Die Invertase Gin: Dimer-Dimer Wechselwirkungen im synaptischen Komplex
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1998
|
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | 112 S. Ill., graph. Darst. |
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INHALT
1
INHALTSVERZEICHNIS
1.
EINLEITUNG
.
7
1.1.
SEQUENZSPEZIFISCHE
REKOMBINATIONSSYSTEME
.
7
1.2.
INVERSIONS-SYSTEME
.
9
1.3.
DAS
INVERSIONSSYSTEM
DES
BAKTERIOPHAGEN
MU
.
9
1.4.
FIS
UND
DER
REKOMBINATIONSENHANCER
.
11
1.5.
DIE
GIX-SEQUENZEN
.
11
1.6.
DIE
INVERTASE
GIN
.
12
1.6.1.
STRUKTURVORHERSAGE
.
14
1.7.
DER
SYNAPTISCHE
KOMPLEX
.
17
1.8.
ZIELE
.
20
2.
ERGEBNISSE
.
22
2.1.
ETABLIERUNG
EINES
TESTSYSTEMS
ZUR
IDENTIFIZIERUNG
VON
AMINOSAEUREPOSITIONEN,
DIE
DIE
DIMER-DIMER
WECHSELWIRKUNGEN
DER
INVERTASE
GIN
BEEINFLUSSEN
.
22
2.1.1.
EFFEKT
DER
BINDUNG
VON
GIN
AN
EINE
EINZELNE
GIX
-SEQUENZ
IN
DER
NAEHE
DES
PROMOTORS
AUF
DIE
LACZ
-EXPRESSION
.
24
2.2.
ISOLIERUNG
UND
IN
VIVO
CHARAKTERISIERUNG
VON
GIN-MUTANTEN,
DIE
EINE
VERSTAERKTE
DIMER-DIMER
WECHSELWIRKUNG
AUFWEISEN
.
25
2.2.1.
HERSTELLUNG,
ISOLIERUNG
UND
IN
VIVO
CHARAKTERISIERUNG
VON
GIN
MUTANTEN
MIT
ERHOEHTEM
"REPRESSIONS"-POTENTIAL
.
25
2.2.1.1.
MUTAGENESE
DES
GIN
-GENS
.
25
2.2.1.2.
ISOLIERUNG
VON
GIN-MUTANTEN,
DIE
DIE
LACZ
-EXPRESSION
VON
PKRS3LACZ
STAERKER
ALS
GIN
WT
HEMMEN
.
26
2.2.1.3.
EFFEKT
DER
GIN-MUTANTEN
AUF
DIE
LACZ
-EXPRESSION
VON
PKRLACZ
.
28
2.2.2.
IN
VIVO-CHARAKTERISIERUNG
VON
BEKANNTEN GIN-MUTANTEN
IM
FLEXIBLEN
'
"LOOP"
ZWISCHEN
SS-FALTBLATT
2
UND
DER
A-HELIX
B
.
29
2.2.2.1.
EFFEKT
VON
GIN-MUTANTEN
IM
FLEXIBLEN
"LOOP"
ZWISCHEN
SS-FALTBLATT
2
UND
DER
A-HELIX
B
AUF
DIE
LACZ
-EXPRESSION
VON
PKRULACZ
.
29
2.2.2.2.
EFFEKT
DER
GIN-MUTANTEN
AUF
DIE
LACZ
-EXPRESSION
VON
PKRLACZ
.
30
2.2.3.
ISOLIERUNG
UND
IN
VIVO
CHARAKTERISIERUNG
WEITERER
GIN-MUTANTEN
INNERHALB
DES
BEREICHS,
DER
FUER
DIE
A-HELIX
B
KODIERT
.
31
2.2.3.1.
MUTAGENESE
DER
A-HELIX
B
.
31
2.2.3.2.
ISOLIERUNG
VON
GIN-MUTANTEN
IN
DER
A-HELIX
B,
DIE
ZU
EINER
REDUZIERTEN
LACZ
-EXPRESSION
FUEHREN
.
31
2.2.3.3.
EFFEKT
DER
GIN-MUTANTEN
AUF
DIE
LACZ
-EXPRESSION
VON
PKRLACZ
.
32
2.2.4.
IN
VIVO
INVERSIONSTEST
DER
ISOLIERTEN
GIN-MUTANTEN
.
32
2
INHALT
2.3.
ETABLIERUNG
EINES
EINFACHEN
GIN-REINIGUNGSVERFAHRENS:
PROTEINREINIGUNG
VON
EPITOPMARKIERTEM
GIN
UEBER
NI-SEPHAROSE
.
34
2.3.1.
IN
VITRO
INVERSIONSVERHALTEN
VON
GIN-(HIS)OE
.
36
2.4.
IN
VITRO
UNTERSUCHUNGEN
DER
GIN-MUTANTENPROTEINE
AN
LINEAREN
DNA-FRAG
MENTEN
.
37
2.4.1.
BINDUNGSEIGENSCHAFTEN
DER
MUTANTENPROTEINE
.
37
2.4.1.1.
IMMUNOLOGISCHER
NACHWEIS
VON
GIN
IN
DEM
KOMPLEX
MIT
HOEHERER
MOBILITAET
.
39
2.4.2.
NACHWEIS
DES
GIN-TETRAMERS
DURCH
EIN
GELRETARDATIONSEXPERIMENT
.
40
2.4.3.
AUSBILDUNG
DES
TETRAMER-KOMPLEXES
BEI
MUTANTENPROTEINEN
.
.43
2.5.
CHARAKTERISIERUNG
DER
GIN-MUTANTENPROTEINE
IN
VITRO
AN
PLASMID-DNA
.
46
2.5.1.
INVERSION
AN
PKR83/ACZ
.
46
2.5.2.
INVERSIONSAKTIVITAET
DER
MUTANTENPROTEINE
IN
VITRO
.
.46
2.5.3.
SCHNEIDEAKTIVITAET
DER
GIN-MUTANTENPROTEINE
AN
PLASMID-DNA
.
47
2.5.4.
IN
VITRO
INVERSIONSVERHALTEN
VON
MISCHUNGEN
AUS
GIN
WT
UND
GINKE34
.
48
2.6.
UNTERSUCHUNGEN
MIT
GIN-/Y8-RESOLVASE
FUSIONSPROTEINEN
DIE
SICH
SPEZIFISCH
AN
DIE
EINE
ODER
ANDERE
"HALF-SITE"
GEMISCHTER
BINDUNGSSTELLEN
BINDEN
LASSEN
.
51
2.6.1.
KONSTRUKTION
VON
PLASMIDEN,
DIE
FUSIONSPROTEINE
VON
GIN
MIT
YS
RESOLVASE
EXPRIMIEREN
.
52
2.6.2
BINDUNGSSPEZIFITAET
DER
VERSCHIEDENEN
GIN
/
YS-RESOLVASE
FUSIONS
PROTEINE
AN
RESL
BZW.GIX-SEQUENZEN
.
53
3.
DISKUSSION
.
55
3.1.
IN
VIVO
TESTSYSTEM
ZUR
IDENTIFIZIERUNG
VON
DIMER-DIMER WECHSELWIRKUNGEN
DER
INVERTASE
GIN
.
55
3.2.
IN
VIVO
CHARAKTERISIERUNG
VON
GIN-MUTANTEN
MIT
VERSTAERKTER
DIMER-DIMER
WECHSELWIRKUNG
.
57
3.3.
C-TERMINALE
EPITOPMARKIERUNG
VON
GIN
.
57
3.4.
STABILITAET
EINES
IN
VITRO
TETRAMERS,
DAS
AUF
INTERMOLEKULAREN
WECHSELWIRKUNGEN
BERUHT
.
57
3.5.
LAGE
DER
BETROFFENEN
AMINOSAEUREPOSITIONEN
IM
MODELLIERTEN
GIN-DIMER
.
59
3.6.
MOEGLICHER
EINFLUSS
DER
AMINOSAEURESUBSTITUTIONEN,
DIE
EINE
STAERKERE
TETRAMERI
SIERUNG
VON
GIN
ZUR
FOLGE
HABEN
AUF
DIE
KONFORMATION
DES
DIMERS
.
60
3.7.
MOEGLICHER
EINFLUSS
DER
AMINOSAEURESUBSTITUTIONEN,
DIE
EINE
STAERKERE
TETRA
MERISIERUNG
VON
GIN
ZUR
FOLGE
HABEN
AUF
DIE
KATALYTISCHEN
EIGENSCHAFTEN
DER
PROTEINE
.
62
INHALT
3
3.7.1.
AMINOSAEURESUBSTITUTIONEN
IM
FLEXIBLEN
"LOOP"
ZWISCHEN
SS-FALTBLATT
2
UND
DER
A-HELIX
B:
.
62
3.7.2.
AMINOSAEURESUBSTITUTIONEN
INNERHALB
DER
A-HELIX
E
UND
BEREICHEN,
DIE
IM
GIN-DIMER
IN
RAEUMLICHER
NAEHE
LIEGEN
.
64
3.8.
ANORDNUNG
DER
GIN-DIMERE
IM
SYNAPTISCHEN
KOMPLEX
.
65
3.9.
GIN-MUTANTEN
IM
BEREICH
DER
A-HELIX
B,
DEREN
AMINOSAEUREAUSTAUSCHE
EBENFALLS
ZU
EINER
VERSTAERKTEN
DIMER-DIMER
WECHSELWIRKUNG
FUEHREN
.
69
3.10.
CHARAKTERISIERUNG
DER
INVERSIONSAKTIVEN
KOMBINATIONEN
AUS
GIN
WT
UND
GINKE34
.
71
3.11.
KONSEQUENZEN
DES
POSTULIERTEN
TETRAMERS
FUER
DEN
INVERSIONSMECHANISMUS
.
72
3.11.1.
DIREKTIONALITAET
DER
REAKTION
ALS
PROTEINVERMITTELTE
KONSEQUENZ
AUS
DER
ASYMMETRIE
DER
BINDUNGSSTELLEN
.
72
3.11.2.
MOEGLICHE
STRUKTUR
DES
SYNAPTISCHEN
KOMPLEXES
.
73
3.12.
AUSBLICK
.
76
4.
ZUSAMMENFASSUNG
.
78
5.
MATERIAL
UND
METHODEN
.
80
5.1.
CHEMIKALIEN,
ENZYME
UND
OLIGONUKLEOTIDE
.
80
5.2.
BAKTERIENSTAEMME
.
80
5.2.1.
KONSTRUKTION
VON
CSH50/IS::KAN
CI857
.
81
5.3.
PLASMIDE
UND
PLASMIDKONSTRUKTIONEN
.
81
5.4.
MIKROBIOLOGISCHE
UND
GENETISCHE
METHODEN
.
85
5.4.1.
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI
.
85
S.4.1.1.
TRANSFORMATION
NACH
DER
CACLJ-METHODE
.
85
5.4.1.2.
TRANSFORMATION
DURCH
ELEKTROPORATION
.
85
5.5.
MOLEKULARBIOLOGISCHE
STANDARDMETHODEN
.
85
5.5.1.
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
AUS
E.
COLI
.
86
5.5.1.1.
PLASMID-PRAEPARATION
AUS
.
COLI:
NACH
DER
"BOILING"
METHODE
.
86
5.5.1.3.
PLASMID-PRAEPARATION
NACH
DER
MINILYSAT-METHODE
.
86
5.5.1.4.
PLASMIDPRAEPARATION
NACH
DER
"MAXIPREP"-METHODE
.
87
5.5.1.5.
PLASMID-PRAEPARATION
UEBER
MINI-SAEULCHEN
.
87
5.5.1.6.
BESTIMMUNG
DER
DNA-KONZENTRATION
.
87
5.5.2.
"COLONY
POPPING"
UND
"QUICKPREP"
ALS
SCHNELLE
KLONIERUNGSTESTS
.
87
5.5.3.
STANDARD-PCR
.
88
5.5.4.
SEQUENZIERUNG
VON
DNA
.
88
5.4.4.I.
SEQUENZIERUNG
MIT
HILFE
DES
T7-DNA
SEQUENCING
KITS
(PHARMACIA)
.
88
5.4.4.2.
AUTOMATISCHE
SEQUENZIERUNG
.
88
5.6.
MUTAGENESE
DES
GIN-GENS
.
88
4
INHALT
5.6.1.
PCR-ZUFALLSMUTAGENESE
DES
GESAMTEN
GIN-GENS
.
89
5.6.2.
PCR-ZUFALLSMUTAGENESE
DES
KODIERENDEN
BEREICHS
FUER
DIE
A-HELIX
B
.
90
5.7.
ISOLIERUNG
VON
GTN-MUTANTEN
MIT
VERSTAERKTER
DIMER-DIMER
WECHSELWIRKUNG
.
91
5.8.
UEBEREXPRESSION
UND
REINIGUNG
VON
EPITOPMARKIERTEM
GIN
AUS
E.
COLI
.
92
5.8.1.
KONSTRUKTION
DER
EXPRESSIONSPLASMIDE
.
92
5.8.1.1.
PETLSBGIN
.
92
5.8.1.2.
PET2M+)GIN
.
92
5.8.1.3
PET22BGMFY8-FUSIONEN
.
93
5.8.2.
TRANSFORMATION
UND
INDUKTION
.
95
5.8.3.
ZELLEXTRAKT-PRAEPARATION
.
95
5.8.4.
SAEULEN-CHROMATOGRAPHIE:
.
95
5.8.4.1
VORBEHANDELN
DES
NI-SEPHAROSE
SAEULENMATERIALS
(HIS
BIND
RESIN.
NOVAGEN)
.
95
S.8.4.2.
REINIGUNG
VON
GIN(HIS)G
UEBER
DIE
NI-SEPHAROSE
SAEULE
.
95
5.9.
PROTEINBIOCHEMISCHE
METODEN
.
96
5.9.1.
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
.
96
5.9.2.
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
.
96
5.9.6.1.
FAERBEN
VON
PROTEINGELEN
MIT
COOMASSIE
.
97
5.9.OE.2.
FAERBEN
VON
PROTEINGELEN
MIT
SILBEMITRAT
.
97
5.9.3.
WESTERN
BLOT
.
98
5.9.3.1
.TRANSFER
AUF
PVDF-MEMBRAN
.
98
5.9.3.2.
IMMUNOLOGISCHER
NACHWEIS
VON
PROTEINEN
IM
WESTERN
BLOT
.
98
5.9.4.
BESTIMMUNG
DER
LACZ
-EINHEITEN
.100
5.10.
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
.
101
5.10.1.
ELUTION
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
POLYACRYLAMID-GELEN
.
101
5.11.
UNTERSUCHUNG
VON
PROTEIN-DNA
UND
PROTEIN-PROTEIN
INTERAKTIONEN
AN
DNA
FRAGMENTEN
.
102
5.11.1.
GEL-RETARDATION
NACH
(FRIED
UND
CROTHERS,
1981)
.
102
5.11.1.1.
TETRAMEMACHWEIS
UND
QUANTIFIZIERUNG
.
102
5.11.1.2.
IMMUN-SUPERSHIFT
.
102
5.12.
ANALYSE
VON
PROTEIN-DNA
UND
PROTEIN-PROTEIN-WECHSELWIRKUNGEN
AN
SUPERHELIKALER
PLASMID-DNA
.
103
5.12.1.
INVERSIONSVERSUCHE
.
103
5.12.2.
SCHNEIDEVERSUCHE
.
103
5.12.3.
MISCHUNGSEXPERIMENTE
.
104
6.LITERATUR
.
105 |
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| author | Rusch, Katharina 1966- |
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