Heterotope Katalasen der Meerschweinchenleber: Klärung molekularer und biochemischer Unterschiede
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1997
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I
INHALTSVERZEICHNIS
1 EINLEITUNG 1
1.1 PEROXISOMEN. 1
1.1.1 ENTDECKUNG DER PEROXISOMEN. 1
1.1.2 LIPIDSTOFFWECHSEL DER PEROXISOMEN. 1
YYI
1.1.3 VORKOMMEN UND ZELLULAERE VERTEILUNG DER PEROXISOMEN. 5
1.1.4 MORPHOLOGIE UND ZELLMEMBRAN DER PEROXISOMEN. 5
1.1.5 BIOGENESE VON PEROXISOMEN. 7
1.1.6 SYNTHESE PEROXISOMALER PROTEINE. 7
1.1.7 PROTEINIMPORT ERFOLGT AUFGRUND SOGENANNTER "TARGETING"-SIGNALE. 8
1.1.8 PATHOLOGISCH MEDIZINISCHE ASPEKTE DER PEROXISOMEN. 9
1.2 PEROXISOMALE OXIDASEN. 10
1.3 H
202-ABBAUENDE ENZYME DER PEROXISOMEN. 10
1.4 KATALASE. 11
1.4.1 EINFUEHRUNG.'. 11
1.4.2 TRIMODALE VERTEILUNG DER KATALASE IN DER MEERSCHWEINCHENLEBER. 12
1.4.3 CYTOSOLISCHE UND PEROXISOMALE KATALASE (GP) IM VERGLEICH. 13
1.5 FRAGESTELLUNG. 14
2
MATERIAL
&
METHODEN 15
2.1 GERAETE UND MATERIAL. 15
2.1.1 LABORGERAETE. 15
2.1.2 VERBRAUCHSMATERIAL. 16
2.1.3 CHEMIKALIEN. 16
2.1.4 KITS. 18
2.1.5 BAKTERIENSTAEMME. 18
2.1.6 DNA-STANDARDS. 19
2.1.7 PLASMIDE. 20
2.1.8 ENZYME. 21
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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N
2.1.9 X-PHAGEN CDNA-BANK AUS MEERSCHWEINCHENLEBER (GP). 22
2.1.10 SYNTHETISCHE PRIMER. 22
MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN TEIL I: ARBEITEN MIT DNA. 25
A) ALLGEMEINE METHODEN. 25
2.2 TRANSFORMATION VON BAKTERIEN MIT PLASMIDEN. 25
2.2.1 HERSTELLUNG KOMPETENTER BAKTERIEN. 25
2.2.2 TRANSFORMATION. 26
2.3 HERSTELLUNG KOMPETENTER BAKTERIEN ZUR TRANSFEKTION MIT X-PHAGEN. 27
2.4 PRAEPARATION VON PLASMID-DNA. 28
2.4.1 PLASMID MINIPRAEPARATION. 28
2.4.2 MIDIPLASMIDISOLIERUNG AUS 100 ML BAKTERIENKULTUR. 29
2.5 ENZYMATISCHE MODIFIKATIONEN VON DNA. 31
2.5.1 CHARAKTERISIERUNG VON CDNA MITTELS RESTRIKTIONSENDONUCLEASEN. 31
2.5.2 RADIOAKTIVE SONDENMARKIERUNG. 32
2.5.3 SEQUENZIERUNG VON DNA. 34
2.5.3.1 DENATURIERUNG DER DNA. 36
2.5.3.2 "ANNEALING" REAKTION. 36
2.5.3.3 "LABELLING" REAKTION. 36
2.5.3.4 "TERMINATIONS" REAKTION. 37
2.6 REINIGUNG UND CHARAKTERISIERUNG VON NUCLEINSAEUREN. 38
2.6.1 PHENOL/CHLOROFORM-EXTRAKTION VON NUCLEINSAEUREN. 38
2.6.2 FAELLUNG VON NUCLEINSAEUREN. 38
2.6.2.1 ETHANOLFAELLUNG. 38
2.6.2.2 ISOPROPANOLFALLUNG. 39
2.6.3 KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON NUCLEINSAEUREN. 39
2.6.3.1 PHOTOMETRISCHE BESTIMMUNG. 39
2.6.3.2 BESTIMMUNG GERINGER DNA-MENGEN IM AGAROSEGELE. 40
2.7 DNA-ELEKTROPHORESE-METHODEN. 40
2.7.1 AGAROSE GELELEKTROPHORESE. 40
2.7.2 "LOW MELTING"-AGAROSE GELE. 41
IN
2.7.3 POLYACRYLAMIDGEL-ELEKTROPHORESE. 42
2.7.3.1 CHEMIKALIEN UND LOESUNGEN. 42
2.13.2
HERSTELLEN DER STAMMLOESUNGEN. 43
2.133
VORBEHANDLUNG DER GLASPLATTEN. 43
2.13 A
GIESSEN EINES 6%IGEN PAA-GELS UND "LONG RANGER"-GELS. 44
2.13.5
DURCHFUEHRUNG DER ELEKTROPHORESE. 44
B) SPEZIELLE METHODEN. 45
2.8 "IN VIVO EXCISION" DER ERHALTENEN KLONE NACH ANTIKOERPERSCREENING
BZW.
SCREENING MIT EINER RADIOAKTIV MARKIERTEN SONDE. 45
2.8.1 AUFBEREITUNG DER PHAGENSTOECKE FUER DIE "IN VIVO EXCISION". 45
2.8.1.1 ANZUCHT DER BAKTERIEN. 45
2.8.1.2 BESTIMMUNG DER OPTISCHEN DICHTE. 46
2.8.1.3 AMPLIFIKATION DER PHAGENSTOECKE. 46
2.8.1.4 TITRATION DER PHAGENLOESUNGEN (KONZENTRATIONSBESTIMMUNG). 46
2.8.2 "IN VIVO EXCISION" . 47
2.8.3 TRANSFEKTION DER XLL-BLUE BAKTERIEN MIT PBLUESCRIPT-PHAGEMID-
LOESUNG. 48
2.9 CHARAKTERISIERUNG DIESER KLONE. 48
2.10 SUBKLONIERUNG VON RESTRIKTIONSFRAGMENTEN. 49
2.10.1 AUFARBEITUNG DER DNA. 49
2.10.2 LIGATION. 49
2.10.2.1 VORBEREITUNG DES VEKTORS BEI VERWENDUNG EINES
RESTRIKTIONSENZYMS. 50
2.10.2.2 VORBEREITUNG DES VEKTORS BEI VERWENDUNG VON ZWEI
VERSCHIEDENEN RESTRIKTIONSENZYMEN. 51
2.10.2.3 DURCHFUEHRUNG DER LIGATION VON CDNA MIT VEKTOR-DNA. 52
2.10.2.4 RUECKLIGATION DES VEKTORS. 52
2.10.3 BLUE WHITE SCREENING. 53
2.10.4 TRANSFORMATION DER LIGIERTEN DNA. 53
2.11 SEQUENZANALYSE. 54
2.11.1 SEQUENZIERUNGSSTRATEGIE. 54
IV
2.11.1.1 SUBKLONIERUNG EINZELNER FRAGMENTE. 54
2.11.1.2 "PRIMER WALKING". 55
2.11.2 DURCHFUEHRUNG DER ELEKTROPHORESE. 55
2.11.3 COMPUTERUNTERSTUETZTE SEQUENZANALYSE. 57
2.11.3.1 LESEN DER SEQUENZEN. 57
2.11.3.2 SEQUENZANALYSE. 57
2.12 RADIOAKTIVES SCREENEN EINER X-PHAGEN CDNA-BANK AUS DER
MEERSCHWEINCHENLEBER (GP). 57
2.12.1 TRANSFEKTION VON BAKTERIEN MIT PHAGEN. 57
2.12.2 TITRATION DER X-PHAGEN CDNA-BANK (GP). 58
2.12.3 SCREENEN DER CDNA-BANK. 58
2.12.3.1 AUSPLQTTIEREN DER X-PHAGEN CDNA-BANK (GP). 58
2.12.3.2 PLAQUEHYPRIDISIERUNG. 59
2.12.3.3 PRAEHYBRIDISIERUNG DER NYLONMEMBRANEN. 59
T
2.12.3.4 HYBRIDISIERUNG. 60
2.12.3.5 WASCHEN DER MEMBRANEN. 60
2.12.3.6 AUSSTECHEN DER KLONE. 60
2.12.4 SEKUNDAER-, TERTIAER-UND QUARTAERSCREENING. 61
2.12.5 "STRIPPEN" DER NYLONMEMBRANEN NACH DEM PRIMAERSCREENING. 61
MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN TEIL II: ARBEITEN MIT RNA. 62
2.13 ISOLIERUNG VON GESAMT-RNA AUS DER GP-LEBER. 62
2.14 TRANSFER VON RNA AUF NITROZELLULOSEMEMBRANEN (NORTHERN BLOT). 63
2.14.1 DENATURIERENDE AGAROSE GELELEKTROPHORESE MIT FORMALDEHYD ZUR
AUFTRENNUNG VON RNA. 63
2.14.1.1 GELHERSTELLUNG. 63
2.14.1.2 PROBENVORBEREITUNG. 64
2.14.1.3 ELEKTROPHORESEBEDINGUNGEN. 64
2.14.2 TRANSFER VON NUCLEINSAEUREN. 65
2.14.2.1 VORBEREITEN DER GELKAMMER. 65
2.14.2.2 AUFBAU DES BLOTS
65
V
2.14.2.3 TRANSFERBEDINGUNGEN. 66
2.14.3 PRAEHYBRIDISIERUNG DES BLOTTES. 66
2.14.4 HYBRIDISIERUNG DES BLOTTES. 66
BIOCHEMISCHE METHODEN. 67
A) ALLGEMEINE METHODEN. 67
2.15 GELELEKTROPHORESE VON PROTEINEN.*. 67
2.15.1 SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE NACH LAEMMLI (1970). 67
2.15.2 SDS-GRADIENTEN-GEL. 68
2.15.3 TRICIN-SDS-GEL. 69
2.16 FAERBUNG VON PROTEINGELEN. 71
2.16.1 FAERBUNG MIT COOMASSIE BRILLIANT BLAU. 71
2.16.2 SILBERFARBUNG. 72
2.17 PROTEINTRANSFER AUF NITROCELLULOSE (WESTERN BLOT). 73
2.18 BESTIMMUNG DER PROTEINKONZENTRATION. 74
B) SPEZIELLE METHODEN. 75
2.19 SPEZIFISCHE SPALTUNG VON POLYPEPTIDEN. 75
2.19.1 ENZYMATISCHE SPALTUNG MIT TRYPSIN. 76
2.19.2 CHEMISCHE SPALTUNG DER KATALASE MIT BROMCYAN. 77
2.19.2.1 REDUKTION UND ALKYLIERUNG DER F-UND D-KATALASE. 77
2.19.2.2 SPALTUNG MIT BRCN. 77
2.20 TRANSFER VON POLYPEPTIDFRAGMENTEN FUER DIE AMINOSAEURE-SEQUENZIERUNG.
78
3 ERGEBNISSE 79
UNTERSUCHUNG AUF DNA-EBENE. 79
A) KATALASE-KLONE NACH ANTIKOERPER-SCREENING. 79
3.1 "IN VIVO EXCISION" POSITIVER KATALASE-KLONE NACH DEM
TERTIAER-SCREENING. 79
3.2 CHARAKTERISIERUNG DER KLONE MITTELS RESTRIKTIONSENZYMEN. 79
3.3 ANSEQUENZIERUNG ALLER KATALASE-KLONE. 81
3.4 SUBKLONIERUNG DER ECO RI / XHO I-FRAGMENTE DES KLONS 2A. 82
3.5 CHARAKTERISIERUNG DER SUBKLONE DES KLONS 2A. 83
VI
3.6 CHARAKTERISIERUNG UND GEGENUEBERSTELLUNG ALLER SEQUENZIERTEN
KATALASE-KLONE NACH
DEM ANTIKOERPER-SCREENING. 84
3.7 SEQUENZIERSTRATEGIE DES KATALSEKLONS 3A. 87
3.8 RESTRIKTIONSKARTE ALLER 8 KATALASEKLONE. 88
3.9 DARSTELLUNG DER CODIERENDEN NUCLEOTIDSEQUENZ UND DARAUS ABGELEITETER
AMINO
SAEURESEQUENZ . 89
3.10 VERGLEICH DER 3 '-NICHTCODIERENDEN REGION. 93
B) KATALASE-KLONE NACH SONDEN-SCREENING. 95
3.11 SCREENING DER GENBANK MIT RADIOAKTIV MARKIERTER
CDNA-KATALASE-SONDE. 95
3.11.1 AUSWAHL DER SONDEN. 95
3.11.2 UEBERSICHT UEBER DIE ERHALTENEN POSITIVEN KLONE. 95
3.12 GROESSENBESTIMMUNG DER INSERTS UND CHARAKTERISIERUNG MITTELS
RESTRIKTIONSEN
ZYMEN . 98
3.13 SEQUENZIERSTRATEGIE ZUR AUFKLAERUNG DER DNA-SEQUENZ. 104
3.13.1 ANSEQUENZIERUNG DES 3'- UND 5 '-ENDES DER KLONE 5D, 6C, 7H, 7H,
8D,
11B UND 12F. 104
3.13.2 SUBKLONIERUNG DER NICHTCODIERENDEN 5 '-REGIONEN. 106
3.13.3 SYNTHESE VON WEITEREN OLIGONUCLEOTIDEN ZUR SEQUENZIERUNG DER 5
'-UT-
REGIONEN DER SECHS KLONE 6C, 7H, 7K, 8D, 11B UND 12F. 108
3.14 CHARAKTERISIERUNG UND VERGLEICH DER 6 KATALASEKLONE MIT
VERLAENGERTEM 5 '-ENDE. 109
3.14.1 LAENGEN DER VERSCHIEDENEN 5 '-UT-REGIONEN. 109
3.14.2 RESTRIKTIONSKARTE DER KLONE 6C, 7H, 7K, 8D (11B) UND 12F IM
VERGLEICH
MIT DEN KATALASEKLONEN 3A, 19A UND 19B. 109
3.14.3 BASENSEQUENZ DER NICHTCODIERENDEN 5 '-UT-REGIONEN DER KLONE 7H
UND
7K. 112
3.14.3.1 5 '-NICHTCODIERENDE SEQUENZ DES KATALASEKLONS 7H. 112
3.14.3.2 5 '-NICHTCODIERENDE SEQUENZ DES KATALASEKLONS 7K. 113
3.15 SEQUENZIERUNG DER CODIERENDEN ABSCHNITTE ALLER NACH SONDENSCREENING
ERHALTENEN 114
KLONE .
3.16 UNTERSUCHUNG DER RNA IM NORTHEMBLOT. 116
3.16.1 VERWENDUNG VON
32P RADIOAKTIV MARKIERTEN DNA-SONDEN DES KLONS 3A. 116
3.16.2 VERWENDUNG [
32P] RADIOAKTIV MARKIERTER CDNA-SONDEN AUS DEM 5'-
NICHTCODIERENDEN BEREICH DER KLONE 7H UND 7K. 118
VN
3.16.3 VERWENDUNG VON AUSSCHLIESSLICH NICHTCODIERENDEN SONDEN AUS DEM 5
'-
BEREICH DER KLONE 7H UND 7K. 120
3.16.3.1 RESTRIKTIONSHYDROLYSE. 120
3.16.3.2 NORTHERN BLOT MIT 5 '-NICHTCODIERENDEN SEQUENZABSCHNIT- 123
TEN DER KLONE 7H UND 7K.
UNTERSUCHUNG AUF PROTEINEBENE. 126
3.17 AMINOSAEURESEQUENZ DER KATALASE. 126
3.18 HYDROPHOBIZITAETSTEST. 128
3.19 SPEZIFISCHE SPALTUNG DER POLYPEPTIDKETTE DER KATALASE. 129
3.19.1 LIMITIERTE PROTEOLYSE DER KATALASE MIT TRYPSIN. 129
3.19.2 SPALTUNG DER F- UND D-KATALASE MITJBROMCYAN. 130
3.20 CHARAKTERISIERUNG DER EINZELNEN FRAGMENTE. 131
3.20.1 AUFTRENNUNG DER FRAGMENTE IM SDS-POLYACRYLAMIDGEL. 131
3.20.2 MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG DER EINZELNEN FRAGMENTE. 132
3.20.3 ANSEQUENZIERUNG DES TRYPSINFRAGMENTES UND DER KATALASEFRAGMENTE
NACH BROMCYANSPALTUNG. 133
4 DISKUSSION
138
4.1 PROBLEMATIK. 138
4.2 CHARAKTERISIERUNG DER MONIERTEN CDNA. 139
4.2.1 KATALASEKLONE NACH ANTIKOERPER-SCREENING. 139
4.2.2 KATALASEKLONE NACH SCREENEN MIT ZWEI RADIOAKTIV MARKIERTEN
KATALASE
SONDEN . 141
4.3 CHARAKTERISIERUNG DER CODIERENDEN REGION FUER DIE KATALASE BEIM
MEERSCHWEIN
CHEN . 145
4.3.1 MOEGLICHE TRANSLATIONSSTARTPUNKTE DER MEERSCHWEINCHENKATALASE. 145
4.3.2 DIE KATALASESEQUENZ DES MEERSCHWEINCHENS AUF PROTEINEBENE IM VER
GLEICH MIT ANDEREN SPECIES. 146
4.3.3 TRANSLATIONSSTARTPUNKT UND BENACHBARTER 5'-UT-SEQUENZABSCHNITT.
148
4.4 UNTERSUCHUNG HEPATOCYTAERER RNA DES MEERSCHWEINCHENS MITTELS
VERSCHIEDENER 149
CDNA-KATALASESONDEN IM NORTHERN BLOT.
4.4.1 CDNA-SONDEN AUS DEM CODIERENDEN BEREICH. 150
VRA
4.4.2 CDNA-SONDEN AUS DEM NICHTCODIERENDEN 3'- BZW. 5 '-BEREICH. 150
4.4.2.1 HYBRIDISIERUNG DER RNA (GP) MIT 3 '-NICHTCODIERENDER SON
DE DES KLONS 3A. 150
4.4.2.2 HYBRIDISIERUNG DER RNA (GP) MIT VERSCHIEDENEN 5 '-NICHT
CODIERENDEN SONDEN. 152
4.4.3 ZUSAMMENFASSENDE DISKUSSION DER MITTELS NORTHERN BLOT ERHALTENEN
ERGEBNISSE. 153
%
4.4.4 BEDEUTUNG DER 5 '-ANFANGSSEQUENZ AUS DEM BEREICH DES TRANSLATIONS
STARTPUNKTES FUER KATALASE 155
4.5 UEBERPRUEFUNG DER ERMITTELTEN AMINOSAEURESEQUENZ NACH
CDNA-SEQUENZIERUNG
AUF PROTEINEBENE. 157
4.5.1 BROMCYANSPALTUNG. 157
4.5.2 TRYPSINSPALTUNG. 160
4.6 UNTERSCHEIDEN SICH CYTOSOMALE UND PEROXISOMALE KATALASE IN IHRER
AMINOSAEU
RESEQUENZ? . 161
4.7 WO KOENNTE DAS PEROXISOMALE "TARGETING"-SIGNAL DER
MEERSCHWEINCHENKATALASE
LIEGEN?. 162
4.8 INTERAKTION EINES PROTEINS MIT DEM 3 '-UT-SEQUENZABSCHNITT BEI
RATTE, MAUS,
UND MENSCH. 163
4.9 AUSBLICK. 164
5 ZUSAMMENFASSUNG
165
6 LITERATUR
167 |
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