Molekulare Analyse der Aktivierung des R-Enzyms (Starch debranching enzyme) aus Spinatblättern:
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
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1999
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| Beschreibung: | Bayreuth, Univ., Diss., 2000 |
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INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS
I.
EINLEITUNG
.
1
II.
MATERIAL
UND
METHODEN
.
10
1.
MATERIAL
.
10
1.1.
CHEMIKALIEN
.
10
2.
METHODEN
.
11
2.1.
ANZUCHTBEDINGUNGEN
UND
ERNTE
VON
PFLANZEN
UND
BAKTERIEN
.
11
2.2.
EXTRAKTION
UND
ISOLIERUNG
DES
R-ENZYMS
AUS
SPINAT
UND
E.
COLI
.
11
2.2.1.
EXTRAKTION
DES
R-ENZYMS
AUS
SPINATBLAETTEM
.
11
2.2.2.
EXTRAKTION
DES
HETEROLOG
EXPRIMIERTEN
R-ENZYMS
AUS
E.
COLI
.
12
2.2.3.
ISOLIERUNG
DES
R-ENZYMS
MITTELS
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
12
2.3.
SAEULENCHROMATOGRAPHISCHE
METHODEN
.
16
2.3.1.
CHROMATOFOKUSSIERUNG
.
16
2.3.2.
GELFILTRATION
.
17
2.4.
UMPUFFERUNG
UND
LAGERUNG
VON
PROBEN
.
17
2.5.
BESTIMMUNG
DER
R-ENZYMAKTIVITAET
.
18
2.5.1.
DERDNSS-TEST
.
18
2.5.2.
AKTIVITAETSTEST
MIT
ROTEM
PULLULAN
.
20
2.6.
PROTEINBESTIMMUNG
.
21
2.7.
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(PAGE)
VON
PROTEINEN
.
21
2.7.1.
PAGE
UNTER
DENATURIERENDEN
BEDINGUNGEN
.
22
2.7.2.
PAGE
UNTER
NICHT-DENATURIERENDEN
BEDINGUNGEN
MIT
EINPOLYMERISIERTEM
SUBSTRAT
.
24
2.8.
ELEKTROPHORETISCHER
TRANSFER
VON
PEPTIDEN
.
25
2.9.
LIMITIERTE
PROTEOLYSE
DES
R-ENZYMS
.
26
2.9.1.
CHEMISCHE
PROTEOLYSE:
DER
NTCB- TCEP-ANSATZ
.
26
2.9.2.
ENZYMATISCHE
PROTEOLYSE
MIT
TRYPSIN
.
29
2.10.
AMINOSAEURESEQUENZIERUNG
VON
PEPTIDEN
.
29
III.
ERGEBNISSE.
.
30
1.
AKTIVITAET
UND
AKTIVIERUNG
DES
SPINAT-R-ENZYMS
.
30
1.1.
DIE
AKTIVIERUNG
DES
SPINAT-R-ENZYMS
DURCH
THIOLE
.
30
1.2.
DIE
REDUKTIVE
AKTIVIERUNG
DES
SPINAT-R-ENZYMS
DURCH
TCEP
.
36
1.3.
DIE
WIRKUNG
VON
CHELATOREN
UND
IONEN
AUF
DIE
AKTIVITAET
DES
SPINAT-R-ENZYMS
.
38
1.3.1.
AKTIVIERUNG
DES
R-ENZYMS
DURCH
DIE
CHELATOREN
EDTA
UND
EGTA
.
39
1.3.2.
AKTIVIERUNG
DES
R-ENZYMS
DURCH
EDTA
UND
GSH
.
41
1.3.3.
DER
EINFLUSS
DER
CHELATOREN
IN
ZUSAMMENHANG
MIT
VERSCHIEDENEN
IONEN
AUF
DIE
R
ENZYMAKTIVITAET
.
43
1.3.4.
UEBERPRUEFUNG
DER
INAKTIVIERENDEN
WIRKUNG
VON
VERSCHIEDENEN
IONEN
AUF
DIE
R
ENZYMAKTIVITAET
.
46
1.3.5.
DIE
WIRKUNG
VON
IONEN
AUF
DEN
AGGREGATIONSZUSTAND
DES
R-ENZYM-MONOMERS
.
48
INHALTSVERZEICHNIS
2.
VERSCHIEBUNGEN
IN
DER
POPULATIONSVERTEILUNG
DER
FREIEN
FORMEN
DES
SPINAT
R-ENZYMS
.
49
2.1.
DER
EINFLUSS
VON
THIOLEN
AUF
DAS
POPULATIONSMUSTER
DER
FREIEN
FORMEN
.
50
2.2.
DAS
POPULATIONSMUSTER
DER
FREIEN
FORMEN
NACH
REDUKTION
UND
OXIDATION
MIT
NICHT-
THIOL-AGENTIEN
.
54
2.3.
DIE
FREIEN
FORMEN
DES
R-ENZYMS
IN
ANWESENHEIT
DES
CHELATORS
EDTA
.
57
2.4.
DIE
FREIEN
FORMEN
DES
R-ENZYMS
IN
ANWESENHEIT
DES
SUBSTRATS
PULLULAN
.
59
3.
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
TERTIAERSTRUKTUR
DES
SPINAT-R-ENZYMS
.
61
3.1.
ENZYMATISCHE
PROTEOLYSE
DES
R-ENZYMS
MIT
TRYPSIN
.
61
3.1.1.
DIE
TIYPTISCHE
PROTEOLYSE
VON
SPINAT-R-ENZYM
UND
IN
E.
COLI
PRODUZIERTEM
R-ENZYM.62
3.1.2.
DIE
TIYPTISCHE
PROTEOLYSE
DES
R-ENZYMS
IN
ANWESENHEIT
VON
THIOLEN
UND
TCEP
.
64
3.1.3.
IDENTIFIZIERUNG
DER
TRYPTISCHEN
PEPTIDE
DES
SPLNAT-R-ENZYMS
.67
3.2.
CHEMISCHE
PROTEOLYSE
DES
R-ENZYMS
DURCH
NTCB
IN
AN
UND
ABWESENHEIT
VON
EDTA
.
70
IV.
DISKUSSION
.
72
1.
AKTIVITAETSVERAENDERUNGEN
UEBER
DIE
POPULATIONEN
DER
R-ENZYM-FORMEN
.
72
1.1.
AKTIVITAETSVERAENDERUNG
DES
R-ENZYMS
DURCH
REDUKTIONSMITTEL
.
73
1.2.
DIE
AKTIVIERUNG
DES
R-ENZYMS
DURCH
CHELATOREN
.
78
2.
UNTERSUCHUNGEN
ZU
DEN
MOLEKULAREN
GRUNDLAGEN
DER
AKTIVITAETSVERAENDERUNG
DES
R-ENZYMS
.
79
2.1.
DIE
MOLEKULARE
WIRKUNG
VON
REDUKTIONSMITTELN
.
79
2.1.1.
WIRKUNGSWEISE
VON
GSH
.
79
2.1.2.
WIRKUNGSWEISE
VON
DTT
UND
TCEP
.
84
2.2.
DIE
MOLEKULARE
WIRKUNG
VON
CHELATOREN
.
85
2.3.
EIN
MOLEKULARES
MODELL
ZUR
AKTIVITAETSREGULATION
DES
SPINAT-R-ENZYMS
.
89
V.
ZUSAMMENFASSUNG
.
100
VI.
SUMMARY
.103
VII.
LITERATURVERZEICHNIS
.106
VIII.
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
.
112 |
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