Charakterisierung der Signaltransduktionseigenschaften des neuroendokrin-spezifischen G-Proteins XLasXL-alpha-s, sowie des XL*-Proteins, eines durch ein zweites offenes Leseraster im XL-Exon des XLas-Gas-GensXL-alpha-s-G-alpha-s-Gens kodierten Proteins:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
2000
|
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Zugl.: Heidelberg, Univ., Diss., 2000 |
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| 245 | 1 | 0 | |a Charakterisierung der Signaltransduktionseigenschaften des neuroendokrin-spezifischen G-Proteins XLasXL-alpha-s, sowie des XL*-Proteins, eines durch ein zweites offenes Leseraster im XL-Exon des XLas-Gas-GensXL-alpha-s-G-alpha-s-Gens kodierten Proteins |c vorgelegt von Martin Klemke |
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INHALT
1.
EINLEITUNG
1.1
HETEROTRIMERE
G-PROTEINE
1.1.1
ALLGEMEINES
.
1
1.1.2
GESCHICHTLICHER
HINTERGRUND
.
2
1.1.3
DER
G-PROTEIN-ZYKLUS.
5
1.1.4
DIE
G-PROTEIN
A-UNTEREINHEITEN
1.1.4.1
DIE
VERSCHIEDENEN
KLASSEN
DER
A-UNTEREINHEITEN
.
7
1.1.4.2
DIE
STRUKTUR
DER
A-UNTEREINHEITEN
.
8
1.1.4.3
DER
MECHANISMUS
DER
GTP-HYDROLYSE
.
8
1.1.4.4
POSTTRANSLATIONALE
MODIFIKATIONEN
.
9
1.1.4.5
ADP-RIBOSYLIERUNG
DURCH
BAKTERIELLE
TOXINE
.
11
1.1.4.6
REGULATION
VON
A-UNTEREINHEITEN
DURCH
RGS(REGULATOR
OF
G-PROTEIN
SIGNALLING)-MOLEKUELE.
12
1.1.5
DIE
SSY-UNTEREINHEITEN
1.1.5.1
DIE
SUBTYPEN
DER
SS
UND
Y-UNTEREINHEITEN.
15
1.1.5.2
POSTTRANSLATIONALE
MODIFIKATIONEN
.
16
1.1.5.3
DIE
STRUKTUR
DES
SSY-DIMERS
.
16
1.1.5.4
INTERAKTION
MIT
DEN
A-UNTEREINHEITEN
UND
AUFBAU
DES
ASSY
HETEROTRIMERS
.
17
1.1.6
G-PROTEIN-GEKOPPELTE
REZEPTOREN
(GPCRS)
1.1.6.1
DIE
STRUKTUR
DER
GPCRS
.
19
1.1.6.2
POSTTRANSKRIPTIONALE
UND
POSTTRANSLATIONALE
MODIFIKATIONEN.
21
1.1.6.3
INTERAKTION
MIT
DEM
ASSY-HETEROTRIMER
.
21
1.1.6.4
LIGANDENBINDUNG,
KONFORMATIONSAENDERUNG
UND
REZEPTORDIMERISIERUNG
.
22
1.1.6.5
REZEPTOR-DESENSIBILISIERUNG.
25
1.1.7
EFFEKTOR-SYSTEME
1.1.7.1
EFFEKTORSYSTEME
DER
A-UNTEREINHEITEN
.
26
1.1.7.2
EFFEKTORSYSTEME
DES
SSY-DIMERS.
29
1.1.8
DIE
FUNKTION
DER
HETEROTRIMEREN
G-PROTEINE
IM
SEKRETORISCHEN
WEG
.
30
1.2
XLAS
-
EINE
NEUE
G-PROTEIN
A-UNTEREINHEIT
1.2.1
DIE
ENTDECKUNG
VON
XLAS
.
31
1.2.2
DIE
STRUKTUR
VON
XLAS
.
32
1.2.3
DIE
ORGANISATION
DES
XLAS/GAS-GENS
.
33
1.2.4
EXISTENZ
EINES
ZWEITEN
OFFENEN
LESERASTERS
(ORF)
IM
XL-EXON
.
36
1.2.5
XLAS
IST
EIN
NEUROENDOKRIN-SPEZIFISCHES
G-PROTEIN
.
38
1.2.6
DIE
SUBZELLULAERE
LOKALISATION
VON
XLAS
.
39
1.3
ZIELE
DIESER
ARBEIT
.
39
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
2.1
MATERIAL
2.1.1
GERAETE.
43
2.1.2
PLASTIKWAREN,
FILME
UND
MEMBRANEN
.
44
2.1.3
CHEMIKALIEN.
44
2.1.4
VEKTOREN
.
46
2.1.5
BAKTERIEN-STAEMME
UND
HEFE-STAEMME
.
47
2.1.6
ZELLINIEN
.
48
2.1.7
OLIGONUKLEOTIDE.
49
2.1.8
PEPTIDE.
52
2.1.9
ANTIKOERPER
.
52
2.1.10
TIERE
.
54
2.2
PUFFER,
MEDIEN
UND
STAMMLOESUNGEN
2.2.1
PUFFER,
MEDIEN
UND
LOESUNGEN
FUER
DIE
BAKTERIENKULTUR
.
54
2.2.2
PUFFER,
MEDIEN
UND
LOESUNGEN
FUER
DIE
HEFEKULTUR
.
55
2.2.3
MEDIEN
UND
LOESUNGEN
FUER
DIE
ZELLKULTUR
UND
ZELLBIOLOGIE
.
56
2.2.4
PUFFER
UND
LOESUNGEN
FUER
DIE
PRAEPARATION
UND
ANALYSE
VON
DNA
.
56
2.2.5
PUFFER
UND
LOESUNGEN
FUER
DIE
PRAEPARATION
UND
ANALYSE
VON
RNA
.
57
2.2.6
PUFFER
UND
LOESUNGEN
FUER
DIE
BIOCHEMIE
.
58
II
2.3
MOLEKULARBIOLOGIE
2.3.1
PRAEZIPITATION
UND
PHENOLEXTRAKTION
VON
NUKLEINSAEUREN.
.
59
2.3.2
RESTRIKTIONSVERDAU
VON
DNA
.
60
2.3.3
AGAROSE-GEL-ELEKTROPHORESE
VON
DNA
.
60
2.3.4
AGAROSE-GEL-ELEKTROPHORESE
VON
RNA
.
61
2.3.5
EXTRAKTION
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
AGAROSE-GELEN
.
61
2.3.6
LIGATION
VON
DNA-FRAGMENTEN
.
61
2.3.7
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
BAKTERIEN
FUER
DIE
TRANSFORMATION.
62
2.3.8
TRANSFORMATION
VON
BAKTERIEN
MIT
PLASMID-DNA
.
63
2.3.9
DNA-PRAEPARATION
2.3.9.1
PLASMID-MINIPRAEPARATION
.
63
2.3.9.2
PLASMID-MAXIPRAEPARATION
.
64
2.3.10
RNA-PRAEPARATION
.
65
2.3.11
REVERSE
TRANSKRIPTION
.
65
2.3.12
POLYMERASE-KETTEN-REAKTION
(PCR)
.
66
2.3.13
IN-VITRO
TRANSKRIPTION
.
66
2.3.14
IN-VITRO
TRANSLATION
.
67
2.3.15
DNA-SEQUENZIERUNG.
67
2.3.16
COMPUTERUNTERSTUETZTE
DNA-SEQUENZANALYSE
UND
DATENBANKSUCHE.
68
2.4
ZELLBIOLOGIE
2.4.1
ZELLKULTUR
.
68
2.4.2
TRANSFEKTION
EUKARYOTISCHER
ZELLEN
.
68
2.4.3
PRAEPARATION
EINES
KEMFREIEN
UEBERSTANDES
(PNS)
2.4.3.1
PNS-PRAEPARATION
VON
ZELLKULTUR-ZELLEN
.
69
2.4.3.2
PNS-PRAEPARATION
VON
RATTEN-GEWEBEN
.
71
2.4.4
MEMBRAN-PRAEPARATION
.
71
2.4.5
CARBONAT-EXTRAKTION
VON
MEMBRANEN.
.
71
2.4.6
TRITONX-LOO-EXTRAKTION
VON
MEMBRANEN
.
72
2.4.7
SUBZELLULAERE
FRAKTIONIERUNG
VON
PC12-ZELLEN
.
72
2.4.8
IMMUNFLUORESZENZ
.
74
2.4.9
MESSUNG
DER
ADENYLAT-ZYKLASE-AKTIVITAET
VON
S49CYC'-MEMBRANEN.
74
III
2.4.10
PHOTOAFFINITAETSMARKIERUNG
VON
MEMBRAN-PROTEINEN
MIT[A
P]GTP
AZIDOANILID
(AA-GTP)
.
:.77
2.4.11
PHOSPHORYLIERUNG
VON
MEMBRAN-PROTEINEN
DURCH
REKOMBINANTE
PROTEINKINASE
A
.
78
2.5
BIOCHEMIE
2.5.1
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION.
78
2.5.2
PRAEZIPITATION
VON
PROTEINEN
.
79
2.5.3
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
.
79
2.5.4
WESTERN-BLOT.
80
2.5.5
ENTFERNUNG
GEBUNDENER
ANTIKOERPER
VON
NITROZELLULOSE-MEMBRANEN
.
80
2.5.6
IMMUNPRAEZIPITATION.
81
2.5.7
PRAEPARATION
VON
GST(GLUTATHION-S-TRANSFERASE)-FUSIONSPROTEINEN.
82
2.5.8
IMMUNISIERUNG
VON
KANINCHEN
2.5.8.1
IMMUNISIERUNG
MIT
SYNTHETISCHEN
PEPTIDEN.
.
83
2.5.8.2
IMMUNISIERUNG
MIT
GST-FUSIONSPROTEINEN.
83
2.5.9
AFFINITAETS-AUFREINIGUNG
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
.
83
2.5.10
LIMITIERTE
PROTEOLYSE
VON
G-PROTEIN-A-UNTEREINHEITEN
DURCH
DIE
PROTEASE
TRYPSIN.
84
2.5.11
SACCHAROSE-DICHTEGRADIENTEN-ZENTRIFUGATION
(SSY-BINDUNGS-ASSAY).
85
2.5.12
PEPTID-KARTIERUNG
DURCH
LIMITIERTE
PROTEOLYSE
.
86
2.6
YEAST
TWO-HYBRID-SYSTEM
2.6.1
HEFE-ZELLKULTUR.
86
2.6.2
TRANSFORMATION
VON
HEFE-ZELLEN
MIT
PLASMID-DNA
.
87
2.6.3
PRAEPARATION
VON
PLASMID-DNA
AUS
HEFE
.
88
2.6.4
SS-GALAKTOSIDASE-FILTER-ASSAY.
88
2.6.5
PRAEPARATION
EINES
PROTEIN-EXTRAKTES
AUS
HEFE
.
89
2.6.6
YEAST
TWO-HYBRID-SYSTEM
.
90
IV
3.
ERGEBNISSE
3.1
CHARAKTERISIERUNG
DES
MAUS-XLAS-PROTEINS
(MXLAS)
3.1.1
IDENTIFIZIERUNG
UND
SEQUENZIERUNG
DER
MAUS-XLAS-CDNA
.
93
3.1.2
DAS
MAUS-XL-EXON
ENTHAELT
EBENFALLS
EIN
ZWEITES
OFFENES
LESERASTER.
96
3.1.3
VERGLEICH
DER
XL-DOMAENE
VON
MENSCH,
RATTE
UND
MAUS
.
98
3.1.4
UEBEREXPRESSION
DES
MXLAS-PROTEINS
IN
CHO
UND
ATT20-ZELLEN
.
100
3.1.4.1
CHARAKTERISIERUNG
DES
UEBEREXPRIMIERTEN
MXLAS-PROTEINS
MITTELS
WESTERN-BLOT
.
100
3.1.4.2
DETEKTION
DES
UEBEREXPRIMIERTEN
MXLAS-PROTEINS
MITTELS
IMMUNFLUORESZENZ-FAERBUNG
.
101
3.1.5
DETEKTION
DES
ENDOGENEN
MXLAS-PROTEINS
IN
ATT20-ZELLEN
.
103
3.1.5.1
DETEKTION
DES
ENDOGENEN
MXLAS-PROTEINS
MITTELS
WESTERN-BLOT
.
103
3.1.5.2
DETEKTION
DES
ENDOGENEN
MXLAS-PROTEINS
MITTELS
IMMUNFLUORESZENZ-FAERBUNG
.
104
3.2
XLAS
IST
IN
PC12-ZELLEN
MIT
DER
PLASMAMEMBRAN
ASSOZIIERT
3.2.1
INUNUNFLUORESZENZ-ANALYSE
VON
PC12-ZELLEN,
DIE
MIT
DER
XLAS-CDNA
ODER
DER
VEKTOR-CDNA
TRANSFIZIERT
WURDEN
.
105
3.2.2
SUBZELLULAERE
FRAKTIONIERUNG
VON
PC12-ZELLEN
VOR
UND
NACH
INKUBATION
MIT
CHOLERA-TOXIN
.
106
3.3
RT-PCR-ANALYSE
DER
RATTEN
XLAS-MRNA
3.3.1
DIE
XLAS-CDNA
ENTHAELT
EINE
PUNKT-MUTATION
IM
AS-TEIL
.
109
3.3.2
DIE
PUNKT-MUTATION
IN
DER
XLAS-CDNA
KANN
NICHT
IN
AUS
RATTEN-GEWEBE
UND
PC12-ZELLEN
ISOLIERTER
XLAS-MRNA
NACHGEWIESEN
WERDEN
.
111
3.3.3
KONSTRUKTION
EINER
NICHT-MUTIERTEN
XLAS-CDNA
.
113
3.4
IN-VITRO
TRANSLATION
VON
GAS
UND
XLAS
.
114
3.5
XLAS
AENDERT
SEINE
KONFONNATION
NACH
BINDUNG
VON
GTPYS
.
115
V
3.6
XLAS
INTERAGIERT
MIT
DEM
SSY-DIMER.
.
117
3.6.1
DER
C-TENNINUS
DER
XL-DOMAENE
ZEIGT
STARKE
HOMOLOGIE
ZUM
N-TERMINUS
VERSCHIEDENER
A-UNTEREINHEITEN
.
117
3.6.2
XLAS
INTERAGIERT
IN-VITRO
MIT
DEM
SSY-DIMER.
118
3.7
XLAS
KOPPELT
NICHT
AN
BEKANNTE
GAS-GEKOPPELTE
GPCRS
(G-PROTEIN
COUPLED
RECEPTORS,
G-PROTEIN-GEKOPPELTE
REZEPTOREN)
.
119
3.7.1
XLAS
KOPPELT
NUR
SCHWACH
AN
DEN
SS2-ADRENERGEN
REZEPTOR
IN
S49CYC
'
-
ZELLEN
.
120
3.7.2
XLAS
BINDET
IN-VIVO
NICHT
AN
GAS-GEKOPPELTE
REZEPTOREN
.
122
3.8
IDENTIFIZIERUNG
VON
PROTEINEN,
DIE
MIT
DER
XL-DOMAENE
VON
XLAS
INTERAGIEREN.
124
3.8.1
DIE
XL-DOMAENE
IST
KEINE
DIMERISIERUNGS-DOMAENE
.
124
3.8.2
SCREENING
EINER
YEAST-TWO-HYBRID-RATTENHIM-CDNA-BIBLIOTHEK
MIT
EINEM
XL-DOMAENEN-FUSIONSPROTEIN.
128
3.9
IDENTIFIZIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DES
XL*-PROTEINS,
EINES
DURCH
EIN
ZWEITES
OFFENES
LESERASTER
IM
XL-EXON
KODIERTEN
PROTEINS
.
130
3.9.1
DAS
XL-EXON
VON
RATTE,
MAUS
UND
MENSCH
WEIST
EIN
ZWEITES
OFFENES
LESERASTER
AUF.
.
130
3.9.2
DIE
SEQUENZEIGENSCHAFTEN
DES
XL*-PROTEINS
DER
RATTE
.
131
3.9.3
VERGLEICH
DER
AMINOSAEURE-SEQUENZ
DES
XL*-PROTEINS
VON
MENSCH,
RATTE
UND
MAUS
.
132
3.9.4
HERSTELLUNG
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
GEGEN
DAS
RATTEN-XL*-PROTEIN.
133
3.9.5
KONSTRUKTION
EINER
XL*-CDNA.
134
3.9.6
CHARAKTERISIERUNG
DES
XL*-PROTEINS
IN
ZELLEN,
DIE
MIT
DER
XL*-CDNA
TRANSFIZIERT
WURDEN
.
135
3.9.6.1
WESTEM-BLOT-ANALYSE
VON
PC12-ZELLEN,
DIE
MIT
DER
XL*-CDNA
TRANSFIZIERT
WURDEN
.
135
3.9.6.2
UEBEREXPRIMIERTES
XL*-PROTEIN
IST
IN
TRANSFIZIERTEN
ZELLEN
ENG
MIT
DER
MEMBRAN
ODER
DEM
ZYTOSKELETT
ASSOZIIERT
.
136
3.9.6.3
SUBZELLULAERE
FRAKTIONIERUNG
VON
PC12-ZELLEN,
DIE
MIT
DER
XL*-CDNA
TRANSFIZIERT
WURDEN
.
139
VI
3.9.6.4
INUNUNFLUORESZENZ-ANALYSE
VON
PC
12
UND
HELA-ZELLEN,
DIE
MIT
DER
XL*-CDNA
TRANSFIZIERT
WURDEN
.
140
3.9.7
CHARAKTERISIERUNG
DES
ENDOGENEN
XL*-PROTEINS
IN
NICHT-TRANSFIZIERTEN
PC12-ZELLEN
.
143
3.9.7.1
WESTERN-BLOT-ANALYSE
VON
NICHT-TRANSFIZIERTEN
PC12-ZELLEN
MIT
DEM
ANTI-XL*-ANTIKOEIPER
XL*2
.
143
3.9.7.2
ENDOGENES
XL*-PROTEIN
KANN
NICHT
DURCH
DAS
DETERGENS
TRITONX-100
AUS
DEM
MEMBRAN-PELLET
EXTRAHIERT
WERDEN
.
145
3.9.7.3
PEPTID-KARTIERUNG
VON
ENDOGENEM
UND
UEBEREXPRIMIERTEM
XL*
PROTEIN
DURCH
LIMITIERTE
PROTEOLYSE
.
146
3.9.7.4
IMMUNFLUORESZENZ-ANALYSE
VON
NICHT-TRANSFIZIERTEN
PC12-ZELLEN
MIT
ANTI-XL*-ANTIKOERPERN
.
148
3.9.7.5
IN-VITRO
TRANSLATION
DER
XLNL-MRNA
FUEHRT
SOWOHL
ZU
XL XS
ALS
AUCH
ZUM
XL*-PROTEIN.
148
3.9.7.6
TRANSFEKTION
VON
PC12-ZELLEN
MIT
DER
AUS
EINER
PC12-ZELLEN-
CDNA-BIBLIOTHEK
ISOLIERTEN
XLAS-CDNA
FUEHRT
NICHT
ZU
EINER
GLEICHZEITIGEN
UEBEREXPRESSION
DES
XL*-PROTEINS
.
150
3.9.8
INKUBATION
VON
PC12-ZELLEN
MIT
EINEM
XLAS/XL*-ANTISENSE-OLIGONUKLEOTID
3.9.8.1
PC12-ZELLEN
KOENNEN
FITC-MARKIERTE
OLIGONUKLEOTIDE
DIREKT
AUS
DEM
MEDIUM
AUFIIEHMEN
.
152
3.9.8.2
WESTEM-BLOT-ANALYSE
VON
PC12-ZELLEN,
DIE
MIT
DEM
XLAS/XL*
ANTISENSE-OLIGONUKLEOTID
INKUBIERT
WURDEN
.
153
3.10
DAS
XL*-PROTEIN
IST
MOEGLICHERWEISE
EIN
INTERAKTIONSPARTNER
FUER
DIE
XL-DOMAENE
.
155
3.10.1
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AN
EINEM
GST(GLUTATHION-S-TRANSFERASE)-
XL-FUSIONSPROTEIN
.
155
3.10.1.1
KLONIERUNG,
EXPRESSION
UND
AUFREINIGUNG
EINES
GST-XL
FUSIONSPROTEINS
.
155
3.10.1.2
DAS
XL*-PROTEIN
WIRD
ZUSAMMEN
MIT
DEM
GST-XL-
FUSIONSPROTEIN
AUFGEREINIGT.
156
3.10.1.3
KLONIERUNG
EINES
GST-XL-FUSIONSPROTEINS
MIT
EINEM
STOP
KODON
IM
XL*-LESERASTER
.
158
VII
3.10.1.4
DAS
XL*-PROTEIN
WIRD
NACH
EINFUEHRUNG
DES
STOP-KODONS
IN
DAS
XL*-
LESERASTER
NICHT
MEHR
ZUSAMMEN
MIT
DEM
GST-XL-FUSIONSPROTEIN
AUFGEREINIGT.
.
159
4.
DISKUSSION
4.1
DIE
CHARAKTERISIERUNG
DES
MAUS-XLAS-PROTEINS
.
161
4.1.1
DIE
SEQUENZ
DES
MAUS-XLAS-PROTEINS
.
161
4.1.2
DIE
XL-DOMAENE
IST
ZWISCHEN
RATTE,
MAUS
UND
MENSCH
BIS
AUF
ZWEI
KURZE
BEREICHE
NUR
GERING
KONSERVIERT
.
162
4.1.3
DER
IDENTIFIZIERTE
EST-CDNA-KLON
KODIERT
DAS
VOLLSTAENDIGE
MAUS-XLAS
PROTEIN
.
163
4.1.4
DIE
SUBZELLULAERE
LOKALISATION
DES
MAUS-XLAS-PROTEINS
.
165
4.2
DIE
ANALYSE
DER
SIGNALTRANSDUKTIONSEIGENSCHAFTEN
VON
XLAS
4.2.1
XLAS
IST
EIN
PLASMAMEMBRAN-GEBUNDENES
G-PROTEIN
.
165
4.2.2
WARUM
WEIST
ADP-RIBOSYLIERTES
XLAS
EINE
ANDERE
INTRAZELLULAERE
VERTEILUNG
AUF
ALS
IMMUNREAKTIVES
XLAS
?
.
167
4.2.3
XLAS
AENDERT
SEINE
KONFORMATION
DURCH
BINDUNG
VON
GTPYS
.
169
4.2.4
XLAS
BILDET
DEN
HETEROTRIMEREN
KOMPLEX
DURCH
INTERAKTION
MIT
DEM
SSY-DIMER
AUS
.
170
4.2.4.1
XLAS
BINDET
IN-VITRO
DAS
SSY-DIMER.
170
4.2.4.2
XLAS
AENDERT
SEINE
KONFORMATION
DURCH
INTERAKTION
MIT
DEM
SSY-DIMER
.
171
4.2.5
XLAS
KANN
NICHT
DURCH
GAS-GEKOPPELTE
REZEPTOREN
AKTIVIERT
WERDEN
.
173
4.2.6
WIRD
XLAS
DURCH
EINEN
REZEPTOR-UNABHAENGIGEN
MECHANISMUS
AKTIVIERT
?
.
174
4.2.7
EIN
EFFEKTOR-SYSTEM
VON
XLAS
IST
DIE
ADENYLAT-ZYKLASE.
176
4.2.8
DIE
FUNKTION
VON
XLAS
-
EINE
SPEKULATION.
177
VIII
4.3
IDENTIFIZIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DES
XL*-PROTEINS
4.3.1
DAS
XL-EXON
VON
RATTE,
MAUS
UND
MENSCH
WEIST
EIN
ZWEITES
OFFENES
LESERASTER
AUF,
DAS
POTENTIELL
FUER
EIN
PROLIN-REICHES,
HOCH-BASISCHES
PROTEIN
KODIERT
.
180
4.3.2
DIE
SEQUENZ
DES
XL*-PROTEINS
.
180
4.3.3
DAS
UNGEWOEHNLICHE
LAUFVERHALTEN
DES
XL*-PROTEINS
IN
SDS
POLYACRYLAMIDGELEN.
181
4.3.4
DIE
IDENTIFIZIERUNG
DES
XL*-PROTEINS
IN
PC12-ZELLEN
.
182
4.3.5
DIE
SUBZELLULAERE
LOKALISATION
DES
XL*-PROTEINS
.
184
4.3.6
WIE
WIRD
DAS
XL*-PROTEIN
AN
DER
MEMBRAN
VERANKERT
?
.
185
4.3.7
DIE
XLAS/XL*-MRNA
IST
MOEGLICHERWEISE
DIE
ERSTE
IN
EUKARYOTEN
IDENTIFIZIERTE
POLYCISTRONISCHE
MRNA
MIT
ZWEI
SICH
FAST
VOLLSTAENDIG
UEBERLAPPENDEN
OFFENEN
LESERASTEM
.
187
4.3.7.1
ANDERE
FAELLE
VON
SICH
UEBERLAPPENDEN
OFFENEN
LESERASTEM
IN
EUKARYOTEN.
187
4.3.7.2
WIE
WIRD
DIE
TRANSLATION
VOM
ZWEITEN
OFFENEN
LESERASTER
REGULIERT
?
.
189
4.3.8
DIE
FUNKTION
DES
XL*-PROTEINS
-
EINE
SPEKULATION
.
197
4.4
AUSBLICK
.
199
5.
ZUSAMMENFASSUNG
.
201
LITERATUR
.
203
IX |
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| spellingShingle | Klemke, Martin Charakterisierung der Signaltransduktionseigenschaften des neuroendokrin-spezifischen G-Proteins XLasXL-alpha-s, sowie des XL*-Proteins, eines durch ein zweites offenes Leseraster im XL-Exon des XLas-Gas-GensXL-alpha-s-G-alpha-s-Gens kodierten Proteins Untereinheit (DE-588)4335882-2 gnd Neuroendokrines System (DE-588)4128912-2 gnd GTP-bindende Proteine (DE-588)4248354-2 gnd Signaltransduktion (DE-588)4318717-1 gnd |
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| title_fullStr | Charakterisierung der Signaltransduktionseigenschaften des neuroendokrin-spezifischen G-Proteins XLasXL-alpha-s, sowie des XL*-Proteins, eines durch ein zweites offenes Leseraster im XL-Exon des XLas-Gas-GensXL-alpha-s-G-alpha-s-Gens kodierten Proteins vorgelegt von Martin Klemke |
| title_full_unstemmed | Charakterisierung der Signaltransduktionseigenschaften des neuroendokrin-spezifischen G-Proteins XLasXL-alpha-s, sowie des XL*-Proteins, eines durch ein zweites offenes Leseraster im XL-Exon des XLas-Gas-GensXL-alpha-s-G-alpha-s-Gens kodierten Proteins vorgelegt von Martin Klemke |
| title_short | Charakterisierung der Signaltransduktionseigenschaften des neuroendokrin-spezifischen G-Proteins XLasXL-alpha-s, sowie des XL*-Proteins, eines durch ein zweites offenes Leseraster im XL-Exon des XLas-Gas-GensXL-alpha-s-G-alpha-s-Gens kodierten Proteins |
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