Beitrag zur Wirkungsweise der NADH-Oxidase aus Thermus thermophilus HB8:
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1999
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INHALTSVERZEICHNIS
1. EINLEITUNG
7
1.1. EXTREMOPHILE ORGANISMEN 8
1.2. THERMOPHILE ORGANISMEN - THERMOSTABILE ENZYME 8
1.3. BIOTECHNOLOGISCHE BEDEUTUNG THERMOSTABILER ENZYME 9
1.4. NAD(P)H-OXIDASEN 10
1.4.1. ALLGEMEINE BEMERKUNGEN ZU FUNKTION SOWIE EINTEILUNG DIESER
ENZYME UND DARLEGUNG DES REAKTIONSMECHANISMUS 11
1.4.1.1. GEMEINSAMER WEG DER WASSERSTOFFPEROXIDBILDENDEN UND
WASSERBILDENDEN NAD(P)H-OXIDASEN - OXIDATION DES NAD(P)H UND
REDUKTION DES FLAVINS 11
1.4.1.2. REAKTIONSMECHANISMUS DER WASSERSTOFFPEROXIDBILDENDEN
NADH-OXIDASEN (2-ELEKTRONENTRANSFER) 13
1.4.1.3. REAKTIONSMECHANISMUS DER WASSERBILDENDEN NADH-OXIDASEN
(4-ELEKTRONENUEBERTRAGUNG) 15
1.4.2. BEDEUTUNG DER NAD(P)H-OXIDASEN 17
1.4.2.1. FUNKTION DER PHAGOZYTEN-NADPH-OXIDASE 17
1.4.2.1.1. FUNKTION DER NADPH-OXIDASE IN GRANULOZYTEN ZUM NUTZEN
DES ORGANISMUS BEI DER ERREGERABWEHR 18
1.4.2.1.2. SCHAEDIGUNG UMLIEGENDEN GEWEBES DURCH DIE AKTIVIERUNG DER
NADPH-OXIDASE IN GRANULOZYTEN 22
1.4.2.1.3. STRATEGIEN ZUR VERHINDERUNG VON SCHAEDIGUNGEN DES
ORGANISMUS DURCH RADIKALE 23
1.4.2.1.4. DEFEKT DER AKTIVIERUNG DER NADPH-OXIDASE DER PHAGOZYTEN -
CHRONISCH GRANULOMATOESE ERKRANKUNG 23
1.4.2.2. FUNKTION DER NADPH-OXIDASEN IN NICHTPHAGOZYTIERENDEN ZELLEN 24
1
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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1.4.2.3. FUNKTION DER NADH-OXIDASEN IN BAKTERIEN BZW. DEREN
AUSWIRKUNGEN AUF DEN MENSCHEN AM BEISPIEL DER CANDIDAMYKOSE
UND DER KARIESENTSTEHUNG 25
1.4.3. NADH-OXIDASE AUS THERMUS THERMOPHILUS HB
8
26
1.4.3.1. EIGENSCHAFTEN UND FUNKTION DER NADH-OXIDASE AUS THERMUS
THERMOPHILUS HB
8
26
1.4.3.2. STRUKTURELLE BESONDERHEITEN DER NADH-OXIDASE AUS THERMUS
THERMOPHILUS HB
8
26
1.4.3.3. HERSTELLUNG DER NADH-OXIDASE AUS THERMUS THERMOPHILUS HB
8
27
1.4.3.4. BEDEUTUNG DER NADH-OXIDASE AUS THERMUS THERMOPHILUS HB
8
FUER BIOTECHNOLOGISCHE ANWENDUNGEN 28
1.4.3.4
.1
KOPPLUNG VON DEHYDROGENASEN MIT DER NADH-OXIDASE UND
MESSUNG VON SAUERSTOFFVERBRAUCH BZW. BILDUNG VON WASSERSTOFFPEROXID
(BESTIMMUNGSMETHODEN) 28
1.4.3.4.2. KOPPLUNG VON DEHYDROGENASEN MIT DER NADH-OXIDASE UND
KUENSTLICHEN ELEKTRONENAKZEPTOREN
(SEMIQUANTITATIVE BESTIMMUNGSMETHODEN) 29
1.4.3.5. AEHNLICHKEITEN IN DER AMINOSAEURESEQUENZ DER NADH-OXIDASE AUS
THERMUS THERMOPHILUS HB
8
MIT ANDEREN ENZYMEN. 30
1.4.3.5.1 DIE NADH-OXIDASE AUS VIBRIO FISCHERI 30
1.4.3.5.2 DIE AEROSTABILE NITROREDUKTASE VERSCHIEDENER BAKTERIEN 31
1.5. ZIELSTELLUNG DIESER ARBEIT 32
2. MATERIALIEN UND METHODEN 34
2.1. CHEMIKALIEN
35
2.2. PRINZIP DER MESSUNGEN 36
2.3. AEROBE MESSUNGEN
39
2.3.1. MESSUNG DER ENZYMREAKTION BEI EINER WELLENLAENGE
AM PHILIPS PU 8620 UVA/IS/NIR EINSTRAHL-SPEKTRALPHOTOMETER
39
2
2.3.2. MESSUNG DER ENZYMREAKTION UEBER EINEN BREITEN WELLENLAENGEN
BEREICH DURCH FORTLAUFENDE REGISTRIERUNG DER SPEKTREN AM
DW-2000
YY
UV-VIS SPEKTROPHOTOMETER VON SLM-AMINCO 40
2.3.3. MESSUNG DER ENZYMREAKTION BEI KONSTANTER WELLENLAENGE AM
DW-2000
YY
UV-VIS SPEKTROPHOTOMETER (STOPPED-FLOW-KINETIK) 41
2.4. VORBEMERKUNGEN ZU DEN ANAEROBEN MESSUNGEN 43
2.5. BERECHNUNG UND AUSWERTUNG DER DURCH DIE EXPERIMENTE
GEWONNENEN DATEN 45
2.5.1. ERMITTLUNG DER EXTINKTIONSAENDERUNG/ZEITEINHEIT 45
2.5.2. ERMITTLUNG DER KONZENTRATIONSAENDERUNG PRO ZEITEINHEIT 45
2.5.3. MICHAELISKONSTANTE UND MAXIMALGESCHWINDIGKEIT 47
2.6. REAKTIONSANSAETZE UND DURCHFUEHRUNG DER MESSUNGEN 48
2.6.1. KINETISCHE ANALYSE DER NADH-OXIDASE UNTER AEROBEN BEDINGUNGEN 48
2.6.1.1. DIE WASSERSTOFFUEBERTRAGUNG ZUM SAUERSTOFF ALS
ELEKTRONENAKZEPTOR
UND FAD BZW. FMN ALS WASSERSTOFFUEBERTRAEGER 48
2.6.1.1.1. ABHAENGIGKEIT DER NADH-OXIDASE VON DER NADH-KONZENTRATION
BEI KONSTANTER FMN-KONZENTRATION 48
2.6.1.1.2. ABHAENGIGKEIT DER NADH-OXIDASE VON DER NADPH-KONZENTRATION
BEI KONSTANTER FAD-KONZENTRATION 49
2.6.1.2. DIE WASSERSTOFFUEBERTRAGUNG VOM NADH UEBER FMN ZUM
DICHLORPHENOLINDOPHENOL (UND SAUERSTOFF) 50
2.6.1.2.1. KORREKTUR DER SPEKTREN VON NAD(P)H UND
DICHLORPHENOLINDOPHENOL 50
2.6.1.2.2 ABHAENGIGKEIT DER NADH-OXIDASE VON DER NADH-KONZENTRATION
BEI VERSCHIEDENEN DCPIP-KONZENTRATIONEN UND KONSTANTER
FMN-KONZENTRATION
51
2.6.1.3. DIE WASSERSTOFFUEBERTRAGUNG VOM NAD(P)H UEBER FAD/FMN ZUM
CYTOCHROM C (UND SAUERSTOFF)
53
2.6.1.3.1. ABHAENGIGKEIT DER NADH-OXIDASE VON DER NADH-KONZENTRATION
BEI KONSTANTER FMN-KONZENTRATION UND UNTERSCHIEDLICHEN CYTOCHROM C-
KONZENTRATIONEN
53
3
2.6.1.3.2. ABHAENGIGKEIT DER NADH-OXIDASE VON DER NADPH-KONZENTRATION
BEI KONSTANTER FAD- UND CYTOCHROM C-KONZENTRATION 54
2.6.1.3.3. ABHAENGIGKEIT DER NADH-OXIDASE VON DER CYTOCHROM C-
KONZENTRATION BEI KONSTANTER FMN- UND NADH-KONZENTRATION 55
2.6.1.3.4. ABHAENGIGKEIT DER NADH-OXIDASE VON DER CYTOCHROM C-
KONZENTRATION BEI KONSTANTER FMN/FAD- UND NADH-KONZENTRATION -
STOPPED-FLOW-KINETIK 56
2.6.2. KINETISCHE ANALYSE DER NADH-OXIDASE UNTER ANAEROBEN BEDINGUNGEN
58
2.6.2.1. DIE WASSERSTOFFUEBERTRAGUNG VOM NADPH ZUM FAD - ENZYMKINETIK
BEI VERAENDERTEN NADPH-KONZENTRATIONEN UND KONSTANTER FAD-KONZENTRATION
58
2.6.2.2. DIE WASSERSTOFFUEBERTRAGUNG VOM NADPH ZUM CYTOCHROM C -
ENZYMKINETIK MIT VARIABLER NADPH-KONZENTRATION UND
KONSTANTER FAD-KONZENTRATION 58
3. ERGEBNISSE 61
3.1. KINETISCHE ANALYSE DER NADH-OXIDASE UNTER AEROBEN BEDINGUNGEN 62
3.1.1. DIE WASSERSTOFFUEBERTRAGUNG VOM NAD(P)H ZUM SAUERSTOFF 62
3.1.1.1. ABHAENGIGKEIT DER NADH-OXIDASE VON DER NADH-KONZENTRATION BEI
KONSTANTER FMN-KONZENTRATION 62
3.1.1.2. ABHAENGIGKEIT DER NADH-OXIDASE VON DER NADPH-KONZENTRATION
BEI KONSTANTER FAD-KONZENTRATION 62
3.1.2. DIE WASSERSTOFFUEBERTRAGUNG VOM NAD(P)H UEBER FMN ZUM
DICHLORPHENOLINDOPHENOL 67
3.1.2.1. ERMITTLUNG VON KORREKTURWERTEN FUER DIE GLEICHZEITIGE MESSUNG
VON
NADH-OXIDATION UND DCPIP-REDUKTION (DITHIONIT-REDUKTION) 67
3.1.2.2 ABHAENGIGKEIT DER NADH-OXIDASE VON DER NADH-KONZENTRATION BEI
VERSCHIEDENEN DCPIP-KONZENTRATIONEN UND KONSTANTER FMN-KONZENTRATION 68
3.1.3. DIE WASSERSTOFFUEBERTRAGUNG VOM NAD(P)H UEBER FMN/FAD
ZUM CYTOCHROM C
74
3.1.3.1. ABHAENGIGKEIT DER NADH-OXIDASE VON DER NADH-KONZENTRATION
BEI KONSTANTER FMN-KONZENTRATION UND UNTERSCHIEDLICHEN CYTOCHROM C-
KONZENTRATIONEN 74
4
3.1.3.2. ABHAENGIGKEIT DER NAD(P)H-OXIDASE VON DER NADPH-
KONZENTRATION BEI KONSTANTER FAD- UND CYTOCHROM C-KONZENTRATION 76
3.1.3.3. ABHAENGIGKEIT DER NADH-OXIDASE VON DER CYTOCHROM C-
KONZENTRATION BEI KONSTANTER FMN- UND NADH-KONZENTRATION 79
3.1.3.4. ABHAENGIGKEIT DER NADH-OXIDASE VON DER CYTOCHROM C-
KONZENTRATION BEI KONSTANTEN FMN/FAD- UND NADH-KONZENTRATIONEN -
STOPPED- FLOW-KINETIK 80
3.2. DIE NADH-OXIDASE UNTER ANAEROBEN BEDINGUNGEN 83
3.2.1. DIE WASSERSTOFFUEBERTRAGUNG VOM NADPH ZUM FAD 83
3.2.2. DIE WASSERSTOFFUEBERTRAGUNG VOM NADPH ZUM CYTOCHROM C 86
4. DISKUSSION 88
DER EINFLUSS VON NADH / NADPH SOWIE FAD / FMN / RIBOFLAVIN AUF DIE
MICHAELISKONSTANTE DER NADH-OXIDASE 89
KINETISCHE BESONDERHEITEN DER FLAVINE FAD BZW. FMN 90
BESONDERHEITEN DER ELEKTRONENAKZEPTOREN CYTOCHROM C UND DCPIP 91
VERGLEICH DER AEROBEN UND ANAEROBEN MESSUNGEN 94
5. ZUSAMMENFASSUNG 96
6
. ANHANG 99
6.1. TABELLARISCHE ZUSAMMENSTELLUNG DER ERGEBNISSE (KM-WERTE FUER
NADH, NADPH, FAD, FMN, RIBOFLAVIN, CYTOCHROM C UND DCPIP) 100
6.1.1. DIE WASSERSTOFFUEBERTRAGUNG VOM NAD(P)H UEBER
FAD/FMN/ RIBOFLAVIN
ZUM SAUERSTOFF (BZW. IN ANAEROBIOSE
NUR VOM NADPH ZUM FAD) 100
6.1.1.1
KM-WERTE FUER
NADH 100
6.1.1.2. KM-WERTE FUER
FAD / FMN
100
5
6
.1.1.3. KM-WERTE FUER RIBOFLAVIN 101
6
.1.1.4.
KM-WERTE
FUER NADPH 101
6.1.2. DIE WASSERSTOFFUEBERTRAGUNG VOM NAD(P)H UEBER FMN ZUM
DICHLORPHENOLINDOPHENOL
BZW. SAUERSTOFF 102
6.1.3. DIE WASSERSTOFFUEBERTRAGUNG VOM NAD(P)H UEBER FAD/FMN
ZUM
CYTOCHROM C
BZW. SAUERSTOFF (BZW. IN ANAEROBIOSE NUR VOM
NADPH UEBER FAD ZUM CYTOCHROM C) 103
6.1.3.1.
KM-WERTE FUER
NADH
BEI MESSUNG DER CYTOCHROM C-
REDUKTION
MIT FMN (AEROB) 103
6.1.3.2.
KM-WERTE FUER
NADPH BEI MESSUNG
DER NADPH-OXIDATION
UND DER
CYTOCHROM C-REDUKTION
MIT FAD 103
6.1.3.3. KM-WERTE FUER CYTOCHROM C BEI MESSUNG DER
CYTOCHROM C-
REDUKTION
MIT FMN UND NADH (AEROB) 103
6.1.3.4. KM-WERTE FUER CYTOCHROM C BEI MESSUNG
DER CYTOCHROM C-
REDUKTION
MIT FMN / FAD UND NADH (STOPPED FLOW) 104
6
.2 ABBILDUNGEN 105
6.3. ABKUERZUNGSLISTE/ZEICHENERKLAERUNG 108
7. LITERATURVERZEICHNIS 110
6 |
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