Etablierung und Charakterisierung zellulärer Systeme zur Analyse der Prozessierung des Amyloid Precursor Proteins (APP):
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1997
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INHALTSVERZEICHNIS
1 .EINLEITUNG. 1
1.1 DIE ALZHEIMER KRANKHEIT . 1
1.2 DIE MOLEKULARBIOLOGIE DER ALZHEIMER KRANKHEIT. 3
1.2.1 DIE APP-PROZESSIERUNG. 5
1.3 GENETISCHE FAKTOREN DER ALZHEIMER KRARIKHEIT . 8
1.3.1 MUTATIONEN AUF CHROMOSOM 21 IN APP . 9
1.3.2 EIN RISIKOFAKTOR FUER AD: APOE4 AUF CHROMOSOM 19. 10
1.3.3 MUTATIONEN AUF CHROMOSOM 14 UND 1 IN PRESENILIN 1 UND PRESENILIN 2
. 11
1.4 AUFGABENSTELLUNG UND ZIELSETZUNG . 12
2. MATERIAL . 13
2.1 CHEMIKALIEN UND BIOLOGISCHE REAGENZIEN 13
2.2 PUFFER. 14
2.3 SYNTHETISCHE OLIGONUKLEOTIDE. 15
2.4 PLASMIDE. 17
2.5 RADIOCHEMIKALIEN. 17
2.6 PROTEIN UND DNA GROESSENSTANDARDS. 17
2.7 ANTIKOERPER. 18
2.8 ZELLKULTUR. 19
2.8.1 ZELLEN . 19
2.8.2 KULTURMEDIEN, SEREN, PUFFERLOESUNGEN. 20
3. METHODEN. 21
3.1 ZELLKULTURTECHPIKEN. 21
3.1.1 KULTURBEDINGUNGEN. 21
3.1.2 STABILE TRANSFEKTION. 22
3.1.3 TRANSIENTE TRANSFEKTION . 22
3.1.4
35S-METHIONIN MARKIERUNG . 23
3.2 MOLEKULARGENETISCHE METHODEN . 23
3.2.1 PCR-TECHNIK. 23
3.2.2 ISOLIERUNG VON DNA AUS AGAROSEGELEN. 23
3.2.3 LIGATION . 24
3.2.4 HERSTELLUNG KOMPETENTER E.COLI ZELLEN . 24
3.2.5 TRANSFORMATION VON E.COLI ZELLEN. 25
3.2.6 ANALYTISCHE PLASMIDPRAEPARATION. 25
3.2.7 PRAEPARATIVE PLASMIDPRAEPARATION. 26
3.2.8 RESTRIKTIONSANALYSE. 26
3.2.9 KLONIERUNG DER SEC-KONSTRUKTE . 26
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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3.3 BIOCHEMISCHE METHODEN. 27
3.3.1 IMMUNPRAEZIPITATION . 27
3.3.2 SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE (SDS-PAGE) . 29
3.3.3 TRICIN-SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE (TRICIN-SDS-PAGE) . 29
3.3.4 ACETONFAELLUNG. 29
3.3.5 NACHWEIS GELELEKTROPHORETISCH AUFGETRENNTER PROTEINE. 30
3.3.5.1 FLUOROGRAPHIE. 30
3.3.5.2 AUSWERTUNG DES GELS IM PHOSPHQRIMAGER. 30
3.3.5.3 WESTERN-BLOT-ANALYSE. 30
3.3.6 PROTEIN-KONZENTRATIONSBESTIMMUNG . 31
3.3.7 SEAP-ASSAY . 31
3.3.7.1 SEAP-BESTIMMUNG MIT PNPP. 31
3.3.7.2 SEAP-BESTIMMUNG MIT CSPD
YY
. 32
3.3.8 LUCIFERASE-ASSAY. 32
4. ERGEBNISSE.-. 33
4.1 KLONIERUNG DER SEC-REPORTERKONSTRUKTE IN EINEN EUKARYONTISCHEN
EXPRESSIONSVEKTOR
. 33
4.2 DIE EXPRESSION DER SEC-FUSIONSPROTEINE IN STABIL TRANSFIZIERTEN
SY5Y- UND H4-ZELFEN
. 36
4.3 PROZESSIERUNG DER SEC-FUSIONSPROTEINE DURCH DIE A-SEKRETASEAKTIVITAET
. 37
4.4 PROZESSIERUNG DER SEC-FUSIONSPROTEINE DURCH DIE
SS-SEKRETASEAKTIVITAET. 42
4.5 SPEZIFITAET DES SEAP-ASSAYS. 45
4.6 WIRKUNG VON NH4CI UND PHORBOLESTER TPA AUF DIE SEC-FUSIONSPROTEINE
IM SEAP-
ASSAY . 46
4.7 UEBERSICHT DER IM SEAP-ASSAY GETESTETEN SUBSTANZEN. 48
4.7.1 ACETYLCHOLINESTERASEINHIBITOREN. 50
4.7.2 WACHSTUMSFAKTOREN. 51
4.7.3. PROTEASEINHIBITOREN. 52
4.7.4 CYTOKINE . 54
4.7.5 AKTIVATOREN UND INHIBITOREN VON ENZYMEN IN DER SIGNALTRANSDUKTION.
54
4.7.6 OXIDATIVER STRESS. 58
4.8 FE65: EIN APP-BINDENDES PROTEIN. 58
4.9 EINFLUSS VON MDC-METALLOPROTEINASEN AUF DIE PROZESSIERUNG VON SECAL.
60
4.10 EINFLUSS VON MEMBRAN-TYP MATRIX-METALLOPROTEINASE 1 AUF DIE
PROZESSIERUNG VON
SEC-FUSIONSPROTEINEN. 61
4.11 EINFLUSS VON DER MT-MMP1 AUF DIE APP-PROZESSIERUNG. 64
5. DISKUSSION. 67
5.1 DARSTELLUNG VON SEC-FUSIONSPROTEINEN ZUR DIFFERENTIELLEN ANALYSE DER
A- UND SS-
SEKRETASEAKTIVITAET . 67
5.2 DIE SEC-FUSIONSPROTEINE ALS MODELL FUER DIE APP-PROZESSIERUNG. 68
5.3 DIE WIRKUNG VON SUBSTANZEN AUF DIE A- UND SS-SEKRETASEAKTIVITAET IM
SEAP-ASSAY
. 70
5.3.1 ACETYLCHOLINESTERASEINHIBITOREN. 71
5.3.2 WACHSTUMSFAKTOREN. 71
5.3.3 PROTEASEINHIBITOREN . 72
5.3.4 CYTOKINE . 74
5.3.5 AKTIVATOREN UND INHIBITOREN VON ENZYMEN IN DER SIGNALTRANSDUKTION.
74
5.3.6 OXIDATIVER STRESS.4. 76
5.4 DIE SEC-FUSIONSPROTEINE ALS TESTSYSTEM FUER EINE MOEGLICHE FUNKTION
VON FE65 IN
DER APP-PROZESSIERUNG . 77
5.5 DIE SEC-FUSIONSPROTEINE ALS TESTSYSTEM FUER POTENTIELLE SEKRETASEN .
78
5.6 AUSBLICK . 80
6. ZUSAMMENFASSUNG. 81
7. LITERATURVERZEICHNIS . 83 |
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