Der ATPase-Zyklus von Hsp90 und die Struktur-Funktions-Beziehung seines Partnerproteins p23:
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2000
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INHALTSVERZEICHNIS
I
INHALTSVERZEICHNIS
I-IV
1.
EINLEITUNG
1
1.1.
PROTEINFALTUNG
IN
VITRO
UND
IN
VIVO:
DIE
AUFGABE
VON
MOLEKULAREN
CHAPERONEN
1
1.2.
UEBERBLICK
UEBER
DIE
KLASSEN
DER
HITZESCHOCKPROTEINE
UND
IHRE
FUNKTIONEN
6
13.
CHAPERON-MECHANISMEN:
ABHAENGIGKEIT
VON
ATP
11
1.3.1.
DNAJ-VERMITTELTE
KOPPLUNG
DER
ATPASE-AKTIVITAET
AN
SUBSTRATBINDUNG:
13
EIN
MODELL
FUER
DEN
CHAPERON-ZYKLUS
VON
HSP70
AM
BEISPIEL
VON
DNAK
1.3.2.
DIE
CHAPERONINE:
ATP-GEKOPPELTE
SUBSTRATBINDUNG
UND
-FELTUNG
15
AM
BEISPIEL
VON
GROEL
1.4.
CHARAKTERISIERUNG
DER
HSP90-FAMILIE
18
1.4.1.
STRUKTUR
VON
HSP90
19
1.4.2.
FUNKTION
VON
HSP90
21
I.4.2.I.
HSP90
ALS
SPEZIALISIERTES
CHAPERON
FUER
DIE
REIFUNG
VON
SUBSTRATPROTEINEN
21
1.4.2.1.1.
DER
EARLY
PROTEIN
FOLDING
COMPLEX
25
1.4.2.1.2.
DER
STEROIDREZEPTOR-ASSOZIIERTE
HSP90-ENTHALTENDE
INTERMEDIAERE
25
FALTUNGSKOMPLEX
1.4.2.1.3.
DER
STEROIDREZEPTOR-ASSOZIIERTE
HSP90-ENTHALTENDE
REIFE
FALTUNGSKOMPLEX
26
1.42.1.4.
WEITERE
KOMPONENTEN
VON
HSP90-ENTHALTENDEN
CHAPERON-KOMPLEXEN
27
1.4.2.2.
ALLGEMEINE
CHAPERON-EIGENSCHAFTEN
VON
HSP90
28
1.4.3.
HSP90
UND
ATP
30
1.4.4.
HSP90
ALS
ZIELMOLEKUEL
FUER
ANTI-TUMOR-MEDIKAMENTE
33
1.5.
P23
-
EIN
HSP90-PARTNERPROTEIN
IM
YYMATURE
FOLDING
COMPLEX
"
34
1.6.
PROBLEMSTELLUNG
37
2.
MATERIALIEN
UND
METHODEN
39
2.1.
VERWENDETE
MATERIALIEN
39
2.1.1.
ORGANISMEN
39
2.1.2.
PLASMIDE
39
2.1.3.
PROTEINE
UND
PEPTIDE
39
2.1.4.
CHEMIKALIEN
40
2.1.5.
STANDARDS
UND
KITS
42
2.1.6.
OLIGONUKLEOTIDE
42
INHALTSVERZEICHNIS
II
2.1.7.
SONSTIGE
MATERIALIEN
43
2.1.8.
MEDIEN
UND
PUFFER
44
2.1.9.
GERAETE
48
2.1.10.
COMPUTERPROGRANUNE
51
2.2.
MIKROBIOLOGISCHE
METHODEN
51
2.2.1.
KULTIVIERUNG
UND
KONSERVIERUNG
VON
E.
CO/I-STAEMMEN
51
2.2.2.
KULTIVIERUNG
UND
KONSERVIERUNG
VON
HEFESTAEMMEN
51
23.
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
52
2.3.1.
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
VON
DNA
52
2.3.2.
ISOLIERUNG
UND
REINIGUNG
VON
DNA
52
2.3.2.1.
ISOLIERUNG
VON
PLASMID
DNA
AUS
E.
CO/I-STAEMMEN
52
2.3.2.2.
EXTRAKTION
VON
DNA
AUS
AGAROSEGELEN
52
2.3.3.
ENZYMATISCHE
MODIFIKATION
VON
DNA
52
2.3.3.1.
VERDAU
MIT
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
52
2.3.3.2.
BEHANDLUNG
MIT
ALKALISCHER
PHOSPHATASE
S3
2.3.3.3.
LIGATION
53
2.3.4.
POLYMERASEKETTENREAKTION
(PCR)
53
2.3.5.
TRANSFORMATION
VON
E.
CO/I-ZELLEN
54
2.3.6.
SEQUENZIERUNG
VON
KLONIERTEN
DNA-FRAGMENTEN
54
2.4.
PRAEPARATIVE
METHODEN
54
2.4.1.
REINIGUNG
VON
HUMANEM
P23
(HP23)
55
2.4.2.
REINIGUNG
VON
AP23
56
2.4.3.
REINIGUNG
VON
HEFE-P23
(YP23/SBAL)
56
2.4.4.
REINIGUNG
VON
HUMANEM
HSP90SS
56
2.4.5.
REINIGUNG
VON
HEFE-HSP90
(HSP82)
57
2.5.
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
59
2.5.1.
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
59
2.5.2.
FAERBEMETHODEN
59
2.5.2.1.
SILBERFAERBUNG
59
2.S.2.2.
FAERBUNG
NACH
FAIRBANKS
60
2.5.3.
IMMUNOBLOTTING
60
2.5.4.
PROTEINBESTIMMUNGSMETHODEN
61
2.5.4.1.
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
61
2.5.4.2.
PROTEINBESTIMMUNG
DURCH
UV-ABSORPTION
61
INHALTSVERZEICHNIS
HI
2.6.
SPEKTROSKOPISCHE
METHODEN
62
2.6.1.
ABSORPTIONSSPEKTROSKOPIE
62
2.6.2.
CIRCULARDICHROISMUS-(CD)-MESSUNGEN
62
2.6.3.
LICHTSTREUUNGSMESSUNGEN
64
2.7.
PROTEOLYTISCHE
SPALTUNG
VON
PROTEINEN
64
2A.
CHEMISCHE
QUERVERNETZUNG
VON
PROTEINEN
64
2.9.
CHAPERON-ASSAYS
65
2.9.1.
CHAPERON-ASSAYS
MIT
CITRATSYNTHASE
(CS)
ALS
SUBSTRATPROTEIN
65
2.9.1.1.
CITRATSYNTHASE-AKTIVITAETSTEST
65
2.9.1.2.
CITRATSYNTHASE-AGGREGATIONSTEST
66
2.9.2.
MALATDEHYDROGENASE-AGGREGATIONSTEST
67
2.9.3.
A-GLUCOSIDASE-AGGREGATIONSTEST
67
2.9.4.
INSULIN-AGGREGATIONSTEST
68
2.10.
ATPASE-AKTIVITAETSTESTS
68
2.10.1.
STEADY-STATE
HYDROLYSE-MESSUNGEN
69
2.10.2.
SINGLE-TURNOVER
MESSUNGEN
69
3.
ERGEBNISSE
UND
DISKUSSION
70
3.1.
CHARAKTERISIERUNG
DER
ATPASE-AKTIVITAET
VON
HSP82
70
3.1.1.
FESTLEGUNG
GEEIGNETER
MESSPARAMETER
FUER
DIE
ATPASE-AKTIVITAETSTESTS
70
3.1.1.1.
KALIUMCHLORIDABHAENGIGKEIT
DER
HSP82-ATPASE-AKTIVITAET
72
3.1.1.2.
ALLGEMEINE
SALZABHAENGIGKEIT
VON
HSP82
73
3.1.1.3.
KM-WERT
FUER
DIE
VON
HSP82
KATALYSIERTE
ATP-HYDROLYSE
74
3.1.1.4.
TEMPERATURABHAENGIGKEIT
DER
ATPASE-AKTIVITAET
VON
HSP82
76
3.1.2.
ANALYSE
DER
TEILREAKTIONEN
DES
ATPASE-ZYKLUS
VON
HSP82
79
3.1.2.1.
EINFLUSS
VON
PRODUKTINHIBITION
DURCH
ADP
AUF
DEN
REAKTIONSZYKLUS
VON
HSP82
79
3.1.2.2.
BESTIMMUNG
KINETISCHER
PARAMETER
FUER
DIE
ATP-BINDUNG
AN
HSP82
82
3.1.2.3.
IDENTIFIZIERUNG
EINER
DER
ATP-BINDUNG
NACHGESCHALTETEN
UMLAGERUNGSREAKTION
88
3.1.2.4.
DISKUSSION
DES
VON
HSP82
KATALYSIERTEN
ATP-HYDROLYSE-ZYKLUS
89
3.1.3.
ATPASE-AKTIVITAET
VON
N-TERMINALEN
HSP82-FRAGMENTEN
91
3.I.3.I.
STEADY-STATE
ATPASE-AKTIVITAET
VONN210
91
3.1.3.2.
DETERMINIERUNG
DES
GEBUNDENEN
NUKLEOTIDS
IN
VERSCHIEDENEN
HSP82-FRAGMENTEN
93
3.1.3.3.
DISKUSSION
DER
ATPASE-AKTIVITAET
N-TERMINALER
HSP82-FRAGMENTE
95
INHALTSVERZEICHNIS
IV
32.
FUNKTIONELLE
UND
STRUKTURELLE
CHARAKTERISIERUNG
VON
P23
97
3.2.1.
CHAPERON-EIGENSCHAFTEN
VON
P23
97
3.2.1.1.
VERGLEICH
VON
HP23
UND
SBAL
IN
CITRATSYNTHASE-CHAPERON-ASSAYS
97
3.2.1.2.
EINFLUSS
VON
HP23
AUF
DIE
THERMISCH
INDUZIERTE
AGGREGATION
WEITERER
99
SUBSTRATPROTEINE
3.2.1.3.
EINFLUSS
VON
HP23
AUF
DIE
CHEMISCH
INDUZIERTE
AGGREGATION
VON
INSULIN
101
3.2.1.4.
DISKUSSION
DER
CHAPERON-AKTIVITAET
VON
P23
102
3.2.2.
WECHSELWIRKUNG
ZWISCHEN
HSP90
UND
P23
103
3.2.2.1.
CHEMISCHE
QUERVEMETZUNG
VON
HSP90
UND
P23
103
32.2.2.
DISKUSSION
DER
CHEMISCHEN
QUERVEMETZUNG
VON
HSP90
UND
P23
107
3.2.3.
STRUKTUR-FUNKTIONSBEZIEHUNG
VON
HUMANEM
P23
107
3.2.3.1.
STRUKTURELLE
CHARAKTERISIERUNG
VON
HP23
107
3.2.32.
KLONIERUNG
UND
STRUKTURELLE
CHARAKTERISIERUNG
VON
AP23
109
32.3.3.
WECHSELWIRKUNG
VON
AP23
MIT
HSP90
112
32.3.4.
CHAPERON-EIGENSCHAFTEN
VON
AP23
113
32.3.5.
DISKUSSION
DER
STRUKTUR-FUNKTIONS-BEZIEHUNG
VON
HUMANEM
P23
115
4.
ZUSAMMENFASSUNG
118
5.
LITERATURVERZEICHNIS
120
6.
ABKUERZUNGEN
135
7.
PUBLIKATIONSLISTE
138 |
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| spelling | Weikl, Martina 1969- Verfasser (DE-588)12292049X aut Der ATPase-Zyklus von Hsp90 und die Struktur-Funktions-Beziehung seines Partnerproteins p23 Martina Weikl 2000 IV, 173 S. Ill., graph. Darst. txt rdacontent n rdamedia nc rdacarrier München, Techn. Univ., Diss., 2000. - Enth. Zeitschriftenaufsätze ATP (DE-588)4143345-2 gnd rswk-swf Adenosintriphosphatasen (DE-588)4332007-7 gnd rswk-swf Proteinfaltung (DE-588)4324567-5 gnd rswk-swf Hitzeschock-Proteine (DE-588)4255487-1 gnd rswk-swf (DE-588)4113937-9 Hochschulschrift gnd-content Hitzeschock-Proteine (DE-588)4255487-1 s ATP (DE-588)4143345-2 s Proteinfaltung (DE-588)4324567-5 s DE-604 Adenosintriphosphatasen (DE-588)4332007-7 s DNB Datenaustausch application/pdf http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=009311052&sequence=000001&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA Inhaltsverzeichnis |
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