Funktionsanalyse und molekulare Charakterisierung der bifunktionalen Expandase-Hydroxylase aus dem Hyphenpilz Acremonium chrysogenum: mit Tab.
Gespeichert in:
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|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Berlin [u.a.]
Cramer
2001
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| Schriftenreihe: | Bibliotheca mycologica
188 |
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Ill. |
| ISBN: | 344359090X |
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VII
INHALTSANGABE
I.
EINFUEHRUNG
1
EINTEILUNG
UND
KLASSIFIZIERUNG
SAUERSTOFF-VERBRAUCHENDER
ENZYME
.
1
2.
DER
REAKTIONSTYP
ALS
CHARAKTERISTIKUM
FUER
DIE
EINTEILUNG
DER
DIOXYGENASEN.
2
3.
EINE
WEITERE
GRUPPE
VON
DIOXYGENASEN
WIRD
DURCH
DIE
ABHAENGIGKEIT
VON
EINEM
COSUBSTRAT
MIT
EINER
2-OXOGRUPPE
CHARAKTERISIERT
.
3
3.1
REAKTIONSMECHANISMUS
EINER
2-OXOGLUTARAT-ABHAENGIGEN
DIOXYGENASE
MIT
HYDROXYLASE-AKTIVITAET
.
6
3.2
BIFUNKTIONALE
DIOXYGENASEN
MIT
HYDROXYLASE
UND
EPOXIDASE-
AKTIVITAET
.
8
3.3
CYCLASEN
UND
DESATURASEN
ALS
2-OXOGLUTARAT-ABHAENGIGE
DIOXYGENASEN
.
8
3.4
VERWENDUNG
ALTERNATIVER
COSUBSTRATE
MIT
EINER
2-OXOGRUPPE
.
9
4.
IN
DER
BIOSYNTHESE
DER
SS-LACTAM-ANTIBIOTIKA
KATALYSIEREN
DIOXYGENASEN
VERSCHIEDENE
SYNTHESESCHRITTE
.
10
4
1
ENZYME
DER
ERSTEN
GEMEINSAMEN
STUFE
DER
SS-LACTAM-BIOSYNTHESE
ALLER
PRODUZENTEN
.
11
4.2
DIE
BIOSYNTHESE
DER
PENICILLINE
DURCH
PENICILLIUM
CHRYSOGENUM
UND
ASPERGILLUS
NIDULANS
.
13
4.3
BIOSYNTHESE
DER
CEPHALOSPORINE
UND
CEPHAMYCINE
.
15
4.4
DIE
CEPHALOSPORIN
C-BIOSYNTHESE
BEI
ACREMONIUM
CHRYSOGENUM
.
17
4.5
BIOSYNTHESESCHRITTE
DER
PROKARYOTISCHEN
PRODUZENTEN
ZUM
ENDPRODUKT
CEPHAMYCIN
C
.
18
5.
AUSBLICK
.
20
II.
PROBLEMSTELLUNG
1.
ZIELE
DER
INDUSTRIELL
GENUTZTEN
BIOTECHNOLOGIE
.
22
2
PROBLEMSTELLUNG
.
23
III.
MATERIAL
UND
METHODEN
1.
MATERIAL
1.1
STAEMME
.
25
1.2
PLASMIDE
.
25
1.3
OLIGONUKLEOTIDE
.
27
1
4
NAEHRMEDIEN
.
28
1.5
HAEUFIG
VERWENDETE
PUFFER
.
29
1.6
CHEMIKALIEN
.
29
1.7
ENZYME
.
30
VIN
2.
METHODEN
2.1
KULTURBEDINGUNGEN
.
30
2.2
TRANSFORMATION
.
30
2.3
ISOLIERUNG
VON
NUKLEINSAEUREN
.
30
2.4
GELELEKTROPHORESE
.
31
2.5
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
DNA
.
31
2
6
POLYMERASE-KETTENREAKTION
(PCR)
.
31
2.7
ELUTION
VON
DNA
AUS
AGAROSEGELEN
UND
REINIGUNG
VON
DNA
FRAGMENTEN
.
31
2.8
DNA-SEQUENZIERUNG
.
32
2.9
OLIGONUKLEOTIDSYNTHESE
.
32
2.10
IN
W/RO-MUTAGENESE
UND
KLONIERUNG
DER
DNA-FRAGMENTE
.
32
2.11
SYNTHESE
UND
REINIGUNG
REKOMBINANTER
PROTEINE
.
34
2.11.1
SYNTHESE
DER
REKOMBINANTEN
PROTEINE
.
34
2.11
2
ISOLATION
DES
NATIVEN
PROTEINS
.
34
2.113
RENATURIERUNG
UND
DIALYSE
VON
PROTEINEN
IN
EINSCHLUSSKOERPEM
.
34
2.11.4
AUFREINIGUNG
DER
HISTIDIN-FUSIONSPROTEINE
.
35
2.12
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
.
35
2.13
WESTERN-BLOT
UND
IMMUNODETEKTION
.
35
2.14
FUNKTIONSANALYSE
DER
EXPANDASE/HYDROXYLASE
IN
EINEM
ENZYMATISCHEN
TEST
.
35
2.15
QUANTITATIVER
NACHWEIS
VON
SS-LACTAM-VERBINDUNGEN
.
36
2.16
MODELLIERUNG
VON
3-D-PROTEINSTRUKTUREN
.
37
2.17
AUSWERTUNG
VON
NUKLEOTIDSEQUENZEN
UND
ALLGEMEINE
SOFTWARE
.
38
2.18
SICHERHEITSBESTIMMUNGEN
.
38
IV.
ERGEBNISSE
1.
SYNTHESE
UND
AUFREINIGUNG
DER
EXPANDASE/HYDROXYLASE
AUS
A
CHRYSOGENUM39
1.1
KONSTRUKTION
DES
EXPRESSIONSVEKTORS
UND
DES
SYNTHESESYSTEMS
.
39
1.2
SYNTHESE
UND
REINIGUNG
DES
FUSIONSPROTEINS
.
40
2.
FUNKTIONSANALYSE
DER
EXPANDASE/HYDROXYLASE
MIT
ENZYMMESSUNGEN
.
43
2.1
ENZYMAKTIVITAETSVERGLEICH
DES
NATIVEN
UND
RENATURIERTEN
WILDTYP-
PROTEINS
.
43
2.2
BESTIMMUNG
DES
PH
UND
TEMPERATUR-PROFILS
DER
EXPANDASE/HYDROXYLASE
.
45
3.
HOMOLOGIEVERGLEICH
DER
PRIMAERSTRUKTUR
DER
EXPANDASE/HYDROXYLASE
MIT
PRIMAERSTRUKTUREN
VERWANDTER
PROTEINE
UND
WEITEREN
DIOXYGENASEN
.
47
4.
3-D-STRUKTURMODELLIERUNG
ZUR
CHARAKTERISIERUNG
DER
EXPANDASE/HYDROXYLASE
.
50
4.1
VERGLEICH
DER
PRIMAER
UND
SEKUNDAERSTRUKTUREN
DER
DAOCS
AUS
S.
CLAVULIGERUS
MIT
DER
EXPANDASE/HYDROXYLASE
AUS
A.
CHRYSOGENUM.
50
4.2
STRUKTURMODELLIERUNG
DER
EXPANDASE/HYDROXYLASE
AUS
A.
CHRYSOGENUM
.
51
4.3
QUALITAETSKONTROLLE
DER
MODELLIERTEN
STRUKTUR
DER
EXPANDASE/HYDROXYLASE
.
53
4
4
GESAMTBEURTEILUNG
DER
MODELLSTRUKTUR
DER
EXPANDASE/HYDROXYLASE.
55
IX
5
LOKALISIERUNG
VON
YYREAKTIONSHOEHLEN
"
.
56
6.
ANALYSE
FUENKTIONS
UND
STRUKTURRELEVANTER
AMINOSAEURERESTE
DURCH
IN
VITRO
MUTAGENESE
UND
BESTIMMUNG
DER
AKTIVITAETEN
DER
MODIFIZIERTEN
PROTEINE
.
.
60
6.1
EINFLUSS
DER
MUTATIONEN
AUF
DIE
EXPRESSION
BEI
DER
SYNTHESE
UND
AUFREINIGUNG
.
60
6.2
AUSWIRKUNGEN
VON
MODIFIKATIONEN
IN
KONSERVIERTEN
UND
FUNKTIONS
RELEVANTEN
BEREICHEN
DES
PUTATIVEN
AKTIVITAETSZENTRUMS
DER
EXPANDASE/HYDROXYLASE
.
62
V.
DISKUSSION
1
DIE
FUNKTIONALE
SYNTHESE
DER
EXPANDASE/HYDROXYLASE
IST
MIT
DEM
PROKARYOTISEHEN
EXPRESSIONSSYSTEM
ESCHERICHIA
COLI
MOEGLICH
.
65
2.
DIE
EXPANDASE/HYDROXYLASE
HAT NUR
EINE
EISEN-KOORDINIERUNGSSTELLE
UND
EINE
BINDESTELLE
FUER
2-OXOGLUTARAT
.
67
2.1
DIE
EISEN-KOORDINIERUNGSSTELLE
BESTEHT
AUS
ZWEI
HISTIDINRESTEN
UND
EINEM
ASPARAGINSAEUREREST
.
67
2.2
IM
KONSERVIERTEN
SEQUENZBEREICH
BEFINDET
SICH
DIE
EINZIGE
BINDESTELLE
FUER
2-OXOGLUTARTAT
.
69
2.3
DIE
TERTIAERSTRUKTUR
DER
EXPANDASE/HYDROXYLASE
WEIST
MIT
DEM
JELLY-ROLF-MOTIV
AEHNLICHKEITEN
ZUR
IPNS
UND
ZUR
DAOCS
AUF.
.
70
2.4
DIE
AKTIVITAETSZENTREN
DER
IPNS,
DER
DAOCS
UND
DER
MODELLIERTEN
EXPANDASE/HYDROXYLASE
WEISEN
EINE
GROSSE
STRUKTURAEHNLICHKEIT
AUF.
.
71
2.5
EINE
ABSOLUTE
TRENNUNG
DER
BEIDEN
TEILREAKTIONEN
IST
IN
EINEM
BIFUENKTIONALEN
REAKTIONSZENTRUM
NICHT
MOEGLICH
.
73
3.
MOEGLICHER
REAKTIONSMECHANISMUS
DER
BIFUNKTIONALEN
EXPANDASE/HYDROXYLASE
.
78
3.1
VERGLEICH
DER
KATALYSIERTEN
REAKTIONSTYPEN
INNERHALB
DER
SS-LACTAM
BIOSYNTHESE
.
79
4.
ZIELE
DER
MODERNEN
STAMM
UND
PROZESSENTWICKLUNG
.
82
3.1
KENNTNISSE
DER
MOLEKULAREN
CHARAKTERISIERUNG
DER
EXPANDASE/
HYDROXYLASE
KOENNTEN
FUER
DIE
INDUSTRIELLE
STAMM
UND
PROZESS
ENTWICKLUNG
VERWENDET
WERDEN
.
82
4.2
VERFAHRENSTECHNISCHE
ASPEKTE
DER
INDUSTRIELLEN
PROZESSENTWICKLUNG
.
84
VI.
ZUSAMMENFASSUNG
.
85
VII.
SUMMARY
.
87
VIII.
LITERATUR
.
89
IX.
ANHANG
.
110 |
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