Zum Phototropismus bei Hafer (Avena sativa) und Mais (Zea mays): Charakterisierung der Blaulicht-abhängigen Protein-Phosphorylierung und Isolierung der nphl-Gene
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| adam_text | ZUM PHOTOTROPISMUS BEI HAFER (AVENA SATIVAE) UND MAIS (ZEA MAYS):
CHARAKTERISIERUNG DER BLAULICHT-ABHAENGIGEN PROTEIN-PHOSPHORYLIERUNG UND
ISOLIERUNG DER NPHL GENE. DISSERTATION ZUR ERLANGUNG DES DOKTORGRADES
DER FAKULTAET FUER BIOLOGIE DER LUDWIG-MAXIMILIANS-UNIVERSITAET MUENCHEN
VORGELEGT VON MARKUS ZACHERL AUS MUENCHEN 05. NOVEMBER 1997
INHALTSVERZEICHNIS. INHALTSVERZEICHNIS ABKUERZUNGEN 12 I. EINLEITUNG 13
GRUNDLEGENDES 13 I. UND 2. POSITIVER PHOTOLROPISMUS/POSITIVE KRUEMMUNG 14
ANDERE REZEPTORSYSTEME UND PHOTOTROPISMUS 16 CHROMOPHORE 18 AUXIN 19
I4RA6/WO/WW-MUTANTEN-STUDIEN 20 DAS BLAULICHT-ABHAENGIG PHOSPHORYLIERTE
100-120 KDA PROTEIN 22 II. MATERIAL UND METHODEN 27 II. 1. ALLGEMEINES
27 II. 1.1. GERAETE UND MATERIALIEN 27 II. 1.2. ANZUCHT DES
PFLANZENMATERIALS 28 II.2. BIOCHEMISCHE ARBEITSMETHODEN 28 11.2.1.
MEMBRAN-ISOLIERUNG 28 11.2.1.1. ERNTE DER KEIMLINGE 28 11.2.1.2.
ISOLIERUNG VON MIKROSOMALEN MEMBRANEN 29 11.2.1.3.
PLASMAMEMBRANVESIKEL-GEWINNUNG DURCH PHASENTEILUNG 29 11.2.2.
GELELEKTROPHORESE 30 II.2.2.1. ALLGEMEIN 30 H.2.2.2. DENATURIERENDE
GELEKTROPHORESE. 31 11.2.2.2.1. SDS-PAGE (NATRIUM-DODECYLSULFAT-
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE 31 11.2.2.2.2. SDS SCHAEGGER-GELE FUER
KLEINE PROTEINE 32 II.2.2.3. NATIVE GELELEKTROPHORESE 32 H.2.2.3.1.
LITHIUMDODECYLSULFAT-GELELEKTROPHORESE 32 II.2.2.3.2.
TRITON-GELELEKTROPHORESE 33 H.2.2.3.3. SCHAEGGER BLAU-GELELEKTROPHORESE
33 11.2.3. CHEMISCH-PHYSIKALISCHE PROTEINANREICHERUNGSMETHODEN 34
11.2.3.1. IONENBINDUNG SCHWAECHENDE AGENTIEN /. CHAOTROPE REAGENTIEN 34
11.2.3.2. MICELLENBILDUNG / DETERGENTIEN 34 11.2.3.2.1. TRENNUNG MITTELS
DETERGENTIEN UND ULTRAZENTRIFUGATION (UZ) 34 11.2.3.2.2. PHASENTRENNUNG
35 INHALTSVERZEICHNIS II.2.3.3. CHROMATOGRAPHIE 35 11.2.3.3.1.
GELCHROMATOGRAPHIE 35 11.2.3.3.2. SPINZYME - PHOSPHAT -
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE 35 H.2.4. ENZYMATISCHE PROTEOLYSE 36 11.2.5.
FAERBEMETHODEN FUER PROTEINE 36 II.2.5.1.COOMASSIE-F8RBUNG 36 II.2.5.2.
SILBERFAERBUNG NACH BLUM (1987) 37 11.2.6. ELUTIONSMETHODEN VON PROTEINEN
AUS PAGE-GELEN 37 11.2.6.1. SDS-ELUTION (MECHANISCH / THERMISCH) 37
11.2.6.2. ELEKTROELUTION 38 11.2.7. PROTEINMARKIERUNGEN 39 11.2.7.1. J2
P-PHOSPHORYLIERUNG VON PROTEINEN IN MIKROSOMALEN UND PLASMA-MEMBRANEN 39
11.2.7.2. SCHNELLMETHODE ZUR PHOSPHORYLIERUNG VON ZELLEXTRAKTEN 39
11.2.8. EIN- UND BEIDSEITIGE BELICHTUNG VON KOLEOPTILEN 41 II.3.
MOLEKULARBIOLOGISCHE ARBEITSMETHODEN 42 11.3.1. ANZUCHT VON BAKTERIEN
UND HEFEN 42 11.3.1.1. ANZUCHT VON BAKTERIEN FUER EINE PLASMID-DNS-
MINIPRAEPARATION 42 11.3.1.2. HERSTELLUNG KOMPETENTER BAKTERIENZELLEN 42
11.3.1.3. LAGERKULTUREN 42 11.3.2. ALLGEMEINE METHODEN 43 11.3.2.1.
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON RNS UND DNS 43 11.3.2.2. DETEKTION VON
DIG-MARKIERTEN PROBEN 43 11.3.3. RNS-ISOLIERUNG UND ANALYSE 44
H.3.3.1.GESAMT-RNS-ISOLIERUNG 44 11.3.3.2. ISOLATION VON POLY(A) + -RNS
MIT HILFE VON OLIGO(DT)CELLULOSE 45 11.3.3.3. EINZELSTRANG
CDNS-MARKIERUNG MIT 11 -DIG-DUTP MITTELS REVERSER TRANSKRIPTION VON
MRNS 45 11.3.3.4. NORTHERN BLOT 46 11.3.3.4.1. NORTHERN RNS
GELELEKTROPHORESE 46 11.3.3.4.2. RNS-TRANSFER 46 11.3.3.4.3.
IMMOBILISIERUNG DER RNS UEBER UV-QUERVERNETZUNG 47 11.3.3.4.4.
HYBRIDISIERUNG 47 INHALTSVERZEICHNIS II.3.4. DNS-ISOLIERUNG UND ANALYSE
48 11.3.4.1. DNS GELELEKTROPHORESE 48 11.3.4.2. DNS-ISOLIERUNG MITTELS
PLASMID-DNS- MINIPRAEPARATION 48 11.3.4.3. MARKIERUNG VON DNS 49
H.3.4.3.1. RADIOAKTIVE EINZELSTRANG MARKIERUNG VON DNS 49 II.3.4.3.2.
EINZELSTRANG MARKIERUNG VON DNS MIT LL -DIG-DUTP 50 11.3.4.4.
SOUTHERN-BLOT 50 11.3.5. PROTOKOLL ZUR PLAQUEHYBRIDISIERUNG 11.3.6.
TRANSFORMATION VON PLASMID-DNS IN KOMPETENTE E.COLI-ZELLEN III.
ERGEBNISSE ULI. BIOCHEMISCHE UNTERSUCHUNGEN III. 1.1. UNTERSUCHUNG DER
EIGENSCHAFTEN DES 110 KDA PROTEINS UNTER DEM ASPEKT EINER MOEGLICHEN
SPAETEREN ANREICHERUNG III. 1.1.1. VORUNTERSUCHUNGEN III. 1.1.1.1.
PHOSPHORYLIERUNGSBEDINGUNGEN III. III. III. III. III. 51 53 55 55 55 55
55 56 56 57 1.4. ZUSATZ AN ATP ZUR PHOSPHORYLIERUNG 57 .1.5.
ZUSAMMENFASSUNG DER .1.1. ZUGABE VON TRITON X-100 .1.2.
PH-WERT-ABHAENGIGKEIT DER PHOSPHORYLIERUNG .1.3. ANORGANISCHE IONEN III.
III. PHOSPHORYLIERUNGSBEDINGUNGEN .1.1.2. STABILITAETSTEST DES 110 KDA
PROTEINS AUS HAFER .1.1.3. GELSYSTEM III. 1.1.2. STAERKE DER
MEMBRANASSOZIATION DES 110 KDA PROTEINS III. 1.1.2.1. IONENBINDUNG III.
1.1.2.2. CHAOTROPE REAGENTIEN III. 1.1.2.3. DETERGENTIEN III. 1.1.2.3.1.
DIREKTER EINSATZ III. 1.1.2.3.2. PHASENTRENNUNG III. 1.1.2.4.
KOMBINIERTE METHODEN III. 1.1.3. EINZELNES PROTEIN ODER PROTEINKOMPLEX
III. 1.1.4. VERSUCHE ZUR REINIGUNG BZW. ANREICHERUNG DES 110 KDA
PROTEINS III. 1.1.4.1. AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE III. 1.1.4.2.
PHASENTEILUNG III. 1.1.4.3. AUSSCHLUSSCHROMATOGRAPHIE III. 1.1.4.4.
KOMBINATION VON BLAU-GELELEKTROPHORESE UND ELUTIONSVERFAHREN III.
1.1.4.5. PARTIELLE PROTEOLYSE 58 58 59 59 59 60 60 60 61 61 61 63 64 64
65 66 67 INHALTSVERZEICHNIS III. 1.2 WEITERE EIGENSCHAFTEN 68 III. 1.2.1
.ALTERSABHAENGIGE VERAENDERUNGEN DER EIGENSCHAFTEN DER BLAULICHT-ABHAENGIG
PHOSPHORYLIERTEN PROTEINE 68 III. 1.2.1.1. ALTERSABHAENGIGE VERAENDERUNGEN
IM BLAULICHT- ABHAENGIGEN PHOSPHORYLIERUNGSMUSTER 68 III. 1.2.1.2.
UNTERSCHIEDE BEI DER BEHANDLUNG DER MEMBRANVESIKEL MIT TRYPSIN 70 III.
1.2.1.3. SCHRITTWEISE SOLUBILISIERUNG DER BLAULICHT- ABHAENGIG
PHOSPHORYLIERTEN PROTEINE 72 III. 1.2.1.4. ANALYSE DES
PHOSPHOPEPTIDMUSTERS DES 110 KDA PROTEINS VON 3 TAGE- UND 5 TAGE
-MEMBRANVESIKELN 74 III. 1.2.1.5. WIEDERHERSTELLUNG DER
PHOSPHORYLIERBARKEIT IM DUNKELN 75 III. 1.2.2. SCHNELLMETHODE ZUR
PHOSPHORYLIERUNG 77 III. 1.2.3. VERTEILUNG DES PROTEINS ENTLANG DER
KOLEOPTILE 77 III. 1.2.4. ASYMMETRISCHE PHOSPHORYLIERUNG IN DER SPITZE
UND DER BASIS DER KOLEOPTILE 80 III. 1.2.4.1. ALLGEMEIN 80 III.1.2.4.2.
UNILATERALE UND BILATERALE BELICHTUNG DER KOLEOPTILENSPITZE 80
IH.1.2.4.3. UNTERSCHIEDE IN DER ASYMMETRISCHEN PHOSPHORYLIERUNG BEI
UNILATERALEN PULSBELICHTUNGEN IN DER SPITZE UND DER BASIS DER KOLEOPTILE
84 III. 1.2.4.4. DER EINFLUSS DER BELICHTUNGSZEIT BEI KONSTANTER
BLAULICHT-PHOTONENDICHTE AUF DIE ASYMMETRISCHE PHOSPHORYLIERUNG IN DER
BASIS DER KOLEOPTILE 87 III. 1.2.5. DURCH DIE VORBELICHTUNG MIT
BLAULICHT AUSGELOESTE, LANGFRISTIGE EFFEKTE IN DER BASIS DER KOLEOPTILE
90 III. 1.2.5.1. ZUNAHME DER PHOSPHORYLIERUNGSSTAERKE DES 110 KDA
PROTEINS IN DER BASIS DER KOLEOPTILE NACH VORBELICHTUNG MIT BLAULICHT 90
III. 1.2.5.2. DIE ABHAENGIGKEIT DER BLAULICHT-INDUZIERTEN ZUNAHME DER
PHOSPHORYLIERUNGSSTAERKE VON DER PHOTONENDICHTE 93 III. 1.2.5.3.
VERGLEICH ZWISCHEN DER BLAULICHT-STIMULIERTEN ZUNAHME DER
PHOSPHORYLIERUNG UND DER WIEDER- HERSTELLUNG DER PHOSPHORYLIERBARKEIT IM
DUNKELN 95 III. 1.2.5.4. ZUNAHME DER BLAULICHT-INDUZIERTEN PHOSPHO-
RYLIERUNGSSTAERKE NACH EINSEITIGER BELICHTUNG 96 10 INHALTSVERZEICHNIS
III.2. MOLEKULARBIOLOGISCHE UNTERSUCHUNGEN IOI 111.2.1. ERSTELLUNG VON
CDNS-BANKEN AUS HAFER (AVENA SATIVAE CV. PIROL) UND MAIS (ZEA MAIS CV.
DIAMANT) 101 111.2.2. DIFFERENTIELLES SCREENING IN HAFER 101 111.2.3.
ISOLIERUNG DER W/M-HOMOLOGEN GENE AUS HAFER UND MAIS III.2.4.
BASENPAARSEQUENZEN UND AMINOSAEURETRANSLATIONEN DER AUS HAFER UND MAIS
ISOLIERTEN KLONE SEQUENZ UND ABGELEITETE AMINOSAEURESEQUENZ DER CDNS DES
HAFERKLONS 4, BASENPAARZAHL: 3393 SEQUENZ UND ABGELEITETE
AMINOSAEURESEQUENZ DER CDNS DES HAFERKLONS 8, BASENPAARZAHL: 3421 SEQUENZ
UND ABGELEITETE AMINOSAEURESEQUENZ DER CDNS DES MAISKLONS 6,
BASENPAARZAHL: 3330 II.2.5. DOMAENEN VON NPHL GENE II.2.5.1. DIE
KINASE-DOMAENE AMINOSAEURESEQUENZ-HOMOLOGIEN VON NPH1 SCHEMA DER
SEQUENZHOMOLOGIEN DER NPHL-GENFAMILIE II.2.5.2.DIELOV-DOMAENEN IV.
DISKUSSION ALTERSABHAENGIGE EFFEKTE WIEDERHERSTELLUNG DER
PHOSPHORYLIERUNGS-AKTIVITAET IM DUNKELN VERTEILUNG DES 11. KDA-PROTEINS
IN DER KOLEOPTILE ASYMMETRISCHE PHOSPHORYLIERUNG LANGFRISTIGE EFFEKTE IN
DER BASIS DER KOLEOPTILE NPHL UND HOMOLOGE NPHL GENE V. ZUSAMMENFASSUNG
VI. LITERATUR DANKSAGUNG LEBENSLAUF 103 104 106 109 HO 114 114 115 118
119 121 121 123 124 125 127 133 141 145 159 160 11
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| spelling | Zacherl, Markus 1968- Verfasser (DE-588)120081784 aut Zum Phototropismus bei Hafer (Avena sativa) und Mais (Zea mays) Charakterisierung der Blaulicht-abhängigen Protein-Phosphorylierung und Isolierung der nphl-Gene von Markus Zacherl 1997 160 S. Ill., graph. Darst. txt rdacontent n rdamedia nc rdacarrier München, Univ., Diss., 1997 Hafer (DE-588)4158723-6 gnd rswk-swf Blaulicht (DE-588)4145867-9 gnd rswk-swf Proteine (DE-588)4076388-2 gnd rswk-swf Phosphorylierung (DE-588)4174459-7 gnd rswk-swf Mais (DE-588)4037135-9 gnd rswk-swf (DE-588)4113937-9 Hochschulschrift gnd-content Hafer (DE-588)4158723-6 s Proteine (DE-588)4076388-2 s Phosphorylierung (DE-588)4174459-7 s Blaulicht (DE-588)4145867-9 s Mais (DE-588)4037135-9 s DE-604 GBV Datenaustausch application/pdf http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=007936474&sequence=000001&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA Inhaltsverzeichnis |
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