Neue massenspektrometrische Methoden zur Sequenzierung von Proteinen und modifizierten Peptiden:
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1
INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
1. EINLEITUNG . 3
2. DIE VERWENDETEN MASSENSPEKTROMETRISCHEN METHODEN IM UEBERBLICK . 6
2.1. ELEKTROSPRAYIONISATION (ESI) . 6
2.2. MATRIX-UNTERSTUETZTE LASERDESORPTION/IONISATION (MALDI) . 8
2.3. MASSENANALYSATOREN . 11
2.4. MS/MS-TECHNIKEN . 13
2.4.1. ELEKTROSPRAY-MS/MS TECHNIKEN 13
2.4.2. MALDI-PSD UND MALDI-ISD 16
3. MASSENSPEKTROMETRISCHE FRAGMENTIERUNG . 18
3.1. MASSENSPEKTROMETRISCHE FRAGMENTIERUNG VON PEPTIDEN . 18
3.2. SEQUENZIERUNG VON PEPTIDEN MITTELS MASSENSPEKTROMETRIE . 21
3.3.
UNTERSCHIEDLICHE METHODISCHE ASPEKTE BEI ESI UND MALDI
. 23
4. ERGEBNISSE UND DISKUSSION . 25
4.1. THIOXOPEPTIDE . 25
4.1.1. PHYSIKALISCH-CHEMISCHE EIGENSCHAFTEN DER THIOXOPEPTIDE . 25
4.1.2. CHEMISCHE UND ENZYMATISCHE THIOXOPEPTIDSYNTHESE . 26
4.1.3. FRAGMENTIERUNGSVERHALTEN VON THIOXOPEPTIDEN 26
4.1.4. BESTIMMUNG DER POSITION DER THIOXYLIERTEN PEPTIDEINHEIT MITTELS
ESI-MS/MS UND
MALDI-PSD .
33
4.1.4.1. ESI-MS/MS
33
4.1.4.2. MALDI-PSD/VERGLEICH MIT ESI-MS/MS 38
4.1.5. EINFLUSS VON BASISCHEN AMINOSAEUREN AUF DIE VORZUGSFRAGMENTIERUNG
VON
THIOXOPEPTIDEN BEI MALDI-PSD . 45
4.1.6. THEORETISCHE BERECHNUNGEN ZUR STABILITAET DER GEBILDETEN
FRAGMENTIONEN 46
4.1.7. EXPERIMENTELLER BEWEIS FUER DIE BILDUNG VON FRAGMENTIONEN MIT
THIAZOLINONSTRUKTUR . 48
4.1.8. ALTERNATIVER NACHWEIS DER THIOXYLIERTEN PEPTIDEINHEIT IN PEPTIDEN
UND PROTEINEN
MIT MALDI-TOFMS .
49
4.1.8.1. NACHWEIS DER THIOXYLIERTEN PEPTIDEINHEIT IN PEPTIDEN 49
4.1.8.2. NACHWEIS DER THIOXYLIERTEN PEPTIDEINHEIT IN PROTEINEN 51
4.1.9. REAKTIONSUEBERWACHUNG DER CHEMISCHEN THIOXYLIERUNG VON PEPTIDEN
MIT ESI-MS 52
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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2
4.1.10. STABILITAET DER KONFORMATION DER
PEPTIDYL-PROLYLTHIOXOPEPTIDBINDUNG BEI
ESI-MS/MS UNTERSUCHUNGEN .
4.1.11. VERBESSERUNG DER MESSUNG LABILER THIOXOPEPTIDE MIT MALDI-TOFMS
DURCH
ZUGABE EINES FLUECHTIGEN LITHIUMSALZES .
4.2. PROTEINIDENTIFIZIERUNG UEBER PROTEOLYTISCHE VERDAUS, EXPERIMENTE MIT
MALDI-
TOFMS UND MASSENSPEKTROMETRISCHE FRAGMENTIERUNGSUNTERSUCHUNGEN
4.2.1. IDENTIFIZIERUNG BEKANNTER PROTEINE MITTELS PEPTIDMUSTERANALYSE
UND MALDI-
TOFMS (PEPTID MAP FINGERPRINT) .
4.2.2. N-TERMINALE LEITERSEQUENZIERUNG/EDMAN-ABBAU .
4.2.3. C-TERMINALE SEQUENZIERUNG VON PEPTIDEN MIT CARBOXYPEPTIDASEN
4.2.4. SEQUENZIERUNG VON PEPTIDEN MITTELS MASSENSPEKTROMETRISCHER
FRAGMENTIERUNG / MALDI-PSD .
4.2.4.1. EINFUEHRUNG VON ISOTOPENMARKIERUNGEN DURCH BEHANDLUNG MIT
CARBOXYPEPTIDASE
Y UND REAKTION MIT AC
20-D6
4.2.4.2. TERMINALE MODIFIKATION VON LYSC PEPTIDEN FUER DIE
PEPTIDSEQUENZIERUNG
4.2.4.3. DATENBANKRECHERCHEN
42.4.4.
ERHOEHUNG DER RELATIVEN FRAGMENTIERUNGSEFFIZIENZ VON PEPTIDEN MIT
C-TERMINALEM
ARGININ
4.3. KOMBINIERTE ISD/PSD EXPERIMENTE MIT FRAGMENTIONEN
4.3.1. GRUNDLAGEN VON ISD/PSD EXPERIMENTEN MIT MALDI-TOFMS
4.3.2. ANWENDUNG DER NEUEN MALDI-ISD/PSD TECHNIK
55
55
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59
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68
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73
5. EXPERIMENTELLER TEIL .
5.1. MASSENSPEKTROMETRIE .
5.2. PEPTIDSYNTHESE .
5.3. HPLC-TRENNUNGEN .
5.4. CHEMIKALIEN .
5.5. PROTEINE UND PROTEOLYTISCHER VERDAU .
5.6. C-TERMINALE SEQUENZIERUNG MIT CARBOXYPEPTIDASE Y UND B
5.7. TERMINALE MODIFIZIERUNGEN FUER DIE PEPTIDSEQUENZIERUNG .
5.8.
AB-INITIO
BERECHNUNGEN .
79
79
82
83
83
84
84
85
89
6. ZUSAMMENFASSUNG
90
7. LITERATUR
92 |
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