Reinigung einer pheromonsensitiven Proteinkinase aus dem Zellkern von Saccharomyces cerevisiae:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1996
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INHALTSVERZEICHNIS
YY
I
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
IV
1
EINLEITUNG
1
2
MATERIAL
UND
METHODEN
15
2.1
CHEMIKALIEN
15
2.1.1
RADIOCHEMIKALIEN
15
2.1.2
FEIN
UND
BIOCHEMIKALIEN
15
2.1.3
GERAETE
16
2.2
HEFESTAEMME
UND
WACHSTUMSBEDINGUNGEN
17
2.2.1
DAUERKULTUREN
17
2.2.2
NAEHRMEDIEN
UND
NAEHRBOEDEN
17
2.2.3
KULTURBEDINGUNGEN
18
2.2.3.1
STAMMPLATTEN
18
2.2.3.2
FLUESSIGKULTUREN
18
2.2.4
ZELLZAHLBESTIMMUNG
19
2.3
BIOLOGISCHE
TESTS
19
2.3.1
WACHSTUMSKURVE
19
2.4
ENZYMATISCHE
TESTS
20
2.4.1
PROTEINKINASE-AKTIVITAETSTEST
(SERIN-THREONINKINASEN)
20
2.4.1.1
BESTIMMUNG
ENDOGENER
SUBSTRATE
IM
PROTEINKINASE-AKTIVITAETSTEST
21
2.4.1.2
AUTOPHOSPHORYLIERUNG
NACH
EINER
SDS-PAGE
21
2.4.2
PROTEINKINASE-AKTIVITAETSTEST
(TYROSINKINASE)
21
2.4.3
PHOSPHATIDYLINOSITOLKINASE-AKTIVITAETSTEST
22
2.4.4
GLYCERALDEHYD-3-PHOSPHAT-DEHYDROGENASE
-
AKTIVITAETSTEST
(GAPDH)
22
2.5
PRAEPARATIVE
METHODEN
23
2.5.1
KEMISOLIERUNG
DURCH
SUBZELLULAERE
FRAKTIONIERUNG
23
2.5.2
FRAKTIONIERUNG
NUKLEARER
PROTEINE
25
2.5.3
KONZENTRIERUNG
VON
PROTEINLOESUNGEN
25
2.5.3.1
ENTSALZUNG
25
2.5.3.2
DIALYSE
25
2.5.3.3
ACETONFAELLUNG
25
2.5.3.4
GEFRIERTROCKNUNG
26
2.5.3.S
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
SUBSTRATEN
26
2.6
ANALYTISCHE
METHODEN
26
2.6.1
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
26
2.6.2
ELEKTROELUTION
28
2.6.3
SUBSTRAT-SDS-PAGE
(CASEINGEL)
28
2.6.3.1
BESTIMMUNG
DES
ZEITLICHEN
RENATURIERUNGSOPTIMUM
29
2.6.3.2
BESTIMMUNG
DER
OPTIMALEN
INKUBATIONSZEIT
29
2.6.3.3
BESTIMMUNG
ESSENTIELLER,
ZWEIWERTIGER
IONEN
IN
DER
INKUBATION
29
2.6.4
AUTORADIOGRAPHIE
DER
SUBSTRAT-SDS-PAGE
29
2.6.4.1
BIOLMAGER-ANALYSE
30
2.6.5
KONZENTRIERUNGSGEL
NACH
VANDEKERCKHOVE
30
2.6.6
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
33
2.6.7
PROTEIN-ELEKTROBLOTTEN
AUF
PVDF-MEMBRANEN
34
2.6.8
AMINOSAEUREANALYSE
34
2.6.9
IMMUNOLOGISCHE
METHODEN
35
2.6.9.1
GEWINNUNG
VON
ANTI-MSK-ANTIKOERPEM
35
2.6.9.2
WESTERN
BLOT
35
2.6.9.3
ANTIKOERPERKOPPLUNG
AN
EINE
NITROCELLULOSE-MEMBRAN
35
2.6.9.4
ELISA
36
2.6.9.5
ANTI-MSK-ANTIKOERPERANREICHERUNG
MIT
PROTEIN
A-SEPHAROSE
BEADS
37
2.6.10
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
37
2.6.11
COOMASSIE-FAERBUNGEN
38
2.6.11.1
KURZE
COOMASSIE-FAERBUNG
(FUER
SUBSTRAT-/SDS-PAGE)
38
2.6.11.2
LANGE
COOMASSIE-FAERBUNG
MIT
SILBER-FAERBUNG
(FUER
SDS-PAGE
NACH
IEF)39
2.6.12
SILBER-FAERBUNG
39
2.6.12.1
KURZE
SILBER-FAERBUNG
(FUER
SDS-PAGE)
39
2.6.12.2
LANGE
SILBER-FAERBUNG
(IM
ANSCHLUSS
AN
LANGE
COOMASSIE-FAERBUNG)
40
2.6.13
IMIDAZOL-SDS-ZINK-FAERBUNG
40
2.7
CHEMISCHE
KOPPLUNGEN:
41
2.7.1
DARSTELLUNG
VON
SUBSTRAT-SEPHAROSEN
AUS
CNBR-SEPHAROSE
4B
41
2.7.2
DARSTELLUNG
VON
QUERCETINHYDRAZON
41
2.7.3
5'-P-FLUOROSULFONYLBENZOYLADENOSIN-KOPPLUNG
41
2.8
CHROMATOGRAPHIE
.
42
2.8.1
CHROMATOGRAPHIE
MIT
UNGEPACKTEN
ADSORBENTIEN
42
2.8.1.1
CHROMATOGRAPHIE
MIT
DEAE-CELLULOSE
UND
EINER
STOSSELUTION
42
2.8.1.2
CHROMATOGRAPHIE
MIT
KLEINSTEN
MENGEN
UNGEPACKTER
DEAE-CELLULOSE
UND
EINEM
STUFENELUTIONSGRADIENTEN
42
2.8.2
SAEULENCHROMATOGRAPHIE
43
2.8.2.1
ANIONENAUSTAUSCHERCHROMATOGRAPHIE
UEBER
EINE
GEPACKTE
DEAE-CELLULOSE-SAEULE
43
2.8.2.2
ANIONENAUSTAUSCHERCHROMATOGRAPHIE
UEBER
MONO
Q
43
2.8.2.3
AFFMITAETSCHROMATOGRAPHIE
UEBER
SUBSTRAT-SEPHAROSEN
44
2.8.2.4
HYDROPHOBE
WECHSELWIRKUNGSCHROMATOGRAPHIE
(REVERSED
PHASE-HPLC)
44
2.8.2.5
GELFILTRATION
UEBER
SUPEROSE
44
2.8.2.6
ADSORPTION
AN
MONO
S,
PHOSPHO-CELLULOSE,
BLUE
SEPHAROSE,
ATP-AGAROSE
44
3
ERGEBNISSE
46
3.1
BESTAETIGUNG
DES
PHEROMONEFFEKTS
IN
DER
AUTORADIOGRAPHIE
46
3.2
OPTIMIERUNG
DER
SUBSTRAT-SDS-PAGE
47
3.2.1
BESTIMMUNG
EINES
GEEIGNETEN
SUBSTRATS
IN
DER
SDS-PAGE
47
3.2.2
BESTIMMUNG
DER
ERFORDERLICHEN
PROTEINMENGEN
48
3.2.3
OPTIMIERUNG
DER
INKUBATIONSZEIT
49
3.2.4
OPTIMIERUNG
DER
RENATURIERUNGSDAUER
ZUR
MAXIMALEN
AKTIVITAET
50
3.2.5
BESTIMMUNG
ESSENTIELLER,
ZWEIWERTIGER
IONEN
IN
DER
INKUBATION
DES
SUBSTRATGELS
51
3.2.6
FAERBEMETHODEN
ZUR
BESTIMMUNG
DER
MOLEKULARGEWICHTE
52
3.3
SUCHE
NACH
HEFESTAEMMEN
ALS
ERSATZ
FUER
DEN
WILDTYP
53
3.4
UEBERPRUEFUNG
DER
MSK-ANREICHERUNG
IN
KEMLYSAT,
DEAE
UND
MONOQ-ELUAT
54
3.4.1
UEBERPRUEFUNG
DES
KEMLYSAT
54
3.4.2
UEBERPRUEFUNG
DER
REINIGUNG
DES
KEMLYSATS AN
DEAE-CELLULOSE
MIT
STOSSELUTION
54
3.4.3
UEBERPRUEFUNG
DER
REINIGUNG
DES
DEAE-ELUATS
AUF
EINER
MONOQ-SAEULE
MIT
EINER
GRADIENTENELUTION
55
3.4.4
BESTIMMUNG
DES
MOLEKULARGEWICHTS
DER
MSK
AUS
DEM
SUBSTRATGEL
58
3.5
FORTSETZUNG
DER
REINIGUNG
KLEINSTER
PROTEINMENGEN
MIT
VERSCHIEDENEN
ADSORBENTIEN
58
3.5.1
AFFINITAETSREINIGUNG
MIT
VERSCHIEDENEN
ADSORBENTIEN
58
3.5.2
AFFINITAETSREINIGUNG
MIT
CNBR-SEPHAROSE
GEKOPPELTEN
SUBSTRATEN
59
3.5.2.1
AFFINITAETSREINIGUNG
MIT
CASEIN-SEPHAROSE
59
3.5.2.2
AFFINITAETSREINIGUNG
MIT
PHOSVITIN-SEPHAROSE
62
3.5.2.3
AFFINITAETSREINIGUNG
UEBER
HEPARIN-SEPHAROSE
64
3.5.3
INHIBITOR-SEPHAROSEN
65
3.5.3.1
BESTIMMUNG
DES
HEMMTYPS
MIT
DEN
CASEIN
KINASE-I
INHIBITOREN
CKI7/8
65
3.5.3.2
VERSUCH
DER
AFFINITAETSREINIGUNG
UEBER
QUERCETIN-SEPHAROSE
67
3.5.4
REINIGUNGSVERSUCH
UEBER
REVERSED-PHASE
HPLC
69
3.5.5
ZUSAMMENFASSUNG
DER
CHROMATOGRAPHISCHEN
METHODEN
71
3.6
IMMUNOLOGISCHE
METHODEN
72
3.7
MARKIERUNG
DER
PROTEINKINASEN
MIT
5'-P-FLUOROSULFONYLBENZOYL-[8
14
C-ADENOSIN]
75
3.8
KONTROLLE
UND
ANREICHERUNG
DER
MSK
77
3.8.1
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
77
3.8.2
BESTIMMUNG
DER
AMINOTERMINALEN
SEQUENZ
80
3.8.3
ELIMINIERUNG
VON
GAPDH
IN
DER
PROTEINKINASE-REINIGUNG
81
3.9
UEBERPRUEFUNG
DER
AUTOPHOSPHORYLIERUNG
IN
FLUESSIGTEST
UND
SUBSTRAT-SDS-PAGE
82
3.10
UEBERPRUEFUNG
DER
PROTEINKINASEN
AUF
TYROSINKINASE-AKTIVITAET
84
3.11
NACHWEIS
VON
PHOSPHATIDYLINOSITOL
KINASEAKTIVITAETEN
IM
ZELLKERN
85
3.12
NACHWEIS
EINER
34
KDA
PROTEINKINASE-AKTIVITAET
IN
DIPLOIDEN
87
3.13
PRAEPARATION
DER
MSK
90
3.13.1
VORBEREITUNG
DER
MSK-PRAEPARATION
MIT
CHROMATOGRAPHISCHEN
METHODEN
90
3.13.2
PRAEPARATIVE
SDS-PAGE
93
3.14
VERGLEICHENDE
QUANTIFIZIERUNG
DER
PROTEINKINASE-AKTIVITAET
IN
WACHSENDEN
UND
IN
GI-ARRETIERTEN
WILDTYPZELLEN
(X2180-1A)
95
3.15
SEQUENZIERUNG
UND
AMINOSAEUREANALYSE
DER
34
KDA
BANDEN
102
4
DISKUSSION
105
5
ZUSAMMENFASSUNG
119
6
LITERATURVERZEICHNIS
120 |
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