Regulation des Epidermalen Wachstumsfaktor-Rezeptors durch Serin-, Threonin-Phosphorylierung:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1998
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INHALTSVERZEICHNIS
1.
_
EINLEITUNG
.
1-13
1.1.
REGULATION
DER
SIGNALTRANSDUKTION
DURCH
TYROSINPHOSPHORYLIERUNG
.
2
1.1.1.
REZEPTORTYROSINKINASEN
.
2
1.1.2.
DIE
EGF
REZEPTOR
(EPIDERMAL
GROWTH
FACTOR)
FAMILIE
.
4
1.1.3.
ZYTOPLASMATISCHE
TYROSINKINASEN.
6
1.1.4.
SUBSTRATE
VON
REZEPTORTYROSINKINASEN
.
7
1.2
SERIN/THREONIN
KINASEN
.
9
1.2.1.
MAP
KINASEKASKADEN
UND
DIE
REGULATION
DER
GENEXPRESSION
.
9
1.2.2.
DIE
PROTEIN
KINASE
C
(PKC)
FAMILIE
.
11
1.2.3.
DIE
PROTEIN
KINASE
D
(PKD).
.
12
1.3.
ZIELSETZUNG
.
13
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
.
14-31
2.1.
BEZUGSQUELLENNACHWEIS
.
14
2.1.1.
CHEMIKALIEN
.
14
2.1.2.
ENZYME
.
15
2.1.3.
RADIOCHEMIKALIEN
.
15
2.1.4.
"KITS"
UND
SONSTIGES
.
15
2.1.5.
WACHSTUMSFAKTOREN
UND
LIGANDEN
.
15
2.2 MEDIEN
UND
PUFFER
.
16
2.2.1.
MEDIUM
FUER
E.COLI
BAKTERIEN
.
16
2.2.2.
ZELLKULTURMEDIEN
.
16
2.2.3.
STAMMLOESUNGEN
UND
HAEUFIG
VERWENDETE
PUFFER
.
16
2.3.
BAKTERIENSTAEMME,
ZELLINIEN
UND
ANTIKOERPER.
17
2.3.1.
BAKTERICNSTAEMME
17
2.3.2.
ZELLINIEN
.
18
2.3.3.
ANTIKOERPER
.
18
2.4.
PLASMIDE
UND
OLIGONUKLEOTIDE.
19
2.4.1.
AUSGANGS
VEKTOREN
19
2.4.2.
IM
RAHMEN
DIESER
ARBEIT
VERWENDETE
VEKTOREN.
19
2.4.3.
WICHTIGE
OLIGONUKLEOTIDE.
20
2.5.
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
.
20
2.5.1.
PLASMIDPRAEPARATION
FUER
ANALYTISCHE
ZWECKE
.
20
2.5.2.
PLASMIDPRAEPARATION
FUER
PRAEPARATIVE
ZWECKE
.
20
2.5.3.
ENZYMATISCHE
BEHANDLUNG
VON
DNA
.
21
2.5.3.1
VERDAU
VON
DNA-FRAGMENTEN
MIT
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN.
.
21
2.5.3.2
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
5
'
-ENDEN.
.
21
2.5.3.3
VERKNUEPFUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
MIT
T4-DNA-LIGASE
.
21
2.5.4.
GELELEKTROPHORESE
VON
DNA
.
21
2.5.5.
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
21
2.5.6.
DNA-TRANSFER
IN
E.COLI
BAKTERIEN
.
21
2.5.6.1
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
E.COLI
BAKTERIEN
21
2.5.6.2
TRANSFORMATION
VON
KOMPETENTEN
E.COLI
BAKTERIEN
21
2.5.7.
DAUERKULTUREN
VON
E.COLI
BAKTERIEN.
22
2.5.8.
SEQUENZIERUNG
22
2.6.
ARBEITEN
MIT
RNA
.
22
2.6.1.
PRAEPARATION
VON
RNA
.
22
2.6.2.
ELEKTROPHORETISCHE
AUFTRENNUNG
VON
RNA
22
2.6.3.
NORTHERN
ANALYSE
.
22
2.6.3.1
TRANSFER
VON
RNA
AUF
EINE
NITROZELLULOSEMEMBRAN
22
2.6.3.2
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
MIT
[A-32P]-DATP
23
2.6.3.3
HYBRIDISIERUNG
RADIOAKTIV
MARKIERTER
PROBEN
MIT
RNA
.
23
2.7.
AMPLIFIKATION
VON DNA-FRAGMENTEN
DURCH
PCR
.
23
2.7.1.
PCR-AMPLIFIKATION
VON
DNA
UND
CDNA
FRAGMENTEN
23
2.7.2.
AUFREINIGUNG
VON
PCR-PRODUKTEN
24
2.7.3.
KLONIERUNG
VON
PCR-PRODUKTEN
.
.
24
2.8.
METHODEN
ZUR
ARBEIT
MIT
EUKARYONTISCHEN
ZELLEN.
24
2.8.1.
ALLGEMEINE
ZELLKULTURTECHNIKEN
.
24
2.8.2.
MYKOPLASMENTEST
24
2.8.3
TRANSFEKTION
VON
SAEUGERZELLEN
MIT
CALCIUMPHOSPHAT
.
25
2.8.4.
BESTIMMUNG
DER
TRANSFEKTIONSEFFIZIENZ
.
25
2.8.5.
RETROVIRALER
GENTRANSFER
IN
RAT-1
FIBROBLASTEN
.
25
2.8.6.
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
ZELLEN
.
26
2.8.7.
MESSUNG
DER
DNA-SYNTHESE
([METHYL
3H]THYMIDIN-EINBAU)
.
26
2.8.8.
NACHWEIS
DER
TRANSFORMATION
EUKARYONTISCHER
ZELLEN
DURCH
BILDUNG
VON
ZELLFOCI
F
'
FOCUS
FORMATION
ASSAY")
.
26
2.9.
PROTEINANALYTISCHE
METHODEN.
26
2.9.1.
STIMULATION
UND
TRITON
XLOO-LYSE
VON
ZELLEN.
.
26
2.9.2.
EXPRESSION
UND
AUFREINIGUNG
EINES
GLUTATHION-S-
T
RANSFERASE
(GST)-F
USIONSPROTEINS
.
27
2.9.2.1
EXPRESSION
EINES
GST-FUSIONSPROTEINS
IN
BAKTERIEN
.
27
2.9.2.2
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
MIT
GLUTATHION-SEPHAROSE
.
27
2.9.3.
PROTEINBESTIMMUNG
.
28
2.9.4.
IMMUNPRAEZIPITATION
VON
PROTEINEN
.
28
2.9.5.
IN
VITRO-ASSOZIATION
MIT
GST-FUSIONSPROTEIN
.
28
2.9.6.
SDS-POLYACRYLAINID-GELELEKTROPHORESE
28
2.9.7.
FAERBUNG
UND
FIXIERUNG
VON
POLYACRYLAMIDGELEN.
29
2.9.8.
TRANSFER
VON
PROTEINEN
AUF
EINE
NITROZELLULOSEMEMBRAN
.
29
2.9.9.
IMMUNDETEKTION
(IMMUNOBLOTANALYSE).
29
2.9.10.
BESTIMMUNG
DER
KATALYTISCHEN
AKTIVITAET
DER
MAP
KINASEN
.
29
2.9.10.1IN
VITRO
KINASEREAKTION
MIT
IMMUNPRAEZIPITIERTER
JNK
MAP
KINASE
.
29
2.9.10.2IN
VITRO
KINASCREAKTION
MIT
IMMUNPRAEZIPITIERTER
ERK
MAP
KINASE
.
.
.
.
30
2.9.11
IN
VITRO
KINASEREAKTION
MIT
IMMUNPRAEZIPITIERTER
PKD
.
.30
2.9.12
PHOSPHOPCPTIDANALYSE
.
30
3.
_
ERGEBNISSE
.
32-65
3.1.
TRANSMODULIERUNG
DES
EGF
REZEPTORS
DURCH
PDGF
.
32
3.1.1
TYROSINPHOSPHORYLIERUNG
DES
EGF
REZEPTORS
NACH
STIMULIERUNG
MIT
EGF,
PDGF
UND
EGF/PDGF
KOSTIMULIERUNG
.
32
3.1.2.
GESAMTPHOSPHORYLIERUNG
DES
EGF
REZEPTORS
NACH
STIMULIERUNG
MIT
EGF,
PDGF
UND
EGF/PDGF
KOSTIMULIERUNG
.
34
3.1.3.
ASSOZIATION
DES
EGF
REZEPTORS
MIT
DEM
ADAPTOR-MOLEKUEL
SHC
UND
DER
PROTEIN
TYROSIN
PHOSPHATASE
SHP-2
NACH
STIMULIERUNG
MIT
EGF,
PDGF
UND
EGF/PDGF
KOSTIMULIERUNG
.
37
3.2.
AUSWIRKUNG
DER
TRANSMODULIERUNG
DURCH
PDGF
AUF
DIE
SIGNALKAPAZITAET
DES
EGF
REZEPTORS
.
37
3.2.1.
AKTIVIERUNG
ZWEIER
MAP
KINASE
SIGNALKASKADEN
(ERK
UND
JNK)
DURCH
EGF,
PDGF
UND
EGF/PDGF
KOSTIMULIERUNG
.
37
3.3.
PKCS
VERMITTELN
DIE
TRANSMODULIERUNG
DER
SIGNALKAPAZITAET
DES
EGF
REZEPTORS
DURCH
PDGF
.
.
39
3.3.1.
INHIBITION
VON
PKCS
VERHINDERT
DIE
SUPPRESSION
DER
EGF
INDUZIERTEN
JNK
AKTIVIERUNG
DURCH
PDGF
KOSTIMULIERUNG
UND
PDGF
AKTIVIERT
JNK
BEIGLEICHZEITIGER
INHIBITION
VON
PKCS
.
39
3.4.
UNTERSUCHUNG
DER
AKTIVIERUNG
VERSCHIEDENER
PKCS
UND
DER
DURCH
PKCS
AKTIVIERBAREN
SERIN/THREONIN
KINASE
PKD
.
41
3.5.
ANDERE
FAKTOREN,
DIE
DIE
EGF
INDUZIERTE
JNK
AKTIVIERUNG
INHIBIEREN
42
3.5.1.
KOSTIMULIERUNG
MIT
ENDOTHELIN
UND
LPA
FUEHRT
AUCH,
VERMITTELT
DURCH
PKCS,
ZUR
INHIBITION
DER
EGF
INDUZIERTEN
JNK
AKTIVIERUNG
.
42
3.5.2.
PKD
WIRD
DURCH
ENDOTHELIN
UND
DURCH
LPA
AKTIVIERT
.
43
3.6.
UNTERSUCHUNG
DER
ZELLTYP
SPEZIFITAET
DER
JNK
AKTIVIERUNG
DURCH
EGF,
PDGF
UND
EGF/PDGF
KOSTIMULIERUNG
.
44
3.7.
VERGLEICH
DER
EXPRESSION
UND
DER
AKTIVIERUNG
VON
PKD
DURCH
PDGF
IN
RAT-1
FIBROBLASTEN
UND
IN
SF
126
ZELLEN.
44
3.8.
EINFLUSS
DER
EXOGENEN
EXPRESSION
VON
PKD
AUF
DEN
JNK
MAP
KINASE
WEG
.
46
3.8.1.
EXOGENE
EXPRESSION
VON
PKD
FUEHRT
ZUR
KONSTITUTIVEN
AKTIVIERUNG
IN
SF
126
ZELLEN
.
46
3.8.2.
EXOGENE
EXPRESSION
VON
PKD
INHIBIERT
DIE
EGF
UND
PDGF
INDUZIERTE
JNK
AKTIVIERUNG
IN
SF
126
ZELLEN
.
46
3.9.
VERGLEICH
DER
DNA-SYNTHESE
RATE
IN
RAT-1
UND
IN
SF
126
ZELLEN
47
3.9.1.
IN
RAT-1
ZELLEN
INDUZIEREN
EGF
UND
PDGF
^H-THYMIDIN
EINBAU
UND
EGF/PDGF
KOSTIMULIERUNG
FUEHRT
ZU
EINER
GERINGEN
SUPPRESSION
DES
EGF
INDUZIERTEN
^H-THYMIDIN
EINBAUS
.
47
3.9.2.
IN
SF
126
ZELLEN
INDUZIEREN
EGF
UND
PDGF
^H-THYMIDIN
EINBAU
UND
EGF/PDGF
KOSTIMULIERUNG
HAT
EINEN
ADDITIVEN
EFFEKT
AUF
DEN
THYMIDIN
EINBAU.
50
3.9.3.
INHIBITION
VON
PKCS
FUEHRT
ZUR
VERRINGERUNG
DES
^H-THYMIDIN
EINBAUS
UND
KOSTIMULIERUNG
MIT
EGF/PDGF
HAT
EINEN
ADDITIVEN
EFFEKT
IN
RAT-1
ZELLEN
.
51
3.10.
AUSTAUSCH
BEKANNTER
PKC-PHOSPHORYLIERUNGSSTELLEN
AM
EGF
REZEPTOR
.
52
3.10.1.
UNTERSUCHUNG
DER
JNK
AKTIVIERUNG
VERSCHIEDENER
EGF
REZEPTOR
MUTANTEN
.
52
3.11.
KOEXPRESSION
VON
PKD
MIT
DEM
EGF
REZEPTOR
UND
DEN
EGF
REZEPTOR
MUTANTEN
T654A
UND
T669A
.
54
3.12.
NORTHERN
BLOT
ANALYSE
DER
C-JUN
UND
DER
C-FOS
MRNA
INDUKTION
.
56
3.12.1.
NORTHERN
BLOT
ANALYSE
DER
C-JUN
UND
DER
C-FOS
MRNA
INDUKTION
NACH
EGF,
PDGF
UND
EGF/PDGF
KOSTIMULIERUNG
.
.
57
3.12.2
NORTHERN
BLOT
ANALYSE
DER
C-JUN
UND
DER
C-FOS
MRNA
INDUKTION
IN
EF
HERC
UND
EF
HERC
2E
ZELLEN
57
3.13.
STIMULIERUNG
DER
DNA-SYNTHESE
IN
EF
HERC
UND
EF
HERC
2E
ZELLEN
.
60
3.14.
EGF
ABHAENGIGE
ZELLTRANSFORMATION
VON
NIH
3T3
MAUS-FIBROBLASTEN
.
62
3.14.1.
ZELLTRANSFORMATION
VON
NIH
3T3
MAUS-FIBROBLASTEN
NACH
EGF,
PDGF
UND
EGF/PDGF
STIMULIERUNG
.
62
3.14.1.
VERGLEICH
DER
EGF
ABHAENGIGEN
ZELLTRANSFORMATION
VON
HERC
WILD-TYP
UND
HERC
2E
EXPRIMIERENDEN
NIH
3T3
MAUS-FIBROBLASTEN
.
62
3.15.
MODELL
FUER
DIE
PKD
VERMITTELTE
TRANSMODULIERUNG
DES
EGF
REZEPTORS
.
64
4.
DISKUSSION
.
66-71
4.1
AUSWIRKUNGEN
DER
PDGF
KOSTIMULIERUNG
AUF
EGF
AHAENGIGE
SIGNALTRANSDUKTIONSWEGE.
66
4.2
DIE
PDGF
VERMITTELTE
TRANSMODULIERUNG
DES
EGF
REZEPTORS
.
69
4.3.
AUSBLICK
.71
5.
ZUSAMMENFASSUNG
.
72-73
6.
SUMMARV
.
A
.
74-75
T.
LITERATURVERZEICHNIS
.
76-84
8.
ABKUERZUNGEN
.
.
85-86 |
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