Elektrophysiologische Untersuchungen von klonierten cardialen L-Typ-Kalziumkanälen: wird die Kanalaktivität nicht direkt durch Proteinkinase-A reguliert?
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
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1997
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INHALTSVERZEICHNIS
1.
EINLEITUNG
1
2.
METHODIK
7
2.1.
MOLEKULARBIOLOGIE
7
2.1.1.
GESAMT-RNA-ISOLIERUNG
AUS
RATTENHERZEN
7
2.1.2.
PO!Y(A)
+
-MRNA-PRAEPARATION
8
2.1.3.
KLONIERUNG
CARDIALER
KALZIUMKANALUNTEREINHEITEN
8
2.1.4.
AMPLIFIKATION
UND
REINIGUNG
VON
PLASMID-DNA
9
2.2.
KULTUR
VON
HEK-293-ZELLEN
11
2.3.
DNA-TRANSFEKTION
11
2.4.
OOCYTENPRAEPARATION
UND
RNA-INJEKTION
13
2.5.
ELEKTROPHYSIOLOGIE
13
2.5.1.
ZWEI-MIKROELEKTRODEN-YYVOITAGE-CLAMP
"
(XENOPUS
OOCYTEN)
14
2.5.2.
YYPATCH-CLAMP"
(HEK-293)
17
2.6.
LOESUNGEN
18
2.6.1.
MOLEKULARBIOLOGIE
18
2.6.2.
ZELLKULTUR
20
2.6.3.
ELEKTROPHYSIOLOGIE
21
3.
ERGEBNISSE
23
3.1.
XENOPUS
OOCYTEN
23
3.1.1.
DIE
AKTIVITAET
DER
HUMANEN
CARDIALEN
HHTAI-UNTEREINHEIT
DES
L-TYP-
KALZIUMKANAIS
LAESST
SICH
DURCH
PKA-STIMULATION
NICHT
REGULIEREN
23
3.1.2.
ISOFONNEN
DER
A
R
UNTEREINHEITEN
LASSEN
SICH
NICHT
DURCH
PKA-ABHAENGIGE
PHOSPHORYLIERUNG
STIMULIEREN.
25
3.1.3.
AUCH
IN
COEXPRESSION
MIT
HUMANEN
SS-UNTEREINHEITEN
LAESST
SICH
DIE
AKTIVITAET
DES
KALZIUMKANALS NICHT
DURCH
PKA-STIMULATION
REGULIEREN.
26
3.1.4.
IST
DER
KIONIERTE
KALZIUMKANAL
VOLLSTAENDIG
PHOSPHORYLIERT?
28
3.1.4.1.
EXPRESSION
VON
ISOFORMEN
DER
HUMANEN
CARDIALEN
A
]
-UNTEREINHEITEN
28
3.1.4.2.
COEXPRESSION
DER
A,
-UNTEREINHEITEN
MIT
HUMANEN
CARDIALEN
SS
UNTEREINHEITEN
33
3.1.4.3.
MESSUNGEN
MIT
CA
2+
ALS
LADUNGSTRAEGER
39
3.1.4.4.
EXPRESSION
VON
EINZELPUNKTMUTANTEN
DER
HHTAI-UNTEREINHEIT
41
3.1.4.5.
EXPRESSION
VON
SA5A,
43
3.1.5.
WIRD
DER
KANAL
DURCH
ANDERE
KINASEN
PHOSPHORYLIERT?
45
3.1.6.
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
YYFAKTOR-HYPOTHESE"
46
3.1.7.
SPANNUNGSABHAENGIGE
FACILITIERUNG
51
3.2.
HEK-293-ZELLEN
58
3.2.1.
AUCH
IN
HEK-ZELLEN
LAESST
SICH
DIE
KALZIUMKANALAKTIVITAET
NICHT
DURCH
STIMULIERUNG
DER
PROTEINKINASE
A
STEIGERN.
58
3.2.2.
ELIMINIERUNG
DER
PKA-CONSENSUSSEQUENZEN
BEEINFLUSST
NICHT
DAS
ELEKTROPHYSIOLOGISCHE
VERHALTEN
DES
KALZIUMKANALS
59
3.2.2.1
.
EXPRESSION
VON
EINZELPUNKTMUTANTEN
DER
HHTA,-ISOFORM
59
3.2.2.2.
EXPRESSION
VON
SA4A,
UND
SASOQ
62
3.2.3.
EINFLUSS
VON
2,3-BUTANDIONMONOXIM
AUF
DIE
KALZIUMKANALAKTIVITAET
64
4.
DISKUSSION
68
4.1.
DIE
AKTIVITAET
VON
C-TERMINALEN
SPLICE-VARIANTEN
DER
A
LC
-UNTEREINHEIT
LAESST
SICH
NICHT
DURCH
STIMULATION
DER
PROTEINKINASE
A
REGULIEREN.
70
4.2.
DER
KLONIERTE
HUMANE
CARDIALE
L-TYP-KALZIUMKANAL
WIRD
NICHT
FUNKTIONELL
DURCH
DIE
PROTEINKINASE
A
PHOSPHORYLIERT.
71
4.3.
POSTTRANSLATIONALES
PROCESSING
DER
OT,-UNTEREINHEIT
FINDET
IN
XENOPUS
OOCYTEN
UND
HEK-ZELLEN
NICHT
STATT.
75
4.4.
DIE
PROTEINKINASE
A
IST
NICHT
AN
DER
SPANNUNGSABHAENGIGEN
FACILITIERUNG
BETEILIGT.
76
4.5.
IST
EINE
UNBEKANNTE
PROTEINKINASE
AN
DER
REGULATION
DER
AKTIVITAET
DES
HUMANEN
CARDIALEN
L-TYP-KALZIUMKANALS
BETEILIGT?
78
4.6.
IN
HETEROLOGEN
EXPRESSIONSSYSTEMEN
FEHLT
EIN
UNBEKANNTER
FAKTOR
80
5.
ZUSAMMENFASSUNG
84
6.
LITERATUR
87 |
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