Charakterisierung der enzymatischen Abwehrreaktion in Schwämmen der Gattung Aplysina und Isolierung von Bromotyrosinalkaloiden aus Aplysina insularis:
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2000
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| Beschreibung: | Zsfassung in engl. Sprache. - Würzburg, Univ., Diss., 2001 |
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INHALTSVERZEICHNIS
1. EINLEITUNG.1
1.1 MARINE NATURSTOFFE.1
1.2 CHEMISCHE ABWEHRMEACHNISMEN IN MARINEN OEKOSYSTEMEN.5
1.3 WUNDINDUZIERTE ABWEHRREAKTION IN SCHWAEMMEN DER GATTUNG
APLYSINA.12
1.4 ZIELSETZUNG DER ARBEIT.16
2. MATERIAL UND METHODEN.17
2.1 SCHWAMMATERIAL.17
2.1.1
APLYSINA INSULARIS.18
2.1.2
APLYSINA CAULIFORMIS.20
2.2 CHEMIKALIEN.21
2.3 GERAETE.22
2.4 CHROMATOGRAPHISCHE METHODEN.24
2.4.1 DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE (DC).24
2.4.2 SAEULENCHROMATOGRAPHIE.25
2.4.2.1 NORMALPHASEN-CHROMATOGRAPHIE.25
2.4.2.2GELPERMEATIONS-CHROMATOGRAPHIE.25
2.4.2.3 UMKEHRPHASEN-CHROMATOGRAPHIE.:.26
2.4.3 HOCHLEISTUNGSFLUESSIGCHROMATOGRAPHIE (HPLC).26
2.5 ISOLIERUNG UND STRUKTURAUFKLAERUNG VON SEKUNDAERMETABOLITEN AUS DEM
MARINEN
SCHWAMM
APLYSINA INSULARIS.27
2.5.1 ISOLIERUNGSSCHEMA DER SEKUNDAERMETABOLITE.28
2.5.1.1 EXTRAKTIONSMETHODE.28
2.5.1.2 ISOLIERUNG DER SEKUNDAERMETABOLITE.28
2.5.2 STRUKTURAUFKLAERUNG DER ISOLIERTEN SEKUNDAERMETABOLITE.29
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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2.5.2.1 UV/VIS-SPEKTROSKOPIE.29
2
.5.22 MASSENSPEKTROSKOPIE (MS).30
2.5.2.3 NMR-SPEKTROSKOPIE.31
2.5.2.4 CD-SPEKTROSKOPIE.31
2.6 UNTERSUCHUNGEN ZUR ENZYMATIK DER WUNDINDUZIERTEN ABWEHRREAKTION IN
SCHWAEMMEN DER GATTUNG
APLYSINA AM BEISPIEL APLYSINA CAULIFORMIS.32
2.6.1 VORBEREITUNG UND AUFARBEITUNG DES SCHWAMMATERIALS.32
2.6.1.1 ROHEXTRAKTGEWINNUNG.32
2.6.1.2 ROHEXTRAKTENTSALZUNG.32
2.6.1.3 PROTEINBESTIMMUNG.33
2.6.2 NACHWEIS DER ENZYMAKTIVITAET.34
2.6.2.1 ISOXAZOLIN-SPALTENDES ENZYM.34
2.6.2.1.1 HERSTELLUNG DER SUBSTRATLOESUNGEN.34
2.6.2.1.2 DURCHFUEHRUNG DES
IN-VITRO-ASSAYS.34
2.6.2.1.3 HPLC-NACHWEIS DER ENZYMAKTIVITAET.34
2.6.2.2 NITRILHYDRATASE. .35
2.6.2.2.1 HERSTELLUNG DER SUBSTRATLOESUNGEN.35
2
.6.2.22 DURCHFUEHRUNG DES IN-VITRO-ASSAYS.35
2.6.2.2.3 DC-NACHWEIS DER ENZYMAKTIVITAET.35
2.6.2.2.4 HPLC-NACHWEIS DER ENZYMAKTIVITAET.36
2.6.3 AUSWAHL DES SCHWAMMATERIALS.36
2.6.4 CHARAKTERISIERUNG DES ISOXAZOLIN-SPALTENDEN ENZYMS.37
2.6.4.1 TEMPERATUR-OPTIMUM.37
2.6.4.2 PH-OPTIMUM.37
2.6.4.3 ALTERNATIVE ENZYMATISCHE AMIDUMSETZUNGEN.38
2.6.4.3.1 AMIDASE A-6691.:.38
2.6.4.3.2 PENICILLIN-AMIDASE.39
2.6.4.4 SUBSTRATSPEZIFITAET.40
2.6.4.5 UNTERSUCHUNGEN ZUR KINETIK.41
2.6.4.5.1 UMSETZUNGEN IN DEUTERIERTEM LOESUNGSMITTEL.41
2.6.4.5.2 KINETISCHE HEMMUNG.42
2.6.4.5.3 BESTIMMUNG DER V
MAX-UND KM-WERTE.43
2.6.5 CHARAKTERISIERUNG DER NITRILHYDRATASE.44
2.6.5.1 TEMPERATUR-OPTIMUM.44
2.6.52
PH-OPTIMUM.45
2.6.5.3 PUFFER-OPTIMIERUNG.46
2.6.5.4 UEBERPRUEFUNG ENZYMATISCHER DIENON-UMSETZUNGEN.47
2.6.5.4.1 DIENON-UMSETZUNG IM SCHWAMMEXTRAKT.47
2.6.5.4.2 DIENON-UMSETZUNG DURCH DIE AMIDASE A-6691.48
2.6.5.5 BEEINFLUSSUNG DER ENZYMAKTIVITAET. 49
2.6.5.5.1 EINFLUSS UNTERSCHIEDLICHER AGENZIEN AUF DIE ENZYMAKTIVITAET.49
2.6.5.5.2 EINFLUSS AUSGEWAEHLTER KATIONEN NACH EDTA-BEHANDLUNG.51
2.6.5.6 STABILITAETSUNTERSUCHUNGEN.52
2.6.5.7 SUBSTRATSPEZIFITAET.53
2.6.5.8 INTERNE SAUERSTOFFUMLAGERUNG.54
2.6.5.9 BESTIMMUMNG VON V
MAXUND KM.55
3. ERGEBNISSE UND DISKUSSION.57
3.1 BROMOTYROSINALKALOIDE AUS
APLYSINA INSULARIS.57
3.1.1 HPLC-ANALYSE VON SCHWAMMEXTRAKTEN.57
3.1.2 ISOLIERTE INHALTSSTOFFE AUS
APLYSINA INSULARIS.62
3.1.2.1 STRUKTURAUFKLAERUNG VON 14-OXO-AEROPHOBIN-2.67
3.1.2.2 STRUKTURAUFKLAERUNG DER UEBRIGEN ISOLIERTEN
SCHWAMMINHALTSSTOFFE.71
3.1.3 DISKUSSION.88
3.2 CHARAKTERISIERUNG DES ISOXAZOLIN-SPALTENDEN ENZYMS.90
3.2.1 TEMPERATUR-OPTIMUM.93
3.2.2 PH-OPTIMUM.94
3.2.3 SUBSTRATSPEZIFITAET.95
3.2.4 ALTERNATIVE ENZYMATISCHE AMIDUMSETZUNG.101
3.2.5 SUBSTRATUMSETZUNG IN DEUTERIERTEM LOESUNGSMITTEL.103
3.2.6 KINETISCHE HEMMUNG.105
3.2.7 BESTIMMUNG VON V
MAXUND KM.106
3.2.8 PROTEINGEHALT IM SCHWAMMGEWEBE.107
3.2.9 DISKUSSION.109
3.3 CHARAKTERISIERUNG DER NITRILHYDRATASE.113
3.3.1 T EMPERATUR-OPTIMUM.114
3.3.2 PH-OPTIMUM UND PUFFEROPTIMIERUNG.114
3.3.3 SUBSTRATSPEZIFITAET.117
3.3.4 EINFLUSS UNTERSCHIEDLICHER AGENZIEN AUF DIE ENZYMAKTIVITAET.119
3.3.5 UEBERPRUEFUNG ALTERNATIVER ENZYMATISCHER NITRILUMSETZUNGEN.122
3.3.6 BESTIMMUMNG VON V
MAXUND KM.123
3.3.7 INTRAMOLEKULARE SAUERSTOFFUMLAGERUNG.128
3.3.8 STABILITAETSUNTERSUCHUNGEN.'.131
3.3.9 DISKUSSION.132
4. ZUSAMMENFASSUNG. 137
5. LITERATURVERZEICHNIS.143
6. ABKURZUNGSVERZEICHNIS.158
7. PUBLIKATIONSLISTE
159 |
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