N-Glykosylierung von Proteinen des zentralen Nervensystems: Analyse der Nutzung der N-Glykosylierungsstellen des neuralen Zelladhäsionsmoleküls NCAM und vergleichende Untersuchungen der N-Glykane verschiedener Spezies und Entwicklungsstufen
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1999
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INHALT
1 ZUSAMMENFASSUNG.
1
2 EINLEITUNG
.3
2.1
ZELLADHAESIONSMOLEKUELE.3
2.2 IMMUNGLOBULIN-SUPERFAMILIE.4
2.2.1 DAS NEURALE ZELLADHAESIONSMOLEKUEL NCAM.5
2.2.1.1 STRUKTUR VON NCAM.6
2.2.1.2 BINDUNGSPARTNER VON NCAM.7
2.2.1.3 GLYKOSYLIERUNG VON NCAM.8
2.2.2 DAS NEURALE ZELLADHAESIONSMOLEKUEL L1.12
2.2.2.1 STRUKTUR VON L1.12
2.2.2.2 GLYKOSYLIERUNG VON L1.13
2.2.2.3 KOHLENHYDRAT-FAMILIEN.13
2.3 STRUKTUREN UND FUNKTIONEN VON KOHLENHYDRATEN.15
2.3.1 UEBERBLICK.15
2.3.2 PROZESSIERUNG N-GLYKOSIDISCHER KOHLENHYDRATE.17
2.3.3 KOHLENHYDRATE IM ZENTRALEN NERVENSYSTEM.19
2.4 MASSENSPEKTROMETRIE.21
2.4.1 MALDI-MS.21
2.5 ZIEL DER ARBEIT.23
3 MATERIAL UND METHODEN.25
3.1 MATERIAL.25
3.1.1 GERAETE.25
3.1.2 VERBRAUCHSMATERIALIEN.25
3.1.3 CHEMIKALIEN.26
3.1.4 ANTIKOERPER, ENZYME, LEKTINE, PROTEINE.27
3.1.5 ZELLINIEN.28
3.2 MEDIEN, PUFFER, LOESUNGEN.28
3.2.1 MEDIEN.28
3.2.2 PUFFER UND LOESUNGEN.28
3.3 METHODEN.33
3.3.1 ISOLIERUNG VON ANTIKOERPERN UND ANTIGENEN.33
3.3.1.1 GEWINNUNG UND AUFREINIGUNG MONOKLONALER ANTIKOERPER.33
3.3.1.2 AMMONIUMSULFATFAELLUNG MONOKLONALER ANTIKOERPER.33
3.3.1.3 PROTEIN G-AUFREINIGUNG MONOKLONALER ANTIKOERPER.33
3.3.1.4 KOPPLUNG MONOKLONALER ANTIKOERPER AN CNBR-AKTIVIERTE SEPHAROSE.33
3.3.1.5 GEWINNUNG VON GEHIMGEWEBE.34
3.3.1.6 ISOLIERUNG VON MEMBRANPROTEINEN.34
3.3.1.7 ISOLIERUNG UND IMMUNAFFINITAETSAUFREINIGUNG VON MURINEM NCAM.34
3.3.1.8 ISOLIERUNG UND IMMUNAFFINITAETSAUFREINIGUNG VON HUMANEM NCAM.35
3.3.2 QUANTITATIVE PROTEINBESTIMMUNGEN.35
3.3.2.1 BRADFORD-TEST.35
3.3.2.2 LOWRY-TEST.35
3.3.2.3 DENSITOMETRISCHE PROTEINBESTIMMUNG.36
VI
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
HTTP://D-NB.INFO/960033262
3.3.2.4 PHOTOMETRISCHE BESTIMMUNG DER ANTIKOERPERKONZENTRATION.36
3.3.3 PROTEINCHEMISCHE METHODEN.
36
3.3.3
.1
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE (SDS-PAGE).36
3.3.3.2 SILBERFAERBUNG.
3.3.3.3 COOMASSIE-BLAU FAERBUNG.37
3.3.3.4 WESTERN-BLOT.
37
3.3.3.5 PONCEAU S-FAERBUNG.
38
3.3.3.6 IMMUNDETEKTION DER PROTEINE.38
3.3.3.7 CHEMILUMINESZENZREAKTION.
38
3.3.3.8 CHLORONAPHTHOL-FAERBUNG.
38
3-3.3.9 ENZYME LINKED IMMUNOSORBENT ASSAY (ELISA) / ENZYME LINKED LECTIN
ASSAY (ELLA).
39
3.3.3.10 MODIFIZIERUNG VON NCAM.
39
3.3.3.11 ENZYMATISCHE SPALTUNG VON NCAM.
39
3.3.3.12 DEGLYKOSYLIERUNG VON PROTEINEN AUS GEHIMSOLUBILISATEN BZW. VON
AUFGEREINIGTEN PROTEINEN.40
3.3.4 ANALYTISCHE METHODEN.40
3.3.4.1 HOCHDRUCKFLUESSIGKEITSCHROMATOGRAPHIE (HIGH PRESSURE LIQUID
CHROMATOGRAPHY, HPLC).40
3.3.4.2 REVERSED-PHASE-HPLC (RP-HPLC).41
3.3.4.3 ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE (HIGH PH ANION-EXCHANGE
CHROMATOGRAPHY, HPAEC).
41
3.3.4.4 C18-FESTPHASENEXTRAKTION (C18-SPE).
43
3.3.4.5 CARBOGRAPH-FESTPHASENEXTRAKTION (CARBOGRAPH-SPE).
43
3.3.4.6 NACHWEIS VON KOHLENHYDRATEN DURCH ORCINOL.
44
3.3.4.7 PERACETYLIERUNG VON KOHLENHYDRATEN.
44
3.3.4.8 MATRIX-UNTERSTUETZTE LASER DESORPTION/IONISATION
MASSENSPEKTROMETRIE
(MATRIX-ASSISTED LASER DESORPTION/IONIZATION MASS SPECTROMETRY,
MALDI-MS).45
3.3.4.9 PROBENPRAEPARATION.45
3.3.4.10 MATRIZES.
45
3.3.4.11 ERSTELLEN DER EICH-CHROMATOGRAMME.45
3.3.4.12 MESSUNG VON NCAM-(GLYKO-) PEPTIDEN.46
3.3.4.13 MESSUNG NEUTRALER KOHLENHYDRATE.47
3.3.4.14 MESSUNG ACIDER KOHLENHYDRATE.47
3.3.4.15 DOTIERUNG NEUTRALER KOHLENHYDRATE.47
3.3.4.16 BEARBEITUNG VON MALDI-MS-SPEKTREN.48
3.3.4.17 AUSWERTUNG DER KOHLENHYDRAT-MASSEN.48
3.4 VERWENDETE COMPUTERPROGRAMME.48
4 ERGEBNISSE.49
4.1 GEWINNUNG MONOKLONALER ANTIKOERPER.49
4.2 AUFARBEITUNG VON MURINEM UND HUMANEM GEHIRNGEWEBE.50
4.2.1 AUFREINIGUNG VON NCAM AUS MAUSHIM.51
4.2.2 AUFREINIGUNG VON NCAM AUS HUMANEM GEHIRN.52
4.3 IDENTIFIZIERUNG DER NUTZUNG DER N-GLYKOSYLIERUNGSSTELLEN VON NCAM
AUS
MAUSHIRN.53
4.3.1 PROTEOLYTISCHER ABBAU VON NCAM.54
4.3.2 ANALYTISCHE UNTERSUCHUNGEN DER PROTEOLYTISCHEN NCAM-FRAGMENTE.54
4.3.3 UNTERSUCHUNG EINZELNER GLYKOPEPTID-FRAKTIONEN.57
4.4 COMPUTERGESTUETZTE PROTEINIDENTIFIZIERUNG.58
VII
4.5 UNTERSUCHUNGEN GEHIRNSPEZIFISCHER N-GLYKANE
.60
4.5.1 GEWINNUNG VON N-GLYKANEN AUS GESAMTHIRNSOLUBILISATEN.61
4.5.2 GEWINNUNG VON N-GLYKANEN AUS AUFGEREINIGTEN PROTEINEN.61
4.5.3 AUFREINIGUNG DER N-GLYKANE." 62
4.5.3
.1
C18-SPE-AUFREINIGUNG.62
4.5.3.2 CARBOGRAPH-SPE-AUFREINIGUNG.62
4.5.4 UNTERSUCHUNGEN DER ISOLIERTEN KOHLENHYDRATE.62
4.5.4
.1
ANALYSE NEUTRALER KOHLENHYDRATE AUS GESAMTHIRNSOLUBILISATEN.63
4.5.4.2 ANALYSE NEUTRALER KOHLENHYDRATE VON NCAM UND L
1
.
68
4.5.4.3 DOTIERUNG NEUTRALER N-GLYKANE.
70
4.5.4.4 ANALYSE ACIDER KOHLENHYDRATE.
71
4.5.4.5 DESIALYLIERUNG ACIDER KOHLENHYDRATE.
75
5 DISKUSSION.
5.1 UNTERSUCHUNG DER NUTZUNG DER N-GLYKOSYLIERUNGSSTELLEN VON NCAM.80
5.2 UNTERSUCHUNG GEHIRNSPEZIFISCHER N-GLYKANE.84
5.2.1 ABSPALTUNG UND AUFREINIGUNG DER N-GLYKANE.84
5.2.2 ANALYSE DER N-GLYKANE.85
5.2.3 ANALYSE NEUTRALER N-GLYKANE.85
5.2.4 DOTIERUNG NEUTRALER N-GLYKANE.90
5.2.5 ANALYSE ACIDER N-GLYKANE.
91
5.2.6 DESIALYLIERUNG ACIDER N-GLYKANE.
93
6
LITERATUR.
95
7 ANHANG.
107
8
LEBENSLAUF.
113
VIII |
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