Catechol-2,3-Dioxygenase aus dem thermophilen, Phenol abbauenden Bacillus thermoleovorans A2:
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1999
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I
NHALTSVERZEICHNIS
1.
P
HENOL
1
1.1.
PRODUKTION
UND
VERARBEITUNG
1
1.2.
VERBLEIB
IN
DER
UMWELT
3
1.3.
PHENOL
IM
ABWASSER
3
1.4.
TOXIZITAET
4
1.5.
PHENOLABBAU
5
1.5.1.
ABIOTISCHER
ABBAU
5
1.5.2.
BIOTISCHER
ABBAU
5
1.5.2.L
DIE
VORTEILE
DES
THERMOPHILEN
ABBAUS
7
2.
E
NZYME
DES
P
HENOLABBAUS
8
2.1.
OXIDASEN
8
2.2.
DIE
FAMILIE
DER
EXTRADIOL
RINGSPALTENDEN
DIOXYGENASEN
(EDO'S)
11
2.2.1.
TERTIAERSTRUKTUR
UND
KATALYSE
12
3.
T
HERMOPHILE
E
NZYME
(T
HERMOZYME
)
15
4.
A
UFGABENSTELLUNG
19
5.M
ATERIAL
UND
M
ETHODEN
21
5.1.
SUBSTANZEN
21
5.2.
GERAETELISTE
22
5.3.
PUFFER
UND
LOESUNGEN
23
5.4.
VERWENDETE
BAKTERIENSTAEMME
24
5.5.
KULTURMEDIEN
24
5.6.
STAMMHALTUNG
26
5.7.
ZELLKULTUR
26
5.8.
FED-BATCH
FERMENTATION
26
5.9.
ZELLEMTE
UND
LAGERUNG
27
5.10.
ZELLAUFSCHLUSSVERFAHREN
27
5.11.
BESTIMMUNG
DER
ENZYMAKTIVITAET
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
27
5.12.
PROTEINBESTIMMUNGEN
28
5.13.
PROTEINREINIGUNG
30
5.13.1.
REINIGUNG
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
AUS
BACILLUS
THERMOLEOVORANS
A2
30
5.13.1.1.
ANIONENAUSTAUSCHERCHROMATOGRAPHIE
AN
DMAE
30
5.13.1.2.
ULTRAFILTRATION
31
5.13.1.3.
GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE
AN
SUPERDEX
200
31
5.13.1.4.
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
AN
MONO
Q
31
5.13.2.
REINIGUNG
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
AUS
E.
COLI
A2FD1
32
5.13.2.1.
HITZEFALLUNG
32
5.13.2.2.
ANIONENAUSTAUSCHERCHROMATOGRAPHIE
AN
MONO
Q
32
5.13.2.3.
ANIONENAUSTAUSCHERCHROMATOGRAPHIE
AN
Q-SEPHAROSE
33
5.13.2.4.
AMMONIUMSULFATFALLUNG
33
5.13.2.5.
GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE
AN
SUPERDEX
200
33
5.13.2.6.
ANIONENAUSTAUSCHERCHROMATOGRAPHIE
AN
MONO
Q
34
5.13.2.7.
ANIONENAUSTAUSCHERCHROMATOGRAPHIE
AN
UNO
Q
34
II
I
NHALTSVERZEICHNIS
5.13.2.8.
CHROMATOGRAPHIE
AN
HI-TRAP
BLUE
34
5.13.2.9.
HYDROPHOBE
INTERAKTIONSCHROMATOGRAPHIE
AN
PHENYL
SUPEROSE
35
5.13.2.10.
PROTEINKONZENTRIERUNG
MIT
Q-SEPHAROSE
35
5.14.
ABSCHAETZUNG
DES
MOLEKULARGEWICHTES
35
5.15.
ANREICHERUNG
DES
FUSIONSPROTEINS
CATECHOL
2,3-DIOXYGENASE
MIT
HIS-TAG
AUS
E.
COLI
SG
(38/1)
36
5.15.1.
HITZEFALLUNG
36
5.15.2.
NICKEL-NTA-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
37
5.16.
ERMITTLUNG
DER
OPTIMALEN
REAKTIONSBEDINGUNGEN
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
38
5.16.1.
TEMPERATURABHAENGIGKEIT
DER
ENZYMAKTIVITAET
38
5.16.2.1.
TEMPERATURSTABILITAET
IN
VITRO
38
5.16.2.2.
STABILITAET
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
IN
VIVO
38
5.16.3.
PH-ABHAENGIGKEIT
DER
ENZYMAKTIVITAET
39
5.16.4.
UNTERSUCHUNG
DER
SUBSTRATSPEZIFITAET
39
5.16.5.
EINFLUSS
VON
METALLIONEN,
KOMPLEXBILDNER
UND
OXIDATIONSMITTEL
AUF
DIE
DIOXYGENASEAKTIVITAET
39
5.16.6.
BESTIMMUNG
DER
KINETISCHEN
KONSTANTEN
40
5.17.
HPLC-ANALYTIK
40
5.18.
ELEKTROPHORETISCHE
METHODEN
40
5.18.1.
SDS-POLYACRY
LAMIDGELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
40
5.18.2.
NATIVE
POLYACRYLAMID-GELEKTROPHORESE
41
5.18.3.
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
42
5.18.4.
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
VON
DNA
42
5.19.
PROTEINDETEKTION
43
5.19.1.
COOMASSIE-FAERBUNG
43
5.19.2.
AKTIVITAETSFAERBUNG
AUF
NATIVEN
GELEN
43
5.19.4.
WESTERN-BLOT
44
5.20.
ATOM-EMISSIONS-SPEKTROSKOPIE
VON
EISEN
46
5.21.
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
46
5.21.1.
DNA-AMPLIFIKATION
DURCH
DIE
POLYMERASEKETTENREAKTION
(PCR)
46
5.21.2.
ISOLIERUNG
DES
PCR-PRODUKTES
47
5.21.3.
LIGATION
48
5.21.4.
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
ZELLEN
48
5.21.5.
TRANSFORMATION
DER
PLASMID
DNA
49
5.21.6.
PLASMIDISOLIERUNG
UND
RESTRIKTION
49
5.21.7.
KLONIERUNG
DES
HISTIDIN-FUSIONSPROTEINS
50
5.21.8.
EXPRESSION
DES
FUSIONSPROTEINS
53
5.22.
PROTEINKRISTALLISATION
53
5.23.
UMGANG,
VERMEIDUNG
UND
ENTSORGUNG
VON
GEFAHRENSTOFFEN
56
OE
.E
RGEBNISSE
57
6.1.
CHARAKTERISTIKA
VON
WACHSTUM
UND
ABBAU
DES
BACILLUS
THERMOLEOVORANS
A2
57
6.2.
BAKTERIENKULTUREN
ZUR
ISOLIERUNG
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
59
6.3.
REINIGUNG
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
61
6.3.1.
REINIGUNG
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
AUS
DEM
WILDTYP
61
6.3.1.1.
HERSTELLUNG
DES
ZELLFREIEN
HOMOGENATES
61
6.3.1.2.
ANIONENAUSTAUSCHERCHROMATOGRAPHIE
AN
DMAE
61
6.3.1.3.
GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE
AN
SUPERDEX
200
62
IN
I
NHALTSVERZEICHNIS
6.3.1.4.
ANIONENAUSTAUSCHERCHROMATOGRAPHIE
AN
MONO
Q
63
6.3.1.5.
ZUSAMMENFASSUNG
DER
REINIGUNG
AUS
BACILLUS
THERMOLEOVORANS
A2
64
6.3.2.
REINIGUNG
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
AUS
E.
COLI
PA2FDL
65
6.3.2.1.
HITZEFAELLUNG
BEI
56C
65
6.3.2.2.
ANIONENAUSTAUSCHERCHROMATOGRAPHIE
AN
MONO
Q
65
6.3.2.3.
GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE
AN
SUPERDEX
200
66
6.3.2.4.
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
AN
MONO
Q
67
6.3.2.5.
PROTEINKONZENTRIERUNG
AN
Q-SEPHAROSE
67
6.3.2.6.
ZUSAMMENFASSUNG
DER
REINIGUNG
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
AUS
E.
COLI
PA2FDL
IM
PRAEPARATIVEN
MASSSTAB
68
6.3.3.
ISOLIERUNG
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
AUS
E.COLI
PA2FDL
IM
PRAEPARATIVEN
MASSSTAB
69
6.3.3.1.
HITZEFAELLUNG
69
6.3.3.2.
ANIONENAUSTAUSCHERCHROMATOGRAPHIE
AN
Q-SEPHAROSE
69
6.3.3.3.
AMMONIUMSULFATFAELLUNG
70
6.3.3.4.
GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE
AN
SUPERDEX
200
71
6.3.3.5.
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
AN
UNO
Q
71
6.3.3.6.
CHROMATOGRAPHIE
AN
HI-TRAP
BLUE
72
6.3.3.7.
HYDROPHOBE
INTERAKTIONSCHROMATOGRAPHIE
AN
PHENYL
SUPEROSE
72
6.3.3.8.
ZUSAMMENFASSUNG
DER
REINIGUNG
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
AUS
E.
COLI
PAFD2
73
6.3.3.9.
ZUSAMMENFASSUNG
DER
ANREICHERUNGSSCHRITTE
DER
CATECHOL-2,3
DIOXYGENASE
AUS
E.
COLI
PAFD2
MIT
AMMONIUMSULFATFAELLUNG
74
6.4.
CHARAKTERISIERUNG
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
75
6.4.1.
VERGLEICH
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASEN
IM
NATIVEN
POLYACRYLAMIDGEL
75
6.4.2.
PH-OPTIMUM
76
6.4.3.
TEMPERATUROPTIMUM
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
76
6.4.4.
THERMISCHE
STABILITAET
77
6.4.4.1.
TEMPERATURSTABILITAET
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
IN
VIVO
80
6.4.5.
STABILISIERUNGSVERSUCHE
81
6.4.5.1.
STABILISIERUNGSVERSUCHE
MIT
ACETON
82
6.4.6.
UNTERSUCHUNGEN
DER
SUBSTRATSPEZIFITAET
82
6.4.7.
METALLIONEN
UND
SPEZIFISCHE
REAGENZIEN
83
6.4.8.
KINETISCHE
DATEN
83
6.4.9.
ABSCHAETZUNG
DES
RELATIVEN
MOLEKULARGEWICHTES
MITTELS
GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE
85
6.4.10.
BESTIMMUNG
DES
ISOELEKTRISCHEN
PUNKTES
86
6.4.11.
BESTIMMUNG
DES
EISENGEHALTES
MITTELS
AES86
86
6.5.
KLONIERUNG
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
MIT86
EINEM
HIS-TAG
86
6.5.1.
DNA-AMPLIFIKATION
MIT
HILFE
DER
PCR-METHODE
87
6.5.2.
LIGATION
IN
DEN
TA3
PCRII-VEKTOR
87
6.5.3.
TRANSFORMATION
IN
E.
COLI
NOVA
BLUE
UND
SELEKTION
87
6.5.4.
LIGATION
IN
DEN
PQE-30
VEKTOR
UND
TRANFORMATION
88
6.5.5.
EXPRESSION
DES
FUSIONSPROTEINS
90
6.5.6.
NACHWEIS
DES
HISTIDIN-POLYLINKERS
IM
WESTERN-BLOT
91
6.6.
ANREICHERUNG
DER
REKOMBINANTEN
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
92
6.6.1.
HITZEFAELLUNG
93
6.6.2.
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AN
NI-NTA
93
IV
I
NHALTSVERZEICHNIS
6.6.3.
ZUSAMMENFASSUNG
DER
ANREICHERUNG
DER
REKOMBINANTEN
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
93
6.7.
PROTEINKRISTALLISATION
95
7.
D
ISKUSSION
97
7.1.
KULTIVIERUNG
VON
BACILLUS
THERMOLEOVORANS
A2
97
7.2.
KLONIERUNG
DERCATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
AUS
BACILLUS
THERMOLEOVORANS
A2
MIT
EINEM
HISTIDIN-POLYLINKER
100
7.3.
REINIGUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
101
7.3.1.
REINIGUNG
DES
ENZYMS
AUS
DEM
WILDTYP
UND
AUS
E.
COLI
A2FD1
101
7.3.2.
ANREICHERUNG
DER
REKOMBINANTEN
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
MIT
HISTIDIN-POLYLINKER
105
7.4.
KRISTALLISATION
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
105
7.5.
'
CHARAKTERISIERUNG
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
106
7.5.1.
MOLEKULARGEWICHT
106
7.5.2.
SUBSTRATSPEZIFITAET
UND
KINETISCHE
DATEN
107
7.5.3.
THERMOPHILIE
108
7.5.4.
THERMISCHE
STABILITAET
UND
SAUERSTOFFSENSITIVITAET
110
7.6.
SEQUENZVERGLEICH
DER
CATECHOL-2,3-DIOXYGENASE
AUS
BACILLUS
THERMOLEOVORANS
A2
MIT
WEITEREN
EXTRADIOLEN
DIOXYGENASEN
118
8
Z
USAMMENFASSUNG
123
9.LITERATUR
125 |
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