Anwendung der isoelektrischen Fokussierung in der Tierhaaranalytik:
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Aachen
Shaker
1998
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| Ausgabe: | Als Ms. gedr. |
| Schriftenreihe: | Berichte aus der Chemie
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| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Zugl.: Aachen, Techn. Hochsch., Diss., 1997 |
| Beschreibung: | III, 132 S. Ill., graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS
1.A
ZUSAMMENFASSUNG
1
1.B
SUMMARY
6
2
EINLEITUNG
10
2.1
MOLEKULARER
UND
MORPHOLOGISCHER
AUFBAU
VON
KERATINFASERN
10
2.2
ELEKTROPHORETISCHE
METHODEN
ZUR
CHARAKTERISIERUNG
VON
PROTEINEN
IN
KERATINFASERN
13
2.3
VERAENDERUNGEN
DES
PROTEINTRENNUNGSMUSTERS
VON
TIERHAAREN
DURCH
VERSCHIEDENE
EINFLUESSE
15
2.3.1
T
AXONOMIE
15
2.3.2
D
IE
NATUERLICHE
B
EWETTERUNG
16
2.3.3
V
EREDLUNGSPROZESSE
DER
W
OLLE
17
2.4
METHODEN
ZUR
SCHADENSBEWERTUNG
VON
WOLLE
18
2.5
STATISTISCHE
AUSWERTUNG
VON
TRENNUNGSPROFLIEN
UND
-MUSTERN
20
2.5.1
C
LUSTERANALYSE
ALS
M
ETHODE
ZUR
K
LASSIFIZIERUNG
21
2.5.1.1
QUANTIFIZIERUNG
DER
AEHNLICHKEIT
ZWISCHEN
OBJEKTEN
21
2.5.1.2
ALGORITHMEN
ZUR
GRUPPENBILDUNG
22
2.6
AUFGABENSTELLUNG
24
3
ERGEBNISSE
UND
DISKUSSION
26
3.1
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
AM
BEISPIEL
DER
WOIIPROTEINE
26
3.1.1
E
INFLUB
DES
D
ERIVATISIERUNGSREAGENZES
AUF
DAS
P
ROTEIN
TRENNUNGSMUSTER
26
3.1.2
C
HARAKTERISIERUNG
VON
P
ROTEINEN
IM
T
RENNUNGSMUSTER
29
3.1.2.1
ZUORDNUNG
DER
KERATINFASERPROTEINE
ZU
DEN
MORPHOLOGISCHEN
KOMPONENTEN
29
3.1.2.2
UNTERSUCHUNGEN
ZU
PHOSPHOPROTEINEN
33
3.1.3
S
TATISTISCHE
A
USWERTUNG
VON
P
ROTEINTRENNUNGSMUSTERN
DER
I
SOELEKTRISCHEN
F
OKUSSIERUNG
42
3.2
ANWENDUNG
DER
ISOELEKTRISCHEN
FOKUSSIERUNG
BEI
DER
SCHADENSANALYSE
VON
WOLLE
44
3.2.1
U
NTERSUCHUNG
DER
E
IGENVARIANZ
VON
M
ERINOWOLLE
44
3.2.2
A
USWIRKUNGEN
VON
B
LEICHBEHANDLUNGEN
AUF
DAS
P
ROTEINTRENNUNGSMUSTER
DER
I
SOELEKTRISCHEN
F
OKUSSIERUNG
47
3.2.2.1
OXIDATIVE
BLEICHE
47
3.2.2.2
REDUKTIVE
BLEICHE
52
3.2.2.3
VOLLBLEICHE
55
3.2.3
A
USWIRKUNG
VON
VERSCHIEDENEN
F
AERBEVERFAHREN
AUF
DAS
P
ROTEINIRENNUNGSMUSTER
DER
I
SOELEKTRISCHEN
F
OKUSSIERUNG
59
3.2.3.1
EINFLUSS
DES
PH-WERTES
BEI
DER
1:1
-METALLKOMPLEXFAERBUNG
AUF
DIE
WOLLPROTEINE
59
3.2.3.2
EINFLUSS
DES
PH-WERTES
BEI
DER
1:2-METALLKOMPLEXFAERBUNG
AUF
DIE
WOLLPROTEINE
64
3.2.3
3
NACHCHROMIERUNGSFAERBUNG
70
3.2.3.4
REAKTIVFAERBUNG
78
3.2.4
V
ERGLEICHENDE
STATISTISCHE
A
USWERTUNG
DER
P
ROTEINTRENNUNGS
MUSTER
VON
NASSVEREDELTER
WOLLE
85
3.3
UNTERSUCHUNGEN
VON
HUNDE
UND
KATZENHAAREN
ALS
BEISPIEL
ZUR
TAXONOMISCHEN
ANWENDUNG DER
ISOELEKTRISCHEN
FOKUSSIERUNG
90
3.3.1
U
NTERSUCHUNGEN
VON
B
EWETTERUNGSEINFLUESSEN
90
3.3.2
A
RTENUNTERSCHEIDUNG
DURCH
CLUSTERANALYTISCHE
K
LASIFIZIERUNG
97
3.3.3
R
ASSENUNTERSCHEIDUNG
DURCH
CLUSTERANALYTISCHE
K
LASSIFIZIERUNG
99
4
EXPERIMENTELLER
TEIL
106
122
4.1
MATERIALIEN
106
4.2
GERAETE
106
4.3
AUSRUESTUNG
DER
WOLLPROBEN
106
4.3.1
O
XIDATIVE
B
LEICHE
107
4.3.2
R
EDUKTIVE
B
LEICHE
107
4.3.3
V
OLLBLEICHE
108
4.3.4
1:1
-M
ETALLKOMPLEXFAERBUNG
109
4.3.5
1
:2-M
ETALLKOMPLEXFAERBUNG
109
4.3.6
1
:2-M
ETALLKOMPLEXFAERBUNG
VON
GEBLEICHTER
W
OLLE
110
4.3.7
N
ACHCHROMIERUNGSFAERBUNG
HO
4.3.8
R
EAKTIVFAERBUNG
112
4.3.9
R
EAKTIVFAERBUNG
VON
GEBLEICHTER
W
OLLE
113
4.4
ANALYTIK
113
4.4.1
E
XTRAKTION
DER
W
OLLPROTEINE
113
4.4.2
D
ERIVATISIERUNG
DER
T
HIOLGRUPPEN
114
4.4.2.1
DERIVATISIERUNG
MIT
LODESSIGSAEURE
114
4.4.2.2
DERIVATISIERUNG
MIT
LODACETAMID
114
4.4.2.3
DERIVATISIERUNG
ZUR
BUNTE-SALZ-FORM
114
4.4.2.4
DERIVATISIERUNG
MIT
4
VINYLPYRIDIN
114
4.4.3
F
RAKTIONIERUNG
VON
P
ROTEINEN
AUS
W
OLLE
115
4.4.3.1
AUFTRENNUNG
DER
MORPHOLOGISCHEN
KOMPONENTEN
115
4.4.3.2
ISOLIERUNG
DER
PHOSPHOPROTEINE
116
4.4.4
E
LEKTROPHORETISCHE
M
ETHODEN
117
4.4.4.1
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
117
4.4.4.2
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
118
4.4.5
D
ETEKTION
VON
P
ROTEINEN
IM
E
LEKTROPHEROGRAMM
119
4.4.5
1
COMASSIE-BRILLIANT-BLUE-FAERBUNG
119
4.4.5.2
S
UEBERFAERBUNG
120
4.4.53
PHOSPHOPROTEIN-FAERBUNG
121
5
LITERATUR |
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