Matrixmetalloproteinasen: vielfältige Modulatoren der Wundheilung
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
München
Utz, Wiss.
1998
|
| Schriftenreihe: | Biochemie
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Zugl.: München, Univ., Fak. für Chemie und Pharmazie, Diss., 1997 |
| Beschreibung: | V, 135 S. Ill., graph. Darst. |
| ISBN: | 389675307X |
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INHALTSVERZEICHNIS
1
Z
USAMMENFASSUNG
1
2
E
INLEITUNG
3
2.1
DIE
HAUT
-
MORPHOLOGIE
UND
REPARATUR
3
2.1.1
DER
AUFBAU
DER
HAUT
3
2.1.2
DIE WUNDHEILUNG
4
2.1.3
TIERMODELLE
FUER
WUNDHEILUNGSSTOERUNGEN
6
2.2
DIE
ROLLE
VON
WACHSTUMSFAKTOREN
IN
DER
WUNDHEILUNG
7
2.2.1
DER
TRANSFORMING
GROWTH
FACTOR
SS
(TGF-SS)
7
2.2.2
DER
KERATINOCYTE
GROWTH
FACTOR
(KGF)
8
2.2.2.1
KGF
-
EINE
ALLGEMEINE
UEBERSICHT
8
2.2.2.2
DIE
BIOLOGISCHEN
ROLLEN
VON
KGF
IN
VIVO
8
2.3
DIE
FAMILIE
DER MATRIXMETALLOPROTEINASEN
(MMPS)
11
2.3.1
DIE
MITGLIEDER
DER
MMP-FAMILIE
UND IHRE
EIGENSCHAFTEN
11
2.3.2
REGULATION
DER
EXPRESSION
UND
DER
AKTIVITAET
VON
MMPS
13
2.3.2.1
TRANSKRIPTIONELLE
REGULATION
DER
MMPS
14
2.3.2.2
DIE
AKTIVIERUNG
VON
MMP-PROENZYMEN
14
2.3.2.3
DIE
TIMPS
(TISSUE
INHIBITORS
OF
METALLOPROTEINASES)
15
2.3.3
BIOLOGISCHE
FUNKTIONEN
DER
MMPS
UND
IHRER
INHIBITOREN
(TIMPS)
16
2.3.3.1
DIE
EXPRESSION
VON
MMPS
UND
TIMPS
IN
DER
HAUT
16
2.3.3.2
DIE
EXPRESSION
VON
MMPS
UND
TIMPS
WAEHREND
DER
HEILUNG
VON
HAUTWUNDEN
16
2.3.3.3
TRANSGENE
TIERMODELLE
17
2.4
ZIELSETZUNG DER
VORLIEGENDEN
ARBEIT
18
2.4.1
KGF
-
EIN
MEDIATOR
DER
MMP-EXPRESSION
IN
KERATINOZYTEN?
18
2.4.2
DIE
EXPRESSION
DER
MATRIXMETALLOPROTEINASEN
(MMPS)
UND
IHRER
PHYSIOLOGISCHEN
INHIBITOREN,
DER
TIMPS,
WAEHREND DER
WUNDHEILUNG
18
3
M
ATERIAL
UND
M
ETHODEN
20
3.1
MATERIAL
20
3.1.1
CHEMIKALIEN
UND
VERBRAUCHSMATERIAL
20
3.1.2
ENZYME
21
3.1.3
ANTIKOERPER
22
3.1.4
WACHSTUMSFAKTOREN,
ZYTOKINE
UND
REKOMBINANTE
PROTEINE
22
3.1.5
OLIGODESOXYNUKLEOTIDE
22
3.1.6
PLASMIDE
24
3.1.6.1
VEKTOREN
24
3.1.6.2
REKOMBINANTE
PLASMIDE
25
3.1.7
YYKITS
"
26
II
INHALTSVERZEICHNIS
3.1.8
BAKTERIENSTAEMME
26
3.1.9
EUKARYONTISCHE
ZELLINIEN
26
3.1.10
STANDARDPUFFER
UND
LOESUNGEN
26
3.2
METHODEN
27
3.2.1
ZELLBIOLOGISCHE
METHODEN
27
3.2.1.1
KULTIVIERUNG
EUKARYONTISCHER
ZELLEN
27
3.2.1.2
PASSAGIEREN
ADHAERENTER
EUKARYONTISCHER
ZELLEN
27
3.2.1.3
LAGERUNG
VON
EUKARYONTISCHEN
ZELLEN
IN
FLUESSIGEM
STICKSTOFF
28
3.2.1.4
KULTIVIERUNG
VON
HACAT-ZELLEN
FUER
INDUKTIONSVERSUCHE
28
3.2.1.5
TRANSIENTE
TRANSFEKTION
VON
COS-ZELLEN
28
3.2.2
KULTIVIERUNG
VON
BAKTERIEN
29
3.2.2.1
KULTIVIERUNG
VON
BAKTERIEN
IN
FLUESSIGMEDIUM
29
3.2.2.2
KULTIVIERUNG
VON
BAKTERIEN
AUF
AGARPLATTEN
29
3.2.2.3
AUFBEWAHRUNG
VON
BAKTERIEN
ALS
GLYCERINKULTUREN
29
3.2.2.4
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
E.
COLI
BAKTERIEN
29
3.2.2.5
TRANSFORMATION
KOMPETENTER
E.
COLI
BAKTERIEN
30
3.2.3
DNA-METHODEN
30
3.2.3.1
REINIGUNG
VON
DNA
MITTELS
PHENOLEXTRAKTION
UND
ETHANOLFAELLUNG
30
3.2.3.2
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
DNA
31
3.2.3.3
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
AUS
E.
COLI
31
3.2.3.4
AUFTRENNUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
MITTELS
GELELEKTROPHORESE
32
3.2.3.5
ELUTION
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
AGAROSEGELEN
32
3.2.3.6
ENZYMATISCHE
MODIFIKATIONEN
VON
DNA
33
3.2.3.7
SEQUENZIERUNG
DOPPELSTRAENGIGER
PLASMID-DNA
34
3.2.3.8
HERSTELLUNG
VON
CDNA
35
3.2.3.9
AMPLIFIKATION
UND
KLONIERUNG
VON
PCR-FRAGMENTEN
35
3.2.3.10
GENERIERUNG
EINER
CDNA-BANK
UND ISOLIERUNG
SPEZIFISCHER
CDNAS
37
3.2.3.11
NACHWEIS
SPEZIFISCHER
CHROMOSOMALER
DNA-FRAGMENTE
38
3.2.3.12
MUTAGENESE
41
3.2.4
RNA-METHODEN
42
3.2.4.1
VORBEREITUNG
RNASE-FREIER
GEFAESSE
UND
LOESUNGEN
42
3.2.4.2
ISOLIERUNG
GESAMTZELLULAERER
RNA
42
3.2.4.3
ISOLIERUNG
POLYADENYLIERTER
MRNA
43
3.2.4.4
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
RNA
43
3.2.4.5
NACHWEIS
VON
SPEZIFISCHEN
TRANSKRIPTEN
MITTELS RNASE
PROTECTION
ASSAY
43
3.2.4.6
LOKALISIERUNG
SPEZIFISCHER
TRANSKRIPTE
MITTELS
IN-SITU-HYBRIDISIERUNG
46
3.2.5
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
51
3.2.5.1
HERSTELLUNG
VON
ZELL- UND
GEWEBELYSATEN
51
3.2.5.2
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
PROTEINLOESUNGEN
MIT
DEM
BIORAD-ASSAY
52
3.2.5.3
KONZENTRIERUNG VON
PROTEINLOESUNGEN
MITTELS
ULTRAFILTRATION
52
3.2.5.4
DISKONTINUIERLICHE
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
52
3.2.5.5
GELATINZYMOGRAPHIE
53
3.2.5.6
NACHWEIS
VON
PROTEINEN
MITTELS
WESTERN-ANALYSE
53
3.2.5.7
7H-SI7U-NACHWEIS
VON
PROTEINEN
MITTELS IMMUNHISTOCHEMIE
55
3.2.5.8
AKTIVIERUNG
VON
MMP-PROENZYMEN
MIT
4-AMINOPHENYL
QUECKSILBERACETAT
(APMA)
55
INHALTSVERZEICHNIS
III
3.2.6
HISTOLOGISCHE
METHODEN
55
3.2.6.1
EINBETTEN
VON
GEWEBE
55
3.2.6.2
VORBEHANDLUNG
VON
OBJEKTTRAEGERN
FUER
DIE
IN-VTO-HYBRIDISIERUNG
56
3.2.6.3
ANFERTIGEN
VON
GEFRIER-UND
PARAFFINSCHNITTEN
56
3.2.6.4
HAEMATOXYLIN/EOSIN-FAERBUNG
56
3.2.7
TIEREXPERIMENTELLE
ARBEITEN
57
3.2.7.1
VERWUNDUNG
VON
MAEUSEN
UND
GEWINNUNG
VON
WUNDGEWEBE
57
3.2.7.2
SYSTEMISCHE
BEHANDLUNG
VON
MAEUSEN
MIT
GLUKOKORTIKOIDEN
57
3.2.7.3
PRAEPARATION
VON
DENNIS
UND
EPIDERMIS
AUS
SCHWANZHAUT
57
4
E
RGEBNISSE
58
4.1
KGF-VERMITTELTE
REGULATION
DER
EXPRESSION
VON
MMPS
UND
TIMPS
IN
DER
HUMANEN
KERATINOZYTENZELLINIE
HACAT
58
4.1.1
KGF
INDUZIERT
SELEKTIV
DIE
EXPRESSION
VON
STROMELYSIN-2
(MMP
10)
UND
KOLLAGENASE-1
(MMP-1)
IN
HACAT-ZELLEN
58
4.1.2
KGF
IST
KEIN
INDUKTOR
VON
STROMELYSIN-1
(MMP-3),
DER
92KD-GELATINASE
(MMP-9)
ODER
STROMELYSIN-3
(MMP-1
1)
M
KONFLUENTEN
HACAT-ZELLEN
60
4.1.3
KGF
REPRIMIERT
DIE
KONSTITUTIVE
EXPRESSION
VON
KOLLAGENASE-3
(MMP
13)
UND
MT
1
-MMP
(MMP
14)
IN
HACAT-ZELLEN
60
4.1.4
DIE
INDUKTION
DER
EXPRESSION
72KD-GELATINASE
(MMP-2-)
SPEZIFISCHER
MRNAS
IN
KGF-BEHANDELTEN
HACAT-KERATINOZYTEN
IST
NICHT
ODER
NICHT
ALLEINE
DEM
EINFLUSS
DIESES
WACHSTUMSFAKTORS
ZUZUSCHREIBEN
61
4.1.5
DIE
KONSTITUTIVE
EXPRESSION
DER
MMP-INHIBITOREN
TIMP
1,
-2
UND
-3
IN
HACAT-ZELLEN
WIRD DURCH KGF
KAUM
BEEINFLUSST
62
4.1.6
ZWISCHENZUSAMMENFASSUNG
I
63
4.2
INDUKTION
DER
EPITHELIALEN
MATRIXMETALLOPROTEINASE
STROMELYSIN-2
(MMP-10)
DURCH
ANDERE
FAKTOREN
63
4.2.1
INDUKTION
DER
STROMELYSIN-2-EXPRESSION
DURCH
EGF
UND
TGF-SSL
64
4.2.2
INDUKTION
DER
STROMELYSIN-2-EXPRESSION
DURCH
TNF-A,
ABER
NICHT DURCH
IL-LSS
64
4.2.3
ZWISCHENZUSAMMENFASSUNG
II
65
4.3
UNTERSUCHUNG DER
REGULATION
DER
EXPRESSION
VON
STROMELYSIN-2
(MMP-10)
WAEHREND
DER
HEILUNG
AKUTER
HAUTWUNDEN
UND
DER
EXPRESSION
DIESER
PROTEINASE
IN
VERSCHIEDENEN
UNVERLETZTEN
GEWEBEN
65
4.3.1
AMPLIFIKATION
EINES
MURINEN
STROMELYSIN-2-CDNA-FRAGMENTS
65
4.3.2
ZEITLICHER
VERLAUF
DER
INDUKTION
VON
STROMELYSIN-2
NACH
VERLETZUNG
66
4.3.3
LOKALISIERUNG
DER
STROMELYSIN-2
TRANSKRIPTE
MITTELS
IN-SITU-HYBRIDISIERUNG
67
4.3.4
WUNDHEILUNGSSTOERUNGEN IN
ZWEI
TIERMODELLEN
GEHEN
MIT
EINER
ABERRANTEN
EXPRESSION
VON
STROMELYSIN-2
EINHER
67
4.3.4.1
DIE
EXPRESSION
VON
TGF-SSL,-SS2
UND-SS3
WAEHREND DER
WUNDHEILUNG
69
4.3.5
UNTERSUCHUNG
DER
GEWEBESPEZIFISCHEN
EXPRESSION
VON
STROMELYSIN-2
IN
BALB/C
MAEUSEN
71
4.3.6
ZWISCHENZUSAMMENFASSUNG
III
72
IV
INHALTSVERZEICHNIS
4.4
VORARBEITEN
FUER
DIE
GEWEBESPEZIFISCHE
UEBEREXPRESSION
EINER
DESTABILISIERTEN
STROMELYSIN-2-PROENZYM-MUTANTE
IN
VIVO
73
4.4.
1
GENERIERUNG
EINER
CDNA-BANK
AUS
MAUSWUNDEN
UND
ISOLIERUNG
DER
MURINEN
STROMELYSIN-2
CDNA
73
4.4.2
EXPRESSION
UND
SEKRETION
AKTIVIERBARER
REKOMBINANTER
STROMELYSIN-
1
-
UND
-2
PROTEINE
IN
COS-ZELLEN
75
4.4.3
GENERIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
EINES
MAUS-STROMELYSIN-2-SPEZIFISCHEN
POLYKLONALEN
ANTISERUMS
76
4.4.3.1
AUSWAHL
EINES
SPEZIFISCHEN
OBERFLAECHENANTIGENS
DES
MURINEN
STROMELYSIN-2-PROTEINS
ZUR
GENERIERUNG
EINES
POLYKLONALEN
ANTISERUMS
76
4.4.3.2
UEBERPRUEFUNG
DER
SPEZIFITAET
DES
ANTI-MAUS-STROMELYSIN-2-ANTISERUMS
78
4.4.4
GENERIERUNG
EINES
DESTABILISIERTEN
STROMELYSIN-2-PROENZYMS
DURCH
PUNKTMUTAGENESE
79
4.4.5
EUKARYONTISCHE
EXPRESSION
DER
DESTABILISIERTEN
STROMELYSIN-2-MUTANTE
IN
VITRO
81
4.4.6
HERSTELLUNG
EINES
KONSTRUKTS
FUER
EINE
GEWEBESPEZIFISCHE EXPRESSION DER
DESTABILISIERTEN
STROMELYSIN-2-MUTANTE
IN
VIVO
82
4.4.7
NACHWEIS
DER
INTEGRATION
DES
TRANSGENS
IN
VIVO
NACH
VORKEMINJEKTION
82
4.4.8
NACHWEIS
DER
EXPRESSION
DES
TRANSGENS
IN
VIVO
83
4.4.9
HISTOLOGISCHE
ANALYSE
DER
HAUT
DES
ERSTEN
TRANSGENEN
EBWNDER-TIERES
84
4.4.10
ZWISCHENZUSAMMENFASSUNG
IV
86
4.5
DIFFERENTIELLE
EXPRESSION
VON
MATRIXMETALLOPROTEINASEN
(MMPS)
UND
IHREN
PHYSIOLOGISCHEN
INHIBITOREN
(TIMPS)
IM
VERLAUF
DER
WUNDHEILUNG
87
4.5.1
KINETIK
DER
MMP-EXPRESSION
WAEHREND
DER
HEILUNG
VON
EXZISIONSWUNDEN
IN
BALB/C
MAEUSEN
88
4.5.1.1
ABERRANTE
EXPRESSION
MME-SPEZIFISCHER
MRNAS
IN
GLUKOKORTIKOID
BEHANDELTEN
MAEUSEN
90
4.5.2
KINETIK
DER
TIMP-EXPRESSION
WAEHREND
DER
HEILUNG
VON
EXZISIONSWUNDEN
IN
BALB/C MAEUSEN
90
4.5.3
LOKALISIERUNG
DER
SPEZIFISCHEN
MMP
UND
TIMP-TRANSKRIPTE
WAEHREND
VERSCHIEDENER
STADIEN
DER
AKUTEN
WUNDHEILUNG
MITTELS
IN
SITU-HYBRIDISIERUNG
91
4.5.3.1
WAEHREND
DER
REEPITHELIALISIERUNG
AKUTER
MAUSWUNDEN
WERDEN
VERSCHIEDENE
MMPS
IN
DISTINKTEN
SUBPOPULATIONEN
BASALER
KERATINOZYTEN
IN
DER
NAEHE
DES
WUNDRANDS
EXPRIMIERT
91
4.5.3.2
TRANSKRIPTE
DER
EPITHELIAL
EXPRIMIERTEN
MMPS
SIND
TEILWEISE
AUCH
UNTERHALB
DES
SCHORFS
NACHWEISBAR
94
4.5.3.3
TRANSKRIPTE
FUER
DIE
72KD-GELATINASE
UND
IHREN
PHYSIOLOGISCHEN
AKTIVATOR,
DIE
MT1-MMP,
KOLOKALISIEREN
IM
GRANULATIONSGEWEBE
95
4.5.3.4
MME
(MMP-12-)
TRANSKRIPTE
SIND
PERIVASKULAER
IN
TIEFERGELEGENEN
REGIONEN
DER
IM
UMBAU
BEFINDLICHEN
DERMIS
NACHWEISBAR
96
4.5.3.5
WAEHREND
DER REEPITHELIALISIERUNG
KOLOKALISIEREN
TIMP-1
SPEZIFISCHE
MRNAS
NICHT
MIT
DENEN
EPITHELIAL
EXPRIMIERTER
MATRIXMETALLOPROTEINASEN
97
4.5.4
UNTERSUCHUNG
DER GELATINASEAKTIVITAET
IM
VERLAUF
DER
HEILUNG
AKUTER
HAUTWUNDEN
MITTELS
GELATINZYMOGRAPHIE
97
4.5.5
ZWISCHENZUSAMMENFASSUNG
V
99
INHALTSVERZEICHNIS
5
D
ISKUSSION
100
5.1
DIE
REGULATION
DER
EPITHELIALEN
MMP
UND
TIMP-EXPRESSION
DURCH
WACHSTUMSFAKTOREN
UND
ZYTOKINE
IN
VITRO
101
5.2
ANSAETZE
ZU
EINER
FUNKTIONELLEN
CHARAKTERISIERUNG
DER
MATRIXMETALLOPROTEINASE
STROMELYSIN-2
103
5.2.1
DIE
EXPRESSION
VON
STROMELYSIN-2
WAEHREND
DER
WUNDHEILUNG
103
5.2.2
DIE
EXPRESSION
VON
STROMELYSIN-2
IN
ANDEREN
ORGANEN
ALS
DER
HAUT
105
5.2.3
ISOLIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
MAUSSPEZIFISCHEN
STROMELYSIN-2-CDNA
105
5.2.4
ETABLIERUNG
EINES
IN
VIVO-MODELLS
ZUR
CHARAKTERISIERUNG
DER
PHYSIOLOGISCHEN
ROLLE
VON
STROMELYSIN-2
IN DER HAUT
107
5.3
MMP-VERMITTELTE
PROTEOLYSE
UND
TIMP-GEGENREGULATION
IN
DER
WUNDHEILUNG:
EIN
KOMPLEXES,
OFFENBAR
WOHLREGULIERTES
NETZWERK
108
5.3.1
DIE
REEPITHELIALISIERUNG
-
FOERDERUNG DER
KERATINOZYTENMIGRATION
DURCH
PUNKTUELLE,
SPEZIFISCHE
UND
LOKAL
UNGEHINDERTE
MMP-AKTIVITAET?
109
5.3.2
DIE
BILDUNG
UND
RESTRUKTURIERUNG
DES
GRANULATIONSGEWEBES
111
5.3.3
DIE
MAUS-KOLLAGENASE
-
NICHT
IN
JEDER
HINSICHT
DAS
ORTHOLOG
DER
MENSCHLICHEN
KOLLAGENASE-3
(MMP
13)?
113
5.3.4
DIE
EXPRESSION
DER
METALLOELASTASE
-
EIN
NEUER
ASPEKT
DER
MAKROPHAGEN
WIRKUNG
WAEHREND
SPAETER
WUNDHEILUNGSPHASEN?
114
5.4
AUSBLICK
116
6
L
ITERATURVERZEICHNIS
118
7
A
BKUERZUNGEN
134 |
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