Struktur-Funktions-Beziehungen beim Cytoskelettprotein Profilin: Modulation der Aktin-Bindungseigenschaften
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1996
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INHALTSVERZEICHNIS
ABKUERZUNGEN
IV
ZUSAMMENFASSUNG
VI
I.
EINLEITUNG
1
1.
AKTIN
2
1.1.
AKTIN-BINDENDE
PROTEINE
6
2.
PROFILIN
8
2.1.
DIE
STRUKTUR
DES
PROFILINS
10
2.2.
PROFILIN
UND
SEINE
WECHSELWIRKUNGSPARTNER
12
2.3.
DER
EINFLUSS
VON
PROFILIN
AUF
AKTIN
IN
VITRO
17
2.4.
PROFILIN
ALS
TEIL
DER
SIGNALTRANSDUKTION
-
DIE
ROLLE
VON
PROFILIN
IN
VIVO
20
3.
AUFGABENSTELLUNG
24
II.
MATERIAL
UND
METHODEN
25
1.
MATERIAL
25
1.1.
CHEMIKALIEN
UND
ENZYME
25
1.2.
BAKTERIENSTAEMME
UND
PHAGEN
25
1.3.
VEKTOREN
25
1.4.
ZELLEN
26
1.5.
MEDIEN
UND
LOESUNGEN
26
1.6.
ANTIKOERPER
26
1.7.
TIERISCHE
ORGANE
UND
GEWEBE
27
1.8.
GERAETE
27
2.
METHODEN 28
2.1.
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
28
2.1.1.
HERSTELLUNG
EINES
PHAGENLYSATS
VON
M13MGP1-2
UND
TITERBESTIMMUNG
28
2.1.2.
ANZUCHT
VON
E.
COLI
28
2.1.3.
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
E.
COLI
FUER
DIE
TRANSFORMATION
28
2.1.4.
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI
MIT
PLASMID-DNA 29
2.1.5.
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA 29
2.1.6
DNA-KONZENTRATIONS-BESTIMMUNG
31
2.1.7. DNA-HYDROLYSE
MIT
RESTNKTIONSENDONUKLEASEN
31
2.1.8. DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
5'-PHOSPHAT-DNA-ENDEN
31
2.1.9. IN
VITRO-NEUKOMBINATION
VON
DNA-FRAGMENTEN
UND
SELEKTION
REKOMBINANTER
KLONE
31
2.1.10.
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
32
2.1.11.
DNA-FRAGMENTISOLIERUNG
33
2.1.12.
POLYMERASE-KETTENREAKTION
UND
FUSIONS-POLYMERASE-KETTENREAKTION
33
11
INHALTSVERZEICHNIS
2.1.13.
SOUTHERN-BLOT
36
2.1.14.
NICHTRADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
DNA-SONDEN
37
2.1.15.
HYBRIDISIERUNG
UND
NACHWEIS
VON
DIG-11-DUTP-MARKIERTEN
SONDEN
37
2.1.16.
DNA-SEQUENZIERUNG
38
2.2.
BIOCHEMISCHE
METHODEN
39
2.2.1.
PRAEPARATION
VON
SKELETTMUSKEL-AKTIN
39
2.2.2.
HERSTELLUNG
VON
POLY-L-PROLIN-SEPHAROSE
40
2.2.3.
REINIGUNG
VON
GENUINEM
RINDER-PROFILIN
40
2.2.4.
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
VON
REKOMBINANTEM
WILDTYP
UND
MUTANTEN
RINDER-PROFILIN
41
2.2.5.
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
DES
CHIMAEREN-PROTEINS
OAP
42
2.2.6.
BESTIMMUNG
DER
PROTEIN-KONZENTRATION
42
2.2.7.
ANREICHERUNG
VON
PROTEINEN
IN
LOESUNG
43
2.2.8.
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
43
2.2.9.
IMMUNBLOT
VON
PROTEINEN 44
2.2.10.
EPITOP-KARTIERUNG
VON
MONOKLONALEN
ANTIKOERPERN
45
2.2.11.
CIRCULAR
DICHROISM
"
-SPEKTROSKOPIE
46
2.2.12.
METHODEN
ZUR
BESTIMMUNG
DES
F-AKTIN-GEHALTS
EINER
LOESUNG
46
2.2.13.
KOSEDIMENTATION
MIT
AKTIN-FILAMENTEN
48
2.2.14.
FLUOROCHROMIERUNG
VON
PROTEINEN
48
2.3.
ZELLBIOLOGISCHE
METHODEN
49
2.3.1.
KULTIVIERUNG
VON
ZELLKULTUR-ZELLEN
49
2.3.2.
FIXIEREN
VON
ZELLKULTUR-ZELLEN
49
2.3.3.
INDIREKTE
IMMUNFLUORESZENZ
UND
DOPPELFLUORESZENZ
MIT
PHALLOIDIN
50
2.3.4.
ZELLMODELLE
51
2.3.5.
MIKROINJEKTION
51
2.4.
COMPUTER-MODELING
52
III.
ERGEBNISSE
53
1.
VERGLEICHENDE
CHARAKTERISIERUNG
DES
REKOMBLNANTEN
RINDER-PROFILINS
53
1.1.
KONSTRUKTION
EINES
EXPRESSIONSVEKTORS
FUER
RINDER-PROFILIN
53
1.2.
PRAEPARATION
VON
PROFILIN
AUS
KALBS-THYMUS
UND
E.
COLI
54
1.3.
INTERAKTION
VON
PROFILIN
MIT
AKTIN
57
1.3.1.
AUFREINIGUNG
VON
SKELETTMUSKEL-AKTIN
57
1.3.2.
EINFLUSS
VON
REKOMBINANTEM
UND
GENUINEM
PROFILIN
AUF
DIE
AKTIN-POLYMERISATION
58
1.3.3.
BESTIMMUNG
DER
DISSOZIATIONSKONSTANTEN
DES
PROFILIN-AKTIN-KOMPLEXES
60
1.3.4.
ZELLMODELLE
MIT
TRITC-GEKOPPELTEM
PROFILIN
62
2.
MODULATION
DER
PROFILIN-AKTIN-WECHSELWIRKUNG
UEBER
KOMBINATION
MIT
EINER
ANDEREN
AKTIN-BINDUNGSDOMAENE:
KONSTRUKTION
UND
CHARAKTERISIERUNG
DES
CHIMAERENPROTEINS
OAP
65
2.1.
KONSTRUKTION
EINES
EXPRESSIONSVEKTORS
FUER
OAP
65
2.2.
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
VON
OTAP
66
2.2.1.
AUFREINIGUNG
VON
XAP
AUS
E.
COLI
66
INHALTSVERZEICHNIS
HL
2.2.2.
ELEKTRONENMIKROSKOPISCHE
EINZELMOLEKUELDARSTELLUNG
69
2.3.
WECHSELWIRKUNG
VON
AAP
MIT
AKTIN
70
2.3
1.
EINFLUSS
VON
AAP
AUF
DIE
AKTIN-POLYMERISATION
70
2.3.2.
ANALYSEN
ZUR
INTERAKTION
MIT
F-AKTIN
73
2.4.
ZELLBIOLOGISCHE
UNTERSUCHUNGEN
77
2.4.1
AAP
ALS
ANTIGEN
ZUR
HERSTELLUNG
MONOKLONALER
ANTIKOERPER
77
2.4.2.
LOKALISATION
VON
AAP
AUF
ZYTOSKELETTSTRUKTUREN
UND
IN
ZELLEN
78
3.
MODULATION
DER
PROFILIN-AKTIN-WECHSELWIRKUNG
UEBER
GERICHTETE
MUTAGENESE
81
3.1.
COMPUTER-MODELING
DER
PROFILIN-MUTANTEN
81
3.1.1.
ANALYSE
DER
ROENTGENSTRUKTUR
DES
PROFILIN-AKTIN-KOMPLEXES
81
3.1.2.
PLANUNG
VON
PROFILIN-MUTANTEN
MIT
SCHWAECHERER
AFFINITAET
ZUM
AKTIN
83
3.1.3.
PLANUNG
VON
PROFILIN-MUTANTEN
MIT
HOEHERER
AFFINITAET
ZUM
AKTIN
85
3.1.4.
UEBERSICHT
UEBER
DIE
GEPLANTEN
MUTATIONEN
AM
PROFILIN
87
3.2.
KONSTRUKTION
DER
EXPRESSIONS-PLASMIDE
FUER
MUTIERTE
PROFILINE
88
3.3.
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DER
PROFILIN-MUTANTEN
90
3.3.1
AUFREINIGUNG
VON
PROFILIN-MUTANTEN
AUS
E.
COFF
90
3.4.
WECHSELWIRKUNG
DER
PROFILIN-MUTANTEN
MIT
AKTIN
92
3.4.1.
EINFLUSS
DER
PROFILIN-MUTANTEN
AUF
DIE
AKTIN-POLYMERISATION
92
3.4.2.
BESTIMMUNG
DER
DISSOZIATIONS-KONSTANTEN
DES
KOMPLEXES
DER
PROFILIN-
MUTANTEN
MIT
A-AKTIN
93
3.5.
ZELLBIOLOGISCHE
UNTERSUCHUNGEN
95
3.5.1.
CHARAKTERISIERUNG
DES
ANTI-PROFILIN-ANTIKOERPERS
2H11
95
3.5.2.
LOKALISATION
VON
PROFILIN-MUTANTEN
IN
ZELLEN UND
AUF
ZYTOSKELETTSTRUKTUREN
99
IV.
DISKUSSION
102
1.
VERGLEICHENDE
CHARAKTERISIERUNG
VON
REKOMBINANTEM
UND
GENUINEM
RINDER-PROFILIN
102
2.
KONSTRUKTION
UND
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DES
CHIMAERENPROTEINS
AAP
105
3.
PLANUNG
UND
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
VON
PROFILIN-PUNKTMUTANTEN
109
4.
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
LOKALISATION
VON
PROFILIN
AN
ZELLMODELLEN
UND
IN
VIVO-ANALYSEN
115
5.
AUSBLICK
118
V.
LITERATURVERZEICHNIS
119
DANKSAGUNG
LEBENSLAUF |
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