Stickstoffmonoxidinduzierte Modifikation von Caspase-3 und deren Bedeutung während des programmierten Zelltodes:
Gespeichert in:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
2000
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INHALTSVERZEICHNIS
1
EINLEITUNG
1
1.1
STICKSTOFFMONOXID
1
1.1.1
CHEMISCHE
UND
PHYSIKALISCHE
EIGENSCHAFTEN
VON
NO
1
1.1.2
REAKTIONEN
VON
NO
2
1.1.3
DIE
BEDEUTUNG
VON
NO
IN
DER
BIOLOGIE
UND
MEDIZIN
5
1.1.4
SYNTHESE
VON
NO
DURCH
DIE
NO-SYNTHASE
(NOS)
6
1.1.5
NO
IN
BLUTGEFAESSEN
8
1.1.6
NO
IN
DER
IMMUNABWEHR
8
1.1.7
NO
ALS
NEUROTRANSMITTER
9
1.1.8
SCHAEDLICHE
WIRKUNGEN
VON
NO
10
1.2
ZELLTOD:
APOPTOSE
VERSUS
NEKROSE
10
1.2.1
SIGNALWEGE
DER
APOPTOSE
11
1.2.2
HEMMUNG
DER
APOPTOSE
-
NO
ALS CASPASE-INHIBITOR
17
13
S-NITROSIERUNG
VON
PROTEINEN
UND
DEREN
NACHWEIS
17
1.3.1
MASSENSPEKTROMETRIE
18
2
ZIEL
DER
ARBEIT
21
3
MATERIAL
UND
METHODEN
22
3.1
MATERIAL
22
3.1.1
CHEMIKALIEN
22
3.1.2
ANTIKOERPER
23
3.1.3
PLASMIDE
23
3.1.4
GERAETE
23
3.2
METHODEN
23
3.2.1
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
REKOMBINANTER
CASPASE-3
23
3.2.2
FLUORIMETRISCHER
ENZYM-ASSAY
FUER
REKOMBINANTE
CASPASE-3
25
3.2.3
NITROSIERUNG
VON
CASPASE-3
26
3.2.4
NACHWEISE
DER
PROTEINTHIOL
NITROSIERUNG
DURCH
UV-SPEKTROSKOPIE
26
3.2.5
NACHWEISE
DER
PROTEINTHIOL
NITROSIERUNG
DURCH
DIE
SAVILLE-REAKTION
26
3.2.6
PROTEINBESTIMMUNG
MITTELS
UV-SPEKTROMETRIE
27
3.2.7
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
27
3.2.8
ELEKTROSPRAY-IONISATIONS-MASSEN-SPEKTROMETRIE,
ESI-MS
27
3.2.9
CASPASE-3-MUTATION
VON
CYSTEIN-285
ZU
ALANIN
28
3.2.10
CROSS-LINKING
VON
CASPASE-3
MIT
DSS
29
3.2.11
ZELLKULTUR
29
3.2.12
NACHWEIS
DER
DNA-FRAGMENTIERUNG
MITTELS
DIPHENYLAMIN-ASSAY
29
3.2.13
NACHWEIS
VON
NEKROSE
MITTELS
LDH-FREISETZUNG
30
3.2.14
HERSTELLUNG
VON
ZELLYSATEN
31
3.2.15
CASPASE-3
AKTIVITAETS-ASSAY
FUER
ZELLYSATE
31
3.2.16
SDS-GELELEKTROPHORESE
-
SDS-PAGE
31
3.2.17
WESTEMBLOT-ANALYSE
32
3.2.18
BESTIMMUNG
DES
MEMBRANPOTENTIALS
VON
MITOCHONDRIEN
33
3.2.19
NACHWEIS
DER
CYTOCHROM
C-FREISETZUNG
AUS
MITOCHONDRIEN
33
3.2.20
HERSTELLUNG
ZELLFREIER
EXTRAKTE
34
3.2.21
IN
VITRO
INDUKTION
VON
APOPTOSE
DURCH
CYTOCHROM
C
UND
DATP
34
3.2.22
IN
VITRO
TRANSLATION
VON
35
S-MARKIERTEN
PROTEINEN
35
3.2.23
BINDUNGSSTUDIEN
VON
PROCASPASE-9
UND
DER
APAF-1
CARD
35
33
STATISTIK
36
4
ERGEBNISTEIL
37
4.1
REAKTIONEN
VON
CASPASE-3
MIT
NO
IN
VITRO
37
4.1.1
S-NITROSIERUNG
REKOMBINANTER
CASPASE-3
37
4.1.2
MASSENSPEKTROSKOPISCHE
UNTERSUCHUNG
VON
CASPASE-3
39
4.1.3
STABILITAET
DER
S-NITROSIERUNG
GEGENUEBER
REDUKTIONSMITTELN
41
4.1.4
ESI-MS
NITROSIERTER
CASPASE-3
IN
GEGENWART
VON
GSH
43
4.1.5
MUTATION
VON
CASPASE-3
45
4.1.6
UNTERSUCHUNG
DER
QUARTAERSTRUKTUR
VON
CASPASE-3
MITTELS
CROSS
LINKING
46
4
2
DER
EINFLUSS
VON
NO
AUF
DIE
APOPTOSE
IN
JURKAT
ZELLEN
48
4.2.1
NO
HEMMT
DIE
FAS
INDUZIERTE
APOPTOSE
48
4.2.2
NO
HEMMT
DIE
AKTIVITAET
VON
CASPASE-3
49
4.2.3
SNAP
HEMMT
DIE
PROZESSIERUNG
UND
AKTIVITAET
VON
CASPASE-3,
-8
UND
-9
50
4.2.4
CYTOCHROM
C-FREISETZUNG
UND
MITOCHONDRIEN-DEPOLARISIERUNG
WERDEN
NICHT
VON
NO
BEEINFLUSST
54
4.2.5
NO
HEMMT
DIE
ETOPOSID-INDUZIERTE
APOPTOSE
55
4.2.6
DIE
IN
VITRO
STIMULATION
MIT
CYTOCHROM
C
UND
DATP
WIRD
DURCH
NO
REDUZIERT
56
4.2.7
EFFEKT
VON
NO
AUF
DIE
APAF
L/CASPASE-9-INTERAKTION
58
5
DISKUSSION
60
5.1
REAKTION
VON
NO
MIT
CASPASEN
IN
VITRO
60
5.1.1
NITROSIERUNG
VON
CASPASEN
60
5.1.2
NACHWEIS
DER
S-NITROSIERUNG
IN
ZELLEXTRAKTEN
62
5.1.3
REDOXREGULATION
VON
CASPASE-3
64
5.1.4
DIE
LOKALISIERUNG
DER
S-NO-BINDUNG
DURCH
MUTATION
66
5.2
EINFLUSS
VON
NO
AUF
DIE
APOPTOSE
IN
ZELLKULTURSTUDIEN
67
5.2.1
CASPASE-AKTIVITAET
67
5.2.2
DIE
ROLLE
VON
NO
WAEHREND
DER
CYTOCHROM
C-FREISETZUNG
AUS
MITOCHONDRIEN
68
5.2.3
DER
EINFLUSS
VON
NO
AUF
DIE
APOPTOSOMBILDUNG
69
53
NO:
ZYTOTOXISCH
ODER
PROTEKTIV?
71
6
ZUSAMMENFASSUNG
74
7
ANHANG
77
8
LITERATURVERZEICHNIS
80
9
ABKUERZUNGEN
88
10
ABBILDUNGS
UND
TABELLENVERZEICHNIS
91
10.1
ABBILDUNGSVERZEICHNIS
91
10.2
TABELLENVERZEICHNIS
92
11
VEROEFFENTLICHUNGEN
93
11.1
ORIGINALARBEITEN
93
11.2
KONGRESSBEITRAEGE
93
12
LEBENSLAUF
94 |
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