Isolierung, Reinigung und Charakterisierung C3-C3b-spaltender Proteaseaktivitäten aus dem Membranextrakt menschlicher Erythrozyten:
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INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
INHALTSVERZEICHNIS
V
ABKUERZUNGEN
IX
I.
THEORETISCHE
EINFUEHRUNG
YY
1.
PROTEOLYTISCHE
ENZYME
1
1.1
EINFUEHRUNG
1
1.2.
KLASSIFIZIERUNG,
MECHANISMUS
UND
UNTERSCHEIDUNG
DURCH
REAKTIVITAET
MIT
GRUPPENSPEZIFISCHEN
INHIBITOREN
1
1.3.
SERINPROTEASEN
4
1.3.1.
ALLGEMEIN
4
1.3.2.
MIT
SAEUGETIERZELLEN
ASSOZIIERTE
SERINPROTEINASEN
7
1.4.
DIE
REGULATION
DER
PROTEOLYTISCHEN
AKTIVITAET
10
2.
DAS
KOMPLEMENTSYSTEM,
EIN
UEBERBLICK
12
2.1.
DER
KLASSISCHE
AKTIVIERUNGSWEG
13
2.2.
DER
ALTERNATIVE
AKTIVIERUNGSWEG
13
2.3.
BILDUNG
DES
MEMBRANANGRIFFKOMPLEXES
14
2.4.
REGULATION
DES
KOMPLEMENTSYSTEMS
14
2.5.
DIE
KOMPLEMENTKOMPONENTE
C3,
REZEPTOREN
UND
SPALTUNG
16
2.6.
C3/C3B-SPALTENDE
MEMBRAN-ASSOZIIERTE
PROTEASEN
19
3.
MENSCHLICHE
ERYTHROZYTEN
21
3.1.
ENTWICKLUNG
AUS
HAEMATOPOETISCHEN
STAMMZELLEN
21
3.2.
STRUKTURELLE
PROTEINE
DER
PLASMAMEMBRAN
MENSCHLICHER
ERYTHROZYTEN
22
3.3.
IN
ERYTHROZYTEN
EXPRIMIERTE
REGULATORISCHE
PROTEINE
DES
KOMPLEMENT
SYSTEMS
25
3.4.
PROTEOLYTISCHE
ENZYME
MENSCHLICHER
ERYTHROZYTEN
26
4.
ZIELSETZUNG
31
II.
MATERIAL
O
1.
BIOLOGISCHES
MATERIAL
33
2.
PROTEINE
33
3.
ANTISEREN
33
4.
CHEMIKALIEN
UND
BIOCHEMIKALIEN
34
5.
CHROMATOGRAPHISCHE
MATRICES
34
6.
BLOTTING
MATENAL
35
7.
RADIOCHEMIKALIEN
35
8.
GERAETE
35
9.
SONSTIGES
37
INHALTSVERZEICHNIS
III.
METHODEN
1.
ZELLBIOLOGISCHE
METHODEN
38
1.1.
BLUTABNAHME
38
1.2.
ISOLIERUNG
DER
ERYTHROZYTEN
AUS
VOLLBLUT
UND
ABTRENNUNG
DER
LEUKOZYTEN
38
1.3.
ZELLZAHLBESTIMMUNG
40
1.4.
GEWINNUNG
DES
ZYTOSOLS
VON
ERYTHROZYTEN
40
1.5.
MEMBRANPRAEPARATION
DER
ERYTHROZYTEN
41
1.6.
SOLUBILISIERUNG
DER
ERYTHROZYTEN-MEMBRANEN
ZUR
EXTRAKTION
DER
C3/C3B
SPALTENDEN
PROTEASEAKTIVITAET
41
1.7.
OPTIMIERUNG
DER
EXTRAKTION
DER
C3/C3B-SPALTENDEN
AKTIVITAETEN
AUS
ERYTHROZYTEN-MEMBRANEN
42
2.
C3/C3B-SPALTUNGSASSAYS
42
2.1.
C3/C3B-SPALTUNG
AUF
DER
OBERFLAECHE
MENSCHLICHER
ERYTHROZYTEN
42
2.2.
FLUSSIGPHASEASSAY
ZUM
NACHWEIS
DER
C3/C3B-SPALTUNGSAKTIVITAET
43
2.3.
VORTESTS
ZUR
CHARAKTERISIERUNG
DER
C3/C3B-SPALTUNGSAKTIVITAET
IM
MEMBRANEXTRAKT
43
2.4.
INHIBIERUNGSVERSUCHE
DER
C3/C3B-SPALTUNGSAKTIVITAET
44
3.
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
44
3.1.
METHODEN
ZUR
REINIGUNG
DER
C3/C3B-SPALTENDEN
PROTEASEAKTIVITAETEN
44
3.1.1.
EVALUIERUNG
DIVERSER
CHROMATOGRAPHISCHER
REINIGUNGSMETHODEN
44
3.1.2.
REINIGUNGSMETHODE
DER
C3/C3B-SPALTENDEN
PROTEASEAKTIVITAET
P3
47
3.1.3.
REINIGUNGSMETHODE
DER
C3/C3B-SPALTENDEN
PROTEASEAKTIVITAET
PI
50
3.2.
ISOLIERUNG
UND
REINIGUNG
DER
KOMPLEMENTKOMPONENTE
C3
AUS
MENSCH
LICHEM
BLUTPLASMA
51
3.3.
DARSTELLUNG
DER
KOMPLEMENTKOMPONENTE
C3B
AUS
C3
DURCH
TRYPSIN
SPALTUNG
53
3.4.
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
54
3.5.
BESTIMMUNG
DES
PH-WERTES
UND
DER
KONDUKTIVITAET
55
3.6.
ENTSALZEN
UND
UMPUFFEM
VON
PROTEINLOESUNGEN
55
3.7.
METHODEN
ZUR
AUFKONZENTRIERUNG
VERDUENNTER
PROTEINLOESUNGEN
55
4.
ELEKTROPHORETISCHE
METHODEN
56
4.1.
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
56
4.2.
SDS-GRADIENTEN-POLYACRYLAMID-GELELEKTTOPHORESE
57
4.3.
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
58
4.4.
DETEKTION
VON
PROTEINBANDEN
IN
SDS-POLYACRYLAMIDGELEN
58
4.5.
TROCKNEN
VON
POLYACRYLAMIDGELEN
60
4.6.
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
VON
PROTEINEN
IN
POLYACRYLAMIDGELEN
60
4.7.
ELEKTROCHEMISCHER
TRANSFER
VON
PROTEINEN
-
BLOT
61
4.8.
METHODEN
ZUR
FAERBUNG
VON
PROTEINBANDEN
AUF
TRANSFERMEMBRANEN
61
4.9.
BESTIMMUNG
DES
N-TERMINUS
IN
PROTEINBANDEN
VON
SDS
POLYACRYLAMIDGELEN
DURCH
AMINOSAEURESEQUENZANALYSE
62
INHALTSVERZEICHNIS
5.
IMMUNOLOGISCHE
METHODEN
63
5.1.
IMMUNDIFFUSION
NACH
OCHTERLONY
63
5.2.
IMMUNPRINTING
63
6.
RADIOLOGISCHE
METHODEN
64
6.1.
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
PROTEINEN
MIT
125
J
64
6.2.
MARKIERUNG
VON
SERINPROTEASEN
IN
MEMBRANEN
MENSCHLICHER
ERYTHRO
ZYTEN
DURCH
EINBAU
VON
3
H-DFP
65
6.3.
3
H-DFP-MARKIERUNG
DER
59
KDA
PROTEINBANDE
DES
POOLS
MIT
PROTEASE
AKTIVITAET
P3
66
IV.
ERGEBNISTEIL
YY
1.
NACHWEIS
UND
CHARAKTERISIERUNG
MEMBRAN-ASSOZIIERTER
C3/C3B-SPALTENDER
PROTEASEAKTIVITAETEN
MENSCHLICHER
ERYTHROZYTEN
67
1.1.
BINDUNG
VON
125
J-C3/C3B
UND
SPALTUNG
AUF
ERYTHROZYTEN
67
1.2.
EXTRAKTION
DER
VOLLSTAENDIGEN
C3/C3B-SPALTENDEN
PROTEASEAKTIVITAET
AUS
ERYTHROZYTEN-MEMBRANEN
69
1.3.
CHARAKTERISIERUNG
DER
C3B-SPALTENDEN
AKTIVITAET
DES
ERYTHROZYTEN
MEMBRANEXTRAKTES
71
1.4.
DETEKTION
VON
SERINPROTEASEN
IN
ERYTHROZYTEN-MEMBRANEN
DURCH
MARKIERUNG
MIT
3
H-DFP
73
1.5.
NACHWEIS
VON
DREI
C3B-SPALTENDEN
PROTEASEAKTIVITAETEN
IM
MEMBRAN
EXTRAKT
MENSCHLICHER
ERYTHROZYTEN
74
1.5.1.
TRENNUNG
VON
DREI
C3B-SPALTENDEN
PROTEASEAKTIVITAETEN
DES
MEMBRAN
EXTRAKTES
MENSCHLICHER
ERYTHROZYTEN
DURCH
CHROMATOGRAPHIE
MIT
SUPERDEX
PG
75
74
1.5.2.
INHIBITIONSSTUDIE
MIT
VERSCHIEDENEN
SERINPROTEASE-INHIBITOREN
ZUR
VERGLEICHENDEN
ANALYSE
DER
C3B-SPALTENDEN
PROTEASEN
PI,
P2
UND
P3
78
1.6.
MOEGLICHE
KONTAMINATION
DER
ERYTHROZYTEN-PRAEPARAIION
MIT
LEUKOZYTEN
80
1.6.1.
VERGLEICH
DIVERSER
METHODEN
ZUR
ABTRENNUNG
DER
LEUKOZYTEN
VON
DEN
ERYTHROZYTEN
80
1.6.2.
UEBERPRUEFUNG
DER
REAKTIVITAET
DES
MEMBRANEXTRAKTES
MIT
ANTI-ELASTASE
IM
WESTEM-BLOT
81
2.
EVALUIERUNG
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHISCHER
METHODEN
83
2.1.
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AN
C3B-SEPHAROSE
83
2.2.
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AN
IMMOBILISIERTEN
METALLIONEN
84
2.3.
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AN
DEN
FARBSTOFF-LIGANDEN
REAKTIV-GREEN
UND
CIBACRON-BLUE
86
3.
ISOLIERUNG
UND
REINIGUNG
DER
C3/C3B-SPALTENDEN
PROTEASE
AKTIVITAET
P3
AUS
DEM
MEMBRANEXTRAKT
87
4.
CHARAKTERISIERUNG
DER
C3B-SPALTENDEN
PROTEASE
P3
97
4.1.
MOLEKULARGEWICHT
UND
KETTENSTRUKTUR
97
4.2.
N-TERMINALE
AMINOSAEURESEQUENZ
VON
P3
98
_
JNFRAJTSVYNYJYTLFFI?.
4.3.
VERGLEICH
VON
P3
MIT
MENSCHLICHEM
ALBUMIN
101
4.3.1.
UNTERSCHEIDUNG
DURCH
DEN
ISOELEKTRISCHEN
PUNKT
101
4.3.2.
UEBERPRUEFUNG
DER
SPALTUNG
VON
C3B
DURCH
MENSCHLICHES
ALBUMIN
102
4.3.3.
UNTERSCHIEDE
IM
CHROMATOGRAPHISCHEN
VERHALTEN
103
4.3.4.
UNTERSUCHUNG
DER
REAKTIVITAET
MIT
EINEM
ANTISERUM
GEGEN
MENSCHLICHES
ALBUMIN
MITTELS
IMMUNBLOTTING
103
4.4.
MARKIERUNG
DER
R-BANDE
MIT
3
H-DFP
105
4.5.
UEBERPRUEFUNG
DER
REAKTIVITAET
MIT
ANTI-ELASTASE
IM
IMMUNO-BLOT
107
4.6.
IMMUNO-BLOT
ZUR
UEBERPRUEFUNG
DER
REAKTIVITAET
MIT
EINEM
POLY
KLONALEN
ANTISERUM
GEGEN
P57
108
4.7.
VERGLEICH
MIT
DEN
PROTEASEAKTIVITAETEN
PI
UND
P2
IM
BEZUG
AUF
IHRE
REAKTIVITAET
MIT
ANTI-P57
IM
IMMUNO-BLOT
109
5.
REINIGUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
C3B-SPALTENDEN
PROTEASEAKTIVITAET
PI
110
5.1.
REINIGUNG
DER
C3B-SPALTENDEN
PROTEASEAKTIVITAET
PI
110
5.2.
UEBERPRUEFUNG
DER
REAKTIVITAET
DER
57
KDA-PL-BANDE
MIT
ANTI-P57
117
5.3.
UEBERPRUEFUNG
DER
REAKTIVITAET
MIT
POLYKLONALEN
ANTISEREN
GEGEN
ELASTASE,
TRYPSIN,
PLASMINOGENAKTIVATOR
UND
FAKTOR
1
IM
IMMUNO-BLOT
117
6.
SUBSTRATHERSTELLUNG
DER
C3/C3B-SPALTENDEN
PROTEASEN
119
6.1.
DARSTELLUNG
DER
KOMPLEMENTKOMPONENTE
C3
119
6.1.1.
ISOLIERUNG
DER
KOMPLEMENTKOMPONENTE
C3
AUS
MENSCHLICHEM
PLASMA
119
6.1.2.
REINIGUNG
DER
KOMPLEMENTKOMPONENTE
C3
121
6.2.
DARSTELLUNG
VON
C3B
AUS
C3
DURCH
TRYPSINSPALTUNG
124
6.3.
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
C3/C3B
MIT
125
JOD
126
V.
DISKUSSION
DER
ERGEBNISSE
%
1.
CHARAKTERISIERUNG
DER
C3/C3B-SPALTENDEN
AKTIVITAET
128
2.
REINIGUNG
DER
PROTEASEAKTIVITAETEN
PI
UND
P3
130
3.
CHARAKTERISIERUNG
DER
GEREINIGTEN
PROTEINE
PI
UND
P3
136
3.1.
PI,
IDENTIFIZIERT
ALS
P57
(CHARRIAUT-MARLANGUE
ET
AL.
1986)
136
3.2.
P3,
EIN
NEUES
MITGLIED
DER
ALBUMIN-MULTIGENFAMILIE
138
4.
MOEGLICHE
PHYSIOLOGISCHE
BEDEUTUNG
C3/C3B-SPALTENDER
PROTEASEN
MENSCHLICHER
ERYTHROZYTEN-MEMBRANEN
142
VI.
ZUSAMMENFASSUNG
144
VII.
LITERATURANGABEN
146 |
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