Molekulare Mechanismen der Resistenz von Bakterien gegenüber Xenobiotika:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
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| Veröffentlicht: |
Leipzig ; Halle
UFZ
2000
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| Schriftenreihe: | Umweltforschungszentrum <Leipzig>: UFZ-Bericht
2000,22 |
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|---|---|
| adam_text | Titel: Molekulare Mechanismen der Resistenz von Bakterien gegenüber Xenobiotika
Autor: Benndorf, Dirk
Jahr: 2000
Inhaltsverzeichnis
Inhaltsverzeichnis I
Abkürzungsverzeichnis V
Abbildungsverzeichnis VII
Tabellenverzeichnis XI
1 Einleitung 1
1.1 Wirkung und Targets von Xenobiotika 1
1.2 Die Fähigkeit zur Detoxifizierung von Xenobiotika als ein
Resistenzmechanismus 2
1.3 Antwort von Bakterien gegenüber Problemstoffen 3
1.3.1 Die Hitzeschockantwort als ein Resistenzmechanismus 4
1.3.2 Die Antworten auf oxidativen Streß und DNA-Schädigung als
Resistenzmechanismen 7
1.3.3 Die Stationäre-Phase-Antwort und die Ausbildung von Resistenzen 9
1.3.4 Die Streßantwort als ein Netzwerk vieler Mechanismen 10
1.4 Methoden zur Analyse der Streßantwort 10
1.5 Problemstellung 12
2 Material und Methoden 13
2.1 Mikroorganismen 13
2.1.1 Batch-Kulti vierung und Streß versuche 13
2.1.2 Kontinuierliche Kultivierung im Chemostat 13
2.1.3 Kontinuierliche Kultivierung nach dem Nutristatprinzip 14
2.1.4 Bestimmung der Biomassekonzentration 15
2.2 Probenvorbereitung 15
2.2.1 Zellgewinnung und Zellaufschluß 15
2.2.2 Proteinbestimmung 16
2.3 Trennung und Nachweis von Proteinen mit elektrophoretischen Methoden 16
2.3.1 Isoelektrische Fokussierung 16
2.3.1.1 Isoelektrische Fokussierung im immobilisierten pH-Gradienten 16
2.3.1.2 Isoelektrische Fokussierung mit Trägerampholyten 17
2.3.2 SDS-Elektrophorese 18
2.3.3 Nativelektrophorese und Aktivfärbung der Katalase 19
2.3.4 Elektroelution von Proteinen aus Polyacrylamidgelen 19
2.3.5 Blottechniken 19
I
2.3.5.1 Westemblot von Proteinen 19
2.3.5.2 Dot-Blot von Proteinen 20
2.3.6 Färbung von Proteinen 20
2.3.6.1 Coomassiefärbung 20
2.3.6.2 Silberfärbung 20
2.3.6.3 Ponceau S Färbung 21
2.3.6.4 Immunfärbung 21
2.3.7 Trocknung der Gele 22
2.4 Auswertung von Proteinmustem 22
2.4.1 Bildaufhahme 22
2.4.2 Auswertung eindimensionaler Gele 23
2.4.3 Auswertung zweidimensionaler Gele 23
2.4.4 Auswertung von Dot-Blots 25
2.5 N-terminale Sequenzierung von Proteinen und Datenbankrecherche 25
2.6 Messung von physiologischen Parametern 26
2.6.1 Bestimmung der Überlebensrate gegenüber lethlalem Streß 26
2.6.2 Messung der Katalase 26
2.6.3 Messung der Atmungsraten 26
2.6.4 Messung der ATP-Synthese 26
2.7 Chemikaüen 27
3 Ergebnisse 28
3.1 Nachweis von Proteinen in zweidimensionalen Proteinmustern 28
3.1.1 Nachweis von Proteinen durch Mustervergleich 28
3.1.2 Nachweis von Proteinen durch N-terminale Sequenzierung 29
3.1.3 Nachweis von Proteinen durch spezifische Bindung polyklonaler Antikörper 32
3.1.3.1 Einsatz kommerzieller polyklonaler Antikörper zum Nachweis der Proteinen
GroEl und DnaK 32
3.1.3.2 Herstellung und Einsatz polyklonaler Antikörper zum Nachweis der Proteine
ClpB und AhpC 34
3.2 Einfluß von Chemikalien und von Temperaturerhöhung auf die
Wachstumsrate, Atmungsrate und ATP-Synthese von Acinetobacter
calcoaceticus 37
3.3 Antwort von Acinetobacter calcoaceticus auf Chemostreß in Anwesenheit
von Xenobiotika 39
3.3.1 Einfluß von primären Alkoholen und Temperaturerhöhung 39
3.3.1.1 Einfluß auf das Wachstum 39
3.3.1.2 Einfluß auf die Proteinmuster 40
3.3.1.3 Einfluß von Ethanol und Butanol auf die Synthese von Hitzeschockproteinen 45
n
3.3.2 Einfluß von Phenol, Catechol, Wasserstoffperoxid und Temperaturerhöhung 48
3.3.2.1 Einfluß auf das Wachstum 48
3.3.2.2 Einfluß auf die Proteinmuster 48
3.3.2.3 Einfluß auf die Aktivität der Katalase 53
3.3.2.4 Einfluß auf die Resistenz gegenüber letalen H2O2 Konzentrationen 54
3.4 Antwort von Acinetobacter calcoaceticus auf Chemostreß während des
Wachstums auf Xenobiotika 55
3.4.1 Wachstum auf primären Alkoholen 55
3.4.1.1 Einfluß der Ausgangskonzentration auf das Wachstum 55
3.4.1.2 Einfluß der Ausgangskonzentration auf die Proteinmuster 55
3.4.1.3 Einfluß der Ausgangskonzentrationen auf die Induktion der Katalase 59
3.4.2 Wachstum auf Phenol 59
3.4.2.1 Batchkultivierung 59
3.4.2.1.1 Einfluß der Ausgangskonzentration auf das Wachstum 59
3.4.2.1.2 Einfluß auf die Aktivität der Katalase 61
3.4.2.2 Kontinuierliche Kultivierung im Chemostat 62
3.4.2.2.1 Einfluß der Durchflußrate auf die Restkonzentration von Phenol 62
3.4.2.2.2 Einfluß der Durchflußrate auf die Katalaseaktivität 62
3.4.2.3 Kontinuierliche Kultivierung im Nutristat 63
3.4.2.3.1 Einfluß der Phenolkonzentration auf das Wachstum 63
3.4.2.3.2 Einfluß der Phenolkonzentration auf Proteinmuster 64
3.4.2.3.3 Einfluß der Phenolkonzentration auf die Aktivität der Katalase 69
4 Diskussion 70
4.1 Die Antwort auf Chemikalienstreß in Acinetobacter calcoaceticus 70
4.2 Die Antwort auf Hitzeschock als Schutz gegen hydrophobe Substanzen 70
4.2.1 Die Antwort auf Hitzeschock von Acinetobacter calcoaceticus 70
4.2.2 Die Induktion von Hitzeschockproteinen durch hydrophobe Chemikalien als
Resistenzmechanismus 71
4.3 Die Antwort auf oxidativen Streß als Schutz gegen reaktive Substanzen 74
4.3.1 Die Antwort von Acinetobacter calcoaceticus auf oxidativen Streß 74
4.3.2 Die Induktion von Proteinen der Antwort auf oxidativen Streß durch reaktive
Chemikalien als Resistenzmechanismus 76
4.4 Der produktive Abbau als Vorwärtsstrategie für Wachstum und Vermehrung 78
4.4.1 Der Nachweis von Enzymen des produktiven Abbaus von Chemikalien 78
4.4.2 Die Induktion abbauender Proteine als Resistenzmechanismus 78
4.5 Entwicklung einer generellen Resistenz beim Eintritt in die Stationäre-Phase 79
4.5.1 Der Nachweis der Stationäre-Phase-Katalase 79
4.5.2 Induktion der Stationären-Phase-Antwort als Resistenzmechanismus 80
m
4.6 Das Vielfalt der Mechanismen von Acinetobacter calcoaceticus als Antwort
auf die Einwirkung von Chemikalien 80
4.7 Proteine von Acinetobacter calcoaceticus als Biomarker für Chemostreß 82
5 Zusammenfassung 85
6 Literaturverzeichnis 87
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