Kontrollmechanismen der Signaltransduktion von G-Protein-gekoppelten Rezeptoren:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
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2000
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| Beschreibung: | 158 S. Ill., graph. Darst. : 30 cm |
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INHALTSVERZEICHNIS
K.
ZUSAMMENFASSUNG.
.
6
B
.
EINLEITUNG
.
9
B.L. DIE FAMILIE DER G-PROTEIN-GEKOPPELTEN REZEPTOREN.9
B.2. SIGNALTRANSDUKTION UEBER G-PROTEINE.9
B.3 G-PROTEIN-UNABHAENGIGE MODULATION VON REZEPTOREN.13
B.4. PHYSIOLOGISCHE BEDEUTUNG VON AUSGEWAEHLTEN G-PROTEIN GEKOPPELTEN
REZEPTORSYSTEMENL4
B.4.1. DAS KALLIKREIN-KININ-SYSTEM.14
B. 4.2. CALCIUM ALS PRIMAERER BOTENSTOFF AM CALCIUM-SENSING-REZEPTOR
(CASR).16
B. 5. ZIELSETZUNG.17
C
.
MATERIAL UND METHODEN
.
19
C. L. MATERIAL.19
C. L.L. ZELLKULTUR.19
C. 1.2. MOLEKULARBIOLOGIE.19
C.1.3. CHROMATOGRAPHISCHE METHODEN.20
C. 1.4. ELEKTROPHORESEN UND TRANSFERTECHNIKEN.V.TT.20
C.1.5. IMMUNOLOGISCHE METHODEN.20
C.1.6. SONSTIGE MATERIALIEN.21
C. 2. METHODEN.22
C.2.1. ZELLKULTUR.22
C.2.1.1. KULTIVIERUNG VERSCHIEDENER SAEUGER-ZELLINIEN.22
C.2.1.2. EINFRIEREN VON ZELLEN. 22
C.2.1.3. KLONIERUNG VON ZELLEN.23
C.2.1.4. KULTIVIERUNG VON SPODOPTERA FRUGIPERDA ZELLEN (SF9).23
C.2.1.5. HERSTELLUNG VON REKOMBINANTEN BACULOVIREN.23
C.2.2. MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN.24
C.2.2.1. REINIGUNG VON PLASMID-DNA (QIAGEN-PROTOKOLL).24
C.2.2.2. ISOLIERUNG VON PLASMID-DNA AUS MINIKULTUREN.25
C.2.2.3. KLONIERUNG IN PLASMIDE.25
C.2.2.3.1. HERSTELLUNG KOMPETENTER BAKTERIEN UND TRANSFORMATION.25
C.2.2.3.2. LIGATION VON DNA-FRAGMENTEN MIT VEKTOR-DNA. .26
C.2.2.3.3. PHOTOMETRISCHE MENGEN- UND REINHEITSBESTIMMUNG VON DNA.26
C.2.2.4. RESTRIKTIONSANALYSE. .27
C.2.2.5. AGAROSEGEL-ELEKTROPHORESE.27
C.2.2.6. AMPLIFIZIERUNG VON DNA DURCH PCR.28
C.2.2.7. TRANSFEKTION VON SAEUGERZELLEN DURCH LIPOFEKTION.29
C.2.2.8. CALCIUMPHOSPHAT-TRANSFEKTION.30
C.2.3. PROTEINCHEMISCHE METHODEN. 30
C.2.3.1. PRAEPARATION VON FIBROBLASTEN-MEMBRANEN.30
C.2.3.2. SOLUBILISIERUNG DES HUMANEN B2 REZEPTORS AUS HF-15
ZELLEN.*.31
C.2.3.3. SOLUBILISIERUNG DES RATTEN B2 REZEPTORS AUS CHO ZELLEN.31
C.2.3.4. LEKTIN-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE.31
C.2.3.5. REINIGUNG VON ANTI-PEPTID ANTIKOERPERN DURCH
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE.32
C.2.3.6. IMMUNAFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE DES B2 REZEPTORS.32
C.2.3.7. [L23I]-MARKIERUNG VON PEPTIDEN UND PROTEINEN MIT IODOGEN.33
C.2.3.8. IMMUNPRAEZIPITATION VON [12SI]MARLOEERTEM B2 REZEPTOR.33
C.2.3.9. AUFTRENNUNG VON PROTEINEN DURCH
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE.33
C.2.3.10. SDS-ELEKTROPHORESE IM NIEDERMOLEKULAREN BEREICH.34
C.2.3.11. SILBERFAERBUNG VON PROTEINEN IN SDS-POLYACRYLAMIDGELEN.35
C.2.3.12. FLUOROGRAPHIE VON SDS-POLYACRYLAMID-GELEN.35
3
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
HTTP://D-NB.INFO/961507047
C.2.3.13. TRANSFER VON PROTEINEN AUF MEMBRANEN.
35
C.2.3.14. BINDUNGSSTUDIEN MIT RADIOAKTIV MARKIERTEN LIGANDEN.
36
C.2.3.15. BINDUNG VON [
3
H]BRADYKININ AN ADHAERENTE ZELLEN.
37
C.2.3.16. KOVALENTE QUERVEMETZUNG VON PEPTIDEN AN DEN B
2
REZEPTOR.37
C.2.3.17. BRCN-SPALTUNG VON PROTEINEN.
37
C.2.4. IMMUNOLOGISCHE METHODEN.
C .2.4.1. ANTIGENE FUER DIE IMMUNISIERUNG.
3
G
C.2.4.1.1. PEPTIDSYNTHESE.
C.2.4.
1
.
2
. SYNTHESE VON PEPTID-TRAEGERKONJUGATEN MIT CARBODIIMID.38
C.2.4.1.3. SYNTHESE VON PEPTID-TRAEGERKONJUGATEN MIT SPDP.
39
C.2.4.2. PRODUKTION POLYKLONALER ANTISEREN.
39
C.2.4.3. IMMUNDETEKTION VON IMMOBILISIERTEN PROTEINEN AUF MEMBRANEN.40
C.2.4.4. ENZYMIMMUNOASSAY (ELISA).
40
C.2.4.5. FLUORESZENZ-AKTIVIERTE ZELLANALYSE (FACS).
41
C.2.5. FUNKTIONELLE UNTERSUCHUNGEN.
41
C.2.5.1. MESSUNG DER INTRAZELLULAEREN CALCIUMKONZENTRATION MIT FURA-2.41
C.2.5.2. BESTIMMUNG VON CAMP.
42
C.2.5.3. BESTIMMUNG VON GESAMTINOSITOLPHOSPHATEN.
43
C.2.5.4. AGONIST-INDUZIERTE REZEPTORPHOSPHORYLIERUNG.
43
C.2.5.5.
IN
VITRO
PHOSPHORYLIERUNG DES B
2
REZEPTORS.
44
C. 2.5.6. [
33
S]GTPYS-BINDUNG AN GA-PROTEINE.
44
D.L. KONTROLLE DER SIGNALUEBERTRAGUNG AUF REZEPTOREBENE.46
D. 1.1. DIE HORMONBINDUNGSSTELLE DES B
2
REZEPTORS (ABDALLA
ET CD.,
1996C).46
D.L.1.1. QUERVEMETZUNG DES HUMANEN B
2
REZEPTORS MIT [
123
I]TYR*BRADYKININ.46
D. 1.1.2. NACHWEIS DES QUERVEMETZTEN B
2
REZEPTORS MIT ANTI-LIGAND ANTIKOERPERN.48
D. 1.1.3. CNBR-SPALTUNG VON [L
23
I]TYR*BRADYKININ- MARKIERTEM B
2
REZEPTOR.
49
D.L.1.4. IDENTIFIZIERUNG VON [L
23
I]TY?BRADYKININ-MARKIERTEN B
2
REZEPTORFRAGMENTEN.49
D.L.1.5. DIE KONTAKTSTELLE VON ['"IJTYI^BRADYKININ AM RATTEN B
2
REZEPTOR.
53
D. 1.2. DIE PRIMAERSTRUKTUR DES B
2
REZEPTOR AMINOTERMINUS (ABDALLA
ET CD.,
1996B).55
D. 1.2.1. HERSTELLUNG VON DOMAENEN-SPEZIFISCHEN ANTIKOERPERN.
55
D. 1.2.2. KREUZREAKTIVITAET DER ANTI-PEPTID-ANTIKOERPER MIT DEM B
2
REZEPTOR.56
D. 1.2.3. IDENTIFIZIERUNG DER AMINOTERMINALEN SEQUENZ DES HUMANEN B
2
REZEPTORS.58
D. 1.2.4. BINDUNG VON ANTI-ED 1A-ANTIKOERPERN AN B
2
REZEPTOREN AUF INTAKTEN ZELLEN.59
D.1.2.5.
IN
VITRO
TRANSKRIPTION/TRANSLATION DES HUMANEN B
2
REZEPTORS.60
D. 1.2.6. DER AMINOTERMINUS DES RATTEN B
2
REZEPTORS.62
D. 1.2.7. DIE AMINOTERMINI VON B
2
REZEPTOREN AUS MENSCH, RATTE UND MAUS.64
D. 1.3. MODULATION DER B
2
REZEPTORAKTIVITAET DURCH NA+ (QUITTERER
ET AL.,
1996).65
D. 1.3.1. CHARAKTERISIERUNG DER ENDOGENEN B
2
REZEPTOREN AUF COS-1 ZELLEN.65
D.L.3.2. EFFEKT VON NAMONEN AUF DIE AGONIST- UND ANTAGONIST-BINDUNG.
66
D. 1.3.3. B
2
REZEPTOR-MUTATION DES KONSERVIERTEN ASPARTATS 78 NACH ASPARAGIN.
68
D. 1.3.4. BESTIMMUNG DER APPARENTEN AFFINITAET VON NA+ ZUM B
2
REZEPTOR.
68
D. 1.3.5. KATIONENSELEKTIVITAET DER NA+-BINDUNG.70
D. 1.3.6. DIE WIRKUNG VON NA+ AUF DIE BASALE B
2
REZEPTORAKTIVIERUNG.70
D. 1.3.7. BRADYKININ-STIMULIERTE B
2
REZEPTORAKTIVIERUNG IN NA+-DEPLETIERTEN ZELLEN.72
D. 1.3.
8
. WIRKUNGEN VON B
2
ANTAGONISTEN IN NA+-DEPLETIERTEN ZELLEN.73
D. 1.3.9. KONSTITUTIVE AKTIVIERUNG DER B
2
REZEPTORMUTANTE B2D78N.74
D. 1.3.10. UNTERSUCHUNG DES NA+-EFFEKTS AUF B
2
REZEPTOREN IM NATIVEN ZELLSYSTEM.76
D. 1.4. DIE TOPOLOGIE DES B
2
REZEPTORS (QUITTERER ET AL., 1999).78
D. 1.4.1. HERSTELLUNG VON DOMAENEN-SPEZIFISCHEN B
2
ANTIKOERPERN.78
D. 1.4.2. FACS-ANALYSE VON NATIVEN B
2
REZEPTOREN AUF INTAKTEN ZELLEN.80
D. 1.4.3. REZEPTORTOPOLOGIE VON B
2
REZEPTOREN AUF VERSCHIEDENEN ZELLEN.82
D. 1.4.4 THIOL-MODIFIKATION DER CYSTEINE
88
UND 94 DES B
2
REZEPTORS.83
D. 1.4.5. AGONISTISCHE AKTIVITAET VON ANTIKOERPERN GEGEN DEN BEREICH
I-II.85
D.L.4.6. VERDRAENGUNGSSTUDIEN VON ANTIKOERPERN MIT B2-SPEZIFISCHEN
LIGANDEN.
86
D.2. KONTROLLE DER SIGNALUEBERTRAGUNG AUF G-PROTEIN EBENE.88
4
D.2.1. REGULATION DER REZEPTOR-STIMULIERTEN GA-AKTIVIERUNG DURCH MG
2*.88
D.2.1.1. MAGNESIUM-EFFEKTE AUF DIE AKTIVIERUNG DES HUMANEN CASR. 89
D.2.1.2. VERGLEICH ZWISCHEN DEM CASR AUS MENSCH UND RATTE.90
D.2.1.3. KONZENTRATIONS-WIRKUNGSKURVE VON MAGNESIUM.90
D.2.1.4. AKTIVIERUNG DES CASR DURCH CALCIUM.91
D.2.1.5. CASR-VERMITTELTE INHIBITION DER ADENYLATZYKLASE.92
D.2.1.6. CASR-STIMULIERTE AKTIVIERUNG VON G-PROTEINEN.93
D.2.1.7. MAGNESIUM-EFFEKTE AUF DIE BASALE G-PROTEIN-AKTIVIERUNG.94
D.2.1.8. CASR-VERMITTELTE AKTIVIERUNG VON GA
IR209C.96
D.2.1.9. SIGNALE VON ANDEREN REZEPTOREN UNTER MAGNESIUMMANGEL. 97
D.2.2. GSSY ALS REGULATOREN DER REZEPTOR-STIMULIERTEN GA-AKTIVIERUNG
(QUITTERER ET LOHSE, 1999).100
D.2.2.1. VERSTAERKUNG VON GCL-VERMITTELTEN REZEPTORSIGNALEN.101
D.2.2.2. GSSY-EFFEKTE AUF DIE GOQ-STIMULIERTE PLC-AKTIVIERUNG.101
D.2.2.3. UNTERSCHIEDE ZWISCHEN REZEPTOR- UND ALF4'-STIMULIERTEN
SIGNALEN.103
D.2.2.4. DEFINIERTE GSSY-KOMBINATION UND B2- UND P2Y-VERMITTELTE
SIGNALE.104
D.2.2.5. AKTIVIERUNG EINES B2 REZEPTOR-GSS2-FUSIONSPROTEINS.106
D.2.2.6. INHIBITION DES GSSY-AUSTAUSCHS AM B2GSS2-FUSIONSPROTEIN.108
D.2.2.7. KOSTIMULATION VON B2GSS
2
UND GOJ-GEKOPPELTEN REZEPTOREN.108
D.2.2.8. EFFEKT VON GSSY AUF DIE B2 REZEPTOR-STIMULIERTE G-PROTEIN
AKTIVIERUNG.109
D.2.3. CRAF- EIN REGULATOR FUER GSSY-VERMITTELTE FUNKTIONEN (SLUPSKY
ET AL,
1999).111
D.2.3.1. CRAFL ASSOZIIERT MIT GSS,Y2. 111
D.2.3.2. CRAFL INHIBIERT DIE GSSY-INDUZIERTE AKTIVIERUNG VON PLCSS.113
D.2.3.3. BEEINFLUSSUNG DES B2 VERMITTELTEN SIGNALS DURCH CRAFL.114
D.2.3.4. INHIBITION DES A^-VERMITTELTEN SIGNALS DURCH CRAFL-CX.115
D.2.3.5. BEEINFLUSSUNG DES B2-SIGNALS DURCH ENDOGENES CRAFL.117
DJ. AGONIST-INDUZIERTE B
2 REZEPTORDIMERISIERUNG (ABDALLA ET AL., 1999).118
D.3.1. AGONIST-INDUZIERTE B2 REZEPTORDIMERISIERUNG IN PC-12-ZELLEN.118
D.3.2. EINFLUSS VON REZEPTORPEPTIDEN AUF DIE B2
REZEPTOR-DIMERISIERUNG.120
D.3.3. EXPRESSION VON AMINOTERMINAL-TRUNKIERTEN B2 REZEPTORMUTANTEN.121
D.3.4. AGONIST-INDUZIERTE B2 REZEPTORDIMERISIERUNG IN HEK-293 ZELLEN.122
D.3.5. FUNKTIONELLE CHARAKTERISIERUNG DER B2 REZEPTORMUTANTEN.122
D.3.6. BEZIEHUNG ZWISCHEN DIMERISIERUNG UND DESENSIBILISIERUNG.123
D.3.7. DOWNREGULATION' DER B2 REZEPTORMUTANTEN.125
D. 3.8. REZEPTORINTEMALISIERUNG IN PC-12-ZELLEN.125
E. DISKUSSION
.
127
E.L. KONTROLLE DER SIGNALUEBERTRAGUNG AUF REZEPTOREBENE.127
E. L.L. DIE HORMONBINDUNGSTELLE DES B2 REZEPTORS (ABDALLA
ET AL.,
1996C).127
E.1.2. AUFKLAERUNG DES AMINOTERMINUS DES B2 REZEPTORS (ABDALLA
ET AL.,
1996B).128
E.1.3. MODULATION DES B
2 REZEPTORS DURCH NA+ (QUITTERER
ET AL.,
1996).130
E. 1.4. AUFKLAERUNG DER REZEPTORTOPOLOGIE DES B2 REZEPTORS (QUITTERER
ET AL.,
1999).131
E
.2.
KONTROLLE DER SIGNALUEBERTRAGUNG AUF G-PROTEIN EBENE.133
E.2.1. REGULATION DER REZEPTOR-STIMULIERTEN GA-AKTIVIERUNG DURCH
MG2*.133
E.2.2. GSSY ALS REGULATOREN DER GA-AKTIVIERUNG (QUITTERER UND LOHSE,
1999).135
E.2.3. CRAFL-EIN REGULATOR FUER GSSY-VERMITTELTE FUNKTIONEN (SLUPSKY
ETFLL.,
1999).137
E.3. B
2 REZEPTORDIMERISIERUNG (ABDALLA ET AL., 1999).138
F
.
LITERATURVERZEICHNIS
.
140
G. ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
.
158
5 |
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