Analyse des Abbaus von Membranproteinen am endoplasmatischen Retikulum:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
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1998
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INHALTSVERZEICHNIS
1. ZUSAMMENFASSUNG 1
2. EINLEITUNG 2
2.1. DAS UBIQUITIN/PROTEASOM-SYSTEM 2
2.2. KOMPONENTEN DER UBIQUITIN-ABHAENGIGEN 4
THIOESTER-KASKADE IN
S. CEREVISIAE
2.3. DEGRADATIONSSIGNALE VON PROTEINEN IN S. CEREVISIAE 5
2.4. DAS 26S PROTEASOM 6
2.5. ANDERE FUNKTIONEN DER UBIQUITIN-KONJUGATION 9
2.6. WEITERE THIOESTER-KASKADEN IN
S. CEREVISIAE 9
2.7. DAS UBIQUITIN/PROTEASOMSYSTEM IST AM ABBAU VON 10
PROTEINEN DES ENDOPLASMATISCHEN RETIKULUMS BETEILIGT
3. AUFGABENSTELLUNG 14
4. ERGEBNISSE 15
4.1. KLONIERUNG VON SYNTHETISCHEN ER-MEMBRANPROTEINEN 15
4.2. ALLE VERSIONEN DES DEGL-SEC62-FUSIONSPROTEINS 16
KOENNEN ENDOGENES SEC62 ERSETZEN
4.3. DEGL-SEC62-FUSIONSPROTEINE WERDEN IN 18
UBC6 UBC7
MUTANTEN STABILISIERT
4.4. EPITOPMARKIERTES SEC62 IST OHNE DEGRADATIONSSIGNAL STABIL 20
4.5. DER ABBAU DES DEGL-SEC62-FUSIONSPROTEINS FINDET NACH 21
SEINEM EINBAU IN DIE ER-MEMBRAN STATT
4.6. DIE KURZLEBIGEN FUSIONSPROTEINE WERDEN MULTIUBIQUITINIERT 23
4.7. WEITERE KOMPONENTEN DES UBIQUITIN/PROTEASOM-SYSTEMS 24
SIND AM ABBAU BETEILIGT
4.8. DAS KURZLEBIGE FUSIONSPROTEIN WIRD NICHT-LYSOSOMAL 26
IN EINEM PRAE-GOLGI-KOMPARTIMENT ABGEBAUT
4.9. DER ABBAU DES DEGL-SEC62-FUSIONSPROTEINS WIRD AN 28
DER ER-MEMBRAN UNTER BETEILIGUNG VON KOMPONENTEN
DES SECOEL-TRANSLOKONS EINGELEITET
4.10. PROTEASOMMUTANTEN ZEIGEN EINEN DEFEKT IM ABBAU 30
DES DEGL-SEC62-FUSIONSPROTEINS
4.11. DIE ABBAUFRAGMENTE WERDEN IN DER PROTEASOM- 33
MUTANTE VERLANGSAMT ABGEBAUT
4.12. DIE ABBAUFRAGMENTE WERDEN UNABHAENGIG VON DER 34
VAKUOLE ABGEBAUT
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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INHALTSVERZEICHNIS
4.13. N-TERMINALE AMINOSAEURESEQUENZIERUNG DES 35
35 KDA-FRAGMENTS
4.14. RASCHER ABBAU DURCH DAS PROTEASOM ERFORDERT 36
SPEZIFISCHES DEGRADATIONSSIGNAL
4.15. IN VERSCHIEDENEN PROTEASOMMUTANTEN AKKUMULIEREN 38
DIE GLEICHEN ABBAUFRAGMENTE
4.16. DER SCHNITT IST SOWOHL VON DER AMINOSAEURESEQUENZ ALS 41
AUCH VOM ABSTAND ZUR MEMBRAN ABHAENGIG
5. DISKUSSION 44
6. MATERIAL UND METHODEN 50
6.1. MATERIAL 50
6.1.1. BEZUGSQUELLEN FUER COMPUTER UND ANWENDUNGSPROGRAMME SD
6.1.2. BEZUGSQUELLEN FUER CHEMIKALIEN UND MOLEKULAR- 50
BIOLOGISCHE REAGENZIEN
6.1.3. BEZUGSQUELLEN FUER ANTIKOERPER 50
6.2. METHODEN 51
6.2.1. METHODEN IM UMGANG
MIT
ESCHERICHIA COLI
51
6.2.1.1. VERWENDETE
ESCHERICHIA COLI-STAEMME 51
6.2.1.2. VERWENDETE VEKTOREN 51
6.2.1.3. BAKTERIENMEDIEN 51
6.2.1.4. ZELLANZUCHT / BESTIMMUNG DER BAKTERIENDICHTE 51
IN FLUESSIGKULTUREN
6.2.1.5. ANLEGEN VON LANGZEITKULTUREN 51
6.2.1.6. TRANSFORMATION VON
ESCHERICHIA COLI-ZELLEN MIT 52
PLASMID-DNA
6.2.2. METHODEN IM UMGANG MIT
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
52
6.2.2.1. VERWENDETE SACCHAROMYCES CEREVISIAE-STAEMME 52
6.2.2.2. VERWENDETE HEFE-VEKTOREN UND KONSTRUKTE 53
6.2.2.3. HEFEMEDIEN 55
6.2.2.4. ZELLANZUCHT UND BESTIMMUNG DER ZELLDICHTE 55
IN FLUESSIGKULTUREN
6.2.2.5. ANLEGEN VON LANGZEITKULTUREN 56
6.2.2.6. ISOLIERUNG CHROMOSOMALER HEFE-DNA 56
6.2.2.7. TRANSFORMATION VON HEFEZELLEN 56
6.2.2.8. KREUZEN VON STAEMMEN 57
6.2.2.9. TETRADENANALYSE 58
INHALTSVERZEICHNIS
6.2.3. DNA-TECHNIKEN
58
6.2.3.1. OLIGONUKLEOTIDE 58
6.2.3.2. STANDARDLOESUNGEN 59
6.2.3.3. ISOLIERUNG VON PLASMID-DNA AUS
E. COLI 59
6.2.3.4. ISOLIERUNG VON PLASMID-DNA AUS HEFE 60
6.2.3.5. FAELLUNG VON NUKLEINSAEUREN MITTELS ETHANOL 60
6.2.3.6. KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON NUKLEINSAEUREN 61
6.2.3.7. SPALTUNG VON DNA MIT RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN 61
6.2.3.8. PHENOL / CHLOROFORM-EXTRAKTION VON NUKLEINSAEUREN 61
6.2.3.9. DNA-AGAROSEGELELEKTROPHORESE 62
6.2.3.10. EXTRAKTION VON DNA-FRAGMENTEN AUS AGAROSEGELEN 62
6.2.3.11. DEPHOSPHORYLIERUNG DER 5'-ENDEN VON 63
DNA-FRAGMENTEN MIT ALKALISCHER PHOSPHATASE
6.2.3.12. LIGATION VON DNA 63
6.2.3.13. SOUTHERN BLOT 63
6.2.3.14. RADIOAKTIVE MARKIERUNG VON DNA-FRAGMENTEN 64
6.2.3.15. HYBRIDISIERUNG RADIOAKTIVER DNA-PROBEN 64
AN FILTERGEBUNDENE DNA
6.2.3.16. PCR-TECHNIKEN 66
6.2.3.17. SEQUENZANALYSE VON DNA 66
6.2.4. PROTEIN-TECHNIKEN
66
6.2.4.1. HERSTELLUNG VON PROTEINEXTRAKT FUER 66
ANALYTISCHE ANWENDUNGEN
6.2.4.2. HERSTELLUNG VON PROTEINEXTRAKT FUER 67
PRAEPARATIVE ANWENDUNGEN
6.2.4.3. AUFREINIGUNG EINES PROTA-MARKIERTEN PROTEINS 68
MITTELS EINER IGG-SAEULE
6.2.4.4. SEQUENZIERUNG VON PROTEINEN 68
6.2.4.5. BESTIMMUNG DER PROTEINKONZENTRATION 69
6.2.4.6. SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE 69
6.2.4.7. WESTERN-BLOT 70
6.2.4.8. "PROMOTOR SHUT-OFF"-EXPERIMENT 71
7. LITERATUR 72
8
. ABKUERZUNGEN
79 |
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