Untersuchungen zur proteasekatalysierten Synthese Histidin-enthaltender Tripeptide:
Gespeichert in:
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Format: | Buch |
Sprache: | German |
Veröffentlicht: |
1997
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Beschreibung: | Leipzig, Univ., Diss., 1997 |
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INHALTSVERZEICHNIS
1. EINLEITUNG
1
1.1. EINFUEHRUNG
1
1.2. GRUNDLAGEN PROTEASEKATALYSIERTER PEPTIDSYNTHESEN 3
1.2.1. MOEGLICHKEITEN DER REAKTIONSFUEHRUNG 3
1.2.2. DER PARTITIONSWERT P ^
13
BIOLOGISCHE BEDEUTUNG DES TRIPEPTIDES H-GLY-HIS-LYS-OH UND
SEQUENZANALOGER VERBINDUNGEN 6
1.4. PROBLEMSTELLUNG 10
2. ERGEBNISSE UND DISKUSSION 12
2.1. UNTERSUCHUNGEN ZUR ENZYMATISCHEN VERKNUEPFUNG VON HISTIDIN UND
LYSIN 12
2.1.1. CHYMOTRYPSIN UND TRYPSIN ALS KATALYSATOREN FUER ENZYMATISCHE
PEPTIDSYNTHESEN 12
2.1.2. DER EINSATZ UNSPEZIFISCHER SUBSTRATE IN DER ENZYMATISCHEN
PEPTIDSYNTHESE 1 ^
2.1.3. UNTERSUCHUNGEN ZUR CHYMOTRYPSIN- UND TRYPSINKATALYSIERTEN
HYDROLYSE
HISTIDIN-ENTHALTENDER SUBSTRATESTER 14
2.1.4. VERGLEICHENDE VERSUCHE ZUR CHYMOTRYPSIN- UND TRYPSINKATALYSIERTEN
VERKNUEPFUNG VON HISTIDIN MIT LYSINDERIVATEN 16
2.1.5. ERMITTLUNG DER EFFIZIENZ VERSCHIEDENER LYSINDERIVATE ALS
AMINOKOMPONENTEN BEI DER CHYMOTRYPSIN- UND TRYPSINKATALYSIERTEN
VERKNUEPFUNG VON HISTIDIN- UND LYSINDERIVATEN 20
2.1.6. VERSUCHE ZUR CHYMOTRYPSINKATALYSIERTEN KUPPLUNG VON HISTIDIN- UND
LYSINDERIVATEN IM GEFRORENEN SYSTEM 23
2.1.6.1. ENZYMKATALYSIERTE PEPTIDKUPPLUNGEN IM GEFRORENEN SYSTEM 23
2.1.6.2. ABHAENGIGKEIT DER CHYMOTRYPSINKATALYSIERTEN VERKNUEPFUNG VON
HISTIDIN-
UND LYSINDERIVATEN VON DER TEMPERATUR 24
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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2.I.6.3.
2.I.6.4.
2
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2
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2
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2
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1
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2
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2
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2
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2.2.3.
2.2.4.
2.2.5.
2
.
2
.
6
.
2.3.
2.3.1.
2.3.2.
2.3.3.
2.3.4.
2.3.5.
DIE REGIOSPEZIFITAET DER CHYMOTRYPSINKATALYSIERTEN VERKNUEPFUNG VON
HISTIDIN- UND LYSINDERIVATEN IN ABHAENGIGKEIT VOM PH-WERT UND DER
TEMPERATUR
BESTIMMUNG DER N*- UND N*- VERKNUEPFUNG BEI DER CHYMOTRYPSINKATALY
SIERTEN UMSETZUNG MIT LYSINDERIVATEN
UNTERSUCHUNGEN ZUR PAPAIN- UND SUBTILISIN BPN'-KATALYSIERTEN KUPPLUNG
VON GLYCIN- UND HISTIDINDERIVATEN
PAPAIN ALS KATALYSATOR IN DER ENZYMATISCHEN PEPTIDSYNTHESE
SUBTILISINE ALS KATALYSATOREN FUER ENZYMATISCHE PEPTIDSYNTHESEN
PAPAIN- UND SUBTILISIN BPN'-KATALYSIERTE HYDROLYSE VERSCHIEDENER N"-
GESCHUETZTER GLYCINESTER
VERSUCHE ZUM PAPAIN- UND SUBTILISIN BPN'-KATALYSIERTEN ACYLTRANSFER
VON N"-GESCHUETZTEN GLYCINESTEM AUF H-HIS-NH
2
VERSUCHE ZUM PAPAINKATALYSIERTEN ACYLTRANSFER VON Z-GLY-OCAM AUF
VERSCHIEDENE HISTIDINDERIVATE
ERMITTLUNG DER EFFIZIENZ AUSGEWAEHLTER HISTIDINNUKLEOPHILE
32
32
33
34
36
38
40
UNTERSUCHUNGEN ZUR SYNTHESE VON TRIPEPTIDEN DER ALLGEMEINEN SEQUENZ
R'-XAA-HIS-XBB-R
2 UNTER VERWENDUNG EINES FESTPHASEN-SUBSTRAT-POOLS
(XAA = ALA, ARG, GLY, LYS, SER; XBB = ARG, GLY, HIS, LYS; R
1 = H, Z;
R
2 = NH2, OH) 43
SYNTHESEN IN HOCHDICHTEN UND HETEROGENEN SYSTEMEN 43
SYNTHESESTRATEGIE FUER DIE DARSTELLUNG VON TRIPEPTIDEN DER ALLGEMEINEN
SEQUENZ R'-XAA-HIS-XBB-R
2 (XAA = ALA, ARG, GLY, LYS, SER; XBB =
ARG, GLY, HIS, LYS; R' = H, Z; R
2 = NH2, OH) 44
PAPAINKATALYSIERTE SYNTHESE VON DIPEPTIDESTEM DES TYPS Z-XAA-HIS-
ONB (XAA = ALA, ARG, GLY, LYS, SER)
46
CHYMOTRYPSIN- UND SUBTILISIN BPN'-KATALYSIERTE SYNTHESE VON
TRIPEPTIDEN DER SEQUENZ Z-XAA-HIS-XBB-NH
2, AUSGEHEND VON Z-XAA-
HIS-ONB (XAA = ALA, ARG, GLY, LYS, SER; XBB = ARG, GLY, HIS, LYS) 48
SYNTHESE VON TRIPEPTIDEN DER SEQUENZ H-XAA-HIS-XBB-OH, AUSGEHEND
VON Z-XAA-HIS-ONB (XAA = ALA, GLY, SER; XBB = ARG, LYS)
50
ZUSAMMENFASSUNG
EXPERIMENTELLER TEIL
ALLGEMEINE EXPERIMENTELLE BEDINGUNGEN
SPEZIELLE EXPERIMENTELLE BEDINGUNGEN
AUFSTELLUNG DER VERWENDETEN ENZYME, AMINOSAEUREN, AMINOSAEURE- UND
PEPTIDDERIVATE
PHYSIKALISCH-CHEMISCHE UNTERSUCHUNGEN
TRENNMETHODEN
KINETISCHE UNTERSUCHUNGEN
PROTEASEKATALYSIERTE REAKTIONEN IM ANALYTISCHEN MASSSTAB
CHYMOTRYPSIN- UND TRYPSINKATALYSIERTE REAKTIONEN
PAPAIN- UND SUBTILISIN BPN'-KATALYSIERTE REAKTIONEN
ALLGEMEINE VORSCHRIFTEN FUER SYNTHESEN IM HOCHDICHTEN MEDIUM
SYNTHESE AUSGEWAEHLTER VERBINDUNGEN
LISTE DER SYNTHETISIERTEN VERBINDUNGEN
ARBEITSVORSCHRIFTEN FUER DIE SYNTHESE DER VERBINDUNGEN
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