Die Rolle von TIM44 beim mitochondrialen Proteinimport:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1997
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INHALT
INHALT
I
ABKUERZUNGEN
VI
1.
EINLEITUNG
1
1.1.
PRINZIPIEN
DER
PROTEINTRANSLOKATION
1
1.2.
MITOCHONDRIALER
PROTEINIMPORT
2
1.2.1.
DIE
TRANSLOKATION
UEBER
DIE
MITOCHONDRIALE
AUSSENMEMBRAN
3
1.2.2.
TRANSLOKATION
UEBER
DIE
MITOCHONDRIALE
INNENMEMBRAN
S
1.3.
DIE
ROLLE
VON
MITOCHONDRIALEM
HSP70
BEIM
PROTEINIMPORT
7
1.3
1
DAS
HSP70-CHAPERON-SYSTEIN
7
1.3.2.
DAS
HSP70-SYSTEM
DER
HEFEMITOCHONDRIEN
9
1.4.
ZIELSETZUNG
DER
ARBEIT
10
2.
MATERIALIEN
UND
METHODEN
12
2.1.
METHODEN
DER
MOLEKULARBIOLOGIE
12
2.1.1.
PRAEPARATION
VON
DNS
12
2.1.1.1.
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNS
AUS
E.
COLI
12
2.1.1.2.
AMPLIFIZIERUNG
VON
DNS
MITTELS
DER
POLYMERASE-
KETTENREAKTION
(PCR)
13
2.1.2.
ENZYMATISCHE
MODIFIKATION
VON
DNS
13
2.1.2.1.
RESTRIKTIONSVERDAU
VON
DNS
13
2.1.2.2.
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
DNS-FRAGMENTEN
MIT
ALKALISCHER
PHOSPHATASE
13
2.1.2.3.
AUFFULLEN
UEBERHAENGENDER
DNS-ENDEN
MIT
DEM
KLENOW-ENZYM
14
2.1.2.4.
LIGATION
VON
DNS-FRAGMENTEN
MIT
T4-LIGASE
14
2.1.2.5.
PHOSPHORYLIERUNG
VON
DNS
MIT
T4-POLYNUKLEOTIDKINASE
14
2.1.3.
REINIGUNG
UND
ANALYSE
VON
DNS
14
2.1.3.1.
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
DNS
14
2.1.3.2.
PHENOLEXTRAKTION
UND
ETHANOLFALLUNG
15
2.1.3.3.
GELELEKTROPHORESE
VON
DNS
15
2.1.3.4.
ISOLIERUNG
VON
DNS
AUS
POLYACRYLAMID
UND
AGAROSEGELEN
15
2.1.4.
TRANSFORMATION
VON
MIKROORGANISMEN
MIT
REKOMBINANTER
DNS
16
2.1.4.1.
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI
MIT
PLASMID-DNS
16
2.1.4.2.
TRANSFORMATION
VON
S.
CEREVISIAE
MIT
REKOMBINANTER
DNS
16
2.2.
METHODEN
DER
HEFEGENETIK
17
2.2.1.
VERWENDETE
HEFESTAEMME
17
2.2.2.
KULTIVIERUNG
VON
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
17
2.2.3.
SPORULATION
DIPLOIDER
HEFESTAEMME
18
2.2.4.
RANDOM
SPORE
ANALYSIS
18
2.2.5.
GEWINNUNG
VON
GESAMTZELLPROTEIN
AUS
HEFE
18
INHALT
2
3.
METHODEN
DER
ZELLBIOLOGIE
19
2.3.1.
ISOLIERUNG
VON
MITOCHONDRIEN
19
2.3.1.1.
ANZUCHT
VON
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
19
2.3.1.2.
ISOLIERUNG
VON
MITOCHONDRIEN
AUS
HEFE
(SACCHAROMYCES
CEREVISIAE)
19
2.3.1.3.
PRAEPARATION
35
S-MARKIERTER
HEFEMITOCHONDRIEN
20
2.3.2.
SUBFRAKTIONIERUNG
VON
MITOCHONDRIEN
21
2.3.2.1.
PRAEPARATION
VON
MITOPLASTEN
21
2.3.2.2.
FRAKTIONIERUNG
DURCH
ALKALISCHE
CARBONATBEHANDLUNG
22
2.3.2.3.
SALZEXTRAKTION
MITOCHONDRIALER
MEMBRANEN
22
2.4.
IMPORT
VON
PROTEINEN
IN
MITOCHONDRIEN
22
2.4.1.
IMPORT
VON
PROTEINEN
AUS
RETIKULOZYTENLYSAT
22
2.4.2.
MODIFIKATIONEN
DES
IN
VITRO
PROTEINIMPORTS
23
2.4.2.1.
ATP-DEPLETION
VON
MITOCHONDRIEN
23
2.4.2.2.
ERZEUGUNG
MEMBRANSPANNENDER
IMPORTINTERMEDIATE
23
2.4.2.3.
NACHBEHANDLUNG
MIT
PROTEINASE
K
23
2.4.2.4.
NACHBEHANDLUNG
MIT
TRYPSIN
24
2.5.
PRAEPARATION
VON
PROTEINEN
24
2.5.1.
SYNTHESE
MITOCHONDRIALER
VORSTUFENPROTEINE
IN
VITRO
2.5.1.1.
TRANSKRIPTION
24
2.5.1.2.
TRANSLATION
25
2.5.2.
REINIGUNG
REKOMBINANTER
PROTEINE
AUS
E.
COLI
25
2.5.2.1.
INDUKTION
DER
PROTEINEXPRESSION
IN
COLI
25
2.5.2.2.
REINIGUNG
VON
HISTIDINHEXAPEPTID-FUSIONSPROTEINEN
AUS
CO//-EINSCHLUSSKOERPERCHEN
25
UEBER
NI-NTA
2.5.2.3.
REINIGUNG
VON
MGE^
26
2.5.3.
AFFINITAETSREINIGUNG
DES
MT-HSP70/TIM44-KOMPLEXES
AUS
HEFEMITOCHONDRIEN
26
2.6.
REINIGUNG
VON
ATP-ANALOGA
27
2.7.
PROTEINCHEMISCHE
UND
-ANALYTISCHE
METHODEN
27
2.7.1.
KOVALENTE
KOPPLUNG
VON
PROTEINEN
AN
BRCN-AKTIVIERTE
SEPHAROSE
27
2.7.1.1.
KOPPLUNG
VON
PROTEINEN
AUS
COLI
EINSCHLUSSKOERPERCHEN
27
2.7.1.1.1.
KOPPLUNG
VON
GEREINIGTEN
PROTEINEN
AUS
7
M
HARNSTOFF
27
2.7.1.1.2.
KOPPLUNG
VON
PROTEIN
AUS
EINSCHLUSSKOERPERCHEN
NACH
LOESEN
IN
0,1
M
NAOH
28
2.7.1.2.
PRAEPARATION
VON
MGE-SEPHAROSE
28
2.7.2.
METHODEN
ZUR
UNTERSUCHUNG
VON
PROTEINKOMPLEXEN
29
2.7.2.1.
HERSTELLUNG
MITOCHONDRIALER
DETERGENSEXTRAKTE
29
2.7.2
2.
SOLUBILISIERUNG
UNTER
DENATURIERENDEN
BEDINGUNGEN
29
2.7.2.3.
GELFILTRATION
29
2.7.2.4.
SEDIMENTATIONSANALYSE
30
2.7.2.4.I.
ZENTRIFUGATION
UEBER
SACCHAROSEGRADIENTEN
30
2.7.2.4.2.
ZENTRIFUGATION
UEBER
GLYCERINGRADIENTEN
30
INHALT
2.7.2.5.
QUERVERNETZUNG
MITOCHONDRIALER
PROTEINEN
30
2.7.2.5.
1.
QUERVERNETZUNG
IN
INTAKTEN
MITOCHONDRIEN
31
2.7.2.5.2.
QUERVERNETZUNG
VON
RADIOAKTIV
MARKIERTEM
PRAEPROTEIN
MIT
MITOCHONDRIALEN
PROTEINEN
31
2.7.3.
PROTEINANALYTISCHE
METHODEN
31
2.7.3.1.
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
31
2.7.3.2.
FAELLUNG
VON
PROTEINEN
MIT
TRICHLORESSIGSAEURE
(TCA)
31
2.7.3.3.
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
32
2.7.3.4.
AUTORADIOGRAPHIE,
FLUOROGRAPHIE
UND
DENSITOMETRIE
VON
POLYACRYLAMIDGELEN
32
2.7.3.5.
TRANSFER
ELEKTROPHORETISCH
AUFGETRENNTER
PROTEINE
AUF
NITROZELLULOSEMEMBRANEN
(WESTERN-BLOT)
32
2.8.
IMMUNOLOGISCHE
METHODEN
33
2.8.1.
ANTIGENREINIGUNG
UEBER
ACRYLAMIDGELE
33
2.8.2.
KOPPLUNG
VON
SYNTHETISCHEN
PEPTIDEN
AN
HAEMOCYANIN
33
2.8.3.
GEWINNUNG
POLYKLONALER
ANTISEREN
34
2.8.4.
AFFMITATSREINIGUNG
SPEZIFISCHER
ANTIKOERPER
34
2.8.5.
IMMUNFALLUNGEN
35
2.8.6.
KOPPLUNG
VON
ANTIKOERPERN
AN
AKTIVIERTES
AFFILO-HARZ
35
2.8.7.
IMMUNOLOGISCHER
NACHWEIS
IMMOBILISIERTER
PROTEINE
AUF
NITROZELLULOSEMEMBRANEN
(WESTERN-BLOT)
36
2.8.8.
PRAEPARATION
VON
PEROXIDASE-ANTIKORPER-KONJUGATEN
36
2.9.
MATERIALIEN
37
2.9.1.
VERWENDETE
STAEMME
VON
E.
COLI
UND
5.
CEREVISIAE
37
2.9.2.
HAEUFIG
VERWENDETE
MEDIEN
UND
PUFFER
37
2.9.3.
CHEMIKALIEN
UND
ENZYME
38
2.9.4.
LABORGERAETE
39
3.
ERGEBNISSE
40
3.1.
KLONIERUNG
UND
EXPRESSION
REKOMBINANTER
PROTEINE
40
3.1.1.
EXPRESSION
VON
ANTIGENEN
FUER
DIE
PRODUKTION
VON
ANTIKOERPERN
40
3.1.1.1.
EXPRESSION
DES
TIM44
ANTIGENS
40
3.1.1.2.
EXPRESSION
DES
MT-HSP70-ANTIGENS
42
3.1.1.3
VERWENDUNG
DER
REKOMBINANTEN
PROTEINE
ZUR
PRAEPARATION
AFFINITAETSGEREINIGTER
ANTIKOERPER
44
3.1.2.
TIM44-FUSIONSPROTEINE
ZUR
EXPRESSION
IN
HEFE
(5.
CEREVISIAE)
46
3.1.2.1.
HISTIDINHEXAPEPTID-FUSIONSPROTEINE
46
3.1.2.2.
KONSTRUKTION
VON
TIM44-FUSIONSPROTEINEN
MIT
C-TERMINALEN
EPITOPEN
48
3.1.2.3.
KOMPLEMENTIERUNG
EINER
TIM44-DISRUPTION
DURCH
TIM44-FUSIONSGENE
51
3.1.2.4.
UEBEREXPRESSION
VON
TIM44
BESITZT
KEINEN
EINFLUSS
AUF
DIE
MENGE
DES
TIM-KOMPLEXES
IN
MITOCHONDRIEN
54
INHALT
3.2.
DIE
SUBMITOCHONDRIALE
LOKALISIERUNG
VON
TIM44
55
3.2.1.
TIM44
IST
EIN
PERIPHERES
MEMBRANPROTEIN
55
3.2.2.
TIM44
IST
MIT
DER
MATRIXSEITE
DER
INNENMEMBRAN
ASSOZIIERT
57
3.2.2.1.
TIM44
IST
IN
MITOPLASTEN
VOR
PROTEASEVERDAU
GESCHUETZT
57
3.2.2.2.
LOKALISIERUNG
DES
CARBOXYLTERMINUS
VON
TIM44
57
3.3.
IDENTIFIZIERUNG
VON
INTERAKTIONSPARTNERN
VON
TIM44
61
3.3.1.
TIM44
IST
BESTANDTEIL
EINES
HOCHMOLEKULAREN
KOMPLEXES
61
3.3.2.
CHEMISCHE
QUERVERNETZUNG
VON
TIM44
IN
INTAKTEN
MITOCHONDRIEN
RESULTIERT
IN
VIER
SPEZIFISCHEN
REAKTIONSPRODUKTEN
61
3.3.2.1.
CARBONATEXTRAHIERBARKEIT
DER
QUERVERNETZUNGSPRODUKTE
VON
MITOCHONDRIALEN
MEMBRANEN
63
3.3.2.2.
TIM44
KANN
MIT
EINEM
15
KDA-PROTEIN
QUERVERNETZT
WERDEN,
DAS
MIT
DEM
TIM-KOMPLEX
INTERAGIERT
63
3.3.2.3.
EINFLUSS
DER TIM44-UEBEREXPRESSION
AUF
DIE
MENGE
DER
QUERVERNETZUNGSPRODUKTE
65
3.3.3.
MT-HSP70
UND
MGELP
BEFINDEN
SICH
IM
KOMPLEX
MIT
TIM44
66
3.3.3.1.
IN
IMMUNFAELLUNGEN
VON
TIM44
WERDEN
MT-HSP70
UND
MGELP
KOPRAEZIPITIERT
66
3.3.3.2.
TIM44
STEHT
IN
DIREKTEM
KONTAKT
ZU
MT-HSP70
69
3.4.
DIE
NUKLEOTIDABHAENGIGKEIT
DER
MT-HSP70/TIM44-LNTERAKTION
72
3.4.1.
ATP
DISSOZIIERT
DEN
MT-HSP70/TIM44-KOMPLEX
72
3.4.2.
MONOVALENTE
KATIONEN,
NUKLEOTIDE
UND
ANORGANISCHES
PHOSPHAT
BEEINFLUSSEN
DIE
STABILITAET
DES
MT-HSP70/TIM44
KOMPLEXES
72
3.4.3.
DIE
DISSOZIATION
DES
MT-HSP70/TIM44-KOMPLEXES
WIRD
DURCH
MGELP
REGULIERT
76
3.4.4.
DAS
VERHALTEN
VON
TEMPERATURSENSITIVEN
MT-HSP70
MUTANTEN
IM
MT-HSP70/TIM44-KOMPLEX
79
3.4.4.1.
TEMPERATURSENSITIVE
MUTANTEN
VON
MT-HSP70
BESITZEN
EINEN
DEFEKT
IN
DER
KOMPLEXBILDUNG
MIT
TIM44
79
3.4.4.2.
DIE
SSCF-J-MUTATION
VERMINDERT
DIE
AFFINITAET
VON
MT-HSP70
ZU
MGELP
80
3.5.
DIE
INTERAKTION
DES
MT-HSP70/TIM44-KOMPLEXES
MIT
ENTFALTETEN
PROTEINEN
82
3.5.1.
ENTFALTETE
PROTEINE
STIMULIEREN
DIE
ATP-ABHAENGIGE
DISSOZIATION
DES
MT-HSP70/TIM44-KOMPLEXES
84
3.5.2.
TIM44
BINDET
ENTFALTETE
PROTEINE
IN
ABWESENHEIT
VON
MT-HSP70
84
3.6.
INTERAKTION
DES
MT-HSP70/TIM44-KOMPLEXES
MIT
DER
TRANSLOZIERENDEN
POLYPEPTIDKETTE
86
3.6.1.
MT-HSP70
UND
TIM44
INTERAGIEREN
MIT
DER
PRAESEQUENZ
EINES
IMPORTINTERMEDIATS
86
3.6.2.
MT-HSP70
UND
TIM44
INTERAGIEREN
MIT
DEM
REIFEN
TEIL
EINES
IMPORTINTERMEDIATS
88
3.6.3.
DIE
ASSOZIATION
VON
IMPORT!NTERMEDIATEN
MIT
MITOCHONDRIEN
MIT
TEMPERATUR-SENSITIVEN
FORMEN
VON
MT-HSP70
90
3.6.4.
MGELP-SPIEGEL
IN
DER
MATRIX
BEEINFLUSSEN
DEN
IMPORT
GEFALTETER
PRAEPROTEINE
91
INHALT
4.
DISKUSSION
95
4.1.
LOKALISIERUNG
VON
TIM44
95
4.2.
DIE
MEMBRANBINDUNG
VON
TIM44
96
4.3.
DIE
NUKLEOTIDABHAENGIGE
INTERAKTION
ZWISCHEN
TIM44,
MT-HSP70
UND
MGELP
97
4.3.1.
DIE
STABILITAET
DES
MT-HSP70/TIM44-KOMPLEXES
IN
GEGENWART
NICHTHYDROLYSIERBARER
ATP-ANALOGA
98
4.3.2.
DIE
ROLLE
VON
MGELP
BEI
DER
INTERAKTION
VON
MT-HSP70
MIT
TIM44
YY
99
4.3.3.
DER
NUKLEOTIDABHAENGIGE
ZYKLUS
DER
MT-HSP70/TIM44
INTERAKTION
99
4.4.
DIE
FUNKTION
DES
MT-HSP70/TIM44-KOMPLEXES
BEIM
MITOCHODRIALEN
PROTEINIMPORT
101
4.4.1.
DIE
INTERAKTION
VON
MT-HSP70
MIT
TIM44
BILDET
EINEN
MOLEKULAREN
SPERRHAKEN
102
4.4.2.
DIE
MODELLE
DES
TRANSLOKATIONSMOTORS
UND
DES
BROWNSCHEN
SPERRHAKENS
104
4.4.2.1.
DAS
MODELL
DES
TRANSLOKATIONSMOTORS
104
4.4.2.2.
DAS
MODELL
DES
BROWNSCHEN
SPERRHAKENS
104
4.4.2.3.
DIE
ENTFALTUNG
VON
PROTEINDOMAENEN
BEI
DER
TRANSLOKATION
106
4.4.3.
DIE
ROLLE
VON
TIM44
IN
DEN
TRANSLOKATIONSMODELLEN
108
4.5.
AUSBLICKE
109
5.
ZUSAMMENFASSUNG
1
11
6.
LITERATUR
112
PUBLIKATIONEN
DANKSAGUNGEN
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