Erzeugung und Charakterisierung von mono- und polyklonalen Antikörpern gegen humane Cholinacetyltransferase: Entwicklung eines spezifischen und sensitiven Immunassays
Gespeichert in:
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|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Göttingen
Cuvillier
1997
|
| Ausgabe: | 1. Aufl. |
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | 118 S. graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS
VERZEICHNIS
DER
ABKUERZUNGEN
.
IV
1
EINLEITUNG
.
1
1.1
CHOLINACETYLTRANSFERASE:
CHARAKTERISIERUNG
UND
VORKOMMEN
.
1
1.2
CHOLINACETYLTRANSFERASE
IM
ZENTRALNERVENSYSTEM
.
2
1.3
REINIGUNG
VON
CHOLINACETYLTRANSFERASE
.
3
1.4
ANTIKOERPER
GEGEN
CHOLINACETYLTRANSFERASE
.
3
1.5
BIOCHEMISCHE
DESTRUKTIONSMARKER
DES
ZENTRALNERVENSYSTEMS
.
4
1.6
ZIELE
DER
ARBEIT
.
6
2
MATERIAL
UND
METHODEN
.
8
2.1
GERAETE,
CHEMIKALIEN,
CHROMATOGRAPHIEMATICES,
ANTIKOERPER
.
8
2.1.1
GERAETE
.
8
2.1.2
PLASTIKARTIKEL
.
9
2.1.3
CHEMIKALIEN
.
9
2.1.4
ZELLKULTURMEDIEN
UND-ZUSAETZE
.
10
2.1.5
CHROMATOGRAPHIEMATRICES
.
11
2.1.6
ANTIKOERPER
.
11
2.1.7
GEWEBE
.
12
2.2
BIOCHEMISCHE
STANDARDMETHODEN
.
13
2.2.1
NEPHELOMETRISCHE
PROTEINBESTIMMUNG
.
13
2.2.2
BESTIMMUNG
DER
ENZYMATISCHEN
AKTIVITAET
.
13
2.2.3
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
.
14
2.2.4
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
(IEF)
.
16
2.2.5
ZWEIDIMENSIONALE
ELEKTROPHORESE
.
17
2.2.6
WESTERN
BLOTTING
.
19
2.2.6.1
ELEKTROBLOTTING
.
19
2.2.6.2
DIFFUSIONSBLOTTING
.
19
2.2.7
PROTEINFAERBEMETHODEN
.
-.20
2.2.7.1
COOMASSIE-BRILLIANTBLAU-FAERBUNG
.
20
2.2.7.2
COOMASSIE-G-250-FAERBUNG
.
20
2.2.7.3
AMIDOSCHWARZFAERBUNG
.
21
2.2.7.4
PONCEAUROT-FAERBUNG
.
21
2.2.7.S
IMMUNFAERBUNG
.
21
2.3
METHODEN
ZUR
PROTEINREINIGUNG
.
22
2.3.1
REINIGUNG
VON
CHOLINACETYLTRANSFERASE
.
22
2.3.1.1
GRUNDAUFARBEITUNG
VON
HUMANER
PLAZENTA
UND
HUMANHIRN
.
22
2.3.1.2
LONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
AN
CM-SEPHADEX
.
23
2.3.1.3
AFFINITAETSREINIGUNG
AN
BLAUER
SEPHAROSE
.
24
2.3.1.4
HPLC
AN
TSK-PHENYL
.
25
2.3.1.5
AFFINITAETSREINIGUNG
AN
PROTEIN-G-SEPHAROSE
.
27
2.3.1.6
LONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
AN
DEAE-CELLULOSE
.
28
2.3.1.7
GELFILTRATION
.
29
2.3.1.8
CHROMATOFOKUSSIERUNG
.
29
II
2.3.2
SYNTHESE
UND
REINIGUNG
VON
PEPTIDEN
.
30
2.3.3
HERSTELLUNG
VON
AFFINITAETSMATRIOES
.
31
2.3.3.1
KOPPLUNG
VON
IMMUNGLOBULIN
AN
CNBR-AKTIVIERTE
SEPHAROSE
.
31
2.3.3.2
KOPPLUNG
VON
PEPTIDEN
AN
CH-SEPHAROSE
.
31
2.3.4
REINIGUNG
VON
MONOKLONALEN
UND
POLYKLONALEN
ANTIKOERPERN
.
32
2.3.4.1
REINIGUNG
VON
MONOKLONALEN
ANTIKOERPERN
UEBER
PROTEIN
A
.
32
2.3.4.2
AFFINITAETSREINIGUNG
VON
KANINCHENSEREN
UEBER
MAUS-LGG-SEPHAROSE
.
2.3.4.3
AFFINITAETSREINIGUNG
VON
KANINCHENSEREN
UEBER
CHAT-PEPTID-SEPHAROSE
.
2.4
IMMUNISIERUNG
VON
VERSUCHSTIEREN
.
2.4.1
KOPPLUNG
VON
PEPTIDEN
AN
KEYHOLE
LIMPET
HEMOCYANIN
(KLH)
.
2.4.2
ERZEUGUNG
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
IN
KANINCHEN
.
2.4.3
IMMUNISIERUNG
VON
MAEUSEN
.
2.5
ERZEUGUNG
MONOKLONALER
ANTIKOERPER
.
2.5.1
ANLEGEN
EINER
FEEDERZELLKULTUR
.
2.5.2
ZELLFUSION
.
2.5.3
AUFZUCHT
VON
HYBRIDOMEN
.
2.5.4
KLONIERUNG
VON
HYBRIDOMZELLEN
.
2.5.5
EINFRIEREN
VON
ZELLEN
.
2.5.6
HYBRIDOMAKULTUR
.
2.5.7
ASCITESPRODUKTION
.
2.6
ENZYME-IINKED
IMMUNOSORBENT
ASSAY
(ELISA)
.
2.6.1
INDIREKTER
ELISA
ZUM
TESTEN
VON
HYBRIDOMAUEBERSTAENDEN
.
2.6.2
SANDWICH-ELISA
ZUM
TESTEN
VON
HYBRIDOMAUEBERSTAENDEN
.
2.6.3
INDIREKTER
ELISA
ZUR
TITERBESTIMMUNG
VON
IMMUNSEREN
.
2.6.4
SANDWICH-ELISA
ZUM
NACHWEIS
VON
CHOLINACETYLTRANSFERASE
.
2.6.5
EPITOPKARTIERUNG
.
2.7
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
STABILITAET
VON
CHOLINACETYLTRANSFERASE
.
3
ERGEBNISSE
.
3.1
REINIGUNG
VON
CHOLINACETYLTRANSFERASE
.
3.1.1
GRUNDAUFARBEITUNG
UND
LONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
.
3.1.2
AFFINITAETSREINIGUNG
AN
BLAUER
SEPHAROSE
.
3.1.3
HYDROPHOBE
INTERAKTIONSCHROMATOGRAPHIE
AN
TSK-PHENYL
.
3.1.4
AFFINITAETSREINIGUNG
AN
PROTEIN-G-SEPHAROSE
.
3.1.5
LONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
AN
DEAE-CELLULOSE
.
3.1.6
GELFILTRATION
.
3.1.7
CHROMATOFOKUSSIERUNG
.
3.1.8
ZWEIDIMENSIONALE
ELEKTROPHORESE
.
3.2
PRODUKTION
MONO
UND
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
.
3.2.1
IMMUNISIERUNG
VON
KANINCHEN
MIT
PEPTIDEN
.
3.2.2
IMMUNISIERUNG
VON
MAEUSEN
.
3.2.3
ZELLKULTUR
.
3.2.3.1
FUSION
UND
AUSSAAT
VON
HYBRIDOMZELLEN
.
3.2.3.2
KLONIERUNG
UND
MASSENPRODUKTION
VON
HYBRIDOMZELLEN
.
3.2.3
3
ASCITESPRODUKTION
.
3.2.4
TESTEN
DER
HYBRIDOMAUEBERSTAENDE
.
61
8
8
8
8
W
K
S
S
UE
S
N
U
U
III
3.2.4.1
INDIREKTER
ELISA
.
61
3.2.4.2
AKTIVITAETS
UND
SANDWICH-ELISA
.
61
3.3
EIGENSCHAFTEN
DER
ERZEUGTEN
ANTIKOERPER
.
62
3.3.1
CHARAKTERISIERUNG
DER
ANTI-PEPTID-SEREN
.
62
3.3.1.1
IMMUNBLOT
.
62
3.3.1.2
INDIREKTER
ELISA
.
63
3.3.1.3
IMMUNHISTOCHEMIE
.
63
3.3.1.4
REINIGUNG
DER
IMMUNSEREN
.
65
3.3.2
CHARAKTERISIERUNG
DER
MONOKLONALEN
ANTIKOERPER
.
65
3.3.2.1
EPITOPKARTIERUNG
.
65
3.3.2.2
INDIREKTER
ELISA
.
68
3.3.2.3
IMMUNBLOT
.
69
3.3.2.4
IMMUNHISTOCHEMIE
.
70
3.2.2.5
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
(IEF)
MONOKLONALER
ANTIKOERPER
.
73
3.3.3
SANDWICH-ELISA
GEGEN
HUMANE
CHOLINACETYLTRANSFERASE
.
74
3.3.3.1
BESTIMMUNG
DER
OPTIMALEN
ANTIKOERPERKOMBINATION
ZUM
NACHWEIS
VON
CHAT
.
74
3.3.3.2
EICHUNG
DES
SANDWICH-ELISA
.
75
3.3.3.3
CHAT-NACHWEIS
IN
VERSCHIEDENEN
REINIGUNGSSTUFEN
.
75
3.3.3.4
CHAT-DETEKTION
AUS
KOERPERFLUESSIGKEITEN
.
79
3.3.3.5
KLINISCHE
ANWENDUNG
DES
ELISA
.
83
4
DISKUSSION
.
84
4.1
REINIGUNG
HUMANER
CHOLINACETYLTRANSFERASE
.
84
4.1.1
GEWEBEAUFSCHLUSS
.
85
4.1.2
LONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
.
85
4.1.3
AMMONIUMSULFATFAELLUNG
.
86
4.1.4
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AN
BLAUER
SEPHAROSE
.
87
4.1.5
PROTEIN-G-SEPHAROSE-CHROMATOGRAPHIE
.
87
4.1.6
DEAE-CELLULOSE-CHROMATOGRAPHIE
.
88
4.1.7
HPLC
AN
TSK-PHENYL
.
89
4.1.8
GELFITTRATION
.
89
4.1.9
CHROMATOFOKUSSIERUNG
.
90
4.1.10
BEURTEILUNG
DER
REINHEIT
DER
CHAT-PRAEPARATIONEN
.
91
4.1.11
STABILITAET
VON
CHAT
.
92
4.2
PRODUKTION
VON
ANTIKOERPERN
.
94
4.2.1
POLYKLONALE
ANTISEREN
.
94
4.2.2
PEPTIDSEREN
.
95
4.2.3
MONOKLONALE
ANTIKOERPER
.
97
4.2.4
EPITOPKARTIERUNG
.
99
4.2.5
VERWENDBARKEIT
DER
ANTIKOERPER
.
100
4.3
ELISA-ENTWICKLUNG
.
101
4.4
CHAT-BESTIMMUNG
IN
PATIENTENPROBEN
.
102
5
ZUSAMMENFASSUNG
.
106
6
LITERATUR
.
109 |
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