Spezifische Hemmung der allergieassoziierten Interleukin-4-Signaltransduktion:
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2000
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INHALT
1. EINLEITUNG.
5
1.1. ALLERGIE UND ASTHMA.
5
1.2. DAS IMMUNSYSTEM.6
1.3. IL-4 UND DIE TYP 1-ALLERGISCHE REAKTION.8
1.4. LNTERLEUKIN-4.10
1.4.1. STRUKTUR VON IL-4.10
1.5. DER IL-4 REZEPTORKOMPLEX.;.
11
1.5.1. DER IL-4 REZEPTOR AUS IL-4RA UND YC.13
1.5.2. DER IL-4 REZEPTOR AUS IL-4RA UND IL-13A1.13
1.5.3. IL-4 REZEPTORBINDUNG.
14
1.6. SIGNALTRANSDUKTION DES IL-4 REZEPTORKOMPLEXES.15
1.6.1. DER IRS-2 KOMPLEX.
17
1.6.2. DER JAK/STAT SIGNALWEG.;.18
1.7. TRANSPORT HYDROPHILER MOLEKUELE IN LEBENDE ZELLEN.19
1.7.1. TRANSPORT DURCH DAS ANTENNAPEDIAPEPTID.22
1.7.2. INTERNALISIERUNG VON STAT6 HEMMENDEN PEPTIDEN DURCH DAS
ANTENNAPEDIAPEPTID.24
1.8. ZIEL DER ARBEIT.25
2. MATERIAL.27
2.1. ABKUERZUNGEN.27
2.2. CHEMIKALIEN UND ENZYME.28
2.3. ZELLINIEN.29
2.4. WACHSTUMSFAKTOREN.29
2.5. ANTIKOERPER.29
2.6. PEPTIDE .
30
2.7. TIERMATERIAL.
3. METHODEN.
3.1. KULTIVIERUNG EUKARYOTISCHER ZELLEN.
31
3.1.1. STERILISATION.
31
3.1.2. MEDIUM FUER ZELLKULTUREN.
31
3.1.3. KULTURBEDINGUNGEN.
32
3.1.4. ZELLDICHTEBESTIMMUNG UND VITALITAETSFAERBUNG MIT TRYPANBLAU.32
1
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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INHALT
3.1.5. KRYOKONSERVIERUNG VON ZELLEN.33
3.1.5.1. ANLEGEN VON STAMMKULTUREN.33
3.1.5.2. AUFTAUEN VON STAMMKULTUREN.33
3.1.6. ISOLIERUNG UND STIMULIERUNG VON HUMANEN LYMPHOCYTEN.33
3.1.7. ISOLIERUNG MURINER MILZZELLEN.34
3.1.8. PROLIFERATIONTSTEST MIT
3H THYMIDIN.35
3.1.9. UEBERPRUEFUNG VON ZELLKULTUREN AUF KONTAMINATION MIT
MYKOPLASMEN.36
3.2. PROTEINCHEMISCHE METHODEN
3.2.1. KOPPLUNG VON CARGO-PEPTIDEN AN DAS ANTENNAPEDIAPEPTID.36
3.2.1.1. REDUKTION VON REDUCTACRYL
YY
.37
3.2.1.2. REDUKTION DER CARGO-PEPTIDE.~.37
3.2.1.3. KOPPLUNG DES ANTENNAPEDIAIPEPTIDS MIT DEN^ARGO-PEPTIDEN. 38
3.2.2. QUANTITATIVE BESTIMMUNG FREIER THIOLGRUPPEN.38
3.2.3. REINIGUNG VON PEPTIDEN DURCH REVERSED PHASE HPLC.39
3.2.4. MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG VON PEPTIDEN DURCH
MASSENSPEKTROMETRIE.40
3.2.5. KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON PROTEINEN UND PEPTIDEN.40
3.2.5.1. DIREKTE KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON PROTEINEN.40
3.2.5.2. DIREKTE KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON PEPTIDEN.40
3.2.5.3. PROTEINBESTIMMUNG NACH BRADFORD.42
3.2.6. LYOPHILISIEREN UND LAGERN VON PEPTIDEN.42
3.2.7. GELELEKTROPHORETISCHE AUFTRENNUNG VON PROTEINEN UND
PEPTIDEN.43
3.2.7.1. SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE (SDS-PAGE).43
3.2.7.2. PROTEINGROESSENSTANDARDS. 45
3.2.7.3. TRICIN-SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE.45
3.2.8. JODIERUNG VON LNTERLEUKIN-4.47
3.2.9. CROSSLINKING VON PROTEINEN.49
3.3. IMMUNOLOGISCHE METHODEN.50
3.3.1. ZELLYSE.50
3.3.1.1. GESAMTZELLYSATE FUER DIE GELELEKTROPHORESE.50
3.3.1.2. ZELLYSATE ZUR IMMUNPRAEZIPITATION.51
3.3.2. IMMUNPRAEZIPITATION.51
2
INHALT
3.3.2.1. PULLDOWN-IMMUNPRAEZIPITATION.52
3.3.3. WESTERN BLOT. 52
3.3.4. AMIDOSCHWARZ ANFAERBUNG.53
3.3.5. IMMUNANFAERBUNG UND DETEKTION.53
3.3.5.1. LUMINOLDETEKTION.54
3.3.6. ABLOESEN DER DETEKTIONSANTIKOERPER VON NITROCELLULOSEMEMBRANEN 55
3.3.7. IMMUNFLUORESZENZMIKROSKOPIE.:.55
3.3.7.1. HERSTELLUNG DES MOWIOL-EINBETTMEDIUMS.56
3.3.8. IN VITRO-KINASE ASSAY.57
4. ERGEBNISSE.59
4.1. OPTIMIERUNG DER KOPPLUNG DES ANTENNAPEDIAPEPTIDS MIT DEN
CARGO-PEPTIDEN. 59
4.2. REINIGUNG DER KOPPLUNGSANSAETZE.60
4.3. MASSENBESTIMMUNG DER GEKOPPELTEN PEPTIDE.65
4.4. UEBERPRUEFUNG DER PHOSPHORYLIERUNG DES AP/STAT6BP.68
4.4.1. UEBERPRUEFUNG DES AP/STAT6BP(
M0D.).69
4.5. NACHWEIS DER AUFNAHME DES AP/STAT6BP IN LEBENDE ZELLEN DURCH
FLUORESZENZMIKROSKOPIE.70
4.6. STAT6BP HEMMT DIE TYROSINPHOSPHORYLIERUNG VON STAT6.72
4.6.1. KONZENTRATIONSKINETIK DER STAT6BP HEMMUNG.72
4.6.2. ZEITKINETIK DEF STATOEBP HEMMUNG.74
4.6.3. DER HEMMENDE EFFEKT VON STATOEBP LAESST SICH DURCH
NATRIUMPERVANADAT VERLAENGERN.75
4.6.4. HEMMUNG DER STAT6 PHOSPHORYLIERUNG IN VERSCHIEDENEN
J
ZELLINIEN UND PRIMAEREN ZELLEN. 77
4.6.4.1. CAKI-1 (HUMANES NIERENKARZINOM).79
4.6.4.2. HELA (HUMANES CERVIX-KARZINOM).80
4.6.4.3. BA/F3 (MURINE PRAE-B-ZELLINIE).81
4.6.4.4. PERIPHERE BLUT LYMPHOCYTEN (PBL).82
4.6.5. STAT6BP(MOD.) HEMMT DIE PHOSPHORYLIERUNG VON STAT6 NICHT.83
4.6.6. DIE HEMMUNG DER PROTEASOMAKTIVITAET BEEINFLUSST DIE
WIRKUNG VON STATOEBP NICHT.84
4.7. STATOEBP BEEINFLUSST DIE PHOSPHORYLIERUNG VON STAT5 NICHT.86
3
INHALT
4.8. STATOEBP HEMMT AUCH DIE AKTIVIERUNG EINES STAT6 KONTROLLIERTEN
REPORTERGENS.89
4.9. PROLIFERATIONSTESTS.90
4.10. DIE IL-4 INDUZIERTE AKTIVIERUNG DER SRC-TYP KINASEN P56
LCK
UND P59
FYN. 93
4.10.1. IN VITRO-KINASE ASSAY.93
4.11. RADIOAKTIVES CROSSLINKING.96
5. DISKUSSION.99
5.1. STAT6 ALS ZIELMOLEKUEL FUER DIE ENTWICKLUNG EINES INHIBITORS.99
5.1.1. STRUKTUR VON SH2 DOMAENEN.101
5.1.2. SH2-BINDENDE ANTAGONISTISCHE PEPTIDE.101
5.1.3. WIRKUNG VON STAT6BP.103
5.2. INTRAZELLULAERER TRANSPORT DURCH MEMBRANPERMEABLE
PEPTIDE .105
5.2.1. ANTENNAPEDIA UND AEHNLICHE HOMOEPEPTIDE.105
5.2.2. VOM HIV TAT-PROTEIN ABGELEITETE PEPTIDE.106
5.2.3. SYNTHETISCHE PEPTIDE.107
5.2.4. TRANSPORTMECHANISMUS DER PEPTIDE.108
5.3. DIE BETEILIGUNG DER SRC-TYP KINASEN P56
LCK UND P59FYN AN DER
SIGNALTRANSDUKTION. 109
5.4. DAS IL-4 REZEPTOR SYSTEM.111
5.5. AUSBLICK. 113
6. ZUSAMMENFASSUNG.115
7. SUMMARY. 116
8. LITERATURVERZEICHNIS.117
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