Röntgenstrukturanalyse der Enzyme des Tetrahydrobiopterin-Biosynthesewegs und hyperthermophiler Enzyme aus Thermotoga maritima:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
München
Hieronymus
1998
|
| Schriftenreihe: | Biochemie
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| Beschreibung: | Zugl.: München, Techn. Univ., Diss. |
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I
NHALT
1.
ZUSAMMENFASSUNG
.
7
L.L
S
EPIAPTERIN
-R
EDUKTASE
.
7
1.2
GTP-C
YCLOHYDROLASE
1
.
8
1.3
6-P
YRUVOYL
-T
ETRAHYDROPTERIN
-S
YNTHASE
.
8
1.4
P
HOSPHOGLYCERAT
-K
INASE
.
8
1.5
L
AKTAT
-D
EHYDROGENASE
.
9
1.6
V
EROEFFENTLICHUNGEN
.
9
2.
EINLEITUNG
.
11
2.1
E
NZYME
DES
T
ETRAHYDROBIOPTERIN
-B
IOSYNTHESEWEGS
.
11
2.1.1
TETRAHYDROBIOPTERIN
.
11
2.
1
.
1
.
1
FUNKTION
VON
TETRAHYDROBIOPTERIN
.
11
2.1.1.2
MANGEL
AN
TETRAHYDROBIOPTERIN
.
12
2.1.1.3
METABOLISMUS
VON
TETRAHYDROBIOPTERIN
.
13
2.
1.
1
4
SALVAGE-BIOSYNTHESEWEG
UND
REGENERATION
VON
TETRAHYDROBIOPTERIN
.
14
2.1.2
GTP-CYCLOHYDROLASE
1
.
14
2.1.3
6-PYRUVOYL-TETRAHYDROPTERIN-SYNTHASE
.16
2.1.4
SEPIAPTERIN-REDUKTASE
.
18
2.1.5
DIHYDRONEOPTERIN-EPIMERASE
UND
DIHYDRONEOPTERM-ALDOLASE
.
18
2.2
H
YPERTHERMOPHILE
E
NZYME
AUS
T
HERMOTOGA
MARITIMA
.
19
2.2.1
THERMOPHILE
ORGANISMEN
.
19
2.2.2
THERMOTOGA
MARITIMA
.
19
2.2.3
THERMOSTABILITAET
VON
PROTEINEN
.
19
2.2.4
PHOSPHOGLYCERAT-KINASE.
20
2.2.5
LAKTAT-DEHYDROGENASE
.
21
3.
MATERIAL
UND
METHODEN
.
23
3.1
M
ATERIAL
.
23
3.2
G
ENTECHNISCHE
M
ETHODEN
.
23
3.3
M
IKROBIOLOGISCHE
UND
PROTEINCHEMISCHE
M
ETHODEN
.
24
3.3
1
BAKTERIENANZUCHT
.
24
3.3.2
EXPRESSION,
REINIGUNG
UND
AKTIVITAETSTEST
VON
RATTEN-SEPIAPTERIN-REDUKTASE
.
24
3.3.3
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
VON
RATTEN
UND
HUMANER
PTPS.
26
3.3.4
SDS-ELEKTROPHORESE
.
27
3
3
5
UV-ABSORPTIONSSPEKTROSKOPIE
.
28
3.3.6
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
.
28
3.3.7
KONZENTRIERUNG,
UMPIIFFERUNG
UND
LAGERUNG
VON
PROTEINLOESUNGEN
.
28
3.3.8
ABSPALTUNG
DES
MALTOSE-BINDEPROTEINS
VON
MSR
.
29
3
4
R
OENTGENSTRUKTURANALYTISCHE
M
ETHODEN
.
29
3.4.
1
KRISTALLISATION
.
29
3.4
2
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKRISTALLDICHTE.
30
3.4.3
DATENREDUKTION
.
31
3.4.4
SELBSTROTATIONS-FUNKTION
.
31
3.4.5
DAS
PHASENPROBLEM
.
32
3.4.5.
I
ISOMORPHER
ERSATZ
.32
3.4.5.2
MULTIPLE
ANOMALE
DISPERSION
.
33
3.4.5.3
PATTERSON-SUCHMETHODEN
.34
3.4
6
MOLEKULARDYNAMISCHE
SIMULATIONEN
.
34
3.4.7
ELEKTRONENDICHTEMODIFIKATION
.
35
3.4.8
MODELLBAU
UND
VERFEINERUNG
.
35
3.4.9
MITTELUNG
DER
ELEKTRONENDICHTE
.
35
3.4
10
GEOMETRISCHE
ANALYSE
DES
MODELLS
.
36
3.4.
11
SEQUENZ
UND
STRUKTURVERGLEICHE
.
36
4.
ERGEBNISSE
.
37
INHALT
IV
4.1
S
EPIAPTERIN
-R
EDUKTASE
.
37
4.
I.
1
KRISTALLISATION
.
37
4.1.1.1
FUSIONSPROTEIN
MIT
MALTOSE-BINDEPROTEIN
.37
4.1.1
2
NATIVES
PROTEIN
.
37
4.1.2
DATENSAMMLUNG
.
38
4.1
3
BESTIMMUNG
DER
RAUMGRUPPE
.
39
4.1
3.1
SYMMETRIE-ROTATIONS
UND
TRANSLATIONSELEMENTE
.
40
4.1.3.2
BESTIMMUNG
DER
ANZAHL
DER
MONOMERE
PER
ASYMMETRISCHE
EINHEIT
.
40
4.1.4
SCHWERMETALL-DERIVATE
.
41
4.1.5
MODELLBAU
UND
MODELLVERFEINERUNG
.
43
4.1.6
KRISTALLSTRUKTUR
VON
MAUS
SEPIAPTERIN-REDUKTASE
.
46
4.1.6.1
KOMPLEXSTRUKTUREN
.
46
4.
L.6.2
STRUKTUR
VON
MSR
.47
4.1.6.3
LAGE
UND
ARCHITEKTUR
DES
AKTIVEN
ZENTRUMS
.48
4.1.6.4
COFAKTOR-BINDUNGSTELLE
.
50
4.1.6.5
INHIBITION
VON
SEPIAPTERIN-REDUKTASE
.
51
4.1.7
SCHWERMETALLBINDUNGSSTELLEN
AM
PROTEIN
.
53
4.2
GTP-C
YCLOHYDROLASE
1
.
54
4.2.1
KRISTALLISATION
VON
E.
COLI
GTP-CYCLOHYDROLASE
L
.
54
4.2.2
DATENAUFNAHME
UND
VERFEINERUNG
.
54
4.2.3
DAS
AKTIVE
ZENTRUM
.
55
4.2
4
KOMPLEXSTRUKTUREN
VON
WILDTYP-ENZYM
MIT
SUBSTRAT-ANALOGA
.
56
4.2.5
EINZELMUTANTEN
.
56
4.2.6
KOMPLEXSTRUKTUREN
VON
CYH-MUTANTENPROTEINEN
MIT
NATUERLICHEM
SUBSTRAT
.
57
4
2.6.
1
KOMPLEX
VON
C110S
MIT
GTP
.57
4.2.OE.2
KOMPLEX
VON
H
1
12S
MIT
GTP
.58
4.3
6-P
YRUVOYL
-T
ETRAHYDROPTERIN
-S
YNTHASE
.60
4.3.1
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
VON
PTPS
.
60
4.3.2
ANALYTISCHE
ULTRAZENTRIFUGATION
.
60
4.3.3
KRISTALLISATION
.
60
4.3
4
DATENSAMMLUNG
UND
-AUSWERTUNG
.
60
4.3.5
SUBSTRATBINDUNG
UND
AKTIVES
ZENTRUM.
62
4.4
D
IHYDRONEOPTERIN
-E
PIMERASE
UND
D
IHYDRONEOPTERIN
-A
LDOLASE
.
63
4.5
P
HOSPHOGLYCERAT
-K
INASE
.
64
4.5.1
KRISTALLISATION
VON
TMPGK.
.
64
4.5.2
DATENAUFNAHME
UND
STRUKTURLOESUNG.
64
4.5.3
QUALITAET
DES
STRUKTURMODELLS
.
66
4.5.4
KRISTALLSTRUKTUR
VON
TMPGK
.
67
4.5.5
DAS
AKTIVE
ZENTRUM
IN
GESCHLOSSENER
KONFORMATION
.
69
4.5.6
THERMOSTABILITAET
VON
TMPGK
.
70
4.5.6.1
LOOP-BEREICHE
.
70
4.5.6.2
LONENPAARE
.
70
4.5.6.3
A-HELICES
.
70
4.5.OE.4
OBERFLAECHE
UND
VOLUMEN
.
71
4.5.6
5
VORHERSAGE
DER
THERMOSTABILITAET
DURCH
COMPUTERSIMULATION
.
71
4.5.6.6
TMPGK-TIM-FUSIONSPROTEIN
.72
4.6
L
AKTAT
-D
EHYDROGENASE
.73
4.6
1
KRISTALLISATION
VON
TMLDH
.
73
4.6.2
DATENSAMMLUNG
UND
DATENAUSWERTUNG
.
73
4.6.3
STRUKTURLOESUNG
.
74
4.64
MODELLBAU
UND
VERFEINERUNG
.
75
4.6.5
STRUKTUR
DES
TMLDH-MONOMERS
.
75
4.6.6
STRUKTUR
DES
TMLDH-TETRAMERS
.
77
4.6.7
DAS
AKTIVE
ZENTRUM
.78
4.6.8
ANALYSE
DER
THERMOSTABIHTAET.
.78
4
6.8
L
SALZBRUECKEN
.
78
4.6.8.2
WASSERSTOFFBRILCKEN
.
79
4.6.83
SEKUNDAERSTRUKTURELEMENTE
.79
4.6.8
4
OBERFLAECHE
UND
VOLUMEN
.
79
4.OE.8.5
INTERMOLEKULARE
KONTAKTE
.
81
INHALT.
Y
4.6.8.6
PACKUNG
UND
KAVITAETEN
.
81
4.6.8.7
OBERFLAECHENPOTENTIAL
.
82
4.6.8.8
OLIGOMERISIERANG:
TETRAMER
UND
OKTAMER
.82
4.6.8.9
HOMOLOGIE-MODELL
DES
MONOMERS
.
83
5.
DISKUSSION
.
84
5.1
S
EPIAPTERIN
-R
EDUKTASE
.
84
5.1
1
BINDUNGSMOTIV
FUER
GTP
UND
PTERINE
.
84
5.1.2
VERGLEICH
MIT
ANDEREN
STRUKTUREN
.
84
5.1.3
DIE
SEPIAPTERIN-REDUKTASEN
AUS
MAUS,
RATTE,
UND
MENSCH
.
85
5.1.4
STRUKTURVORHERSAGE
.
86
5.1.5
KATALYTISCHER
MECHANISMUS
.
87
5.1.6
INHIBITION
VON
SEPIAPTERIN-REDUKTASE
.90
5
17
REGULATION
AUF
DER
STUFE
VON
SEPIAPTERIN-REDUKTASE
.
91
5.2
GTP
C
YCLOHYDROLASE
1
.
93
5.2.1
KONSERVIERUNG
DER
STRUKTUR
.93
5.2.2
KATALYTISCHER
MECHANISMUS
.
93
5.3
6-P
YRUVOYL
-T
ETRAHYDROPTERIN
-S
YNTHASE
.
95
5.3.1
KATALYSIERTE
REAKTION
.
95
5.3.2
REAKTIONSMECHANISMUS
.
97
5.4
P
TERIN
-B
ARRELSTRUKTUREN
.
98
5.5
L
AKTAT
-D
EHYDROGENASE
.
98
5.5.
1
AKTIVES
ZENTRUM
UND
KATALYTISCHER
MECHANISMUS
.
98
55
2
AUSTAUSCH
EINZELNER
AMINOSAEUREN
.
98
5.5.3
LONENPAARE
.99
5.5.4
WASSERSTOFF-BRUECKENBINDUNGEN
.
99
5
5
5
SEKUNDAERSTRUKTURELEMENTE
.
.
.
99
5.5.6
OBERFLAECHE
.
100
5.5.7
KOMPAKTHEIT
.
100
5
5.8
OLIGOMERISIERANG
.
101
5.5.9
HOMOLOGIE-MODELLIERUNG
.
101
5.5.10
KURZZUSAMMENFASSUNG
.
101
5.6
P
HOSPHOGLYCERAT
-K
INASE
.
102
5
6.1
KATALYTISCHER
MECHANISMUS
VON
PHOSPHOGLYCERAT-KINASE
.
102
5.6.2
THERMOSTABIHTAET
VON
TMPGK
.
103
6.
LITERATURVERZEICHNIS
.
106
7.
ABKUERZUNGEN
.
121
8.
KRISTALLSTRUKTUREN
.
122
9.
KONGRESSE
.
123
10.
DANKSAGUNG
.
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