Design neuer Selenoproteine:
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1997
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I
NHALTSVERZEICHNIS
.
E
INLEITUNG
INKORPORATION
UNNATUERLICHER
AMINOSAEUREN
ZUR
STRUKTUR-FUNKTIONS
1
UNTERSUCHUNG
VON
PROTEINEN
SELENOCYSTEIN
4
DER
KLASSISCHE
WEG
DER
COTRANSLATIONALEN
INSERTION
VON
SELENOCYSTEIN
10
ALTERNATIVE
WEGE
DER
COTRANSLATIONALEN
SELENOCYSTEIN-INSERTION
14
M
ATERIAL
UND
M
ETHODEN
1.
BAKTERIENSTAEMME,
PLASMIDE
UND
BAKTERIOPHAGEN
16
2.
NAEHRMEDIEN
UND
PUFFER
20
3.
ANZUCHT
VON
BAKTERIEN
UND
BAKTERIOPHAGEN
22
4.
PHYSIOLOGISCHE
METHODEN
22
4.1.
PLATTENTEST
AUF
FORMIAT-DEHYDROGENASE
H-AKTIVITAET
22
4.2.
TEST
AUF
GASBILDUNG
23
4.3.
IN
VZVO-MARKIERUNG
MIT
[
75
SE]-SELENIT
23
4.4.
TEST
AUF
SS-GALAKTOSIDASE-AKTIVITAET
23
4.5.
TEST
AUF
CHLORAMPHENICOL-ACETYLTRANSFERASE-AKTITVITAET
24
5.
GENETISCHE
METHODEN
24
5.1.
TRANSFORMATION
VON
E.
CO/Z'-ZELLEN
24
5.2.
UEBERTRAGUNG
EPISOMALER
DNA
DURCH
KONJUGATION
25
5.3.
PL-TRANSDUKTION
25
5.4.
INTEGRATION
VON
DNA
IN
DAS
E.
CO/Z-CHROMOSOM
MIT
HILFE
VON
PMAK705
25
5.5.
EMS-MUTAGENESE
25
5.6.
MUTAGENESE
IM
ZNU/D-STAMM
26
6.
MOLEKULARGENETISCHE
METHODEN
26
6.1.
PRAEPARATION
VON
NUKLEINSAEUREN
26
6.1.1.
PLASMID-DNA
26
6.1.2.
GESAMT-TRNA
26
6.1.3.
M13-EINZELSTRANG-DNA
26
6.1.4.
ELUTION
VON
DNA
AUS
AGAROSE-GELEN
27
6.1.5.
REINIGUNG
VON
DESOXYRIBONUKLEOTIDEN
27
6.2.
ENZYMATISCHE
IN
VITRO
REAKTIONEN
AN
DNA
28
6.2.1.
KLONIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
28
6.2.2.
IN
VITRO
MARKIERUNG
MIT
[
32
P]
28
6.2.3.
AMPLIFIKATION
VON
DNA
MIT
HILFE
DER
PCR
28
6.2.4.
ENZYMATISCHE
DNA-SEQUENZIERUNG
29
6.2.5.
IN
VITRO
MUTAGENESE
MIT
M13-DNA
29
6.2.6.
NORTHERN
BLOT-ANALYSE
29
7.
ELEKTROPHORETISCHE
TECHNIKEN
30
7.1.
ELEKTROPHORESE
VON
DNA
IN
AGAROSE-GELEN
30
7.2.
AUFTRENNUNG
VON
TRNA
IN
HAMSTOFF-POLYACRYLAMID-GELEN
30
7.3.
ELEKTROPHORESE
VON
PROTEINEN
IN
POLYACRYLAMID-GELEN
30
8.
ANALYTISCHE
METHODEN
31
8.1.
BESTIMMUNG
DER
NUKLEINSAEURE-KONZENTRATION
31
8.2.
QUANTITATIVE
BESTIMMUNG
VON
RADIOAKTIVITAET
UEBER
31
FLUESSIGSZINTILLATIONSMESSUNG
9.
IMMUNOBLOT-EXPERIMENTE
32
10.
BESTIMMUNG
DER
CYSTEYL-TRNA-SYNTHETASE-AKTIVITAET
32
11.
REINIGUNG
VON
PROTEINEN
32
12.
BEZUGSQUELLEN
VON
REAGENZIEN
33
13.
LISTE
DER
VERWENDETEN
OLIGONUKLEOTIDE
34
E
RGEBNISSE
A.
EF-TU-ABHAENGIGE
INKORPORATION
VON
SELENOCYSTEIN
35
I.
UNSPEZIFISCHER
EINBAU
AN
UGC
UND
UGU-CODONEN
DURCH
CYSTEIN-
35
SUBSTITUTION
1.
UNTERSUCHUNG
DES
UNSPEZIFISCHEN
EINBAUS
VON
75
SE
IN
E.
COLI
35
ZELLPROTEINE
1.1.
CHARAKTERISTIKA
DES
UNSPEZIFISCHEN
EINBAUS
35
1.2.
IDENTIFIZIERUNG
DER
AND
DER
UNSPEZIFISCHEN
INKORPORATION
BETEILIGTEN
37
GENPRODUKTE
2.
BIOSYNTHESE
EINES
NEUEN
SELENOPROTEINS:
(SE)
R
THIOREDOXIN
42
2.1.
OPTIMIERTES
SELENOCYSTEIN-INKORPORATIONSSYSTEM
IN
E.
COLI
42
2.2.
REINIGUNG
DES
(SE)
2
-TRX-DERIVATES
AUS
DER
(SES),(SSE),(S)2,(SE)2-MISCH
PRAEPARATION
43
2.2.1.
SELEKTIVE
REDUKTION
DES
(S)2-ANTEILES
43
2.2.2.
VORVERSUCHE
ZUR
ALKYLIERUNG
VON
TRX-(SH)2
UND
ZUR
CHROMATOGRAPHISCHEN
ABTRENNUNG
VON
TRX-CM
44
2.2.3.
AUFTRENNUNG
DES
TRX-GEMISCHES
UND
MS/HPLC-ANALYSE
DER
(SE)2-FRAKTION
46
2.3.
CHARAKTERISIERUNG
VON
(SE)
2
-THIOREDOXIN
48
2.3.1.
REDOXEIGENSCHAFTEN
48
2.3.2.
ISOELEKTRISCHER
PUNKT
PL
49
2.3.3.
BIOLOGISCHE
AKTIVITAET
49
2.3.4.
EINFLUSS
DES
SE-S-AUSTAUSCHES
AUF
DIE
DREIDIMENSIONALE
STRUKTUR
DES
PROTEINS
50
2.4.
ANREICHERUNG
DER
SES-MISCHFORMEN
51
2.5.
NMR-STRUKTURANALYSE
VON
(
77
SE)-THIOREDOXIN
52
2.6.
EINBAU
VON
SELENOCYSTEIN
IN
GAPDH
AUS
B.
STEAROTHERMOPHILUS
54
3.
UNTERSUCHUNGEN
ZUM
EINBAU
VON
TELLUROCYSTEIN
IN
PROTEINE
55
3.1.
EXPRESSIONSSTUDIEN
56
3.2.
VERHALTEN
VON
TELLUROCYSTEIN
IM
AMINOSAEURE-AKTIVIERUNGSTEST
MIT
CYSTEYL
TRNA-SYNTHETASE
58
II.
SEQUENZSPEZIFISCHER
EINBAU
AM
UGA-STOPP-CODON
DURCH
MANIPULATION
DER
SPEZIFITAETSDETERMINANTEN
IM
SELENSTOFFWECHSEL
VON
E.
COLI
60
1.
TRNA
8
":
SUCHE
NACH
EINEM
UGA-SUPPRESSOR
60
1.1.
VORUEBERLEGUNGEN
60
1.2.
MESSSYSTEME
ZUM
QUALITATIVEN
UND
QUANTITATIVEN
NACHWEIS
VON
IN
VIVO
SUPPRESSOR-AKTIVITAET
63
1.3.
SUPPRESSIONSSTUDIEN
AN
TRNA
8
"
-VARIANTEN
65
1.4.
UNGERICHTETE
SE/C-MUTAGENESE
75
1.4.1.
PLATTEN-SCREENING-SYSTEM
ZUR
IDENTIFIKATION
VON
UGA-SUPPRESSOREN
75
1.4.2.
SELEKTIONSSYSTEM
ZUR
ANREICHERUNG
VON
SELENOCYSTEIN-INSERIERENDEN
UGA
SUPPRESSOREN
76
1.4.3.
MUTAGENESE
MIT
EMS
UND
IM
MUTD-STAMM
79
1.4.4.
JN
VIVO
SELEX
"
81
2.
SELB
ALS
UGA-SUPPRESSOR?
84
2.1.
MODELLVORSTELLUNG
ZUR
RIBOSOMEN-INTERAKTION
VON
SELB
84
2.2.
VERSUCHE
ZUR
VON
DER
MRNA-STRUKTUR
UNABHAENGIGEN
UGA-DECODIERUNG
85
2.2.1.
UEBER
SELB-UEBERPRODUKTION
85
2.2.2.
MITTELS
KOEXPRESSION
DES
MRNA-ERKENNUNGSMOTIVS
86
3.
MRNA-SEKUNDAERSTRUKTUR
IM
NICHTTRANSLATIERTEN
BEREICH:
IMITATION
DES
88
EUKARYONTISCHEN
MECHANISMUS
B.
SELB
UND
EF-TU-ABHAENGIGE
DECODIERUNG:
92
KONKURRENZ
ZWEIER
TRANSLATIONSFAKTOREN
1.
KANN
DER
NICHT-KOGNATE
QUATERNAERKOMPLEX
MIT
EF-TU
KONKURRIEREN
?
93
1.1.
EINFLUSS
DES
SELB-QUATEMAERKOMPLEXES
AUF
UCA-DECODIERUNG
DURCH
EF-TU
93
1.2.
INHIBITORISCHER
EINFLUSS
DES
SELB-QUATEMAERKOMPLEXES
AUF
UGA
94
SUPPRESSION
DURCH
EF-TU*SU7(OP)TRNA
1.3.
EINFLUSS
DES
NICHT-KOGNATEN
SELB-QUATEMAERKOMPLEXES
AUF
DIE
96
GESCHWINDIGKEIT
DER
TRANSLATION
1.4.
GESCHWINDIGKEIT
DER
TRANSLATION
BEI
UGA-DECODIERUNG
DURCH
SELB
100
2.
KONKURRENZ
DER
TRANSLATIONSFAKTOREN
EF-TU
UND
SELB
AM
SELBEN
102
CODON
2.1.
ETABLIEREN
DES
EXPERIMENTELLEN
SYSTEMS
102
2.2.
QUANTIFIZIERUNG
EF-TU
UND
SELB-ABHAENGIGER
DECODIERUNG
AM
UCA-CODON
105
DISKUSSION
108
1.
UNSPEZIFISCHE
SELENINKORPORATION
ALS
GRUNDLAGE
FTIR
DIE
SYNTHESE
NEUER
108
SELENOPROTEINE
2.
VERSUCHE
ZUR
SEQUENZSPEZIFISCHEN
INSERTION
VON
SELENOCYSTEIN
IN
NICHT
112
SELENOPROTEINE
2.1.
SUCHE
NACH
EINEM
TRNA^-UGA-SUPPRESSOR
112
2.2.
AUSLAGERUNG
DES
MRNA-ERKENNUNGSMOTIVS
IN
DEN
3
'
UNTRANSLATIERTEN
114
BEREICH
3.
SELB
IM
DECODIERUNGSPROZESS:
MECHANSIMUS
UND
EFFIZIENZ
117
3.1.
SELB
KANN
NICHT
ALS
SELB*GTP*SECYS-TRNA
SK
-TEMAERKOMPLEX
DECODIEREN
117
3.2.
REAKTIONSZYKLUS
VON
SELB
AM
RIBOSOM
117
3.3.
EFFIZIENZ
DER
SELB-DECODIERUNG
120
4.
KONKURRENZ
ZWISCHEN
SELENOCYSTEIN-INSERTION
UND
TERMINATION
AM
UGA
121
CODON
Z
USAMMENFASSUNG
122
L
ITERATURVERZEICHNIS
125 |
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