Skp - ein periplasmatisches Chaperon aus E. coli:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1999
|
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INHALTSVERZEICHNIS
1
EINLEITUNG
.
1
1.1
DER AUFBAU
DER
AUSSENMEMBRAN
GRAM-NEGATIVER
BAKTERIEN
.
1
1.1.1
DAS
LIPOPOLYSACCHARID
(LPS)
.
2
1.1.2
DIE
PROTEINE
DER
AUSSENMEMBRAN
.
2
1.2
AUSSENMEMBRANPROTEINE
MUESSEN
NACH
IHRER
SYNTHESE
DURCH
DIE
CYTOPLASMAMEMBRAN
TRANSLOCIERT
WERDEN
.
3
1.3
AUSSENMEMBRANPROTEINE
LIEGEN
NACH
IHRER
TRANSLOKATION
ALS
LOESLICHE
FALTUNGSINTERMEDIATE
IM
PERIPLASMA
VON
E.
COLI
VOR
.
5
1.4
IM
PERIPLASMA
VON
E.
COLI
EXISTIEREN
ZWEI
PARALLELE
SYSTEME,
DIE
AUF
EXTRA
CYTOPLASMATISCHEN
STRESS
REAGIEREN
.
6
1.4.1
DAS
R
E
-SYSTEM
.
7
1.4.2
DAS
CPX-ZWEIKOMPONENTEN-SYSTEM
.
9
1.5
IM
PERIPLASMA
VON
E.
COLI
SIND
VERSCHIEDENE
CHAPERONE
AN
DER
FALTUNG
VON
AUSSENMEMBRANPROTEINEN
BETEILIGT
.
11
1.5.1
PROTEIN-DISULFID-ISOMERASEN
:
DIE
DSB-PROTEINE
.
11
1.5.2
PEPTIDYL-PROLYL-CIS-TRANS-ISOMERASEN
.
13
1.5.2.1
FKPA
.
13
1.5.2.2PPIA(=ROTA)
.
13
1.5.2.3
SURA
.
13
1.5.2.4
PPID
.
14
1.5.3
DIE
PROTEASE
DEGP
.
15
1.6
SKP
.
17
1.6.1
WAS
WAR
ZU
BEGINN
DIESER
ARBEIT
UEBER
SKP
AUS
E.
COLI
BEKANNT?
.
17
1.6.2
SKP
GIBT
ES
AUCH
IN
ANDEREN
ENTEROBACTERIACEAE
.
18
1.7
ZIELSETZUNG
DER
ARBEIT
.
19
2
MATERIAL
UND
METHODEN
.
20
2.1
MATERIAL
.
20
2.1.1
CHEMIKALIEN,
GERAETE
UND
VERBRAUCHSMATERIAL
.
20
2.1.2
PLASMIDE.
.
23
2.1.3
STAEMME
.
23
2.1.4
MEDIEN
.
24
2.1.5
ANTIBIOTIKA
.
24
2.2
METHODEN
.
25
2.2.1
ZELLANZUCHT
UND
KONSERVIERUNG
VON
E.
CO/I-STAEMMEN
.
25
2.2.2
PLASMID-ISOLIERUNG:
MINIPREP
.
25
2.2.3
GEL-ELEKTROPHORESE
VON
DNA
.
26
2.2.4
RESTRIKTIONSVERDAU
.
26
2.2.5
HERSTELLUNG
DNASE-FREIER
RNASE
.
26
2.2.6
FAELLUNG
VON
DNA
.
27
2.2.7
PHENOLISIERUNG
VON
DNA
.
27
2.2.8
AUFIUELLEN
UEBERHAENGENDER 5
'
-ENDEN
MIT
DEM
KLENOW-FRAGMENT
.
27
2.2.9
ENTFERNEN
UEBERHAENGENDER
3
'
-ENDEN
MIT
DER
T4-DNA-POLYMERASE
.
28
2.2.10
DEPHOSPHORYLIERUNG
EINES
VEKTORS
DURCH
DIE
ALKALISCHE
PHOSPHATASE
.
28
2.2.11
LIGATION
VON
DNA-FRAGMENTEN
MIT
DER
T4
DNA-LIGASE
.
28
2.2.12
KLONIERUNG
DER
PLASMIDE
PBAD18SKP,
PBAD24SKP,
PTOMPA
UND
PGEM3ZTREA
.
29
2.2.13
HERSTELLUNG
VON
KOMPETENTEN
ZELLEN
.
33
2.2.14
TRANSFORMATION
VON
KOMPETENTEN
CO/I-ZELLEN
.
33
2.2.15
TRANSFORMATION
OHNE
KOMPETENTE
ZELLEN
.
34
2.2.16
PCR
.
34
2.2.17
HERSTELLUNG
VON
MC4100ASKP
DURCH
HOMOLOGE
REKOMBINATION
.
35
2.2.17.1
KLONIERUNG
DES
PLASMIDS
PMAK705ASKP
FUER
DIE
HOMOLOGE
REKOMBINATION
.
35
2.2.17.2
GENAUSTAUSCH
ZWISCHEN
PMAK705ASKP
UND
DEM
CHROMOSOM
VON
.
COLI
DURCH
HOMOLOGE
REKOMBINATION
.
39
2.2.18
SEQUENZANALYSE
.
40
2.2.19
HERSTELLUNG
EINES
PI-PHAGENLYSATS
.
40
2.2.20
PI-TRANSDUKTION
.
41
2.2.21
HERSTELLUNG
VON
MC4100
ASKP
PROAB::
TNLOKM
MITTELS
TRANSDUKTION
.
41
2.2.22
HERSTELLUNG
DER
DOPPELMUTANTE
MC4100
ASKP
DEGP::TNLO
K
T
MITTELS TRANSDUKTION
.42
2.2.23
PROTEIN-GELELEKTROPHORESE
.
42
2.2.24
SILBERFAERBUNG
.
44
2.2.25
WESTERN
BLOT
.
45
2.2.26
SENSITIVITAET
GEGENUEBER
HYDROPHOBEN
ANTIBIOTIKA
.
45
2.2.27
ISOLIERUNG
VON
AUSSENMEMBRANPROTEINEN
.
46
2.2.28
ISOLIERUNG
VON
LIPOPOLYSACCHARIDEN
.
46
2.2.29
HERSTELLUNG
VON
SPHAEROPLASTEN
.
47
2.2.30
MARKIERUNG
VON
SPHAEROPLASTEN
.
47
2.2.31
EXTRAKTION
PERIPLASMATISCHER
PROTEINE
.
48
2.2.31.1
LYSOZYM/EDTA-METHODE
.
48
2.2.31.2
ISOLIERUNG
PERIPLASMATISCHER
PROTEINE
MIT
CHLOROFORM
.
48
2.2.31.3
ISOLIERUNG
PERIPLASMATISCHER
PROTEINE
DURCH
OSMOTISCHE
LYSE
.
49
2.2.32
HOCHSALZ-EXTRAKTION
VON
INV
.
49
2.2.33
CARBONAT-EXTRAKTION
VON
INV
.
49
2.2.34
IN
V/TRO-SYNTHESE
UND
TRANSLOKATION
VON
PROTEINEN
IN
INV
.
50
2.2.35
QUERVEMETZUNG
IN
VIFRO-SYNTHETISIERTER
PROTEINE
MIT
DSS
.
51
2.2.36
IMMUNPRAEZIPITATION
.
52
3
ERGEBNISSE
.
53
3.1
HERSTELLUNG
DER
SKP-DELETIONSMUTANTE:
MC4100ASKP
DURCH
HOMOLOGE
REKOMBINATION
.
53
3.1.1
KLONIERUNG
DES
PLASMIDS
PMAK705ASKP
FUER
DIE
HOMOLOGE
REKOMBINATION
.
53
3.1.2
ZUR
HERSTELLUNG
DER
ASKP-MUTANTE
MUSS
EINE
HOMOLOGE
REKOMBINATION
ZWISCHEN
PLASMID
UND
CHROMOSOM
ERFOLGEN
.
55
3.1.2.1
TRANSFORMATION
VON
MC4100
MIT
PMAK705ASKP
.
55
3.1.2.2
COINTEGRAT-BILDUNG:
DAS
GESAMTE
PLASMID
PMAK705ASKP
WIRD
INS
CHROMOSOM
INTEGRIERT
.
55
3.1.2.3
COINTEGRAT-AUFLOESUNG:
ES
LIEGT
WIEDER
EIN
FREIES
PLASMID
IN
DEN
ZELLEN
VOR
.
56
3.1.3
PLASMID-CURING:
DAS
PLASMID
PMAK705SKP
SOLL
AUS
DEN
MC4100ASKP-ZELLEN
ENTFERNT
WERDEN
.
56
3.2
CHARAKTERISIERUNG
UND
PHAENOTYP
VON
MC4100ASKP
.
57
3.2.1
WESTERN
BLOT
UND
PCR
ZUR
UEBERPRUEFUNG
DER
SIP-DELETION
.
57
3.2.2
FIRA-GEHALT
DER
ASKP-MUTANTE
.
58
3.2.3
WACHSTUM
VON
MC4100ASKP
.
59
3.2.4
SENSITIVITAET
DER
ASKP-MUTANTE
GEGENUEBER
DETERGENZIEN
.
60
3.2.5
IST
DER
GEHALT
AN
AUSSENMEMBRANPROTEINEN
IN
DER
ASKP-MUTANTE
VERAENDERT?
.
60
3.2.6
UNTERSUCHUNG
DES
LIPOPOLYSACCHARIDS
VON
MC41
OOASKP
.
62
3.2.7
SENSITIVITAET
DER
ASKP-MUTANTE
GEGENUEBER
HYDROPHOBEN
ANTIBIOTIKA
.
64
3.2.8
DER
PHAENOTYP
EINER
DURCH
TRANSDUKTION
HERGESTELLTEN
ASKP-MUTANTE
UNTERSCHEIDET
SICH NICHT
VON
DER
URSPRUENGLICHEN
ASKP-MUTANTE
.
67
3.3
KOENNEN
IN
VITRO-N
ERSUCHE
MIT
INVERTIERTEN
INNENMEMBRANVESIKELN
AUS
MC4100ASKP
AUFSCHLUSS
UEBER
DIE
FUNKTION
VON
SKP
GEBEN?
.
68
3.3.1
INVERTIERTE
INNENMEMBRANVESIKEL
ENTHALTEN
PERIPLASMATISCHE
PROTEINE
.
68
3.3.2
VERGLEICH
DER
TRANSLOKATION
VON
IN
VIRRO-SYNTHETISIERTEN
PROTEINEN
IN
INV
AUS
DEM
WILDTYP
UND
DER
ASKP-MUTANTE
.
70
3.3.3
TRANSLOKATIONSKINETIK
VON
IN
VIFRO-SYNTHETISIERTEM
OMPA
IN
INV
AUS
DEM
WILDTYP
UND
DER
ASKP-MUTANTE
.
72
3.4
ZUM
NACHWEIS
DIREKTER
PROTEIN-PROTEIN-WECHSELWIRKUNGEN
ZWISCHEN SKP
UND
SEINEN
MOEGLICHEN
SUBSTRATEN
WURDEN
IN
VITRO
QUERVERNETZUNGSEXPERIMENTE
DURCHGEFUEHRT
.
73
3.4.1
QUERVEMETZUNG
VON
IN
VITRO-SYNTHETISIERTEM
OMPA
MIT
SKP
IM
INNEREN
VON
HOCHSALZ-GEWASCHENEN
VESIKELN
.
74
3.4.2
DIE
QUERVEMETZUNG
VON
IN
VI/RO-SYNTHETISIERTEM
OMPA
MIT
SKP
IST
NUR
BEDINGT
VON
DER
TRANSLOKATIONSEFFIZIENZ
ABHAENGIG
.
76
3.4.3
IN
VITRO-SYNTHETISIERTES
OMPA
KANN
UNTER
DEN
GLEICHEN
BEDINGUNGEN
MIT
SKP
UND
SECA
QUERVEMETZT
WERDEN
.
77
3.4.4
VERGLEICH
DER
QUERVEMETZUNG
VON
SKP
MIT
IN
VITRO-SYNTHETISIERTEN
PERIPLASMATISCHEN
UND
AUSSENMEMBRANPROTEINEN
.
78
3.5
SPHAEROPLASTEN
STELLEN
EIN
SEMI-M-WFRO-SYSTEM
DAR,
IN
DEM
DIE
SEKRETION
VON
PERIPLASMATISCHEN
UND
AUSSENMEMBRANPROTEINEN
INS
PERIPLASMA
UNTERSUCHT
WERDEN
KANN
.
80
3.5.1
SEZEMIEREN
SPHAEROPLASTEN
AUS
DEM
WILDTYP
UND
DER
ASKP-MUTANTE
UNTERSCHIEDLICH
VIELE
PROTEINE
INS
PERIPLASMA?
.
80
3.5.2
SPHAEROPLASTEN
AUS
DER
ASKP-MUTANTE
SEZEMIEREN
WENIGER
OMPA
.
82
3.5.3
DIE
VON
DEN
SPHAEROPLASTEN
SEZEMIERTEN
PROTEINE
KOENNEN
IN
LOESLICHES
UND
AGGREGIERTES
MATERIAL
FRAKTIONIERT
WERDEN
.
83
3.5.4
BENOETIGEN
AUCH
TRANSLOCIERTE,
PERIPLASMATISCHE
PROTEINE
SKP
ZUR
ABLOESUNG
VON
DEN
SPHAEROPLASTEN?
.
85
3.6
HERSTELLUNG DER
DOPPELMUTANTE
MC4100
ASKP
DEGP::TNL0RET
DURCH
PL-TRANSDUKTION
.
86
3.7
CHARAKTERISIERUNG
DER
DOPPELMUTANTE
.
87
3.7.1
WESTERN
BLOTS
ZUR
UEBERPRUEFUNG
DER
DOPPELTEN
MUTATION
.
87
3.7.2
WACHSTUM
DER
DOPPELMUTANTE
IN
VOLL
UND
MINIMALMEDIUM
.
87
3.7.3
SENSITIVITAET
DER
DOPPELMUTANTE
GEGENUEBER
DETERGENZIEN
.
90
3.7.4
ENTHAELT
DIE
DOPPELMUTANTE
WENIGER
AUSSENMEMBRANPROTEINE
ALS
MC4100ASKP?
.
90
3.7.5
LIPOPOLYSACCHARIDGEHALT
DER
DOPPELMUTANTE
.
91
3.7.6
IM
PERIPLASMA
DER
DOPPELMUTANTE
AGGREGIEREN
AUSSENMEMBRANPROTEINE
.
93
4
DISKUSSION
.
98
4.1
DIE
CHARAKTERISIERUNG
DES
PHAENOTYPS
DER
ASKP-MUTANTE
LAESST
KEINEN
SCHLUSS
AUF
DEN
GENAUEN
WIRKUNGSMECHANISMUS
VON
SKP
ZU
.
98
4.2
DAS
LPS
SPIELT
EINE
WICHTIGE
ROLLE
BEI
DER
FALTUNG
VON
AUSSEN-MEMBRANPROTEINEN.
100
4.3
DIE
DOPPELMUTANTE
MC4100
ASKP
DEGP::TNLO
TE
T
.103
4.4
SKP
UND
O
E
.104
4.5
SKP
IST
EIN
PERIPLASMATISCHES
CHAPERON,
DAS
AN
DER
BIOGENESE
VON
AUSSENMEMBRANPROTEINEN
BETEILIGT
IST
.105
4.6
WEITERE
HINWEISE
AUF
DIE
CHAPERON-FUNKTION
VON
SKP
.107
4.7
SKP
GREIFT
ZU
EINEM
FRUEHEN
ZEITPUNKT
IN
DIE
FALTUNG
VON
AUSSENMEMBRANPROTEINEN
EIN
.108
5
LITERATURVERZEICHNIS.
-
.
111 |
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