UDP-aktivierte N-acetylierte Hexosamine als zentrale Effektoren bei Wachstum und Proteinglycosylierung in rekombinanten BHK-Zellen:
Gespeichert in:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1996
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I
INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
ABKUERZUNGEN
UND
SYMBOLE
V
1.
EINLEITUNG
UND
LITERATURUEBERSICHT
1.1
EINFUEHRUNG
1
1.2
KULTIVIERUNG
TIERISCHER
ZELLEN
2
1.3
OPTIMIERUNG
VON
PRODUKTIONSPROZESSEN
3
1.3.1
KONTROLLE
UND
STEUERUNG
VON
PRODUKTIONSPROZESSEN
MIT
TIERISCHEN
ZELLEN
3
1.3.2
UEBERWACHUNG
UND
STEUERUNG
VON
KULTUREN
4
1.3.3
METHODEN
ZUR
KONTROLLE
INTRAZELLULAERER
PARAMETER
5
1.4
KONTROLLE
UND
STEUERUNG
VON
ZELLKULTUREN
DURCH
UEBERWACHUNG
DER
INTRAZELLULAEREN
NUKLEOTIDPOOLS
6
1.4.1
NUKLEOTIDE
6
1.4.2
KONTROLLE
UND
STEUERUNG
MIT
NUKLEOTIDEN
7
1.5
WIRKUNG
VON
AMMONIUM
AUF
WACHSTUM
UND
NUKLEOTIDPOOLS
TIERISCHER
ZELLEN
10
1.5.1
AMMONIUM
ALS
ZELLGIFT
10
1.5.2
MECHANISMEN
DER
NH
3
/
NH/
TOXIZITAET
IN
ZELLKULTUREN
10
1.5.3
GLUCOSAMIN
UND
AMMONIUM
ERWEITERN
DEN
UDP-GNAC-POOL
12
1.6
PROTEINGLYCOSYLIERUNG
14
1.6.1
PROZESS
DER
PROTEINGLYCOSYLIERUNG
14
1.6.2
FUNKTION
DER
GLYCOSYLIERUNG
16
1.6.3
REKOMBINANTE
GLYCOPROTEINE
17
1.6.4
BEEINFLUSSUNG
DES
GLYCOSYLIERUNGSMUSTERS
DURCH
VERAENDERUNG
VON
EXTRAZELLULAEREN
PARAMETERN
18
1.7
PROBLEMSTELLUNG
UND
ZIELSETZUNG
19
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
2.1.
ZELLINIEN
21
2.1.1.
BHK-21
C-13
21
2.1.1.1
BHK
35/95
21
2.1.1.2
BHK-21
PSVIL2
21
2.1.1.3
BHK-IL-MU6:
BHK-IL-2-MUTANTE
MIT
N-GLYCOSYLIERUNGS
DOMAENE
21
2.1.2
CTLL-2
22
2.1.3
IPLB
SF21
AE
22
2.2
MEDIEN
UND
MEDIENZUSAETZE
22
2.2.1
ZKT-1
MEDIUM
22
2.2.2
IF-BHK-MEDIUM
23
2.2.3
MEDIUM
FUER
CTLL-ZELLEN
23
2.2.4
TC100
23
2.2.5
SERUM
ALS
MEDIENZUSATZ
23
II
2.3
2.3.1
2.3.2
2.3.3
2.4.
2.5.
2.5.1
2.5.1.1
2.5.1.2
2.5.1.3
2.5.2
2.5.3
2.5.4
2.5.5
2.5.6
2.6
2.6.1
2.6.2
2.7.
2.7.1
2.7.2
2.8
2.8.1
2.8.2
2.8.3
2.8.4.
2.9.
2.10
2.10.1
2.10.2
2.10.3
2.10.4
2.10.5
2.10.6
INHALTSVERZEICHNIS
STAMMHALTUNG
UND
KULTIVIERUNG
VON
ANIMALZELLEN
STAMMHALTUNG
VERSUCHE
IN
GERUEHRTEN
FLASCHEN
(SPINNERN)
KRYOPRAESERVATION
VON
ANIMALZELLEN/
ANLEGEN
EINER
ARBEITSZELLBANK
REAKTORSYSTEM
PROZESSANALYTIK
BEI
DER
KULTIVIERUNG
VON
ANIMALZELLEN
BESTIMMUNG
VON
ZELLZAHL
UND
ZELLVOLUMEN
ZELLZAEHLUNG
MIT
DER
ZAEHLKAMMER
NACH
NEUBAUER
ZELLKERNZAEHLUNG
BEI
SUSPENSIONSZELLEN
BESTIMMUNG
DES
ZELLVOLUMENS
BESTIMMUNG
DER
LDH-AKTIVITAET
QUANTITATIVE
BESTIMMUNG
VON
GLUCOSE
UND
LACTAT
QUANTITATIVE
BESTIMMUNG
FREIER
AMINOSAEUREN
BESTIMMUNG
DES
AMMONIUMGEHALTES
BESTIMMUNG
DER
OSMOLARITAET
VON
ZELLKULTURMEDIEN
BERECHNETE
GROESSEN
EXPONENTIELLE
TEILUNGSRATE
V
ZELLSPEZIFISCHE
PRODUKTBILDUNGS
UND
SUBSTRATVER
BRAUCHSRATEN
TEST
AUF
MYCOPLASMENKONTAMINATIONEN
DETEKTION
DER
ADENOSINPHOSPHORYLASE-AKTIVITAET
MITTELS
HPLC
NACHWEIS
VON
MYCOPLASMEN
MITTELS
PCR
GLUCOSAMIN-6-PHOSPHAT
ISOMERASE
TEST
PRAEPARATION
DES
ENZYMEXTRAKTS
ENZYMTEST
NACHWEIS
VON
GLUCOSAMIN-6-PHOSPHAT
NACHWEIS
DER
BILDUNG
VON
UDP-GNAC
IM
ENZYM
EXTRAKT
EXTRAKTION
VON
INTRAZELLULAEREN
NUKLEOTIDEN,
NUKLEOTIDZUCKEM
UND
AMINOSAEUREN
ANALYTIK
VON
NUKLEOTIDEN,
NUKLEOSIDEN
UND
BASEN
MITTELS
LON-PAIR-REVERSED-PHASE-HPLC
HPLC-SYSTEM
TRENNMETHODIK
QUANTIFIZIERUNG
UND
IDENTIFIZIERUNG
DER
PEAKS
BERECHNUNG
ZELLSPEZIFISCHER
NUKLEOTIDGEHALTE
DIE
ENERGIELADUNG
DER
ZELLE
(AEC)
NTP
UND
UWERT
24
24
24
25
25
27
27
27
27
27
28
28
28
28
29
29
29
29
30
30
30
30
30
31
31
32
32
33
33
34
34
35
35
35
2.11
ANALYTIK
VON
UDP-AKTIVIERTEN
HEXOSAMINEN
MITTELS
HPAEC-PAD
36
2.12
NACHWEIS
VON
15
N
IN
UDP-GICNAC
MITTELS
GC/MS
37
2.13
QUANTITATIVE
BESTIMMUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
VON
LNTERLEUKIN-2
(IL-2)
38
2.13.1
TEST
AUF
BIOLOGISCHE
AKTIVITAET
VON
IL-2
38
2.13.2
SDS-PAGE
38
2.13.3
WESTERN
BLOTTING
39
INHALTSVERZEICHNIS
III
2.14
REINIGUNG
DER
LNTERLEUKIN-2-GLYCOSYLIERUNGSVARIANTE
VON
BHK-IL-MU6
40
2.14.1
CPG-ADSORBTION
40
2.14.2
GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE
41
2.14.3
REVERSED-PHASE
HPLC
41
2.14.4
KATIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
42
2.15
ANALYSE
VON
OLIGOSACCHARIDEN
43
2.15.1
ABSPALTUNG
VOM
PROTEIN
43
2.15.2
ENTSALZUNG
VON
N-GLYCANEN
43
2.15.3
DESIALYLIERUNG
VON
OLIGOSACCHARIDEN
43
2.15.4
CHROMATOGRAPHISCHE
TRENNUNG
DER
OLIGOSACCHARIDE
DURCH
HPAEC-PAD
44
2.15.5
MONOSACCHARID-KOMPONENTEN-UND
METHYLIERUNGSANALYSE
45
2.15.6
MALDI-MASSENSPEKTROMETRIE
45
3.
ERGEBNISSE
3.1
BEEINFLUSSUNG
DES
WACHSTUMS
UND
DES
INTRAZELLULAEREN
UDP-GNAC
GEHALTES
BEI
VERSCHIEDENEN
TIERISCHEN
ZELLINIEN
46
3.1.1
ZEITLICHER
VERLAUF
DER
UDP-GNAC-BILDUNG
NACH
ZUGABE
VON
NH
4
CI
46
3.1.2
EINFLUSS
VON
KALIUMIONEN
AUF
DEN
INTRAZELLULAEREN
ANSTIEG
VON
UDP-GNAC
NACH
ZUGABE
VON
NH
4
CI
49
3.1.3
WACHSTUM
UND
UDP-GNAC
BILDUNG
NACH
AMMONIUMZU
GABE
BEI
BHK-21
PSVIL2
UND
BHK-IL-MU6
52
3.1.4
WACHSTUMSINHIBIERUNG
UND
UDP-GNAC
POOL
IN
ABHAENGIG
KEIT
VON
DER
AMMONIUMKONZENTRATION
BEI
BHK-IL-MU6
54
3.1.5
EINFLUSS
VON
GLUCOSAMIN
AUF
DAS
WACHSTUM
UND
DEN
UDP-GNAC
GEHALT
BEI
BHK-IL-MU6
ZELLEN
56
3.1.6
EINFLUSS
VON
AMMONIUM
UND
GLUCOSAMIN
AUF
INSEKTENZELLEN
60
3.1.6.1
EINFLUSS
VON
AMMONIUM
AUF
SF21
ZELLEN
60
3.1.6.2
EINFLUSS
VON
GLUCOSAMIN
AUF
INSEKTENZELLEN
63
3.1.6.3
EINFLUSS
DES
EXTRAZELLULAEREN
PH-WERTES
BEI
DER
UDP-GNAC
BILDUNG
AM
BEISPIEL
VON
SF21
ZELLEN
65
3.2
GEZIELTE
BEEINFLUSSUNG
DES
INTRAZELLULAEREN
UDP-GNAC
GEHALTES
IN
BHK-ZELLEN
70
3.2.1
BEEINFLUSSUNG
DER
UDP-GNAC
BILDUNG
DURCH
ZUGABE
VON
ADENOSINDERIVATEN
70
3.2.2
EINFLUSS
VERSCHIEDENER
HEXOSEN
AUF
DAS
WACHSTUM
UND
DIE
NUKLEOTIDPOOLS
VON
BHK-21
PSVIL2
74
3.2.3
EINFLUSS
DER
HEXOKINASE-AKTIVITAET
AUF
DIE
BILDUNG
VON
UDP-GNAC
79
3.2.4
INHIBIERUNG
DES
EINBAUS
VON
UDP-GNAC
IN
GLYCOSYLIERTE
STRUKTUREN
81
3.3
GLUCOSAMIN-6-PHOSPHAT
ISOMERASE
AKTIVITAET
IN
BHK-ZELLEN
85
3.3.1
AUFSCHLUSS
DER
ZELLEN
UND
ENZYMTEST
86
3.3.2
GLUCOSAMIN-6-PHOSPHAT
ISOMERASE
AKTIVITAETEN
BEI
AN
HOHE
AMMONIUMKONZENTRATIONEN
ADAPTIERTEN
BHK-ZELLEN
87
IV
INHALTSVERZEICHNIS
3.3.3
DARSTELLUNG
DER
GESAMTREAKTION
VON
FRUCTOSE-6-P
UND
NH
4
CI
ZU
UDP-GNA
C
IM
ENZYMROHEXTRAKT
89
3.3.4
VERGLEICH
DER
GLUCOSAMIN-6-PHOSPHAT
ISOMERASE
AKTIVITAET
BEI
BHK-21
PSVIL2
UND
BHK-IL-MU6
90
3.4
EINBAU
VON
15
N
AUS
AMMONIUMCHLORID
IN
DEN
UDP-GICNAC
POOL
VON
BHK-21
PSVIL2
94
3.4.1
KULTIVIERUNG
VON
BHK-21
PSVIL2
IM
2
I
BIOREAKTOR
94
3.4.2
ISOLIERUNG
UND
REINIGUNG
VON
UDP-GICNAC
96
3.4.3
MASSENSPEKTROMETRISCHE
UNTERSUCHUNG
VON
UDP-GICNAC
98
3.5
EINFLUSS
DES
INTRAZELLULAEREN
UDP-GNAC
POOLS
AUF
DIE
N-GLYCOSYLIERUNG
DES
MODELLPROTEINS
IL-MU6
102
3.5.1
VERGLEICH
VON
NIEDRIGEN,
NORMALEN
UND
HOHEN
AMMONIUM
KONZENTRATIONEN
103
3.5.1.1
KULTIVIERUNG
IM
BIOREAKTOR
103
3.5.1.2
ZELLSPEZIFISCHE
UDP-GNAC
GEHALTE
WAEHREND
DER
KULTIVIERUNG
105
3.5.1.3
ANALYSE
DER
N-GLYCOSYLIERUNG
105
3.5.2
EINFLUSS
VON
GLUCOSAMIN
AUF
DIE
GLYCOSYLIERUNG
VON
IL-MU6
107
3.5.2.1
KULTIVIERUNG
IM
BIOREAKTOR
107
3.5.2.2
VERLAUF
DER
ZELLSPEZIFISCHEN
UDP-GNAC
GEHALTE
107
3.5.2.3
ANALYSE
DER
N-GLYCOSYLIERUNG
109
3.6
EINBAU
VON
15
N
AUS
NH
4
CI
IN
GLYCOSYLIERTE
STRUKTUREN
DES
MODELLPROTEINS
IL-MU6
112
3.6.1
KULTIVIERUNG
IM
BIOREAKTOR
112
3.6.1.2
IL-MU6
PRODUKTION
114
3.6.2
AUFREINIGUNG
VON
IL-MU6
115
3.6.3
OLIGOSACCHARID-MAPPING
DURCH
HPAEC-PAD
118
3.6.4
VERLAUF
DES
INTRAZELLULAEREN
UDP-GNAC
GEHALTES
119
3.6.5
FEINSTRUKTURANALYSE
DER
N-GLYCANE
MITTELS
MALDI-MS/
DETEKTION
VON
15
N
IN
OLIGOSACCHARIDSTRUKTUREN
123
4.
DISKUSSION
128
4.1
AMMONIAK
ALS
CYTOTOXISCHES
AGENS
131
4.2
AMMONIUMMETABOLISMUS
IN
TIERISCHEN
ZELLKULTUREN
132
4.3
WIRKUNG
VON
AMMONIUM
UND
GLUCOSAMIN
AUF
DAS
ZELLWACHSTUM
134
4.4
EINFLUSS
VON
AMMONIUM
UND
GLUCOSAMIN
AUF
DIE
GLYCOSY
LIERUNG
REKOMBINANTER
PROTEINE
136
4.5
KULTIVIERUNGSSTRATEGIEN
140
4.6
UDP-GICNAC
UND
DIE
GLYCOSYLIERUNG
NUCLEAERER
UND
CYTOPLASMA
TISCHER
PROTEINE
143
4.7
MEDIZINISCHE
RELEVANZ
DER
UNTERSUCHUNGEN
144
4.8
ZUSAMMENFASSUNG
UND
AUSBLICK
146
5.
LITERATURVERZEICHNIS
149
6.
ANHANG
162 |
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