Regulation G-Protein-gekoppelter Rezeptorkinasen:
Gespeichert in:
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| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1997
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INHALTSVERZEICHNIS
I
EINLEITUNG
1
1
INTERZELLULAERE
SIGNALUEBERTRAGUNG
1
2
G-PROTEIN-GEKOPPELTE
REZEPTOREN
2
3
DESENSIBILISIERUNGSMECHANISMEN
4
3.1
HOMOLOGE
DESENSIBILISIERUNG
5
3.2
HETEROLOGE
DESENSIBILISIERUNG
6
3.3
REZEPTORSEQUESTRIERUNG
6
3.4
VERRINGERUNG
DER
REZEPTORZAHL
7
4
G-PROTEIN-GEKOPPELTE
REZEPTORKINASEN
8
4.1
KLONIERUNG
DER
GRKS
8
4.2
GEWEBEEXPRESSION
10
4.3
REZEPTORPHOSPHORYLIERUNG
11
4.3.1
AGONISTENABHAENGIGE
PHOSPHORYLIERUNG
11
4.3.2
REZEPTORSPEZIFITAETEN
12
4.4
MEMBRANASSOZIATION
13
4.4.1
AGONISTENINDUZIERTE
TRANSLOKATION
13
4.4.2
MEMBRANBINDUNGSSTRUKTUREN
DER
GRKS
13
4.4.3
REGULATION
DURCH
CA
2
7CALMODULIN
(CAM)
16
4.4.4
ASSOZIATION
AN
MICROSOMALE
MEMBRANEN
17
4.5
REGULATION
DURCH
MODIFIKATIONEN
17
4.6
REGULATION
DER
KATALYTISCHEN
AKTIVITAET
18
4.6.1
AKTIVIERUNG
DURCH
INTRAZELLULAERE
SCHLEIFEN
DER
GPCRS
18
4.6.2
AKTIVIERUNG
DURCH
[^-UNTEREINHEITEN
19
4.6.3
AKTIVIERUNG
DURCH
PHOSPHOLIPIDE
19
4.7
BILDUNG
EINES
TERNAEREN
KOMPLEXES
19
4.8
GENSTRUKTUR
UND
GENEXPRESSION
20
4.8.1
REGULATION
DER
GENEXPRESSION
20
4.8.2
PATHOLOGISCHE
PROZESSE
21
4.8.3
ARZNEIMITTELABHAENGIGE
EXPRESSIONSAENDERUNG
22
4.9
TRANSGENE
UND
'
KNOCKOUT
'
-MAEUSE
22
4.10
INHIBITION
DER
G-PROTEIN-GEKOPPELTEN
REZEPTORKINASEN
23
II
MATERIALIEN
UND
METHODEN
25
1
MATERIALIEN
25
1.1
BAKTERIENSTAEMME
25
1.2
SAEUGETIERZELLEN
25
1.3
PLASMIDVEKTOREN
26
1.4
OLIGONUKLEOTIDE
27
1.5
BACULOVIREN
29
1.6
PROTEINE,
ANTIKOERPER
UND
PEPTIDE
29
1.6.1
KINASEN
29
1.6.2
ANTIKOERPER
29
1.6.3
PEPTIDE
30
1.7
SUBSTANZEN
UND
ALLGEMEINE
PUFFER
30
1.7.1
LOESUNGEN
UND
PUFFER
30
1.7.1.1
LOESUNGEN
UND
PUFFER
FUER
DIE
MOLEKULARBIOLOGISCHEN
METHODEN
31
1.7.1.2
LOESUNGEN
UND
PUFFER
FUER
DIE
PROTEINCHEMISCHEN
METHODEN
31
1.7.2
MEDIEN
31
1.7.2.1
MEDIEN
FUER
PROKARYONTISCHE
ZELLEN
31
1.7.2.2
MEDIEN
FUER
EUKARYONTISCHE
ZELLEN
31
1.8
HARD-UND
SOFTWARE
32
1.8.1
HARDWARE
32
1.8.2
SOFTWARE
32
2
METHODEN
33
2.1
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
33
2.1.1
REINIGUNG
VON
PLASMID-DNA
33
2.1.1.1
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
AUS
MINIKULTUREN
(LICL-KOCHMETHODE)
33
2.1.1.2
PRAEPARATION
VON
PLASMID-DNA
DURCH
ALKALISCHE
LYSE
UND
ANIONENAUSTAUSCH
CHROMATOGRAPHIE
33
2.1.1.3
MENGEN
UND
REINHEITSBESTIMMUNG
VON
DNA,
RNA
UND
OLIGOPEPTIDEN
MITTELS
PHOTOMETRIE
34
2.1.1.4
ENTFERNEN
VON
VERSCHIEDENEN
KONTAMINATIONEN
IN
DNA-LOESUNGEN
34
2.1.2
KLONIERUNG
IN
PLASMIDE
34
2.1.2.1
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
BAKTERIEN
34
2.1.2.2
TRANSFORMATION
KOMPETENTER
BAKTERIEN
35
2.1.2.3
RESTRIKTIONSANALYSE
GEREINIGTER
DNA
35
2.1.2.4
AGAROSEGEL-ELEKTROPHORESE
35
2.1.2.5
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
AGAROSEGELEN
36
2.1.2.6
LIGATION
VON
DNA-FRAGMENTEN
UND
VEKTOR-DNA
36
2.1.3
AMPLIFIZIERUNG
VON
DNA
DURCH
POLYMERASEKETTENREAKTION
36
2.1.4
SUBKLONIERUNG
DER
PCR-PRODUKTE
37
2.1.5
MUTAGENESE
NACH
KUNKEL
37
2.1.5.1
GEWINNUNG
VON
EINZELSTRANG-PHAGEN-DNA
37
2.1.5.2
SYNTHESE
DES
MUTIERTEN
DNA-STRANGES
38
2.2
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
40
2.2.1
PROTEINBESTIMMUNG
40
2.2.2
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
40
2.2.3
FAERBUNGEN
VON
SDS-POLYACRYLAMIDGELEN
42
2.2.3.1
COOMASSIE
BRILLIANT
BLUE
FAERBUNG
42
2.2.3.2
SILBERFAERBUNG
42
2.2.4
TROCKNEN
VON
GELEN
43
2.2.5
"
WESTEM
"
-TRANSFER
VON
PROTEINEN
43
2.2.6
IMMUNDETEKTION
IMMOBILISIERTER
PROTEINE
AUF
MEMBRANEN
44
2.2.7
IMMUNPRAEZIPITATION
AUS
ZELLCYTOSOLEN
44
2.2.8
PROTEINREINIGUNG
45
2.2.8.1
REINIGUNG
VON
G-PROTEIN-GEKOPPELTE
REZEPTORKINASEN
AUS
SF9
UND
HIGH
5-ZELLEN
45
2.2.8.2
REINIGUNG
VON
GLUTATHION
S-TRANSFERASE-FUSIONSPROTEINEN
AUS
ESCHERICHIA
COLI
47
2.2.8.3
PRAEPARATION
VON
RHODOPSIN
AUS
RINDERRETINAE
48
2.2.9
TRANSLOKATION
VON
G-PROTEIN-GEKOPPELTEN
REZEPTORKINASEN
AN
MEMBRANEN
49
2.3
PHOSPHORYLIERUNGSVERSUCHE
50
2.3.1
PHOSPHORYLIERUNG
VON
RHODOPSIN
DURCH
G-PROTEIN-GEKOPPELTE
REZEPTORKINASEN
50
2.3.1.1
PHOSPHORYLIERUNG
VON
RHODOPSIN
ZUR
G-PROTEIN-GEKOPPELTE
REZEPTORKINASE-AKTIVITAETSBESTIMMUNG
50
2.3.1.2
PHOSPHORYLIERUNG
VON
RHODOPSIN
ZUR
IC50-BESTIMMUNG
VON
PEPTIDINHIBITOREN
51
2.3.1.3
PHOSPORYLIERUNG
VON
RHODOPSIN
DURCH
G-PROTEIN-GEKOPPELTE
REZEPTOR
KINASEN
BEI
GLEICHZEITIGER
PHOSPHORYLIERUNG
DURCH
PROTEINKINASE
C
53
2.3.2
PHOSPHORYLIERUNG
EINES
GST-FUSIONSPROTEINS
DES
PARATHORMONREZEPTOR-C
TERMINUS
(GST-PTHRCT)
DURCH
GRKS
54
2.3.3
PHOSPHORYLIERUNG
VON
FUSIONSPROTEINEN
UND
G-PROTEIN-GEKOPPELTEN
REZEPTORKINASEN
DURCH
PROTEINKINASE
C
54
2.3.4
PHOSPHORYLIERUNG
VON
PEPTIDEN
55
2.3.4.1
PHOSPHORYLIERUNG
EINES
PEPTIDSUBSTRATS
DURCH
G-PROTEIN-GEKOPPELTE
REZEPTORKINASEN
55
2.3.4.2
PHOSPHORYLIERUNG
VON
PEPTIDENSUBSTRAT
DURCH
PROTEINKINASE
C
56
2.3.5
BESTIMMUNG
DER
EINGEBAUTEN
RADIOAKTIVITAET
57
2.3.5.1
SEMIQUANTITATIVE
BESTIMMUNG
DURCH
AUTORADIOGRAPHIE
57
2.3.5.2
QUANTITATIVE
BESTIMMUNG
DURCH
FLUESSIGSZINTILLATIONSZAEHLUNG
57
2.3.5.3
QUANTITATVE
BESTIMMUNG
DURCH
LASERDENSITOMETRIE
VON
AUTORADIOGRAPHIEN
57
2.3.5.4
QUANTITATVE
BESTIMMUNG
DURCH
PHOSPHORIMAGERANALYSE
58
2.3.6
DATENANALYSE
58
2.4
ZELLKULTUR
59
2.4.1
KULTIVIERUNG
VERSCHIEDENER
ZELLINIEN
59
2.4.2
EINFRIEREN
VON
ZELLEN
60
2.4.3
TRANSFEKTION
VON
DNA
IN
SAEUGETIERZELLEN
60
2.4.3.1
CALCIUMPHOSPHATMETHODE
60
2.4.3.2
LIPOFEKTION
61
2.4.4
GEWINNUNG
VON
ZELLCYTOSOLEN
UND
ZELLMEMBRANEN
61
2.4.5
ZELLKULTUR
VON
INSEKTENZELLEN
62
2.5
SONSTIGE
METHODEN
63
2.5.1
KARTIERUNG
VON
PHOSPHORYLIERUNGSSTELLEN
63
2.5.1.1
ZWEIDIMENSIONALE
PEPTIDKARTIERUNG
63
2.5.1.2
HPLC-MASSENSPEKTROSKOPIEANALYSE
63
2.5.2
IMMUNISIERUNG
EINES
KANINCHENS
ZUR
HERSTELLUNG
EINES
POLYKLONALEN
ANTIKOERPERS
63
2.5.3
HERSTELLUNG
VON
LIPIDVESIKELN
64
III
ERGEBNISSE
65
1
KLONIERUNG,
EXPRESSION,
REINIGUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
G
PROTEIN
GEKOPPELTEN
REZEPTORKINASE
5
(GRK5)
65
1.1
KLONIERUNG
DER
GRK5
65
1.2
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
REKOMBINANTER
GRKS
IN
INSEKTENZELLEN
67
1.3
CHARAKTERISIERUNG
DER
REKOMBINANTEN
KINASEN
68
2
ENTWICKLUNG
VON
INHIBITOREN
DER
G
PROTEIN-GEKOPPELTEN
REZEPTORKINASEN
69
2.1
ETABLIERUNG
EINES
TESTSYSTEMS
FUER
DIE
INHIBITIONSSTUDIEN
70
2.2 HYDROPHOBE
MODIFIKATION
VON
INHIBITORISCHEN
PEPTIDEN
71
2.3
POLARE
MODIFIKATION
INHIBITORISCH
WIRKSAMER
PEPTIDE
72
2.4 VERKUERZUNG
DER
INHIBITORISCHEN
PEPTIDE
73
2.5
INHIBITION
VON
GRK2,
GRK3
UND
GRK5
74
3
REGULATION
DER
G
PROTEIN-GEKOPPELTEN
REZEPTORKINASEN
DURCH
PROTEINKINASE
C
76
3.1
ANSTIEG
DER
CYTOSOLISCHEN
GRK-AKTIVITAET
NACH
ALB-AR
AKTIVIERUNG
76
3.2
GRK-TRANSLOKATION
78
3.2.1
HERSTELLUNG
EINES
GRK2-ANTIKOEPERS
78
3.2.2
UNTERSUCHUNG
DER
GRK-TRANSLOKATION
IN
TRANSIENT
UEBEREXPRIMIERENDEN
ZELLEN
79
3.3
PHOSPHORYLIERUNG
G
PROTEIN-GEKOPPELTER
REZEPTORKINASEN
83
3.3.1
GRK2-PHOSPHORYLIERUNG
DURCH
RATTENHIRN
PKC
83
3.3.2
GRK2,
GRK3
UND
GRK5
PHOSPHORYLIERUNG
85
3.3.3
DER
GRK2
C-TERMINUS
ALS
PKC-SUBSTRAT
89
3.3.4
PHOSPHORYLIERUNG
DER
PUNKTMUTANTEN
GRK2S670A,
GRK2S676A
UND
GRK2S685A
92
3.3.5
PHOSPHORYLIERUNGSSTELLENKARTIERUNG
93
3.3.5.1
IDENTIFIKATION
DES
PHOSPHORYLIERTEN
PEPTIDS
NACH
ENDOPROTEINASE
LYS-C
VERDAU
UND
ANSCHLIESSENDER
HPLC/MS
94
3.3.5.2
ZWEIDIMENSIONALE
PHOSPHOPEPTIDKARTIERUNG
94
3.3.6
UNTERSUCHUNG
DER
PUNKTMUTANTE
GRK2S29A
95
3.4
EFFEKT
DER
PKC
AUF
DIE
GRK-AKTIVITAET
98
3.4.1
RHODOPSINPHOSPHORYLIERUNG
DURCH
GRKS
NACH
PKC-PHOSPHORYLIERUNG
98
3.4.2
EFFEKT
DER
PKC-PHOSPHORYLIERUNG
AUF
DIE
PEPTIDPHOSPHORYLIERUNG
DURCH
GRK2
101
3.4.3
HEMMUNG
DER
GRK-PHOSPHORYLIERUNG
DES
PTHR-C-TERMINUS
DURCH
PKC
102
3.4.4
RHODOPSINPHOSPHORYLIERUNG
DURCH
GRK2S29A
103
IV
DISKUSSION
104
1
INHIBITION
G-PROTEIN-GEKOPPELTER
REZEPTORKINASEN
104
2
REGULATION
DER
SIGNALUEBERTRAGUNG
HO
2.1
AKTIVIERUNG
UND
TRANSLOKATION
VON
GRKS
DURCH
EINEN
GQ
UND
PHORBOLESTER
VERMITTELTEN
MECHANISMUS
110
2.2
PHOSPHORYLIERUNG
G-PROTEIN-GEKOPPELTER
REZEPTORKINASEN
113
2.3
PKC-PHOSPHORYLIERUNGSSPEZIFITAET
114
2.4
BESTIMMUNG
DER
PKC-PHOSPHORYLIERUNGSSTELLE
IN
GRK2
115
2.5
GRK-PHOSPHORYLIERUNG
UND
GRK-AKTIVITAET
117
V
ZUSAMMENFASSUNG
123
ANHAENGE
125
ANHANG
A:
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
125
ANHANG
B:
GRK-REZEPTOR-INTERAKTIONEN
127
ANHANG
C:
MOLEKULARE
EIGENSCHAFTEN
DER
GRKS
130
ANHANG
D:
HUMANE
GRK-SEQUENZEN
131
BIBLIOGRAPHIE
134
PUBLIKATIONEN
152
DANKSAGUNG
153
CURRICULUM
VITAE
154 |
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