Aktivierung von Caspasen in AKR-2B-Mausfibroblasten:
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2000
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INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS
1 EINLEITUNG.1
1.1 DER PROGRAMMIERTE ZELLTOD.1
12
CASPASEN.3
FAMILIE DER CASPASEN.4
STRUKTUR DER CASPASEN.5
KATALYTISCHE AKTIVITAET DER CASPASEN.8
,JN
VIVO"-SUBSTRATE DER CASPASEN.12
JN VIVO"
INHIBITOREN DER CASPASEN, CRMA, P35 UND DIE IAPS.14
INITIALE AKTIVIERUNG DER CASPASEN-KASKADE.15
CASPASEN ALS ZIEL THERAPEUTISCHER ANSAETZE.16
L3 DIE BD-FAMILIE.17
1.4 DIE KASKADE DES APOPTOTISCHEN SIGNALS.19
1.5 DAS ZELLTODMODELL DER AKR 2B-MAUSFIBROBIASTEN.21
1.6 DIE ZIELSETZUNG.YY.23
2 MATERIAL UND LOESUNGEN.24
2.1 ENZYME UND KITS.24
2.1.1 RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN.24
2.1.2 DNA- UND RNA-MODIFIZIERENDE ENZYME UND KITS.24
2.1.3 WEITERE ENZYME.24
2.1.4 TOPO-KLONIERUNGS KITS.25
2.1.5 NUCLEASE PROTEKTIONS-ASSAY JRIBOQUANT".25
22
PLASMIDE.25
2.2.1 PLASMID-KONSTRUKTE.26
23
OLIGONUKLEOTIDE.27
2.4 ANTIKOERPER.28
2.5 INHIBITOREN UND SUBSTRATE FUER CASPASEN.29
2.6 GROESSENMARKER. 29
2.6.1 GROESSENMARKER FUER PROTEINE.29
2.6.2 GROESSENMARKER FUER DNA.30
2.7 SEQUENZINFORMATIONEN.30
2.8 CHEMIKALIEN.30
2.9 GERAETE.,/.33
2.10 SONSTIGES VERBRAUCHSMATERIAL UND MEMBRANEN.34
2.11 RADIOAKTIV MARKIERTE NUKLEOTIDE.34
3 METHODEN.35
3.1 METHODEN DER VERTEBRATEN-ZELLKULTUR.35
3.1.1 STERILISATION VON GERAETEN UND LOESUNGEN.35
3.1.2 MEDIEN UND PUFFER DER ZELLKULTUR.35
3.1.3 KULTIVIERUNG VON AKR-2B MAUSFIBROBLASTEN.36
3.1.4 KULTUVIERUNG VON JURKAT.36
3.1.5 ZELLZAHLBESTIMMUNG MIT CASY 1.36
3.1.6 KRYOKONSERVIERUNG.36
3.1.7 SERUMENTZUG UND BEHANDLUNG DER ZELLEN MIT STIMULANTIEN.37
3.1.8 ELEKTROPORATION VON AKR 2B-MAUSFIBROBLASTEN.37
I
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
HTTP://D-NB.INFO/961574976
INHALTSVERZEICHNIS
3.1.9 FLUORESZENZMIKROSKOPIE.38
3.1.1.1 KULTIVIERUNG VON ADHAERENTEN ZELLEN UNTER DEM MIKROSKOP.38
3.1.1.2 FAERBUNG DER ZELLEN ZUR FLUORESZENZMIKROSKOPIE.38
3.1.10 CYTOMETRISCHE UNTERSUCHUNG VON ZELLEN.39
3.1.10.1 VORBEREITUNG UND FAERBEN DER ZELLEN.39
3.1.10.2 MESSUNG.39
3.1.10.3 AUSWERTUNG.39
32 ARBEITEN MIT ESCHERICHIA COLI.40
3.2.1 DER E. CO/I-STAMM JM109.40
3.2.2 KULTIVIERUNG DER BAKTERIEN. 40
3.2.3 ANLEGEN VON BAKTERIENDAUERKULTUREN.'.41
3.2.4 HERSTELLUNG ELEKTROKOMPETENTER E.COLI- ZELLEN.41
3.2.5 TRANSFORMATION KOMPETENTER .CO/I-ZELLEN DURCH ELEKTROPORATION.42
3.3 PROTEINCHEMISCHE METHODEN.43
3.3.1 PROTEINBESTIMMUNG NACH BRADFORD.43
3.3.2 PROTEINBESTIMMUNG NACH REDINGBAUGH.43
3.3.3 HERSTELLEN VON ZELLYSATEN AUS VERTEBRATENZELLKULTUREN NACH
LAEMMLI.44
3.3.4 SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE NACH LAEMMLI.44
3.3.4.1 MINIGELE.44
3.3.4.2 MIDIGEL FUER DIE 2D-GELELEKTROPHORESE.YY*.45
3.3.5 2D-GELELEKTROPHORESE.7.46
3.3.6 DENATURIERENDE SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE NACH
SCHAEGGER.47
3.3.7 COOMASSIEFAERBUNG.48
3.3.8 SILBERFAERBUNG NACH BLUM.48
3.3.9 WESTERN- UND AFFINITAETS-BLOT.49
3.3.10 ERSTELLEN VON CYTOSOLISCHEN EXTRAKTEN AUS VERTEBRATENZELLEN.51
3.3.11 AKTIVITAETSTESTS FUER CASPASEN.52
3.3.11.1 CHROMOPHORER AKTIVITAETSTEST.52
3.3.11.2 FLUOROPHORER AKTIVITAETSTEST.53
3.3.12 CHROMATOGRAPHISCHE VERFAHREN.53
3.3.12.1 ANIONAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE.54
3.3.12.2 CHROMATOGRAPHIE MIT HYDROXYLAPATIT.54
3.3.13 BROMCYANSPALTUNG.55
3.3.14 TCA-FAELLUNG VON PROTEINEN.55
3.4 ISOLIERUNG UND REINIGUNG VON NUKLEINSAEUREN.56
3.4.1 STANDARDMETHODEN ZUR REINIGUNG VON DNA.56
3.4.2 PLASMIDSCHNELLPRAEPARATION AEUS E. COLI DURCH ALKALISCHE LYSE.57
3.4.3 PLASMIDMIDIPRAEPARATION AUS E. COLI MIT LICL.57
3.4.4 PRAEPARATION VON GESAMT-RNA AUS VERTEBRATENZELLEN DURCH SAURE
PHENOLEXTRAKTION.58
3.4.5 PRAEPARATION VON POLYA+-RNA AUS GESAMT-RNA.59
3.4.6 REINIGUNG VON DNA UEBER YYSPIN COLUMNS".59
3.5 ANALYSE VON NUKLEINSAEUREN.60
3.5.1 AUFTRENNEN VON DNA UND RNA IN AGAROSEGELEN./.60
3.5.2 AUFTRENNEN VON RNA IN FORMALDEHYDGELEN.61
3.5.3 AUFTRENNEN VON DNA IN POLYACRYLAMIDGELEN.62
3.5.4 DNA-SEQUENZIERUNG.63
3.5.5 KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON NUKLEINSAEUREN.63
3.5.6 NORTHERN BLOT.64
3.5.6.1 TRANSFER DER RNA.64
3.5.6.2 HYBRIDISIEREN DER RNA MIT DER SONDE.65
3.5.7 RIBOQUANT-DNA-PROTEKTIONSASSAY.66
3.6 AMPLIFIKATION VON DNA.66
3.6.1 PRIMER.66
3.6.2 REVERSE TRANSKRIPTION .67
3.6.3 PCR (STANDARD-PROTOKOLL).67
3.6.4 RT-PCR.68
3.6.5 KLONIERUNG VON PCR-PRODUKTEN MITTELS DES TOPO-CLONING KITS.68
II
INHALTSVERZEICHNIS
3.7 ENZYMATISCHE MODIFIKATION VON NUKLEINSAEUREN.69
3.7.1 SPALTUNG VON DNA MIT RESTRIKTIONSENZYMEN.69
3.7.2 PHOSPHORYLIERUNG VON DNA-FRAGMENTEN.69
3.7.3 5'-DEPHOSPHORYLIERUNG VON DNA.70
3.7.4 LIGATION VON DNA-FRAGMENTEN.70
3.7.5 RADIOAKTIVE MARKIERUNG VON DNA-FRAGMENTEN DURCH RANDOM
PRIMING.71
4 ERGEBNISSE.73
4.1 BETEILIGUNG VON CASPASEN IM ZELLTOD DER AKR 2B-MAU$FIBROBLASTEN.73
4.1.1 HEMMUNG DES ZELLTODS DURCH CASPASEINHIBITOREN.73
4.2. ENZYMATISCHE AKTIVITAET VON CASPASEN IN AKR 2B-MAUSFIBROBLASTEN.74
4.2.1 ZEITLICHER VERLAUF DER CASPASEAKTIVIERUNG.74
4.2.2 BESTIMMUNG VON KM-WERTEN FUER DIE EINGESETZTEN SUBSTRATE.76
4.2.3 BESTIMMUNG VON IC- UND KJ-WERTEN IN DER KOMBINATION VON
SUBSTRATEN UND INHIBITOREN.78
4.2.4 KOMPETITION DER SUBSTRATE.81
4.2.5 SPALTUNG VON LAMINEN WAEHREND DES ZELLTODS.82
43
IDENTIFIKATION DER CASPASEN IN AKR 2B-MAUSFIBROBLASTEN.84
4.3.1 RT-PCR ZUM NACHWEIS VON CASPASEN-RNA. 84
4.3.1.1 RT-PCR MIT HUMANSPEZIFISCHEN PRIMERN .84
4.3.1.2 RT-PCR MIT MAUSSPEZIFISCHEN PRIMERN.85
4.3.2 NORTHERN BLOT FUER CASPASEN.86
4.3.3 NUCLEASE PROTEKTIONSASSAY (RIBOQUANT).87
4.3.3.1 ERSTELLEN VON SONDEN ZUM NUCLEASE PROTEKTIONSASSAY.88
4.3.3.2 DETEKTION DER CASPASEN IM NUCLEASE PROTEKTIONSASSAY.90
4.3.4 UNTERSUCHUNG DER EXPRESSION UND PROZESSIERUNG VON CASPASEN.91
4.3.4.1 UEBERPRUEFEN DER ANTIKOEPER GEGEN DIE CASPASEN-1, -2 UND -3.92
4.3.4.2 EXPRESSION DER CASPASE-1 IN ABHAENGIGKEIT DES SERUMENTZUGS.92
4.3.4.3 EXPRESSION DER CASPASE-2 IN ABHAENGIGKEIT DES SERUMENTZUGS.93
4.3.4.4 EXPRESSION DER CASPASE-3 IN ABHAENGIGKEIT DES SERUMENTZUGS.94
4.3.4.5 EXPRESSION DER CASPASE-6 IN ABHAENGIGKEIT DES SERUMENTZUGS.95
4.4 REINIGUNG DER CASPASE-AKTIVITAET.96
4.4.1 AFFINITAETSMARKIERUNG DER CASPASE-AKTIVITAET.96
4.4.1.1 BESTIMUNG DER KI-WERTE BIOTINYLIERTER INHIBITOREN.96
4.4.1.2 KONZENTRATIONSABHAENGIGE MARKIERUNG DER CASPASEN IM AFFINITAETS
BLOT.97
4.4.1.3 MARKIERUNG DER CASPAREN IN ABHAENGIGKEIT VON DER DAUER DES
SERUMENTZUGS.98
4.4.1.4 2D-GELELEKTROPHORESE VON MARKIERTEN CYTOSOLISCHEN EXTRAKTEN.99
4.4.2 ANIONAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE.100
4.4.2.1 VERTEILUNG DER CASPASEN-AKTIVITAET NACH DER
ANIONAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE.101
4.4.2.2 VERTEILUNG DER CASPASEN NACH DER
ANIONAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE.102
4.4.2.3 2D-GELELEKTROPHORESE VON FRAKTIONEN MIT CASPASE-AKTIVITAET.104
4.4.3 CHROMATOGRAPHIE MIT HYDROXYLAPATIT.106
4.5 BETEILIGUNG VON SIGNALWEGEN IM ZELLTOD DER AKR
2B-MAUSFIBROBLASTEN.108
4.5.1 INDUKTION DES ZELLTODS DURCH ANISOMYCIN.108
4.5.2 EINFLUSS DES VIRALEN CASPASE-INHIBITORS CRMA AUF DEN ZELLTOD DER
AKR 2B-MAUSFIBROBLASTEN.110
4.5.2.1 EINFLUSS DER EXPRESSION VON CRMA WAEHREND DES SERUMENTZUGS.110
4.5.2.2 KONSTRUKTION EINES CRMA-GFP FUSIONSEXPRESSIONSVEKTORS.111
4.5.2.3 EINFLUSS DER EXPRESSION DES CRMA-GFP-FUSIONSPRODUKTES AUF DEN
ZELLTOD, MIKROSKOPISCH.112
4.5.2.4 EINFLUSS DER EXPRESSION DES CRMA-GFP-FUSIONSPRODUKTES AUF DEN
ZELLTOD, CYTOMETRISCH.114
4.5.3 SCHUTZ VORM ZELLTOD DURCH STIMULATION UNTERSCHIEDLICHER
SIGNALWEGE.116
4.5.4 BETEILIGUNG VON CYTOCHROM C AM ZELLTOD DER AKR
2B-MAUSFIBROBLASTEN.117
III
INHALTSVERZEICHNIS
5 DISKUSSION.118
5.1 AKR 2B-MAUSFIBROBLASTEN ALS ZELLTODMODELL.118
5.2 CASPASEN IM ZELLTODMODELL DER AKR 2B-MAUSFLBROBLASTEN.118
5.2.1 NACHWEIS DER CASPASEN.118
5.2.2 ENZYMATISCHE AKTIVITAET DER CASPASEN.120
53 REINIGUNG DER CASPASENAKTIVITAET.126
5.4 SIGNALWEGE.132
53 ZUSAMMENFASSENDE DISKUSSION.
I
.134
6 ZUSAMMENFASSUNG.137
6SUMMARY.139
7 LITERATURVERZEICHNIS.140
8 ANHANG.149
ABKURZUNGSVERZEICHNIS. 149
KJ-WERT-BESTIMMUNG.150
PUBLIKATIONEN.,.151
CURRICULUM VITAE.152
ERKLAERUNG.153
IV |
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