Struktur-Funktions-Analyse von Hop: Tpr-vermittelte Protein-Protein-Wechselwirkungen
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
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2000
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| Beschreibung: | München, Techn. Univ., Diss., 2000 |
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INHALTSVERZEICHNIS
1
INHALTSVERZEICHNIS
1
ZUSAMMENFASSUNG.
3
2
EINLEITUNG.
5
2.1 PROTEINFALTUNG IN DER ZELLE.
T.5
2.2 DAS HSP90-CHAPERONSYSTEM.7
2.3 DAS KOCHAPERON HOP.11
2.4 TPR-MOTIVE.12
2.5 ZIELSETZUNG.14
3 MATERIALIEN UND
METHODEN.
15
3.1 MATERIALIEN.15
3.1.1 SUBSTANZEN.15
3.1.2 GERAETE UND VERBRAUCHSMATERIALIEN.15
3.2 BIOCHEMISCHE METHODEN.17
3.2.1 PLASMIDE UND BAKTERIENSTAEMME.17
3.2.2 PLASMIDTRANSFORMATION IN
E.COLI.17
3.2.3 KULTIVIERUNG UND AUFARBEITUNG VON
E.COLI.18
3.2.4 PROTEINREINIGUNG.19
3.2.4.1 PROTEINISOLIERUNGEN DER DOMAENEN TPRLS, TPR2A UND TPR2B.19
3.2.4.2 PROTEINISOLIERUNGEN DER DOMAENEN TPRLL, TPR2S, TPR2L UND
TPRL+2.20
3.2.5 PROTEINANALYTISCHE NJETHODEN.20
3.2.5.1 SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE.20
3.2.52
BESTIMMUNG DER PROTEINKONZENTRATION.21
3.2.5.3 LIMITIERTE PROTEOLYSE.22
3.2.5.4 MASSENSPEKTROMETRIE.22
3.2.5.5 N-TERMINALE SEQUENZIERUNG. 22
3.2.6 PEPTIDSYNTHESE.22
3.3 ROENTGENKRISTALLOGRAPHISCHE METHODEN.23
3.3.1 GRUNDLAGEN UND UEBERBLICK.23
3.3.1.1 GRUNDLAGEN DER BEUGUNGSTHEORIE.23
3.3.1.2 SCHRITTE EINER ROENTGENSTRUKTURANALYSE.26
3.3.2 DURCHGEFUEHRTE METHODEN.30
3.3.2.1 PROTEINKRISTALLISATION.30
3.32.2
DATENSAMMLUNG UND DATENREDUKTION.31
3.3.2.3 STRUKTURLOESUNG.31
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
HTTP://D-NB.INFO/960986294
2
INHALTSVERZEICHNIS
3.3.2.4 MODELLBAU UND STRUKTURVERFEINERUNG.32
3.3.2.5 ANALYSE UND DARSTELLUNG.32
4 ERGEBNISSE.33
4.1 DIE DOMAENENSTRUKTUR VON HOP.33
4.2 ISOLIERUNG UND KRISTALLISATION DER PROTEINE.35
4.3 KRISTALLSTRUKTUREN DER TPRL-DOMAENE VON HOP.40
4.3.1 STRUKTUR VON TPRLL.40
4.3.2 STRUKTUR VON TPR 1S.47
4.3.3 STRUKTUREN VON TPRLS MIT HSC70-PEPTID.49
4.4 KRISTALLSTRUKTUREN DER TPR2-DOMAENE VON HOP.57
4.4.1 STRUKTUR VON TPR2A MIT HSP90-PEPTID.57
4.4.2 STRUKTUR VON TPR2S.65
5 ANALYSE UND DISKUSSION.71
5.1 STRUKTUR-FUNKTIONS-ANALYSE VON HOP. 71
5.1.1 BINDUNG VON HOP AN HSC/HSP70.71
5.1.2 BINDUNG VON HOP AN HSP90.74
5.1.3 VERGLEICH DER INTERAKTIONEN.78
5.2 VERGLEICH MIT ANDEREN TPR-PROTEINEN.81
5.2.1 STRUKTURVERGLEICH DER TPR-DOMAENEN VON HOP UND PP5.81
5.2.2 WEITERE KOCHAPERONE MIT TPR-MOTIVEN.81
5.2.3 MOEGLICHE HSC/HSP70 ODER HSP90 BINDENDE PROTEINE.82
5.2.4 FUNKTION DES TPR-MOTIVS VON TOM20.84
5.3 VERGLEICH MIT ANDEREN PEPTIDBINDENDEN DOMAENEN.85
5.3.1 PDZ-DOMAENEN.*.85
5.3.2 14-3-3-DOMAENEN.85
6
LITERATURVERZEICHNIS.-.
87
7
ANHANG._.96
7.1 SEQUENZ VON HOP.96
7.2 ABKUERZUNGEN.97
7.3 ABBILDUNGSVERZEICHNIS.99
7.4 TABELLENVERZEICHNIS.100 |
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