Molekularbiologische und strukturelle Untersuchungen des Proteins Omp21 der äußeren Membran von Comamonas acidovorans:
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
München
Utz, Wiss.
2000
|
| Schriftenreihe: | Biologie
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Zugl.: München, Techn. Univ., Diss., 1999 |
| Beschreibung: | 118 S. Ill., graph. Darst. : 21 cm |
| ISBN: | 3896757431 |
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INHALTSVERZEICHNIS
1.
ZUSAMMENFASSUNG
.
9
2.
EINLEITUNG
.
11
2.1
DIE
AEUSSERE
MEMBRAN
GRAM-NEGATIVER
BAKTERIEN
.
11
2.2
PROTEINE
DER
AEUSSEREN
MEMBRAN
GRAM-NEGATIVER
BAKTERIEN
.
13
2.3
ZIELSETZUNG
.
16
3.
MATERIAL
UND
METHODEN.
17
3.1
BAKTERIENSTAEMME.
17
3.2
PLASMIDE.
17
3.3
ENZYME
.
17
3.4
STANDARDS
.
17
3.5
CHEMIKALIEN
UND
ANDERE
MATERIALIEN
.
18
3.6
OLIGONUKLEOTIDE
.
19
3.7
ANZUCHTBEDINGUNGEN
UND
MEDIEN
.
19
3.7.1
ANZUCHT
DER
BAKTERIENSTAEMME
.
20
3.7.2
WACHSTUMSVERSUCHE
IM
FERMENTER
.
20
3.8
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
.
21
3.8.1
ISOLIERUNG
DER
AEUSSEREN
MEMBRAN
VON
COMAMONAS
ACIDOVORANS.
21
3.8.2
EXTRAKTION
DER
MEMBRANPROTEINE
.
21
3.8.3
CHROMATOGRAPHISCHE
TRENNMETHODEN
.
21
3.8.3.1
GELFILTRATION
.
22
3.8.3.2
ANIONEN-AUSTAUSCHER-CHROMATOGRAPHIE.
22
3.8.3.3
HYDROXYLAPATIT-CHROMATOGRAPHIE
.
23
3.8.3.4
KATIONEN-AUSTAUSCHER-CHROMATOGRAPHIE.
23
3.8.4
DIALYSE
.
23
3.8.5
AUFKONZENTRIERUNG
VERDUENNTER
PROTEINPROBEN
.
24
3.8.6
PROTEINFAELLUNG
.
24
3.8.7
PROTEINBESTIMMUNG.
24
3.8.8
MALATBESTIMMUNG
.
25
3.8.9
PROTEINVERDAU
MIT
ENTEROKINASE
.
26
3.8.10 POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(PAGE)
.
26
3.8.10.1
SDS-PAGE
NACH
LAEMMLI
(1970)
.
26
3.8.10.2
SDS-PAGE
NACH
SCHAEGGER
(1987)
.
27
3.8.11
FAERBEMETHODEN
FUER
PROTEINGELE
.
28
INHALTSVERZEICHNIS
3.8.11.1
SILBERFAERBUNG
.
28
3.8.11.2
COOMASSIE-FAERBUNG.
29
3.8.11.3
LPS-FAERBUNG
.
29
3.8.12
NACHWEIS
VON
PROTEIN-GLYKOSYLIERUNGSSTELLEN.
29
3.8.13
WESTEMBLOT
.
30
3.8.14
AMINOSAEURESEQUENZ-ANALYSE.
30
3.8.15
ISOELEKTRISCHE
FOKUSIERUNG.
31
3.8.16
MALDI
MASSENSPEKTROSKOPIE
.
31
3.8.17
FTIR-SPEKTROSKOPIE
.
31
3.9
IMMUNOLOGISCHE
METHODEN.
32
3.10
SEQUENZVERGLEICH
UND
VORHERSAGE
DER
SEKUNDAERSTRUKTUR
.
32
3.11
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN.
33
3.11.1
ISOLIERUNG
CHROMOSOMALER
DNA
.
33
3.11.2
DNA-KONZENTRATIONSBESTIMMUNG.
34
3.11.3
RESTRIKTIONSSPALTUNG
VON
DNA
.
34
3.11.4
ZYKLISIERUNG
VON
DNA-RESTRIKTIONSFRAGMENTEN.
34
3.11.5
LIGATION
.
35
3.11.6
TRANSFORMATION
.
35
3.11.7
PLASMIDISOLIERUNG.
35
3.11.8
POLYMERASE-KETTENREAKTION
(PCR)
.
35
3.11.8.1
KONVERGENTE
PCR
.
36
3.11.8.2
INVERSE
PCR
.
36
3.11.9
KOLONIE-SCREENING.
37
3.11.10
AGAROSE-GELELEKTROPHORESE.
37
3.11.11
REINIGUNG
DER
PCR-PRODUKTE.
38
3.11.12
DNA-SEQUENZIERUNG.
38
3.11.13
MRNA-NACHWEIS
UEBER
NORTHEMBLOT-HYBRIDISIERUNG
.
38
3.11.13.1
ISOLATION
VON
RNA
.
38
3.11.13.2
NORTHEMBLOT
.
39
3.11.13.3
AMPLIFIZIERUNG
UND
MARKIERUNG
DER
GENSONDE
.
39
3.11.13.4
HYBRIDISIERUNG
UND
DETEKTION
.
39
3.12
METHODEN
ZUR
EXPRESSION
REKOMBINANTEN
PROTEINS
.
39
3.12.1
KONSTRUKTION
DER
EXPRESSIONSVEKTOREN
.
39
3.12.2
EXPRESSIONSKULTUREN.
40
3.12.3
SCHNELLTEST
ZUR
EXPRESSION
REKOMBINANTEN
PROTEINS
.
41
3.12.4
ISOLIERUNG
VON
REOMP21
UNTER
DENATURIERENDEN
BEDINGUNGEN.
41
INHALTSVERZEICHNIS
3.12.5
REINIGUNG
UND
RUECKFALTUNG
DES
DENATURIERTEN
PROTEINS.
41
3.12.6
LOKALISATION
VON
REOMP21
IN
DERE.
COLI-ZELLE
.
42
3.12.7
NACHWEIS
DER
PROZESSIERUNG
VON
REOMP21
IN
SS-MERCAPTOETHANOL-KULTUR.
.
43
3.12.7.1
SCHNELLTEST
ZUR
LOKALISATION
VON
REOMP21
.
43
3.12.7.2
KONZENTRIERUNG
DES
LDAO-EXTRAHIERTEN
REOMP21.
44
3.13
ZWEIDIMENSIONALE
KRISTALLISATION
.
44
3.14
ELEKTRONENMIKROSKOPISCHE
METHODEN.
45
3.14.1
NEGATIVKONTRASTIERUNG
.
45
3.14.2
GEFRIERAETZUNG
.
45
3.14.3
ELEKTRONENMIKROSKOPIE.
46
3.14.4
BILDVERARBEITUNG.
46
3.15
VERWENDETE
PROGRAMME
.
47
4.
ERGEBNISSE
.
48
4.1
COMAMONAS
ACIDOVORANS
-
WILDTYP
UND
MUTANTE
IM
VERGLEICH
.
48
4.2
HOMOLOGE
EXPRESSION
VON
0MP21
IN
C.
ACIDOVORANS.
49
4.3
ISOLIERUNG
UND
AUFREINIGUNG
VON
0MP2
1
.
51
4.4
DIE
0MP21-VARIANTEN
.
54
4.5
DAS
GEN
OMP21
.
57
4.6
OMP21-HOMOLOGE
PROTEINE
.
62
4.7
SEKUNDAERSTRUKTURVORHERSAGE
FUER
OMP21
.
65
4.8
ETABLIERUNG
EINES
EXPRESSIONSSYSTEMS
FUER
0MP21
IN.
COLI
.
70
4.8.1
KLONIERUNG
DER
EXPRESSIONSKONSTRUKTE.
70
4.8.2
HETEROLOGE
OMP2
1
-EXPRESSION
IN
E.
COLI
.
TI
4.9
REINIGUNG
UND
RUECKFALTUNG
VON
DENATURIERTEM
REOMP21-3
.
77
4.10 DIE
STRUKTUR
VON
OMP2
1
.
80
4.10.1
2D-KRISTALLISATION
DES
NATIVEN
UND
DES
REKOMBINANTEN
0MP2
1
.
80
4.10.2 ELEKTRONENKRISTALLOGRAPHISCHE
STRUKTURBESTIMMUNG
.
87
4.10.3
DIE
STRUKTUR
VON
OMP2
1
.
88
5.
DISKUSSION
.
91
5.1
DAS
SS8-YYBARREL
"
-PROTEIN
OMP2
1
.
91
5.2
OMP21
-
EIN
VIRULENZVERMITTELNDES
PROTEIN?
.
96
5.2.1
LOOP-VERMITTELTE
FUNKTIONEN
DER
OMP21-HOMOLOGEN
PROTEINE
.
97
5.2.2
PORENVERMITTELTE
FUNKTIONEN
DER
OMP21-HOMOLOGEN
PROTEINE
.
98
5.2.3
DIE
SS8-FAMILIE
ALS
EFFIZIENTE
QUELLE
ZUR
MEDIKAMENTENENTWICKLUNG
.
99
INHALTSVERZEICHNIS
5.3
5.4
OMP21
IST
EIN
REGULIERTES
PROTEIN
.
100
AUSBLICK
.
101
6.
LITERATURVERZEICHNIS
.
103
7.
ABKUERZUNGEN
.
117 |
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