Strategien zur immunologischen und molekularbiologischen Untersuchung der Homospermidin-Synthase, dem Eingangsenzym der Pyrrolizidinalkaloid-Biosynthese:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
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| Veröffentlicht: |
1997
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INHALTSVERZEICHNIS
I
INHALTSVERZEICHNIS:
1
EINLEITUNG
.
1
1.1
PYRROLIZIDIN-ALKALOIDE.
_
.
_
.
1
1.2
HOMOSPERMIDIN-SYNTHASE
(HSS)
.
6
13
PROBLEMSTELLUNG.
.
.
.
_
11
2
MATERIAL
UND
METHODEN
.
13
2.1
CHEMIKALIEN
.
_
13
23
KULTURFIIHRUNG
.
13
2.2.1
BAKTERIENSTAEMME
.
13
2.2.2
PFLANZENKULTUREN
.
15
23
ANALYTIK
DER
POLYAMINE
.
16
2.3.1
POLYAMINBESTIMMUNG
MITTELS
DC
.
16
2.3.2
POLYAMINBESTIMMUNG
MITTELS
HPLC
.
17
2.3.3
POLYAMINBESTIMMUNG
MITTELS
GC/MS
.
17
2.4
BESTIMMUNG
DER
HOMOSPERMIDIN-SYNTHASE-AKTIVITST
.
18
2.4.1
AKTIVITAETSTESTDERBAKTERIELLEN
HSS
.
18
2.4.2
AKTIVITAETSTEST
DER
PFLANZLICHEN
HSS
.
19
23
ELEKTROPHORETISCHE
METHODEN
.
20
2.5.1
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
.
20
2.5.2
NATIVE
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(NATIVE
PAGE)
.
21
2.5.3
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
(IEF)
.
22
2.5.4
BLOTTEN
VON
ELEKTROPHORESEGELEN
.
23
2.5.5
FAERBUNGEN
.
24
2.5.5.1
FAERBUNG
VON
ELEKTROPHORESEGELEN
.
24
2.5.5.1
.1
COOMASSIE-BLAU-FAERBUNG
.
24
2.5.5.1.2
SILBERFAERBUNG
.
24
2.5.5.2
FAERBUNG
VON
BLOTMEMBRANEN
.
25
2.5.5.2.1
AMIDOSCHWARZ-FAERBUNG
.
25
2.5.5.2.2
COOMASSIE-BLAU-FAERBUNG
.
26
2.5.5.23
INDIAN-INK-FAERBUNG
.
26
2.6
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
.
27
2.6.1
PROTEINBESTIMMUNG
.
27
II
INHALTSVERZEICHNIS
2.6.2
KONZENTRIEREN,
UMPUFFEM
UND ENTSALZEN
VON
PROTEINPROBEN
.
27
2.6.3
SCHNELLFAELLUNG
VON
PROTEINEN
MIT
TCA
.
28
2.7
REINIGUNG
DER
HOMOSPERMIDIN-SYNTHASE
(HSS)
AUS
BAKTERIEN
.
_
.
_
29
2.7.1
REINIGUNG
DER
HSS
AUS
R
VIRIDIS
.
29
2.7.1.1
HERSTELLUNG
VON
ACETONTROCKENPULVER
.
30
2.7.1.2
PROTAMINSULFATFAELLUNG
.
30
2.7.1.3
DEAE-ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
.
30
2.7.1.4
SUPERDEX
200-GELFILTRATION
.
31
2.7.1.5
PUTRESCIN-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
32
2.7.1.6
CHROMATOGRAPHIE
AN
HYDROXYLAPATIT
.
33
2.7.2
REINIGUNG
DER
HSS
AUS
EINEM
E.
COLI-EXPRESSIONSSTAMM
.
33
2.7.2.1
DEAE-ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
.
33
2.7.2.2
PUTRESCIN-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
34
2.8
IMMUNCHEMISCHE
METHODEN
.
34
2.8.1
HERSTELLUNG
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
GEGEN
DIE
HSS
AUS
R.
VIRIDIS
.
34
2.8.1.1
IMMUNISIERUNG
.
YY
.
34
2.8.1.2
AFFINITAETSREINIGUNG
.
36
2.8.2
HERSTELLUNG
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
GEGEN
DIE
HSS
AUS
S.
VEMALIS
.
37
2.8.3
WESTERN-BLOT
.
37
2.8.4
IMMUNTITRATION
.
40
2.8.5
IMMUNOGOLDMARKIERUNG
VON
GEWEBESCHNITTEN
.
40
2.8.5.1
FIXIEREN
UND
EINBETTEN
.
40
2.8.5.2
IMMUNOGOLDMARKIERUNG
.
41
2.9
ISOLIERUNG
VON
MICROBODIES
.
_
.
_
.42
2.9.1
HERSTELLEN
EINER
GROBPARTIKELFRAKTION
.
42
2.9.2
SACCHAROSE-DICHTEGRADIENTEN-ZENTRIFUGATION
.
43
2.9.3
PERCOLL-DICHTEGRADIENTEN-ZENTRIFUGATION
.
43
2.9.4
CHARAKTERISIERUNG
DER
GRADIENTENFRAKTIONEN
.
44
2.9.5
BESTIMMUNG
DER
LEITENZYM
AKTIVITAETEN
.
.44
2.9.5.1
KATALASE-AKTIVITAET
.
45
2.9.5.2
GLUTAMATDEHYDROGENASE-AKTIVITAET
.
45
2.9.5.3
NADH:CYTOCHROM
C
OXIDOREDUKTASE-AKTIVITAET
.
45
2.10
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
.
_
46
2.10.1
HERSTELLEN
EINER
CDNA-BANK
AUS
WURZELN
VON
E.
PAUCIFLORUM
.
46
2.10.2
SCREENEN
DER
CDNA-BANK
MIT
ANTIKOERPERN
.
47
2.10.3
SCREENEN
DER
CDNA-BANK
MIT
EINER
GENOMISCHEN
DNA-SONDE
.
47
2.10.4
ISOLIERUNG
UND
SUBKLONIERUNG
VON
CDNA-FRAGMENTEN
.
47
2.10.5
DNA-SEQUENZIERUNG
VON
CDNA-FRAGMENTEN
.
48
INHALTSVERZEICHNIS
III
2.11
REINIGUNG
DER
HOMOSPERMIDIN-SYNTHASE
(HSS)
AUS
S.
VERNALIS.
48
2.11.1
HERSTELLEN
VON
ROHEXTRAKTEN
AUS
WURZELN
VON
S.
VEMALIS
.
49
2.11.2
REINIGUNG UEBER
EINE
ANTIKOERPER-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
50
2.11.3
REINIGUNG
UEBER
EIN
MEHRSTUFIGES
REINIGUNGSVERFAHREN
.
51
2.11.3.1
ENTSALZUNG
UEBER
SEPHADEX
G-50
.
52
2.11.3.2
DEAE-ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
(NACI-ELUTION)
.
52
2.11.3.3
CHROMATOGRAPHIE
AN
PHENYLSEPHAROSE
.
52
2.11.3.4
DEAE-ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
(PH-ELUTION)
.
53
2.11.3.5
SPERMIDIN-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
54
2.11.3.6
SUPERDEX
200-GELFIITRATION
.
55
2.11.3.7
MONO
Q-ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
.
55
2.12
PROTEINSEQUENZIERUNG
_
.
_
.
_
.
_
55
2.13
PROTEINKRISTALLISATION
UND
ROENTGENSTRUKTURANALYSE
.
56
3
ERGEBNISSE
.
57
3.1
REINIGUNG
DER
BAKTERIELLEN
HOMOSPERMIDIN-SYNTHASE
(HSS)
.
_
_
57
3.1.1
REINIGUNG
DER
HSS
AUS
R
VIRIDIS
.
57
3.1.2
REINIGUNG
DER
HSS
AUS
EINEM
E.
CO/I-EXPRESSIONSSTAMM
.
64
3.2
GEWINNUNG
UND
UNTERSUCHUNG
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
GEGEN
DIE
HSS
AUS
R
VIRIDIS
.
70
3.2.1
WESTERN-BLOT
VON
BAKTERIELLEN
ROHEXTRAKTEN
.
71
3.2.2
WESTERN-BLOT
VON
PFLANZLICHEN
ROHEXTRAKTEN
.
73
3.2.3
IMMUNTITRATION
.
79
3.2.4
INTENSITAETSVERGLEICH
DER
IMMUNSIGNALE
VON
R
VIRIDIS
UND
S.
VEMALIS
.
80
33
IMMUNOGOLDMARKIERUNG
VON
WURZELSEGMENTEN
AUS
5.
VEMALIS
.
82
3.3.1
/N-SI/U-LOKALISATION
DER
HSS
.
82
3.3.2
/N-SIRU-LOKALISATION
DER
KATALASE
.
88
3.4
BIOCHEMISCHE
UNTERSUCHUNG
VON
MICROBODIES
AUS
WURZELN
VON
S.
VERNALIS.
90
3.4.1
HERSTELLEN
DER
GROBPARTIKELFRAKTION
.
90
3.4.2
ISOPYKNISCHE
ZENTRIFUGATION
.
91
3.4.2.1
PERCOLL-DICHTEGRADIENTENZENTRIFUGATION
.
92
3.4.2.2
SACCHAROSE-DICHTEGRADIENTENZENTRIFUGATION
.
95
33
ANTIKOERPERSCREENING
EINER
CDNA-BANK
AUF
DAS
GEN
DER
PFLANZLICHEN
HSS
.
98
3.6
REINIGUNG
DER
PFLANZLICHEN
HOMOSPERMIDIN-SYNTHASE
AUS
WURZELN
VON
S.
VERNALIS
-------
100
3.6.1
ANTIKOERPER-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
100
3.6.2
REINIGUNG
UEBER
EIN
MEHRSTUFIGES
REINIGUNGSVERFAHREN
.
101
IV
INHALTSVERZEICHNIS
3.7
UNTERSUCHUNGEN
DER
GEREINIGTEN
HSS
AUS
VERNALIS
.
_
.
.
113
3.7.1
PRODUKTIDENTIFIZIERUNG
.
113
3.7.2
REINHEITSKONTROLLE
DER
GEREINIGTEN
HSS
.
113
3.7.3
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
DER
HSS
AUS
AE
VERNALIS
.
116
3.7.4
LONENABHAENGIGKEIT
.
117
3.7.5
PH-OPTIMUM
UND
PH-STABILITAET
.
119
3.7.6
TEMPERATURABHAENGIGKEIT
.
120
3.7.7
BESTIMMUNG
DES
KJYF-WERTES
FILR
PUTRESCIN
.
121
3.7.8
IMMUNOLOGISCHE
UNTERSUCHUNG
DER
PFLANZLICHEN
HSS
.
122
3.7.8.1
WESTERN-BLOT
MIT
DEM
POLYKLONALEN
AK
AUS
AE
VIRIDIS
(ROVIHSS-PAK)
.
122
3.7.8.2
WESTERN-BLOT
MIT
DEM
POLYKLONALEN
AK
GEGEN
DIE
HSS
AUS
S.
VERNALIS
.
124
3.7.9
MIKROSEQUENZIERUNG
DER
HSS
.
125
3.7.10
PROTEINKRISTALLISATION
UND
ROENTGENSTRUKTURANALYSE
.
126
4
HYPUSIN,
EIF-5A
UND
DESOXYHYPUSIN-SYNTHASE
-
FORSCHUNGS
UND
PUBLIKATIONSSTAND
.
128
4.1
HY
PUSIN
.
.
YY128
4.2EIF-5A
_
130
4.2.1
VORKOMMEN
UND
PHYLOGENETISCHER
URSPRUNG
DES
EIF-5A
.
130
4.2.2
ALLGEMEINE
EIGENSCHAFTEN
DES
EIF-5A
.
132
4.2.3
SYNTHESE
DES
EIF-5A
.
138
4.3
DESOXYHYPUSIN-SYNTHASE
(DHS)
.
----
.
_
143
4.3.1
SUBSTRATSPEZIFITAET
DER
DHS
.
147
4.3.2
REAKTIONSMECHANISMUS
DER
DHS
.
148
4.3.3
HEMMBARKEIT
DER
DHS
.
153
4.3.4
BESTIMMUNG
DER
DHS-AKTIVITAET
.
156
4.3.4.1
SDS-PAGE-METHODE
.
156
4.3.4.2
PROTEINHYDROLYSE/HPLC
.
157
4.3.4.3
METALLCHELAT-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
157
4.3.4.4
PDIO-ENTSALZUNG
VON
INKUBATIONSANSAETZEN
.
158
4.3.5
REINIGUNG
UND
KLONIERUNG
DER
DHS
VERSCHIEDENER
ORGANISMEN
.
158
4.4
DESOXYHYPUSIN-HYDROXYLASE
(DHH).
162
4.5
BEDEUTUNG
DER
EIF-5A-MODIFIKATION
FUER
DIE
ZELLE
.
.
165
4.6
EIF-5A
IN
PFLANZEN
.
171
5
DISKUSSION
.
174
INHALTSVERZEICHNIS
V
S.1
BEWERTUNG
DES
POLYKLONALEN
ANTIKOERPERS
GEGEN
DIE
HSS
AUS
R.
VIRIDIS
(ROVIHSS-PAK).
174
5.2
SEQUENZANALYSE
DER
DURCH
MIKROSEQUENZIERUNG
GEWONNENEN
PEPTIDE
DER
HSS
AUS
S.
VERNALISYLS
53
VERGLEICH
DER
PFLANZLICHEN
HSS
AUS
S.
VERNALIS
MIT
DER
DESOXYHYPUSIN-SYNTHASE
.
178
5.4
AUSBLICK
_
183
6
ZUSAMMENFASSUNG
.
185
7
LITERATURVERZEICHNIS
.
187 |
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