Ionentransport in einer Eukaryontenzelle: Genetik, Zellbiologie und Biochemie neuer P-Typ-ATPasen in Saccharomyces cerevisiae
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| Format: | Buch |
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| Veröffentlicht: |
1997
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| Beschreibung: | 110 Bl. Ill., graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS
1. EINLEITUNG: DIE CHEMISCHE NATUR DER ZELLE
DIE BETEILIGTEN ELEMENTE.1
HOMOEOSTASE.1
BIOLOGISCHE FUNKTIONEN VON NA+-, K+- UND CA2+-IONEN.4
"EF-HAND": STRUKTUR ZUR BINDUNG VON CA2+.6
BINDUNG VON CA2+, MN2+ UND MG2+ AN CALMODULIN.7
CALMODULIN UND SIGNALTRANSDUKTION.9
2. FORSCHUNGSZIEL: EUKARYONTISCHE IONEN-HOMOEOSTASE
ANMERKUNG ZUR NOMENKLATUR.15
3. IDENTIFIZIERUNG DER GENE
PMR1
UND
PMR2
4. PNIRL, DIE "CA
2+-PUMPE" DES GOLGI
CA2+-ABHAENGIGE WACHSTUMSDEFEKTE DER
PMRL
-MUTANTE 20
MUTATIONEN IN
PMR1
BEINTRAECHTIGEN DEN SEKRETIONS WEG.23
SUPPRESSOREN DER
PMRL
-MUTANTE BEI CA2+-MANGEL.27
CA2+ UND DIE SORTIERUNG DER CARBOXYPEPTIDASE Y.33
ENDOCYTOSE IST ESSENTIELL IN
PMRL
-MUTANTEN.42
5. CA
2+ UND MN2+ IN SEKRETORISCHEN ORGANELLEN
VERTEILUNG VON CA2+ UND MN2+ IM ER UND IM GOLGI.43
BESTIMMT MN2+ DIE GLYKOSYLIERUNG?.45
WIRKT CA2+ BEI DER SORTIERUNG/LOKALISATION VON PROTEINEN?.
GIBT ES WEITERE CA2+-TRANSPORTER IM SEKRETIONSWEG?.48
EXPRESSION HUMANER CA
2+-ATPASEN.50
6. DIE FAMILIE DER PMR2-ATPASEN
DER PM/?2-GENKLUSTER IN
S. CEREVISIAE
.53
PMR2-ATPASEN SIND PROTEINE DER PLASMAMEMBRAN.57
PMR2-PUMPEN VERMITTELN TOLERANZ GEGENUEBER NA+.60
NA+ UND LI+ WIRKEN VERSCHIEDEN AUF
PMR2A
UND
PMR2B .
PMR2A UND PMR2B SIND FUNKTIONELL VERSCHIEDENE ISOFORMEN.
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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REGULATION DER PM/?2-EXPRESSION DURCH CA*- .70
PMR2 IST
IN VIVO
MEHRFACH PHOSPHORYLIERT.74
AUSBLICK: FUNKTION DES
PMR2
GENKLUSTERS.79
7. DRS2, EINE P-TYP ATPASE ALS LIPID-TRANSLOKASE?
DRS2
UND RIBOSOMEN.81
IST DRS2 EINE CA2+-PUMPE?.82
PHAENOTYPEN DER T//\V2-MUTANTE.85
IST DRS2 EINE PHOSPHOLIPID-TRANSLOKASE?.88
AUSBLICK: PHOSPHOLIPIDE UND ZWEIWERTIGE KATIONEN.90
8. MATERIAL UND METHODEN
9. ZUSAMMENFASSUNG
10. LITERATUR
LEBENSLAUF
.81
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