTEN * 122
V.4.6 RXYA S190A IST EIN GEEIGNETES KRISTALLISATIONSMODELL FUER FAKTOR XA
123
VI LITERATURVERZEICHNIS 125
VII ABKUERZUNGEN 133 |
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| spelling | Sichler, Katrin 1972- Verfasser (DE-588)123068185 aut Struktur-Funktionsstudien an rekombinant hergestellten Varianten der Blutgerinnungsenzyme Faktor IXa, Faktor Xa und Faktor VIIa Katrin Sichler 2001 IV, 133 S. Ill., graph. Darst. txt rdacontent n rdamedia nc rdacarrier München, Techn. Univ., Diss., 2001 (DE-588)4113937-9 Hochschulschrift gnd-content DNB Datenaustausch application/pdf http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=009480612&sequence=000001&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA Inhaltsverzeichnis |
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