Charakterisierung gentechnisch veränderter b2-adrenerger Rezeptoren:
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| Format: | Buch |
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1998
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INHALTSVERZEICHNIS
PROBLEMSTELLUNG.
ZUSAMMENFASSUNG. 9
1.0 EINLEITUNG.
1.1 PHYSIOLOGIE.
1.1.1 WIRKORT UND FUNKTION DER CATECHOLAMINE.13
1.1.2 KLASSIFIZIERUNG DER ADRENERGEN REZEPTOREN.13
1.1.3 DER SS-ADRENERGE REZEPTOR.14
1.1.4 DER A-ADRENERGE REZEPTOR.15
1.2 LIGANDEN DES ADRENERGEN REZEPTORS.16
1.3 STRUKTUR-FUNKTIONSBEZIEHUNGEN DES SS2-ADRENERGEN REZEPTORS.18
1.3.1 KLASSIFIZIERUNG DER G-PROTEIN GEKOPPELTEN REZEPTOREN.18
1.3.2 TOPOLOGIE.18
1.3.3 LIGANDEN-BINDUNG.20
1.3.3.1 INDUZIERTE KONFORMATIONSAENDERUNGEN.24
1.3.4 KOPPLUNG AN DAS HETEROTRIMERE .25
1.3.4.1 GTPASE - ZYKLUS.25
1.3.4.2 SUBDOMAENEN DER G-KOPPLUNG.26
1.3.4.3 G-KOPPLUNG UND DESENSIBILISIERUNG.27
1.3.5 REGULATION DER EFFEKTOR-AKTIVIERUNG.28
1.3.5.1 PHOSPHORYLIERUNG.28
1.3.5.2 KLASSIFIZIERUNG DER REZEPTOR-KINASEN.29
1.3.5.3 SS-ARRESTIN.30
1.3.6 INVERSER AGONISMUS IM 2-ZUSTANDSMODELL.31
1.3.7 REGULATION AUF EBENE DER TRANSKRIPTION.33
1.3.8 PHYSIOLOGISCHE RELEVANZ.33
1.4 STRUKTUR-FUNKTIONSBEZIEHUNGEN HETEROTRIMERER G-PROTEINE.35
1.4.1 KLASSIFIZIERUNG DER HETEROTRIMEREN G-PROTEINE.35
1.4.2 DIE A-UNTEREINHEIT.36
1.4.3 DIE SS/Y-UNTEREINHEIT.36
1.4.4 MECHANISMEN DER SELEKTIVEN INTERAKTION.37
1.4.5 DIE KRISTALLSTRUKTUR DES HETEROTRIMEREN KOMPLEXES.37
1.5 REINIGUNG DES SS2-ADRENERGEN REZEPTORS.39
1.5.1 FUSIONSREZEPTOREN FUER DIE AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE (AC).39
1.5.1.1 DAS MALTOSE BINDENDE PROTEIN (MALE BZW. MBP).39
1.5.1.2 DAS POLYHISTIDIN-PEPTID.40
1.5.1.3 DIE BIOTINYLIERUNGSDOMAENE.41
1.6 BACULOVIRUS-EXPRESSIONSSYSTEM.42
1.7 SOLUBILISIERUNG VON MEMBRANPROTEINEN.44
2.0 MATERIALIEN.
.46
2.1 BIOLOGISCHES MATERIAL.46
2.1.1 ENZYME UND ANTIKOERPER.46
2.1.2 PLASMIDE.46
2.1.3 ORGANISMEN.46
2.1.3.1 BAKTERIENSTAEMME.46
5
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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INHALTSVERZEICHNIS
2.1.3.2 INSEKTENZELLEN.46
2.2 GERAETE.47
2.2.1 LABORMATERIAL.47
2.2.2 SAEULENMATERIALIEN.48
2.3 CHEMIKALIEN.48
2.3.1 RADIOAKTIVE CHEMIKALIEN.49
2.4 LOESUNGEN.49
2.4.1 MEDIEN.49
2.4.2 CHROMATOGRAPHIE-PUFFER.50
2.4.3 INHIBITOR-"COCKTAIL" FUER INSEKTENZELLEN-MEMBRAN-PRAEPARATIONEN.51
3,0 METHODEN.52
3.1 GENTECHNISCHE METHODEN.52
3.1.1 RADIOAKTIVE DESOXYRIBONUKLEINSAEURE (DNS)-SEQUENZIERUNG.52
3.1.2 FLUORESZENZ-MARKIERTE DNS-SEQUENZIERUNG.52
3.1.3 PRAEPARATIVE ISOLIERUNG VON DNS-FRAGMENTEN.53
3.1.4 PLASMIDISOLIERUNG VIA CETHYLTRIMETHYLAMMONIUMBROMID-FAELLUNG
(CTAB).53
3.1.5 TRANSFEKTION UND PLAQUE-TEST.54
3.1.6 "SOUTHEM"-HYBRIDISIERUNG.55
3.2 PROTEINCHEMISCHE METHODEN.56
3.2.1 NATRIUM-DODECYLSULFAT-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE).56
3.2.2 PROTEIN-TRANSFER UND IMMUN-FAERBUNG.57
3.2.3 SILBER-FAERBUNG.57
3.2.4 KOLORIMETRISCHE PROTEIN-BESTIMMUNG.58
3.2.5 KOLORIMETRISCHE PHOSPHOLIPID-BESTIMMUNG.58
3.2.6 OBERFLAECHEN PLASMON RESONANZ ("SPR") VIA BIACORE-TECHNOLOGIE.59
3.2.6.1 ANALYSE DER BINDUNGSEIGENSCHAFTEN VON CGP-70606A.60
3.3 SF9-INSEKTENZELL-KULTUR UND INFEKTION.61
3.3.1 IMMUNOGOLD-FAERBUNGEN INFIZIERTER INSEKTENZELLEN.62
3.4 REZEPTORCHEMIE. ^3
3.4.1 SOLUBILISIERUNG VON MEMBRANPROTEINEN.63
3.4.1.1 ANALYTISCHE SOLUBILISIERUNGEN. 64
3.4.2 LIGANDEN-BINDUNGSTEST.64
3.4.3 BESTIMMUNG DER DISSOZIATIONSKONSTANTEN.65
3.4.4 BESTIMMUNG DER INHIBITORISCHEN KONSTANTEN.66
3.4.5 ASSOZIATIONS-KINETIK. .67
3.4.6 DISSOZIATIONS-KINETIK. 68
3.4.7 ERMITTLUNG DES GLYKOSYLIERUNGSGRADES. 68
3.4.7.1 PEPUEDIN-GLVKOSIDASE (PNGASE F)-BEHANDLUNG.
.68
3-4.7.2 TUNIKAMYCIN-BEHANDLUNG. 69
3.4.8 NACHWEIS DER G-PROTEIN-KOPPLUNG.1^"""7.Z'.ZZ'.'"'.70
3.4.8.1 AGONIST-INDUZIERTE BINDUNG VON G^IM BIACORE-SYSTEM.70
3.4.8.2 [35S]-GTP7S-BINDUNG IM COREKONSTITUIERTEN SYSTEM.71
3.4.9 ALPRENOLOL-AFFIMTAETSCHROMATOGRAPHIE VORGEREINIGTER
ADRENOZEPTOREN.72
3.5 PRAEPARATION VON PHOSPHOLIPID. 73
3.6 SYNTHESE DER IMMOBILISIERTEN ALPRENOLOL-AFFINITAETSMATRIX. 73
6
INHALTSVERZEICHNIS
4.0 ERGEBNISSE.
*Z5
.85
.87
4.1 KLONIERUNG REKOMBINANTER FUSIONS-ADRENOZEPTOREN.75
4.1.1 DARSTELLUNG DES KONSTRUKTS PACC4MELMYCSS2ARHIS.75
4.1.2 DARSTELLUNG DES KONSTRUKTS PVL92MELMALEA132SS2ARHIS.80
4.1.3 DARSTELLUNG DES KONSTRUKTS PVL92MELMALEA132SS2ARBIOS.84
4.1.4 PRAEPARATION EINZELNER REKOMBINANTER BACULOVIREN.85
4.1.4.1 TRANSFEKTION UND PLAQUE-TEST.
4.1.4.2 "SOUTHEM"-HYBRIDISIERUNG.
4.2 HETEROLOGE EXPRESSION REKOMBINANTER ADRENOZEPTOREN IN
INSEKTENZELLEN.89
4.2.1 SEMI-PRAEPARATIVE INFEKTIONS-ANSAETZE.
89
4.2.2 PRAEPARATIVE SUSPENSIONS-KULTUREN.98
4.2.3 IMMUNOGOLD-FAERBUNG INFIZIERTER INSEKTENZELLEN.94
4.2.4 ERMITTLUNG DES GLYKOSYLIERUNGSGRADES.
9(
4.3 PHARMAKOKINETISCHE CHARAKTERISIERUNG DER UGANDENBMDUNG.
4.3.1 BESTIMMUNG DER DISSOZIATIONS-KONSTANTEN UND "SCATCHARD"-ANALYSE.98
4.3.2 BESTIMMUNG DES HILL-KOEFFIZIENTEN.99
4.3.3 BESTIMMUNG DER BINDUNGSAFFINITAETEN ADRENERGER LIGANDEN.100
4.3.4 ASSOZIATIONS-KINETIK.
LF)Q
4.3.5 DISSOZIATIONS-KINETIK.
4.4
NACHWEIS DER G-PROTEIN-KOPPLUNG
.
4.4.1 AGONIST-INDUZIERTE BINDUNG VON G^ IM BIACORE-SYSTEM.
4.4.2 [35S]-GTPYS-BINDUNG IM REKONSTITUIERTEN SYSTEM.
4.5
CHARAKTERISIERUNG DER SOLUBILISIERUNG
.
4.5.1 SOLUBILISIERUNGSEFFIZIENZ.
4.5.2 BESTIMMUNG DER MOLEKULARGEWICHTE SOLUBILISIERTER
ADRENOZEPTOREN.121
4.6 STABILITAET HETEROLOG PRODUZIERTER ADRENOZEPTOREN.
4.6.1 VARIATION DER PUFFER-BEDINGUNGEN.
4.6.2 EINFLUSS DES DETERGENS N-LAUROYLSACCHAROSE.YYYYYYYYYY
YY
4 6.3 EINFLUSS DES AGONISTEN ISOPROTERENOL UND DES ANTAGOMSTEN ALPRENO O.
4 64 EINFLUSS VERSCHIEDENER PHOSPHOLIPIDE AUF VORGEREINIGTE
REZEPTOREN.128
4.7 REINIGUNG VON IN INSEKTENZELLEN PRODUZIERTEN ADRENOZEPTOREN.
4.7.1 GRADIELLE IMMOBILISIERTE METALLCHELAT-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
(IMAQ.130
4.7.2 MELMALEA132SS2ARHIS IM STUFEN-GRADIENTEN DER IMAC GEREINIGT.^
4.7.3 MELMALEA132SS2ARHIS UEBER IMAC UND AMYLOSE-AC GEREINIGT.
4.7.4 MELMYCSS
2
ARHIS UEBER IMAC UND ALPRENOLOL-AC GEREINIGT.
4.7.5 MELMALEA132SS2ARHIS UEBER IMAC UND ALPRENOLOL-AC GEREINIGT.
4
.
7
.
5
.1 ZUGABE VON PHOSPHOLIPID UND DITHIOTHREITOL (DTT).
4.7.5.2 STABILITAET GEREINIGTER ADRENOZEPTOREN." ' . .7
476 MELMALEAL32SS2ARBIOS UEBER AVIDIN-AC UND ALPRENOLOL-AC GEREIMG.
4.8 ENTWICKLUNG EINER BIFUNKTIONELLEN
CGP-12177-AFFINITAETSCHRO.NATOGRAPH.E 149
4.8.1 CHARAKTERISIERUNG UEBER KOMPETITIONSKURVEN.
4.8.2 VERSUCHE ZUR REINIGUNG.
4.8.3 ANALYSE DER BINDUNGSEIGENSCHAFTEN UEBER "SPR".
114
117
117
121
124
124
126
127
.128
133
138
139
142
146
150
153
.154
7
INHALTSVERZEICHNIS
5.0 DISKUSSION
.*.'156
5.1 KONZEPT.156
5.2 PRODUKTION.157
5.3 N-GLYKOSYLIERUNG.159
5.4 LIGANDEN-BINDUNG.159
5.5 G-PROTEIN-KOPPLUNG.162
5.6 SOLUBILISIERUNG.163
5.7 STABILITAET.164
5.8 REINIGUNG,.164
5.9 PERSPEKTIVEN.168
6.0 REFERENZEN. 169
7.0 APPENDIX.186
7.1 ABKUERZUNGEN. 186
7.2 ABBILDUNGSVERZEICHNIS.187
7.3 TABELLENVERZEICHNIS.189
7.4 PROGRAMM "G-PROTEIN-KOPPLUNG" FUER DAS BIACORE-SYSTEM.190
7.5 PHYLOGENETISCHE VERWANDTSCHAFT DER BIOAMIN-REZEPTOR FAMILIE.191
7.6 LEBENSLAUF.192
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