Reaktionen auf Wundstress bei Bäumen - ein Vergleich der Zellwandperoxidasen von Prosopis chilensis und Prosopis tamarugo:
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| 1. Verfasser: | |
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Göttingen
Cuvillier
2000
|
| Ausgabe: | 1. Aufl. |
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Zugl.: München, Univ., Fak. für Biologie, Diss., 2000 |
| Beschreibung: | V, 203 S. Ill., graph. Darst. |
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I
INHALTSVERZEICHNIS
ABKUERZUNGEN
V
1
EINLEITUNG
1
1.1
UNTERSUCHTE
PFLANZENARTEN
2
1.2
WUNDSTRESSREAKTIONEN
BEI
PFLANZEN
6
1.3
FUNKTIONEN
VON
PEROXIDASEN
IN
DER
PFLANZE
8
1.4
REGULATION
VON
WUNDSTRESSANTWORTEN
9
1.4.1
ETHYLEN
10
1.4.2
SALICYLSAEURE
10
1.4.3
JASMONSAEURE
11
1.5
PROBLEMSTELLUNG
11
2
MATERIAL
UND
METHODEN
14
2.1
PFLANZENMATERIAL
14
2.2
KEIMUNG
DER
SAMEN,
VERWUNDUNG
UND
ERNTE
DER
KEIMLINGE
14
2.2.1
KEIMUNG
DER
SAMEN
14
2.2.2
VERWUNDUNG
DER
KEIMLINGE
15
2.2.3
ERNTE
DER
KEIMLINGE
15
2.3
BEHANDLUNG
DER
KEIMLINGE
MIT
VERSCHIEDENEN
WUCHS
BZW. HEMMSTOFFEN
20
2.4
REINIGUNG
VON
ZELLWAENDEN
UND
EXTRAKTION
VON
ZELLWANDPROTEINEN
22
2.4.1
REINIGUNG
VON
ZELLWAENDEN
UND
GEWINNUNG
DER
LOESLICHEN
PROTEINE
22
2.4.2
EXTRAKTION
VON
ZELLWANDPROTEINEN
24
2.4.3
KONZENTRIERUNG
DER
PROBEN
25
2.5
BESTIMMUNG
VON
PROTEINKONZENTRATION
UND
PEROXIDASEAKTIVITAET
25
2.5.1
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
25
2.5.2
BESTIMMUNG
DER
PEROXIDASEAKTIVITAET
26
2.5.2.1
O-PDA
26
27
2.5.2.2
NATUERLICHE
SUBSTRATE
2.5.2.3
NADH
28
2.5.2.4
AUXIN
(IAA)
28
2.6
ELEKTROPHORETISCHE
ANALYSEN
29
2.6.1
GELELEKTROPHORESEN
29
2.6.1.1
SDS-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
29
2.6.1.2
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
32
2.6.1.3
ZWEIDIMENSIONALE
GELELEKTROPHORESE
34
2.6.2
FAERBEMETHODEN
FUER
GELE
35
2.6.2.1
COOMASSIE-BLUE-FAERBUNG
35
2.6.2.2
SILBERFAERBUNG
36
2.6.2.3
FAERBEN
DER
GELE
FUER
PEROXIDASEAKTIVITAET
37
2.6.2.4
FAERBEN
VON
GLYKOSYLIERTEN
PROTEINEN
38
2.6.3
DENSITOMETRIE
DER
GEFAERBTEN
GELE
38
2.7
WESTERN
BLOTS
39
2.8
TRENNUNG
VON
SAUREN
UND
BASISCHEN
ZELLWANDPROTEINEN
UND
WEITERE
REINIGUNG
DER
BASISCHEN
ZELLWANDPROTEINE
41
2.8.1
TRENNUNG
DURCH
AMMONIUMSULFATFAELLUNG
41
2.8.2
TRENNUNG
DURCH
PRAEPARATIVE
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
(ROTOFOR-ZELLE)
42
2.8.3
CHROMATOFOCUSING-SAEULE
ZUR
WEITEREN
REINIGUNG
DER
BASISCHEN
ZELLWANDPROTEINE
43
2.9
BESTIMMUNG
KINETISCHER
PARAMETER
44
2.9.1
BESTIMMUNG
VON
K
M
UND
VMYY
45
2.9.2
BESTIMMUNG
VON
K
T
UND
KA
45
2.10
BESTIMMUNG
DER
ETHYLENPRODUKTION
49
2.11
STATISTISCHE
BETRACHTUNGEN
50
IN
3
ERGEBNISSE
51
3.1
DATEN
ZUR
GESAMTPEROXIDASEAKTIVITAET
51
3.1.1
PEROXIDASEFRAKTIONEN
51
3.1.2
VERLAUF
DER
GESAMTPEROXIDASEAKTIVITAET
NACH
VERWUNDUNG
IN
VERSCHIEDENEN
PEROXIDASEFRAKTIONEN
53
3.1.2.1
LOESLICHE
PEROXIDASEN
53
3.1.2.2
IONISCHE
PEROXIDASEN
54
3.1.2.3
KOVALENTE
PEROXIDASEN
57
3.1.3
LOKALER
UND
SYSTEMISCHER
ANSTIEG
DER
AKTIVITAET
LOESLICHER
UND
IONISCHER
PEROXIDASEN
59
3.1.4
ZUSAMMENFASSUNG
59
3.2
CHARAKTERISIERUNG
DER
IONISCH
GEBUNDENEN
ZELLWANDPEROXIDASEN
BEI
P.
CHILENSIS
UND
P.
TAMARUGO
61
3.2.1
AUFTRENNUNG
DER
PEROXIDASE-ISOENZYME
NACH
DER
MOLEKULAREN
MASSE
61
3.2.2
AUFTRENNUNG
DER
PEROXIDASE-ISOENZYME
NACH
IHREM
ISOELEKTRISCHEN
PUNKT
65
3.2.3
ZUSAMMENHANG
ZWISCHEN
MOLEKULARER
MASSE
UND
ISOELEKTRISCHEM
PUNKT
71
3.2.4
GLYKOSYLIERUNG
DER
IONISCH
GEBUNDENEN
ZELLWANDPROTEINE
75
3.2.5
ERKENNUNG
DER
PEROXIDASE-ISOENZYME
MIT
HILFE
VON
ANTIKOERPERN
76
3.2.6
UNTERSUCHUNG
DER
SAUREN
UND
BASISCHEN
PEROXIDASE-ISOENZYME
78
3.2.6.1
TRENNUNG
DER
SAUREN
UND
BASISCHEN
PEROXIDASE-ISOENZYME
DURCH
ROTOFOR
78
3.2.6.2
VERGLEICH
DER
AKTIVITAETEN
DER
SAUREN
UND
BASISCHEN
PEROXIDASE-ISOENZYME82
3.2.7
ZUSAMMENFASSUNG
87
3.2.8
UNTERSUCHUNGEN
DER
BASISCHEN
ISOENZYME
BEI
P.
CHILENSIS
87
3.2.8.1
REINIGUNG
DER
BASISCHEN
PEROXIDASE-ISOENZYME
88
3.2.8.2
BESTIMMUNG
KINETISCHER
PARAMETER
DER
BASISCHEN
PEROXIDASE-ISOENZYME
90
3.2.8.3
VERGLEICH
KINETISCHER
PARAMETER
ZWISCHEN
SAUREN
UND
BASISCHEN
PEROXIDASE-ISOENZYMEN
94
3.2.8.4
AKTIVIERUNG
ODER
INDUKTION
DER
BASISCHEN
PEROXIDASE?
100
IV
3.2.8.4.1
VERSUCHE
MIT
CYCLOHEXIMID
102
3.2.8.4.2
VERSUCHE
MIT
CORDYCEPIN
105
3.3
REGULATION
DER
AKTIVITAET
VON
IONISCH
GEBUNDENEN
ZELLWANDPEROXIDASEN
DURCH
PHYTOHONNONE
109
3.3.1
ETHYLEN
109
3.3.1.1
ETHYLENPRODUKTION
IN
KEIMLINGEN
UND
NACH
VERWUNDUNG
109
3.3.1.2
EFFEKT
EINES
HEMMSTOFFES
DER
ETHYLENBIOSYNTHESE
AUF
DIE
AKTIVITAET
IONISCH
GEBUNDENER
ZELLWANDPEROXIDASEN
113
3.3.1.3
BEHANDLUNG
MIT
EXOGEN
ZUGEFUEHRTEM
ETHYLEN
118
3.3.1.4
BEHANDLUNG
MIT
EINEM
VORLAEUFER
DER
ETHYLENBIOSYNTHESE
121
3.3.1.5
BEHANDLUNG
MIT
AOA
UND
EXOGENEM
ETHYLEN
124
3.3.1.6
ZUSAMMENFASSUNG
127
3.3.2
SALICYLSAEURE
132
3.3.3
JASMONSAEURE
135
3.3.4
ZUSAMMENFASSUNG
141
4
DISKUSSION
143
4.1
DIE
GESAMTPEROXIDASEAKTIVITAET
BEI
P.
CHILENSIS
UND
P.
TAMARUGO
143
4.2
DIE
PEROXIDASE-ISOENZYME
BEI
P.
CHILENSIS
UND
P.
TAMARUGO
148
4.3
EFFEKTE
VON
PHYTOHORMONEN
AUF
DIE
AKTIVITAET
VON
IONISCH
GEBUNDENEN
ZELLWANDPEROXIDASEN
BEI
P.
CHILENSIS
UND
P.
TAMARUGO
171
4.4
ALLGEMEINE
BETRACHTUNGEN
UND
AUSBLICK
181
5
ZUSAMMENFASSUNG
183
6
LITERATUR
187
7
ANHANG
200
7.1
ANHANG
I:
STRUKTURFORMELN
DER
VERWENDETEN
PEROXIDASESUBSTRATE
200
7.2
ANHANG
II:
HERLEITUNG
DER
FORMELN
FUER
DIE
BESTIMMUNG
VON
K
T
UND
K
3
202 |
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