Über die Funktion des Cofaktors Tetrahydrobiopterin für die neuronale NO-Synthase:
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2000
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INHALTSVERZEICHNIS
ABKUERZUNGEN
1
EINLEITUNG
.
1
1.1
UEBERBLICK
.
1
1.2
DIE
ENTDECKUNG
VON
NO
ALS
BIOLOGISCH
AKTIVES
MOLEKUEL
.
1
1.3
NO-SYNTHASEN
.
2
1.3.1
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISTIKA
DER
NOS-ISOFORMEN
.
2
1.3.2
GEWEBSSPEZIFISCHE
VERTEILUNG
DER
NOS-ISOFORMEN
.
4
1.4
VORKOMMEN
.
4
1.5
GENE
UND
REGULATION
.
5
1.6
STRUKTUR
.
5
1.7
LOKALISATION
.
7
1.8
MECHANISMUS
DER
NO-SYNTHESE
.
8
1.9
DIE
FUNKTION
VON
TETRAHYDROBIOPTERIN
.
12
1.10
DER
NO-REZEPTOR,
DIE
LOESLICHE
GUANYLYLCYCLASE
.
14
1.11
ANDERE
WIRKMECHANISMEN
VON
NO
.
15
1.11.1
HYDROXYLRADIKALBILDUNG
.
15
1.11.2
EISENKOMPLEXIERUNG
.
15
1.11.3
S-NITROSOTHIOLE
UND
N-NITROSOAMINE
.
16
1.12
PHYSIOLOGISCHE
UND
PATHOPHYSIOLOGISCHE
WIRKUNGEN
VON
NO
.
16
1.12.1
ZENTRALES
UND
PERIPHERES
NERVENSYSTEM
.
17
1.12.2
NO
IM
IMMUNSYSTEM
.
19
1.12.3
NOS
UND
DAS
KARDIOVASKULAERE
SYSTEM
.
19
1.13
PHARMAKOLOGISCHE
BEEINFLUSSUNG
DES
NO-SYSTEMS
.
20
1.13.1
STEIGERUNG
DES
NO-SIGNALWEGS
.
21
1.13.2
INHIBITION
DES
NO-SYSTEMS
.
21
1.14
NOS-ANALYTIK
.
22
2
FRAGESTELLUNG
.
24
3
MATERIAL
UND
METHODEN
.
25
3.1
CHEMIKALIEN
.
25
3.2
PUFFER
.
28
3.3
BIOLOGISCHES
MATERIAL
.
32
3.3.1
REINIGUNG
NEURONALER
NOS
AUS
SCHWEINEKLEINHIRN
.
32
3.3.2
HERSTELLUNG
REKOMBINANTER
NOS-1
.
37
3.4
GERAETE
UND
SOFTWARE
.
37
3.5
METHODEN
.
39
3.5.1
CHROMATOGRAPHISCHE
VERFAHREN
.
39
3.5.1.1
GELFILTRATION
VON
NOS-1
.
39
3.5.1.2
PTERINBESTIMMUNG
MITTELS
HPLC
.
40
3.5.2
NOS-AKTIVITAETSBESTIMMUNGEN
.
43
3.5.2.1
L-CITRULLIN-ASSAY
.
43
3.5.2.2
CYTOCHROM
C-REDUKTASE-ASSAY
.
43
3.5.2.3
MTS-REDUKTASE-ASSAY
.
44
3.5.3
KONTINUIERLICHE
NO-MESSUNG
.
46
3.5.3.1
ELEKTROCHEMISCH
(NO-ELEKTRODE)
.
46
3.5.3.2
GASPHASEN-CHEMILUMINISZENZ
.
47
3.5.4
QUALITATIVE
UND
QUANTITATIVE
PROTEINBESTIMMUNG
.
47
3.5.4.1
QUANTITATIVE
PROTEINBESTIMMUNG
.
47
3.5.4.2
QUALITATIVE
PROTEINBESTIMMUNG
-
SDS-PAGE
UND
WESTERN
BLOT
.48
3.5.5
STATISTIK
.
49
4
ERGEBNISSE
.
50
4.1
DIE
BASALAKTIVITAET
VON
NOS-I
IST
HFBIP-UNABHAENGIG
.
50
4.1.1
KLASSIFIKATION
UND
CHARAKTERISIERUNG
VON
ANTI-PTERINEN
.
50
4.1.2
ZEITVERLAUF
DER
NOS-REAKTION
IN
AN
UND
ABWESENHEIT
VON
HIBIP
UND
PHS-32
.
57
4.1.3
BASALAKTIVITAET
UND
PTERINGEHALT
VON
NOS-I
KORRELIEREN
NICHT
.
60
4.2
HFBIP
IST
EIN
ENZYM-STABILISIERENDER
KOFAKTOR
.
62
4.2.1
NOS-I
MOMOMERISIERT
WAEHREND
DER
KATALYSE
.
62
4.2.2
NUR
NOS-I-DIMERE
SIND
AKTIV
UND
ENTHALTEN
H BIP
.
65
4.2.3
HFBIP
VERMINDERT
DIE
DURCH
KATALYSE
INDUZIERTE
MONOMERISIERUNG
VON
NOS-I
.
68
4.2.4
DER
ZUSAMMENHANG
ZWISCHEN
PTERINGEHALT
UND
AKTIVITAET
HJBIP
VORINKUBIERTER
NOS-I
IST
NICHT-LINEAR
.
68
4.2.5
DIE
MONOMERISIERUNG
VON
NOS-I
IST
ZEITABHAENGIG
UND
KORRELIERT
MIT
EINEM
AKTIVITAETSVERLUST
.
73
4.2.6
FLTBIP
VERHINDERT
SOWOHL
DIE
ZEITABHAENGIGE
MONOTNERISIERUNG
ALS
AUCH
DEN
KORRESPONDIERENDEN
AKTIVITAETSVERLUST
.
73
4.2.7
AUCH
DIE
STABILITAET
PTERINFREIER
NOS-I
IST
FUBIP-ABHAENGIG
.
78
4.2.8
HJBIP
STABILISIERT
AUCH
RUHENDES
ENZYM
.
80
4.2.9
TYP-I,
ABER
NICHT
TYP-II
ANTI-PTERINE
STABILISIEREN
NOS-I
IN
AEHNLICHER
WEISE
WIEKIBIP
.
80
4.2.10
PHS-32
STABILISIERT
DAS
NOS-DIMER
UND
VERDRAENGT
ENDOGEN
GEBUNDENES
HFBIP
.
81
4.3
DIE
MONOMERISIERUNG
VON
NOS-I
WIRD
ZUMINDEST
TEILWEISE
DURCH
KATALYSEPRODUKTE
INDUZIERT
.
85
4.3.1
EXOGENES
NO
VERMINDERT
SOWOHL
DEN
DIMER
ALS
AUCH
DEN
PTERINGEHALT
VON
NOS-I
.
85
4.3.2
VERSCHIEDENE
RNS
UND
ROS-QUELLEN
VERURSACHEN
EINEN
VERLUST
AN
NOS
DIMEREN
.
86
4.3.3
ROS-ENTGIFTENDE
ENZYME
STABILISIEREN
NOS-I
IN
ABWESENHEIT
VON
H,BIP
.
.
86
4.3.4
ADMA
HAELT
NOS-I
IN
EINEM
DIMEREN
ZUSTAND
.
87
4.4
H BIP
FUNGIERT
ALS
FAENGER
VON
REAKTIVEN
NITROGENSPEZIES
(RNS)
UND
WIRD
WAEHREND
DER
KATALYSE
VERBRAUCHT
.
92
4.4.1
H BIP
IST
IN
GEGENWART
DER
ANDEREN
NOS-KOFAKTOREN
CHEMISCH
STABIL
.
92
4.4.2
HBIP
WIRD
WAEHREND
DER
KATALYSE
VERBRAUCHT
.
92
4.4.3
HJBIP
REAGIERT
MIT
NO
ALS
AUCH
NO"
ZU
EINEM
UNBEKANNTEN
PRODUKT
.
93
4.4.4
REPETITIVE
ZUGABEN
VON
HFBIP
HALTEN
DIE
NOS-REAKTION
BEI
V
M
.
93
4.4.5
HOEHERE
H(BIP-KONZENTRATIONEN
HEMMEN
NOS-I
.
94
4.5
DIE
REDUKTASE-AKTIVITAETEN
VON
NOS
SIND
FUBIP-UNABHAENGIG
.
100
4.5.1
DIE
EFFEKTE
VON
ANTI-PTERINEN
AUF
DIE
CYTOCHROM
C
UND
MTS
REDUKTASEAKTIVITAET
VON
NOS-I
.
101
4.5.2
ISOFORMSPEZIFISCHE
EFFEKTE
VON
ANTI-PTERINEN
AUF
DIE
REDUKTASE-AKTIVITAETEN
.
104
4.5.3
SOWOHL
PTERINFREIE
NOS-MONOMERE
ALS
AUCH
PTERINHALTIGE
NOS-DIMERE
BESITZEN
MTS
UND
CYTOCHROM
C-REDUKTASEAKTIVITAET
.
106
4.5.4
PTERINFREIE
NOS-I
BESITZT
CYTOCHROM
C-REDUKTASEAKTIVITAET
.
107
4.5.5
THIOCITRULLIN
HEMMT
WEDER
MTS
NOCH
CYTOCHROM
C-REDUKTASEAKTIVITAET
VON
NOS-I
.
107
4.5.6
DIE
EFFEKT
VON
SOD
UND
KATALASE
AUF
DIE
NOS-REDUKTASEAKTIVITAETEN
108
4.6
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
NATUR
DES
PRIMAEREN
NOS-PRODUKTS
.
108
4.6.1
SOD
IST
ABSOLUT
NOTWENDIG,
UM
NO
DIREKT
NACHZUWEISEN,
UNABHAENGIG
OB
L
ARGININ
ODER
OHARG
ALS
SUBSTRATE
VERWENDET
WERDEN
.
109
4.6.2
DAS
ANTI-PTERIN
PHS-32
HEMMT
DIE
NOS/SOD-ABHAENGIGE
NO-BILDUNG
VON
OH-ARG
.
HO
4.6.3
NITROXYL,
ABER
NICHT
NO,
OXIDIERT
NADPH
.
111
5
DISKUSSION
.
116
5.1
H(BIP
IST
EIN
ENZYM-STABILISIERENDER
KOFAKTOR
.
116
5.2
HFBIP
REAGIERT
MIT
NOS-KATALYSEPRODUKTEN
ZU
EINEM
NOCH
UNBEKANNTEM
METABOLITEN
UND
VERMITTELT
SEINE
STABILISIERENDE
WIRKUNG
MOEGLICHERWEISE
DURCH
DAS
ABFANGEN
VON
RNS
.
123
5.3
DIE
REDUKTASEAKTIVTAETEN
VON
NOS
SIND
FLBIP-UNABHAEGIG
.
125
5.4
IST
DAS
PRIMAERE
REAKTIONSPRODUKT
VON
NOS
MOEGLICHERWEISE
NITROXYL?
.
128
5.5
PHYSIOLOGISCHE
UND
PATHOPHYSIOLOGISCHE
IMPLIKATIONEN
.
131
6
ZUSAMMENFASSUNG
.
133
7
LITERATUR
.
134
PUBLIKATIONEN
DANKSAGUNGEN
LEBENSLAUF |
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