Analyse des Reaktionsmechanismus des GroE-Chaperonin-Systems von E. coli:
Gespeichert in:
1. Verfasser: | |
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Format: | Abschlussarbeit Buch |
Sprache: | German English |
Veröffentlicht: |
1996
|
Schlagworte: | |
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Beschreibung: | Text teilw. engl. - Regensburg, Univ., Diss., 1996 |
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INHALTSVERZEICHNIS
1.
ZUMNUNENFASSUNG
.
1
LEMLEITUNI
.
6
2.1
PROTEINFALTUNG
.
6
2.1.1
PROTEINFALTUNG
IN
VITRO
.
6
2.1.2
PROTEINFALTUNG
IN
VIVO
.
7
2.2.
HITZESCHOCKPROTEINE
UND
CHAPERONE
.
9
2.2.1
ALLGEMEINES
.
9
2.2.2
DIE
REGULATION
DER
HITZESCHOCKANTWORT
IN
E.COLI
.
10
2.3
DAS
GROE-SYSTEM
AUS
E.
COLI
.
II
2.3.1
ENTDECKUNG
UND
ERSTE
CHARAKTERISIERUNG
DES
GROE-SYSTEMS
.
II
2.3.2
ARCHITEKTUR
UND
STRUKTURELLE
EIGENSCHAFTEN
DES
GROE-SYSTEMS
.
12
2.3.3
STRUKTURANALYSE
MITTELS
ELETRONENMIKROSKOPIE
.
14
2.3.4
HYDROLYSE
VON
ATP
.
16
2.3.5
MODELLE
ZUM
REAKTIONSMECHANISMUS
VON
GROE
.
19
2.4
DAS
MALTODEXRIN-BINDEPROTEIN
.
21
2.5
PROBLEMSTELLUNG
.
22
3.
MATERIAL
UND
METHODEN
.
24
3.1
REINIGUNG
VON
GROEL
UND
GROES
.
.24
3.2
REINIGUNG
VON
MBP
.
24
33
REINIGUNG
VON
RBP
.
25
3.4
FLUORESZENZMESSUNGEN
.
.
.
25
3.5
METHODEN
.
25
4.
ERGEBNISSE
UND
DISKUSSION
.
26
4.1
CHARAKTERISIERUNG
DER
WECHSELWIRKUNG
ZWISCHEN
GROEL
UND
MBP
.
26
4.1.1
FALTUNG
VON
WILDTYP-MBP
UND
MBP
Y283D
.
26
4.1.1.1
FALTUNGSGESCHWINDIGKEIT
.
27
4
1.1.2
FALTUNG
IN
GEGENWART
VON
ANS
.
21
4.1.1
3
THERMISCHE
UEBERGAENGE
VON
WILDTYP-MBP
UND
MBP
Y283D
.
29
4
1.1.4
TEMPERATURABHAENGIGKCIT
DER
FALTUNG
.
30
4
I
2
INTERAKTION
VON
MBP
UND
GROEL
.
30
4
1
2
1
DER
MBP-GROEL
KOMPLEX
.
30
4.1.2.2
STOECHIOMETRIE
DES
MBP-GROEL-KOMPLEXES
.
31
4
1.2.3
CHARAKTERISIERUNG
DES
BINDUNGSGLEICHGEWICHTS
VON
MBP
UND
GROEL
.
33
4
12
4
EMLLUO
VON
TEMPERATUR
UND
SALZKONZENTRATION
AUF
DIE
WECHSELWIRKUNG
VON
WILDTYP-MBP
UND
GROEL
.
36
4.2
DER
RCAKTIONSZYKLUS
VON
GROE
.
40
4
2
I
DIE
BESETZUNG
EINES
GROEL-RINGS
MIT
NUKLEOTID
STEUERT
DIE
BINDUNGSAFIINITAET
FUER
NICHTNATIVES
SUBSTRATPROTCIN
.
4)
4.2
2
DIE
FREISETZUNGSREAKTION
AUS
DEM
ASYMMETRISCHEN
GROEL-GROES-KOMPLEX
.
.41
4
2.3
DISKUSSION
EINES
RCAKTIONSZYKLUS
UNTER
ZELLULAEREN
BEDINGUNGEN
.
43
4.2.4
KRITISCHE
DISKUSSION
DER
AKTUELLEN
REAKTIONSZYKLEN
VON
GROE
.
46
4.2.4.1
MODELL
NACH
MAYHEW
ET
AL.
(1996)
.
47
4.2.4.1
MODELL
NACH
WCISSMAN
ET
AL.
(1995)
.
41
4
3
KATALYSE
DER
PROTEINFALTUNG
.
50
4
3.1
TEMPERATURABHAENGIGKEIT
DER
FALTUNG
VON
MBP
Y283D
.
50
4
3
2
KATALYSE
DER
FALTUNG
DURCH
DAS
GROE-SYSTCM
.
51
4.3.3
DISKUSSION
DES
AKTUELLEN
REAKTIONSMECHANISMUS
.
52
4.3.4
ABHAENGIGKEIT
DER
FALTUNGSKATALYSE
VON
DER
GROES-KONZENTRATION
.
54
4.3
5
FREISETZUNG
DES
SUBSTRAT
-
NATIV
ODER
NICHT-NATIV?
.
55
5.
ABKUERZUNGEN
.
57
6.
LITERATURVERZEICHNIS
.
58
7.
VEROEFFENTLICHTE
ARBEIT
UND
ZUR
VEROEFFENTLICHUNG
EINGEREICHTE
MANUSKRIPTE
.
67
7.1
DYNAMICS
OFTHE
GROEL-PROTEIN
COMPLEX:
EFFECTS
OF
NUCLEOTIDCS
AND
FOLDING
MUTANTS
.
68
SPARRER,
H.,
LILIE,
H.
&
BUCHNER,
J.
(1996).
J.
MOL.
BLOL.
258,74-87
7.2
HOW
GROES
REGULATES
BINDING
OF
NONNATIVE
PROTEIN
TO
GROEL
.
82
SPARRER,
H.
&
BUCHNER,
I.
(1996)
EINGEREICHT.
7.3
CATALYSIS
OF
PROTEIN
FOLDING
BY
SYMMETRIE
CHAPERONE
COMPLCXCS
.
115
SPARRER,
H.
&.
BUCHNER,
I,
(1996).
EINGEREICHT. |
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