Untersuchung von Domänenwechselwirkungen in Gamma-B-Kristallin durch ortsgerichtete Mutagenese und Röntgenstrukturanalyse:
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1997
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IV
INHALTSVERZEICHNIS
ZUSAMMENFASSUNG
.
I
ABKUERZUNGEN
.
III
INHALTSVERZEICHNIS
.
IV
I.
EINLEITUNG
.
1
1.
PROTEINFALTUNG
UND
STABILITAET
.
1
1.1.
PROTEINFALTUNG
.
1
1.2.
STABILITAET
VON
PROTEINEN
.
3
2.
DIE
AUGENLINSE
.
4
3.
KRISTALLINE
-
PROTEIN
DER
AUGENLINSE
.
6
3.1.
A-KRISTALLIN
-
EIN
CHAPERON
IN
DER
AUGENLINSE
.
7
3.2.
TAXON-SPEZIFISCHE
KRISTALLINE
-
REKRUTIERUNG
VON
PROTEINEN
.
7
3.3.
DIE
SSY-SUPERFAMILIE
.
8
3.3.1.
SS-KRISTALLINE
.
9
3.2.2.
Y-KRISTALLINE
.
9
3.3.3.
STRUKTUR
DER
SSY-KRISTALLINE
.
11
3.3.4.
EVOLUTION DER
SSY-SUPERFAMILIE
.
14
3.4.
YB-KRISTALLIN
-
STABILISIERUNG
DURCH
DOMAENENWECHSELWIRKUNGEN
.
15
4.
PROBLEMSTELLUNG
.
19
II.
MATERIALIEN
UND
METHODEN
.
20
1.
MATERIALIEN
.
20
1.1.
CHEMIKALIEN
.
20
1.2.
STANDARDS
UND
KITS
.
20
1.3.
ENZYME
UND
PROTEINE
.
21
1.4.
SONSTIGES
MATERIAL
.
21
1.5.
GERAETE
.
21
1.6.
ORGANISMEN
.
23
1.7.
PLASMIDE
UND
OLIGODESOXYNUKLEOTIDE
.
23
1.8.
MEDIEN,
ANTIBIOTIKA
UND
STANDARDLOESUNGEN
.
23
2.
GENTECHNISCHE
METHODEN
.
24
2.1.
KULTIVIERUNG
UND
KONSERVIERUNG
VON
E.COZI-STAEMMEN
.
24
2.2.
TRANSFORMATION
VON
E.COLI
MIT
PLASMID-DNA
.
24
2.3.
PLASMIDISOLIERUNG
AUS
E.COLI
.
24
2.4.
SPALTUNG
VON
DNA
MIT
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
.
25
2.5.
GELELEKTROPHORESE
VON
DNA
.
25
2.6.
SEQUENZIERUNG
VON
PLASMID-DNA
.
25
2.7.
PRAEPARATION
VON
EINZELSTRANG-DNA
.
25
2.8.
ORTSSPEZIFISCHE
MUTAGENESE
VON
PLASMID-DNA
.
26
3.
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
.
26
3.1.
PROTEINISOLIERUNG
.
26
3.1.1.
ANZUCHT
UND
INDUKTION
VON
E.COLI
.
26
V
3.1.2.
ZELLAUFSCHLUSS
.
26
3.1.3.
REINIGUNG
DER
REKOMBINANTEN
PROTEINE
.
26
3.2.
SDS-POLYACRYLAMID-GELEKTROPHORESE
.
27
3.3.
SPEKTROSKOPISCHE
METHODEN
.
28
3.3.1.
FLUORESZENZSPEKTROSKOPIE
.
28
3.3.2.
CD-SPEKTROSKOPIE
.
28
3.4.
MESSUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
MITTELS
ABSORPTIONSSPEKTROSKOPIE
.
29
3.5.
BESTIMMUNG
DES
MOLEKULARGEWICHTS
.
29
3.5.1.
ANALYTISCHE
ULTRAZENTRIFIIGATION
.
29
3.5.2.
GELFILTRATION
.
29
3.5.3.
MASSENSPEKTROMETRIE
.
29
3.6.
STABILITAETSUNTERSUCHUNGEN
.
30
3.7.
PROTEINKRISTALLISATION
.
30
4.
KRISTALLOGRAPHISCHE
METHODEN
.
31
4.1.
MONTAGE
DER
KRISTALLE
.
33
4.2.
DATENSAMMLUNG
.
34
4.2.1.
DREHANODENGENERATOR
.
34
4.2.2.
SYNCHROTRON
.
34
4.3.
DATENPROZESSIERUNG
.
34
4.4.
PATTERSON-SUCHE
(MOLEKULARER
ERSATZ)
.
35
4.5.
MODELLBAU
UND
VERFEINERUNG
.
36
4.6.
ANALYSE
DER
STRUKTUREN
.
37
4.6.1.
QUALITAET
DER
FERTIGEN
MODELLS
.
37
4.6.2.
UEBERLAGERUNG
VON
MOLEKUELEN
.
38
4.6.3.
ZUGAENGLICHE
MOLEKUELOBERFLAECHE
UND
INTERMOLEKULARE
KONTAKTE
.
38
4.6.4.
BERECHNUNG
VON
SYMMETRIEACHSEN
UND
NEIGUNGSWINKELN
.
38
4.7.
EINIGE KRISTALLOGRAPHISCHE
BEGRIFFE
.
39
5.
GRAPHISCHE
DARSTELLUNGEN
UND
ABBILDUNGEN
.
39
III.
ERGEBNISSE
.
40
1.
ORTSGERICHTETE
MUTAGENESE
.
40
2.
PROTEINEXPRESSION
UND
-REINIGUNG
.
41
3.
SPEKTROSKOPISCHE
CHARAKTERISIERUNG
.
43
3.1.
CIRCULARDICHOISMUS
.
44
3.2.
FLUORESZENZ
.
47
4.
MOLEKULARGEWICHT
UND
ASSOZIATIONSZUSTAND
.
49
5.
PROTEINSTABILITAET
.
50
5.1.
MUTATIONEN
AN
DER
HYDROPHOBEN
GRENZFLAECHE
(F56X)
.
50
5.1.1.
GLEICHGEWICHTSENTFALTUNGEN
MIT
HARNSTOFF
BEI
PH
2
.
50
5.1.2.
GLEICHGEWICHTSENTFALTUNGEN
MIT
GUANIDINIUMCHLORID
BEI
PH
6
.
52
5.2.
MUTATION
R79E
(LONENPAAR
GLU79 -
ARGL47)
.
53
6.
BESTIMMUNG
DER
3D-STRUKTUREN
.
54
6.1.
PROTEINKRISTALLISATION
.
54
6.1.1.
PUNKTMUTANTEN
VON
YB-KRISTALLIN
.
54
6.1.2.
N-TERMINALE
DOMAENE
UND
MUTANTEN
.
55
6.2.
DATENSAMMLUNG
UND
-PROZESSIERUNG
.
56
6.3.
MOLEKULARER
ERSATZ
(MOLECULAR
REPLACEMENT)
.
57
VI
6.4.
VERFEINERUNG
DER
STRUKTUREN
.
58
7.
ANALYSE
DER
STRUKTUREN
.
62
7.1.
MUTATIONEN
.
62
7.2.
YSS-STRUKTUREN
IN
RAUMGRUPPE
P4
(
2]
2
UND
C2
.
64
7.3.
VERGLEICH
DER
PUNKTMUTANTEN
MIT
DEM
WILDTYP
.
65
7.3.1.
MUTATIONEN
AN
DER
HYDROPHOBEN
GRENZFLAECHE
(AUSTAUSCH
PHE56)
.
65
7.3.2.
MUTANTE
YSS-R79E
.
68
7.4.
ISOLIERTE
N-TERMINALE
DOMAENE
YBN-F56A
.
69
8.
LOESUNGSMITTELZUGAENGLICHE
OBERFLAECHE
UND
PROTEINSTABILITAET
.
73
9.
HYDROPHOBIZITAETSSKALA
UND
PROTEINSTABILITAET
.
74
IV.
DISKUSSION
.
75
1.
HYDROPHOBE
DOMAENENWECHSEL
WIRKUNGEN
UND
PROTEINSTABILITAET
.
75
1.1.
ENTFALTUNGSEXPERIMENTE
MIT
HARNSTOFF
BEI PH
2
.
75
1.1.1.
STABILITAET
DER
C-TERMINALEN
DOMAENE
.
75
1.1.2.
KOOPERATIVITAET
DER
UEBERGAENGE
.
76
1.1.3.
STABILITAET
DER
N-TERMINALEN
DOMAENE
.
76
1.2.
STABILITAET
UNTER
"
PHYSIOLOGISCHEN
"
BEDINGUNGEN
.
77
1.3.
DIE
3D-STRUKTUREN
DER
PUNKTMUTANTEN
.
79
1.3.1.
GERINGE
KONFORMATIONSAENDERUNGEN
.
79
1.3.2.
HOHLRAEUME
.
79
1.4.
PROTEINSTABILITAET
UND
3D-STRUKTUR.
.
80
1.4.1.
LOESUNGSMITTELZUGAENGLICHE
MOLEKUELOBERFLAECHE
UND
PROTEINSTABILITAET
.
80
1.4.2.
HYDROPHOBIZITAETSSKALA
UND
PROTEINSTABILITAET
.
81
2.
DER
AUSTAUSCH
R79E
UND
LONENPAARE
.
82
3.
DOMAENENORIENTIERUNGEN
.
83
3.1.
VERGLEICH DER
RAUMGRUPPEN
C2
UND
P41212
.
83
3.2.
DAS
YBN-F56A
HOMODIMER
.
84
4.
VERGLEICH
MIT
ANDEREN
PROTEINEN
UND
SCHLUSSFOLGERUNGEN
.
86
V.
LITERATURVERZEICHNIS
.
88 |
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