Biochemische Untersuchung zur Wechselwirkung zwischen dem Elongationsfaktor Tu aus Thermus thermophilus und der Aminoacyl-tRNA:
Gespeichert in:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
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1997
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INHALTSVERZEICHNIS
I
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
VI
1.
EINLEITUNG
1
1.1.
GUANINNUKLEOTID-BINDENDE
PROTEINE
1
1.2.
DIE
PROKARYONTISCHE
TRANSLATION
UND
IHRE
TRANSLATIONSFAKTOREN
3
1.3.
DIE
DREIDIMENSIONALE
STRUKTUR
DES
EF
TU
AUS
T.
THERMOPHILUS
4
1.4.
WECHSELWIRKUNG
VON
EF-TU
MIT
DER
AA-TRNA
7
1.5.
WECHSELWIRKUNG
VON
EF-TU
MIT
WEITEREN
LIGANDEN
10
1.5.1.
NUKLEOTIDBINDUNG,
MG2
+
-KOORDINATION
UND
GTPASE
10
1.5.2.
ELONGATIONSFAKTOR
TS
12
1.5.3.
RIBOSOM
13'
1.5.4.
ANTIBIOTIKA
13
1.6.
DER
SONDERFALL
DER
SELENOCYSTEYI-TRNA
14
1.7.
ZIELSETZUNG
16
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
17
2.1.
MATERIAL
17
2.1.1.
GERAETE
17
2.1.2.
MATERIALIEN
17
2.1.3.
CHEMIKALIEN
UND
BIOCHEMIKALIEN
17
2.1.4.
BAKTERIENSTAEMME,
BAKTERIOPHAGEN
UND
NAEHRMEDIEN
18
2.1.5.
PLASMIDE
19
2.1.6.
OLIGODESOXYRIBONUKLEOTIDE
19
2.1.7.
ENZYME
UND
PROTEINE
20
2.1.8.
RADIOCHEMIKALIEN
20
2.1.9.
STANDARDPUFFER
20
INHALTSVERZEICHNIS
2.2.
METHODEN
21
2.2.1.
ABSORPTIONSMESSUNGEN
21
2.2.2.
GELELEKTROPHORESEN
21
2.2.2.1.
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
21
2.2.2.2.
HAMSTOFF-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
22
2.2.2.3.
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
22
2.2.2.4.
NATIVE
POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
23
2.2.3.
ISOLIERUNG
VON
DNA
23
2.2.3.1.
PHENOLEXTRAKTION
UND
FAELLUNG
23
2.2.3.2.
PLASMIDPRAEPARATION
23
2.2.3.3.
GEWINNUNG
VON
DNA
AUS
DEM
BAKTERIOPHAGEN
M13
24
2.2.3.4.
ISOLIERUNG
VON
DNA
AUS
AGAROSEGELEN
24
2.2.4.
ENZYMATISCHE
BEHANDLUNG
VON
DNA
25
2.2.4.1.
VERDAU
MIT
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
25
2.2.4.2.
DEPHOSPHORYLIERUNG
25
2.2.4.3.
5'
PHOSPHORYLIERUNG
VON
OLIGODESOXYRIBONUKTEOTIDEN
25
2.2.4.4.
LIGATION
25
2.2.5.
DNA
UEBERTRAGUNG
26
2.2.5.1.
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
ZELLEN
26
2.2.5.2.
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI
26
2.2.5.3.
TRANSFEKTION
VON
E.
COLI
MIT
M13MP18
26
2.2.6.
SEQUENZSPEZIFISCHE
MUTAGENESEN
27
2.2.6.1.
SEQUENZSPEZIFISCHE
MUTAGENESE
UEBER
EINZELSTRANG
DNA
27
2.2.6.2.SEQUENZSPEZIFISCHE
MUTAGENESE
MIT
PCR
27
2.2.7.
KOLONIEFILTERHYBRIDISIERUNG
28
2.2.8.
GEWINNUNG
VON
EINZELPLAQUES
28
2.2.9.
POLYMERASE-KETTEN-REAKTION
(PCR)
28
2.2.10.
DNA
SEQUENZIERUNG
29
2.2.11.
ZELLANZUCHT
UND
FERMENTATION
29
2.2.12.
ANALYTISCHER
ZELLAUFSCHLUSS
NACH
LEBERMANN
29
2.2.13.
AUFREINIGEN
UND
BESTIMMEN
DER
AKTIVITAET
DER
7.
THERMOPHILUS
EF-TU
VARIANTEN
30
2.2.13.1.
ZELLAUFSCHLUSS
30
2.2.13.2.
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
UND
HITZEDENATURIERUNG
30
2.2.13.3.
GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE
UND
DIALYSE
30
2.2.13.4.
AKTIVITAETSTEST
FUER
EF-TU
31
INHALTSVERZEICHNIS
2.2.14.
PRAEPARATION
VON
NUKLEOTIDFREIEM
EF-TU
31
2.2.15.
AKTIVIERUNG
VON
EF-TU-GDP
ZU
EF-TU-GTP
31
2.2.16.
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DER
EF-TU
VARIANTEN
32
2.2.16.1.
KINETIK
DER
IN
VITRO
TRANSLATION
32
2.2.16.2.
KINETIK
DER
GTPASE
AKTIVITAET
32
2.2.16.3.
KINETIK
DES
GDP-AUSTAUSCHES
IN
GEGENWART
VON
EF-TS
33
2.2.16.4.
TEMPERATURABHAENGIGKEIT
DES
GDP-AUSTAUSCHES
33
2.2.16.5.
SCHMELZKURVEN
33
2.2.16.6.
GELRETARDATIONSEXPERIMENTE
34
2.2.16.7.
HYDROLYSESCHUTZEXPERIMENTE
(PINGOUD
ET
AL.,
1977)
34
2.2.16.8.
EF-TU
ABHAENGIGE
BINDUNG
VON
AA-TRNA
AN
DAS
RIBOSOM
34
2.2.17.
FLUORESZENZMESSUNGEN
35
2.2.18.
KOVALENTE
MODIFIKATION
VON
SH-GRUPPEN
35
2.2.19.
BINDUNG
VON
TPCK
36
2.2.20.
1
H
UND
13
C-NMR
MESSUNGEN
36
2.2.21.
WESTERN
BLOTTING
37
2.2.22.
AMINOACYLIERUNG
VON
TRNA
37
2.2.23.
BESTIMMUNG
DER
SAEUREPRAEZIPITIERBAREN
RADIOAKTIVITAET
38
2.2.24.
ISOLIERUNG
VON
70S
RIBOSOMEN
38
3.
ERGEBNISSE
39
3.1.
CHARAKTERISIERUNG
DER
VARIANTEN
EF-TUE271Q
UND
EF-TUE271D
39
3.1.1.
DIE
VARIANTE
EF-TUE271
Q
39
3.1.2.
DIE
VARIANTE
EF-TUE271D
40
3.1.2.1.
THERMOSTABILITAET
40
3.1.2.2.
WECHSELWIRKUNG
MIT
DER
AA-TRNA
41
3.1.2.3.
NMR-MESSUNG
ZUR
WECHSELWIRKUNG
MIT
ANTHRANILOYL-ADENOSIN
42
3.1.2.4.
WECHSELWIRKUNG
MIT
EF-TS
UND
MIT
DEM
RIBOSOM
45
3.1.2.5.
KINETIK
DER
GTPASE
AKTIVITAET
46
INHALTSVERZEICHNIS
3.2.
DIE
VARIANTE
EF-TUC82A
47
3.2.1.
CHARAKTERISIERUNG
47
3.2.1.1.
THERMOSTABILITAET
47
3.2.1.2.
AKTIVITAET
DER
IN
VITRO
TRANSLATION
48
3.2.1.3.
WECHSELWIRKUNG
MIT
DER
AA-TRNA
48
3.2.1.4.
WECHSELWIRKUNG
MIT
EF-TS
UND
MIT
DEM
RIBOSOM
50
3.2.1.5.
KINETIK
DER
GTPASE
AKTIVITAET
51
3.2.2.
BINDUNG
VON
TPCK
51
3.2.2.1.
EINE
KOVALENTE
MODIFIKATION
DER
VARIANTE
EF-TUC82A
DURCH
TPCK
FINDET
NICHT
STATT
52
3.2.2.2.
BINDUNGSSTUDIEN
VON
TPCK
AN
EF-TUC82A
53
3.3.
DIE
VARIANTE
EF-TUC82A/T394C
55
3.3.1.
CHARAKTERISIERUNG
55
3.3.1.1.
THERMOSTABILITAET
55
3.3.1.2.
AKTIVITAET
DER
IN
VITRO
TRANSLATION
56
3.3.1.3.
WECHSELWIRKUNG
MIT
DER
AA-TRNA
57
3.1.2.4.
NMR-MESSUNG
ZUR
WECHSELWIRKUNG
MIT
ANTHRANILOYL-ADENOSIN
58
3.3.1.5.
WECHSELWIRKUNG
MIT
EF-TS
UND
MIT
DEM
RIBOSOM
58
3.3.1.6.
KINETIK
DER
GTPASE
AKTIVITAET
61
3.3.2.
KOVALENTE
MODIFIKATION
MIT
LODACETAMID,
LODOETHANOL
UND
LODOESSIGSAEURE
62
3.3.2.1.
CYSTEIN
AN
POSITION
394
KANN
KOVALENT
MODIFIZIERT
WERDEN
62
3.3.2.2.
AKTIVITAET
KOVALENT
MODIFIZIERTER
EF-TUC82A/T394C
VARIANTEN
62
3.4.
DIE
VARIANTE
EF-TUC82A/L404C
64
3.4.1.
CHARAKTERISIERUNG
64
3.4.1.1.
THERMOSTABILITAET
64
3.4.1.2.
AKTIVITAET
DER
IN
VITRO
TRANSLATION
65
3.4.1.3.
WECHSELWIRKUNG
MIT
DER
AA-TRNA
65
3.4.1.4.
WECHSELWIRKUNG
MIT
EF-TS
UND
MIT
DEM
RIBOSOM
66
3.4.1.5.
KINETIK
DER
GTPASE
AKTIVITAET
67
3.4.2.
KOVALENTE
MODIFIKATION
MIT
LODACETAMID
67
3.4.2.1.
CYSTEIN
AN
POSITION
404
KANN
KOVALENT
MODIFIZIERT
WERDEN
67
3.4.2.2.
WECHSELWIRKUNG
DER
KOVALENT
MODIFIZIERTEN
VARIANTE
MIT
AA-TRNA
68
INHALTSVERZEICHNIS
3.5.
FLUORESZENZMESSUNGEN
AN
AA-TRNA
MINIHELICES
69
3.5.1.
WECHSELWIRKUNG
VON
EF-TU-GTP
MIT
MINIHELICES
AUS
TRNASEC
UND
TRNA
AS
P
69
3.5.2.
WECHSELWIRKUNG
VON
EF-TU-GTP
MIT
DER
MINIHELIXS
EC
,
DIE
SEQUENZELEMENTE
DER
MINIHELIX
AS
P
ENTHAELT
70
3.5.3.
WECHSELWIRKUNG
VON
EF-TU-GTP
MIT
DER
MINIHELIX
AS
P,
DIE
SEQUENZELEMENTE
DER
MINIHELIX^EC
ENTHAELT
73
4.
DISKUSSION
74
4.1.
DAS
AMINOACYLENDE
DER
TRNA
IM
TERNAEREN
KOMPLEX
74
4.1.1.
DIE
BINDUNGSTASCHE
DES
AMINOACYLENDES
IM
EF-TU
74
4.1.2.
DER
N-TERMINUS
DES
EF-TU
78
4.1.3.
TPCK
-
EIN
ANALOGON
DES
AMINOACYLENDES
?
80
4.2.
DIE
KONTAKTFLAECHE
DER
DOMAENEN
L/LLL
-
EIN
SENSIBLER
BEREICH
82
4.3.
DIE
SELENOCYSTEYL-TRNA VERHINDERT
DURCH
EINE
ANTIDETERMINANTE
DIE
BINDUNG
AN
EF-TU
86
4.4.
BIETET
DIE
VARIANTE
EF-TUC82A/L404C
NEUE
MOEGLICHKEITEN
?
89
5.
ZUSAMMENFASSUNG
91
6.
SUMMARY
92
7.
LITERATURVERZEICHNIS
93
8.
DANKSAGUNG
103 |
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